PROTEÍNAS

�  Concepto y clasificación.

�  Aminoácidos: Concepto, clasificación y propiedades. �  El enlace peptídico.

�  Péptidos.

�  Holoproteidos: - Concepto y niveles estructurales.

- Propiedades de las proteínas .

- Funciones de las proteínas. �  Heteroproteidos.

�  ENZIMAS

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS: Concepto y clasificación �  Son las moléculas orgánicas más abundantes de las células (más del 50% de su

peso seco), siendo indispensables tanto funcional como estructuralmente. �  Las proteínas son polímeros no ramificados , formados por la unión de

aminoácidos (monómeros). Solo se consideran proteínas las uniones de más de 100 aminoácidos (aa).

CLASIFICACIÓN Oligopéptidos: Formados por 2-10 aa Péptidos Polipéptidos: Formados por 10- 100 aa Holoproteidos o proteínas simples. Uniones de más de 100 aa Proteidos Heteroproteidos o heteroproteínas: En su composición entran otras

moléculas

PROTEÍNAS: Aminoácidos �  Todas las proteínas están formadas por 20 α-aminoácidos diferentes. �  Estructura química:

�  Los aa son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con isomería espacial y comportamiento anfótero.

�  Se clasifican según la cadena lateral en: polares, apolares, con cadena lateral básica y con cadena lateral ácida.

PROTEÍNAS: Aminoácidos �  Clasificación según la cadena lateral R:

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Las propiedades de las cadenas laterales determinan en gran parte la estructura y función de las proteínas.

PROTEÍNAS: Propiedades de los aminoácidos PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS Los aminoácidos existen como iones dipolares en las disoluciones acuosas neutras. Según el ph del medio en que se encuentren, pueden comportarse como ácidos o como bases. Existe un valor de ph al cual la molécula no posee carga eléctrica neta, es el punto isoeléctrico (pI). - Por debajo del pI el aa posee carga positiva. - Por encima del pI el aa posee carga negativa.

- Cada aa tiene un pI dterminado

H+

H+

PROTEÍNAS: Propiedades de los aminoácidos ISOMERÍA •  A excepción de la glicocola, todos los aa poseen un carbono asimétrico, el carbono α. Por ello,

para cada aa existen dos conformaciones distintas según tengan el grupo amino a la derecha o a la izquierda del C α.

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•  Todos los aa que componen las proteínas tienen la configuración L. •  ACTIVIDAD ÓPTICA: Es debida a la presencia del C asimétrico. Pueden desciar el plano de luz

polarizada a la derecha llamándoseles dextrógiros (+) o a la izquierda, llamándoseles levógiros (-).

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES •  Hay algunos aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo y que deben incluirse en

la alimentación, son los llamados aa esenciales. En la especie humana son ocho. •  Además de los 20 aa proteicos, se conocen unos 150 que no forman parte de las proteínas, son los

no proteicos. Algunos son intermediarios del metabolismo, forman parte de la pared bacteriana, etc.

PROTEÍNAS: El enlace peptídico •  Los aa se unen entre sí mediante el enlace peptídico. •  Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de uno y el grupo amino del siguiente, con la liberación de una molécula de agua. El resultado es un enlace tipo amida. •  Cada aa unido se le llama residuo. um.es

•  En una cadena, el primero es el que tiene el grupo amino libre y el último el del grupo carboxilo libre Extremos N-terminal y C-terminal

•  El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que los átomos de C, O, N e H se sitúan en un mismo plano rígido. La rotación de las cadenas solo se produce por el Cα, que tiene libertad de giro. Esto condiciona la estructura proteica.

•  Los enlaces peptídicos son polares.

PROTEÍNAS: Péptidos Los péptidos son cadenas de aa unidos por enlace peptídico.

Ø  Si las cadenas poseen de 2-10 aa se denominan oligopéptidos y pueden ser dipéptidos, tripéptidos, etc. Ø Más de diez aa unidos polipéptidos.

Pueden obtenerse por hidrólisis enzimática de proteínas y también hay péptidos naturales que no proceden de rotura de hidrólisis de proteínas. elsitiodeclaudine.blogspot.com bioquimicanayeclau.blogspot.com

HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS �  Tienen un peso molecular elevado y están formadas por un gran nº de aa. � Son polímeros no ramificados, formados por 20 α- aa distintos. � El 50% o más del peso seco de las células está constituido por estas biomoléculas, que presentan gran variabilidad estructural y funciones biológicas muy dispares. � Cada proteína adopta una configuración espacial característica de la que depende su función. En esta configuración se diferencian cuatro niveles estructurales: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

q  ESTRUCTURA PRIMARIA -Es la secuencia lineal de aa. Nos indica los aa que la componen y en que orden. De esta estructura dependen las siguientes.

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HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS q  ESTRUCTURA SECUNDARIA - Disposición espacial de la cadena de aa.

- Las estructuras secundarias más frecuentes son la α-hélice y la lámina β o lámina plegada.

anatomiahumana.ucv.cl

HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS q α-Hélice -Hélice dextrógira con 3,6 aa por vuelta. -Enlaces: puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO. -Las cadenas laterales R quedan hacia el exterior de la hélice.

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Esta estructura la presentan las α-queratinas del pelo, uñas y picos de aves.

HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS q  Lámina β o lámina plegada. Las cadenas polipeptídicas se disponen formando un plano quebrado. Las cadena pueden ser paralelas o antiparalelas.

Enlaces: puentes de hidrógeno entre los NH y CO de cadena adyacentes.

Los grupos R quedan hacia arriba y hacia abajo del plano.

Esta estructura la presenta por ejemplo, la fibroína de la seda.

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HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS

q  ESTRUCTURA TERCIARIA. Las estructuras secundarias se pliegan dando lugar a la esructura terciaria que constituye una estructura tridimensional. Esta configuración tridimensional se llama conformación y puede ser de dos tipos: - Conformación globular: Forma tridimensional más o menos esférica. Son proteínas solubles en agua. Suelen tener función dinámica. Un ejemplo es la mioglobina.

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- Conformación fibrosa: La proteína tiene forma alargada. Suelen ser proteínas con función estructural. Ej: el colágeno

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HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS

q  ESTRUCTURA TERCIARIA.

Enlaces que mantienen la estructura terciaria: -  Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. -  Enlaces de hidrógeno entre grupos R. -  Interacciones hidrofóbicas entre grupos no polares. -  Enlaces iónicos entre cadenas ionizadas con cargas opuestas. -  Enlaces covalentes, el puente disulfuro, entre cisteínas.

La estructura terciaria es la que confiere a una proteína su actividad biológica.

HOLOPROTEIDOS O PROTEÍNAS

q  ESTRUCTURA CUATERNARIA.

Está presente solo en aquellas proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas denominadas subunidades o protómeros. Enlaces: Son similares a los que forman la estructura terciaria. Un ejemplo es la hemoglobina.

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS • SOLUBILIDAD Producen dispersiones coloidales en el agua. La solubilidad depende de la conformación:

- Las fibrosas suelen ser insolubles en agua.

- Las globulares suelen ser solubles.

• ESPECIFICIDAD

Las proteínas son características de cada especie y dentro de cada especie varían de unos individuos a otros. Son responsables de los “rechazos”.

Las proteínas homólogas realizan la misma función es especies diferentes. Las diferencias son mayores cuanto más alejadas se encuentran las especies en la escala evolutiva.

• DESNATURALIZACIÓN Consiste en la pérdida de todas las estructuras excepto la primaria. Las proteínas pierden la actividad biológica. Puede ser producida por radiación ultravioleta, calor, variaciones de pH, etc.

El proceso puede ser irreversible o reversible si la proteína recupera su estructura.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS • ESTRUCTURAL. Ej: glucoproteínas, histonas, el colágeno, la elastina,… • DE RESERVA DE AA. Ej: ovoalbúmina del huevo y caseína de la leche. • HOMEOSTÁTICA Ciertas proteínas con carácter anfótero. • DE TRANSPORTE. Ej. Las permeasas, las lipoproteínas. • DEFENSIVA Y PROTECTORA. Ej. Las inmunoglobulinas • HORMONAL. Ej. La insulina y el glucagón. • CONTRÁCTIL. Ej. La actina y la miosina. • CATALIZADORA. Ej. Los enzimas.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Según su composición, se dividen en dos grandes grupos: • 1. HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS: En su composición tienen, además de aa, otros compuestos no proteicos que se denominan grupo prostético. Según la naturaleza del grupo prostético tenemos:

• Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido. Ej. Inmunoglobulinas, mucoproteínas, etc.

• Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. Ej: LDL y HDL.

• Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido fosfórico. Ej: caseína de la leche y vitelina de la yema del huevo.

• Nucleoproteínas: El grupo prostético es una molécula de ácido nucleico. Ej: las fibras de cromatina.

• Cromoproteínas: El grupo prostético es una molécula coloreada debido a que tiene dobles enlaces conjugados. Pueden ser de dos tipos: porfirínicas como la hemoglobina y no porfirínicas como la hemocianina.

• 2. HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES: Constituidas solo por aa. Dentro de ellas tenemos:

• Las proteínas globulares o esferoproteínas: Tienen conformación globular, son solubles en agua

o en disolventes polares y tienen gran actividad biológica.

Ej: albúminas, histonas y protaminas.

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• Las proteínas fibrosas o escleroproteínas: Tienen conformación filamentosa, son insolubles

en agua y tienen función estructural. Ej: el colágeno, la queratina, la elastina, la miosina

y la actina. bioquimicaqui11601.ucv.cl

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

ENZIMAS: Características generales � Las enzimas son catalizadores orgánicos o biocatalizadores . Son de naturaleza proteicas y catalizan las reacciones químicas en las células.

� Son moléculas con una alta especificidad para la reacción que catalizan y para las moléculas sobre las que actúan.

� En las reacciones enzimáticas, las moléculas que reaccionan reciben el nombre de sustratos y las sustancias formadas se denominan productos.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS - Gran actividad catalítica: Aceleran las reacciones químicas, quedando después libres para actuar sobre otro sustrato.

- - Especificidad: Actúan solo sobre uno o un grupo de sustratos. - -Son sensibles a factores como pH, Tª y otros.

- -Su actividad puede regularse.

ENZIMAS: Características generales NATURALEZA DE LAS ENZIMAS Son moléculas de naturaleza proteica, con masas moleculares elevadas. Atendiendo a sus composición química, se distinguen dos tipos: holoproteínas o proteínas simples y holoenzimas o proteínas conjugadas.

1.  Holoproteínas o proteínas simples: Son enzimas formadas solamente por aa.

2.  Holoenzimas o proteínas conjugadas: Presentan una parte proteica llamada apoenzima y una no proteica llamada cofactor.

El cofactor puede ser: - Un ión metálico como Fe2 + , Mg2+ , …

- Un coenzima, que es una molécula orgánica compleja, en cuya composición suele parecer una vitamina.

Si el cofactor se encuentra unido de forma permanente al apoenzima, recibe el nombre de grupo prostético.

ENZIMAS: Mecanismo de acción Las enzimas llevan a cabo la acción uniéndose a un sustrato. SE forma el complejo enzima-sustrato que después se escinde en la enzima y el producto.

E + S ES E + P

La enzima se une al sustrato a través del centro activo. Es una cavidad cuya conformación y composición química determinan a que sustrato se unirá la enzima.

Dentro del centro activo existen:

- Aa de fijación que establecen uniones con

el sustrato. -Aa catalíticos que llevan a cabo la reacción

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ENZIMAS: Mecanismo de acción ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Se establece a dos niveles: 1.  De acción: Una enzima solo realiza una determinada transformación en un

sustrato.

2.  De sustrato: Cada enzima actúa sobre un sustrato o sobre un número reducido de sustratos.

Existen dos hipótesis sobre la unión del sustrato a la enzima: 1.  Modelo llave-cerradura: la estructura del centro activo es totalmente

complementaria a la estructura del sustrato.

2.  Modelo de ajuste inducido (mano-guante):la unión de la enzima al sustrato provoca una pequeña variación de la enzima, haciéndola complementaria estructuralmente al sustrato

ENZIMAS: Cinética enzimática La cinética de las reacciones químicas estudia la velocidad de la catálisis. Existen una serie de factores que regulan la actividad de las enzimas: §  La concentración de sustrato. Al aumentar la concentración de sustrato, aumenta la velocidad de la reacción química, hasta llegar a una determinada concentración de sustrato, en la que la enzima se encuentra saturada (todos los centros activos se encuentran ocupados por moléculas de sustrato), a partir de la cual no aumenta la velocidad. §  La temperatura. Al aumentar la Tª aumenta la velocidad de las reacciones enzimáticas hasta un máximo, luego disminuye rápidamente debido a la desnaturalización de la enzima.

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ENZIMAS: Cinética enzimática §  pH. Las enzimas presentan un pH óptimo para el que su actividad es máxima. Variaciones en este pH provocan la disminución

de la actividad enzimática. Si la variación de pH es

muy grande, la enzima se desnaturaliza y deja de ser activa.

botanica.cnba.uba.ar

§  Inhibidores. Son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad de las enzimas.

Pueden ser:

-Irreversibles, cuando el efecto del inhibidor es permanente (venenos).

-Reversibles, si el efecto del inhibidor es temporal y no destruye la actividad de la enzima. Puede ser competitiva o no competitiva.

ENZIMAS: Cinética enzimática Competitiva: El sustrato y el inhibidor se unen por el mismo sitio al sustrato.

No competitiva: El sustrato y el inhibidor se unen por distintos sitios al sustrato.

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ENZIMAS: Regulación de la actividad enzimática La regulación de la actividad enzimática puede ejercerse de dos formas: - Sobre a síntesis de la enzima: Solo se produce la enzima en la cantidad y en el momento en que se precisa. - Sobre su actividad: El enzima presenta dos conformaciones, activa e inactiva, cuya transformación se produce por la unión de un ligando. Así se regula la actividad de las enzimas modificadas covalentemente y de las enzimas alostéricas. §  Regulación por modificación covalente. Estas enzimas presentan dos estados: el fosforilado y el desfosforilado. La forma activa corresponde a uno u otro, según el enzima de que se trate. § Las enzimas alostéricas. Estas enzimas se regulan por la unión de una molécula llamada modulador o efector alostérico, que se une en un sitio distinto al del centro activo, denominado sitio alostérico. Los moduladores alostéricos pueden ser negativos o inhibidores o positivos o activadores. Algunos enzimas alostéricos tienen dos o más moduladores.

ENZIMAS: Regulación de la actividad enzimática Los inhibidores alostéricos son moléculas

que al unirse al sitio alostérico provocan el cambio de la forma activa a la inactiva.

- Normalmente son los productos finales de

una secuencia metabólica.

A B C D

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Los moduladores alostéricos positivos o activadores provocan el aumento de la actividad de la enzima. Con frecuencia el modulador , positivo es la propia molécula de sustrato, que se une a la vez al centro activo y al sitio alostérico.

ENZIMAS: Coenzimas y vitaminas q  Como se ha dicho antes, un coenzima es una molécula orgánica que se tiene que unir al apoenzima o parte proteica de la enzima, para hacerla activa. Las vitaminas son moléculas que suelen formar parte de los coenzimas.

q  Las vitaminas son un grupo de sustancias orgánicas que: - son de composición variada.

- se necesitan en cantidades muy pequeñas.

- no suelen sintetizarse por el organismo, por lo que hay que ingerirlas con la dieta.

- Desempeñan funciones catalíticas, ya que forman parte de determinadas enzimas.

Las vitaminas se clasifican en: - Hidrosolubles: Son solubles en agua.

- Liposolubles: Son insolubles en agua y solubles en disolventes apolares.