proteínas
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Tema 2: Prótidos: Tema 2: Prótidos: Proteínas y Proteínas y Enzimas Enzimas Mariano García CastilloMariano García Castillo
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Fórmula general de un Fórmula general de un aminoácidoaminoácido
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
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Propiedades ácido – básicas Propiedades ácido – básicas de los aminoácidos de los aminoácidos
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
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Isomería de los aminoácidosIsomería de los aminoácidosPor ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.
D - aminoácido
El grupo amino está a la derecha
L - aminoácido
El grupo amino está a la izquierda
Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.
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Formación del enlace Formación del enlace peptídicopeptídico
Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro
Enlace peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal
Plano del enlace peptídico
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Estructura primaria de Estructura primaria de las proteínas las proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es:
20nNúmero de aminoácidos de la cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100
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Estructura secundaria de Estructura secundaria de las proteínas: las proteínas: αα – hélice – hélice
• La cadena se va enrollando en espiral.
• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.
• La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.
• La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria.Los radicales quedan hacia el exterior de la -hélice.
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Estructura secundaria de Estructura secundaria de las proteínas: conformación las proteínas: conformación ββ
Disposición antiparalela
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Disposición paralela
Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas.
Enlace peptídico
Enlaces de hidrógeno
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Estructura terciaria de las Estructura terciaria de las proteínasproteínas
Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
• Enlaces de hidrógeno.• Atracciones electrostáticas.• Atracciones hidrofóbicas.• Puentes disulfuro.
En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.
En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios.
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Desnaturalización – Desnaturalización –
Renaturalización de proteínasRenaturalización de proteínas La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA
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Clasificación de las proteínas: Clasificación de las proteínas:
Proteínas simplesProteínas simples PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
• Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
• Son proteínas insolubles en agua.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
COLÁGENO
MIOSINA Y ACTINA
QUERATINAS
FIBRINA
ELASTINA
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.
Responsables de la contracción muscular.
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
Interviene en la coagulación sanguínea.
Proteína elástica.
• Más complejas que las fibrosas.
• Plegadas en forma más o menos esférica.
GLOBULINAS
ALBÚMINAS
HISTONAS Y PROTAMINAS
Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.
Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.
Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
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Clasificación de proteínas: Clasificación de proteínas:
proteínas conjugadasproteínas conjugadas
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones
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Ejemplos de proteínas conjugadasEjemplos de proteínas conjugadas
Retinal
Hemoglobina Inmunoglobulina
Lipoproteína plasmática
Rodopsina
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Funciones biológicas de las Funciones biológicas de las proteínas proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...
Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
Actina, miosina, flagelina ...
Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina...
Catalasa, ribonucleasa...
Albúmina...
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRÁCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMÁTICA
HOMEOSTÁTICA
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Especificidad enzimáticaEspecificidad enzimática
Enzima
Sustrato
Enzima
Sustrato
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
Complejo enzima- sustrato
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Comportamiento de una Comportamiento de una enzimaenzima
Ene
rgía
Progreso de la reacción
Variación de la energía
Energía de activación con la enzima
Energía de activación sin la enzima
Energía de los productos
Energía de los reactivos
Las enzimas actúan como un catalizador:
Disminuyen la energía de activación.
No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre.
No modifican el equilibrio de la reacción.
Aceleran la llegada del equilibrio.
Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.
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Mecanismo de acción de Mecanismo de acción de las enzimas las enzimas
Enzima (E)Sustratos (S)
Complejo enzima-sustrato
(ES)
Enzima (E)
Productos (P)
E + S ES E + P
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Influencia del pH y de la Tª Influencia del pH y de la Tª en la actividad enzimáticaen la actividad enzimática
Pepsina Tripsina
Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar.
pH óptimo
Tª óptimapH
óptimo
Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima.
Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima.
![Page 19: Proteínas](https://reader033.vdocuments.co/reader033/viewer/2022061206/5482eb34b4af9ff96c8b4d0e/html5/thumbnails/19.jpg)
Inhibición de la actividad Inhibición de la actividad enzimática enzimática
Sustrato
Inhibidor
Sustrato
Enzima
Inhibidor unido a la enzima
Los sustratos no pueden unirse al
centro activo
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Regulación alostéricaRegulación alostérica
Ligando Centro regulador
Sustrato
SustratoCentros activos modificados
Ligando unido al centro regulador
Enzima
Los sustratos no pueden unirse al
centro activo