Problema 1: Caractersticas de las reacciones enzimticas

Problema 1: Caractersticas de las reacciones enzimticasCul de los siguientes enunciados, acerca de las reacciones catalizadas por enzimas, NO es cierto?

A.Las enzimas forman complejos con sus sustratos.

B.Las enzimas rebajan la energa de activacin de las reacciones qumicas

C.Las enzimas cambian la K de equilibrio de las reacciones qumicas.

D.Muchas enzimas cambian de forma ligeramente cuando unen al sustrato.

E.Las reacciones ocurren en el centro activo de las enzimas, donde una orientacin espacial precisa de los aminocidos es una cuestin muy importante para la catlisis.

Tutora del problema 1: Caractersticas de las reacciones enzimticas.Cul de los siguientes enunciados, acerca de las reacciones catalizadas por enzimas, NO es cierto?

A.Las enzimas forman complejos con sus sustratos.

B.Las enzimas rebajan la energa de activacin de las reacciones qumicas.

C.Las enzimas cambian la K de equilibrio de las reacciones qumicas.

D.Muchas enzimas cambian de forma ligeramente cuando unen al sustrato.

E.Las reacciones ocurren en el centro activo de las enzimas, donde una orientacin espacial precisa de los aminocidos es una cuestin muy importante para la catlisis.

Caractersticas de las reacciones catalizadas por enzimas

Las enzimas son catalizadores biolgicos. Los catalizadores rebajan la energa de activacin de las reacciones. La rebaja de la energa de activacin de una reaccin, hace que la velocidad de la reaccin aumente. Asi, las enzimas aceleran las reacciones, rebajando la energa de activacin. Muchas enzimas cambian de forma cuando sus sustratos se unen a ellas. Este efecto se llama "acoplamiento inducido", significando que se requiere la orientacin y colocacin precisa de la enzima para que su actividad cataltica sea inducida por la unin del sustrato.

Las enzimas tienen centros activos. El centro activo de la enzima es la localizacin sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde tiene lugar la reaccin qumica catalizada por la enzima. Se produce una interaccin muy precisa del sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones dbiles (puentes de hidrgeno, interacciones electrostticas, contctos hidrofbicos y fuerzas de van der Waals).

Las enzimas forman complejos con sus sustratos. La unin de un sustrato con su enzima en el centro activo se llama "complejo enzima-sustrato". Una ecuacin genrica para la formacin del complejo puede formularse:

Las enzimas no cambian la constante de equilibrio de una reaccin. Keq depende slo de la diferencia entre los niveles de energa de los reactivos y los productos (G).

Las enzimas no cambian el G de una reaccin. Como se demuestra en la grfica de arriba, las enzimas slo rebajan la energa de activacin, pero no cambian la diferencia de energa entre los reactivos y los productos.

Las enzimas convierten una reaccin no espontnea en una reaccin espontnea.

2.- Problema 2: Constante de equilibrio para la hidrlisis de la sacarosa.La constante de equilibrio para la conversin del disacrido sacarosa en los monosacridos, glucosa y fructosa, es 140.000. Qu puedes concluir acerca de la reaccin: sacarosa + H2O glucosa + fructosa?

A.Es un sistema cerrado.

B.Nunca alcanzar el equilibrio.

C.Es una reaccin espontnea, inicindose con sacarosa.

D.La constante de equilibrio aumenta cuando la concentracin inicial de sacarosa aumenta.

E.En el equilibrio, la concentracin de sacarosa es mucho ms alta que las concentraciones de glucosa y fructosa.

Tutora del problema 2: Constante de equilibrio para la hidrlisis de la sacarosa.

La constante de equilibrio para la conversin del disacrido sacarosa en los monosacridos, glucosa y fructosa, es 140.000. Qu puedes concluir acerca de la reaccin: sacarosa + H2O glucosa + fructosa?

Ecuaciones de la reaccin La ecuacin para la reaccin qumica descrita en este problema es la siguiente:

Esta es una reaccin de hidrlisis. El disacrido sacarosa es hidrolizado a dos monosacridos, glucosa y fructosa. Las reacciones de hidrlisis biolgicas son casi siempre espontneas (exergnicas).

El balance entre las reacciones en el sentido directo y el reverso se conoce como equilibrio qumico, que es definido como la razn entre los productos de las concentraciones de los productos y las de los reactivos en el equilibrio, cuando las concentraciones son definitivas y no van a sufrir mas cambios.

Para esta reaccin,

Energa libre y equilibrio qumicoEstas reacciones qumicas pueden transcurrir en ambas direcciones, directa y reversa, pero los productos, glucosa y fructosa, tienen un menor nivel de energa libre que el reactivo sacarosa.

La diferencia entre una reaccin espontnea y otra no espontnea puede distinguirse por las siguientes relaciones:

Reaccin espontneaReaccin No espontnea

Keq > 1Keq < 1

G < 0G > 0

ExergnicaEndergnica

Reaccin directa favorecidaReaccin reversa favorecida

La hidrlisis de la sacarosaEsta es una reaccin espontnea que se dispara por la presencia de sacarosa porque Keq > 1.

Tutora del problema 3: Cintica de una enzima alostrica.

Cul de las siguientes grficas representa la velocidad de reaccin frente a la concentracin de sustrato para una enzima alostrica, en ausencia y presencia de un inhibidor alostrico?

Enzimas alostricasLas enzimas con mltiples subunidades tienen estructura cuaternaria. Una consecuencia de las subunidades mltiples es que cada subunidad cataltica individual tiene su propio centro activo. Esto significa que una enzima con estructura cuaternaria puede unir mas de una molcula de sustrato. Alostrica significa "forma diferente"; las enzimas alostricas pueden cambiar de conformacin. Las enzimas alostricas presentan conformaciones activa e inactiva como resultado de la unin del sustrato en el centro activo y de las molculas reguladoras en otros lugares de unin (centros alostricos). En el caso simple de una enzima alostrica con una conformacin activa y otra inactiva, el cambio en la velocidad de reaccin, con el incremento de la concentracin de sustrato, es tipicamente una curva con forma sigmoidea "S". Para mas informacin sobre enzimas alostricas, revisar la cuestion 14 y su tutorial.

Unin de efectores a las subunidades reguladorasLas enzimas alostricas pueden tener tambin subunidades reguladoras que unen molculas reguladoras: inhibidores o activadores. A los activadores y los inhibidores se les llama en general "efectores". Los inhibidores promueven que las enzimas alostricas adopten su conformacin inactiva y los activadores favorecen la conformacin activa.

Entre las dos conformaciones activa e inactiva existe un equilibrio. La cantidad de enzima activa e inactiva es dependiente de las concentraciones relativas de sustrato e inhibidor, como sugiere el siguiente diagrama:

La unin de un inhibidor alostrico provoca que la enzima adopte la conformacin inactiva y promueve la unin cooperativa de la segunda molcula de inhibidor.

Un exceso de sustrato puede revertir el efecto inhibidor. La unin del sustrato promueve que la enzima asuma la conformacin activa y se favorezca la unin cooperativa de sustrato adicional, induciendo la formacin del producto.

El significado de las curvas de forma-S, con y sin inhibidorLa forma de la curva sin inhibidor esta descrita con mas detalle en el tutorial de la cuestin 14. Cuando la concentracin de sustrato se incrementa, el sustrato se une a la enzima y dispara el cambio de conformacin hacia la conformacin activa de la enzima.

En presencia de inhibidor, se requiere mayor concentracin de sustrato para que la enzima cambie a su conformacin activa. Sin embargo, cuando se alcanza la suficiente concentracin de sustrato para disparar el cambio hacia la conformacin activa, el sustrato se une cooperativamente (curva con forma-S) y la misma velocidad mxima se alcanza, en presencia o ausencia de inhibidor.

Problema 4: Una barrera de energa separa a los reactivos y a los productos en una reaccin qumica.Para sobrepasar la barrera energtica, que existe entre los reactivos y los productos, se debe de proveer a la reaccin, en el inicio de la misma, de la energa necesara. A esta energa, que se recupera en el transcurso de la reaccin, se le llama:

A. Energa de activacin

B. Energa de iniciacin

C. Energa de reaccin

D. Energa cintica

E. Energa potencialTutora del problema 4: Una barrera de energa separa a los reactivos y a los productos en una reaccin qumica.Para sobrepasar la barrera energtica, que existe entre los reactivos y los productos, se debe de proveer a la reaccin, en el inicio de la misma, de la energa necesara. A esta energa, que se recupera en el transcurso de la reaccin, se le llama:

Energa de activacinHay una barrera de energa, que separa los niveles de energa de los reactivos y de los productos. La energa debe adicionarse a los reactivos para que sobrepasen dicha barrera energtica, que es recuperada cuando se forman los productos. La barrera energtica es conocida como Ea, la energa de activacin. La energa de activacin es diferente de la energa libre, G, que consiste en la diferencia entre la energa libre de los reactivos y de los productos.

Problema 5: Por qu las enzimas alcanzan un mximo de velocidad para altas concentraciones de sustrato?

En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de reduccin del acetaldehido a etanol aumenta a medida que lo hace la concentracin de acetaldehido. Eventualmente la velocidad de reaccin alcanza un mximo, donde posteriores aumentos de la concentracin de acetaldehido no tienen efecto. Por qu?

A.Todas las molculas de acetaldehido deshidrogenasa estn unidas a molculas de acetaldehido.

B.A altas concentraciones de acetaldehido, la energa de activacin de la reaccin desciende

C.La enzima ya no es especfica para el acetaldehido

D.Para altas concentraciones de acetaldehido, el cambio en energa libre de la reaccin disminuye.

Tutora del problema 5: Por qu las enzimas alcanzan un mximo de velocidad para altas concentraciones de sustrato?

En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de reduccin del acetaldehido a etanol aumenta a medida que lo hace la concentracin de acetaldehido. Eventualmente la velocidad de reaccin alcanza un mximo, donde posteriores aumentos de la concentracin de acetaldehido no tienen efecto. Por qu?

La reduccin de acetaldehido a etanol es una reaccin de oxidacin-reduccin. El acetaldehido es reducido por adicin de 2 electrones y 2 protones aportados por el NADH, que resulta oxidado a NAD+.

La ecuacin para esta reaccin es:

En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de la produccin de etanol aumenta cuando la concentracin de acetaldehido aumenta, como se muestra en la siguiente curva de velocidad.

Una reaccin catalizada por una enzima puede escribirse como:

E es la enzima, S es el sustrato (acetaldehido), ES es el complejo enzima-sustrato y P es el producto (etanol). El sustrato se une a un lugar especfico en la superficie de la enzima, conocido como centro activo. La reaccin ocurre en la superficie de la enzima, y despues el producto y la enzima son liberados. La enzima puede entonces unir otras molculas de sustrato y continuar la catlisis de la reduccin del acetaldehido muchas veces por minuto.

Una explicacin de la forma de las curvas de las cinticas enzimticaA bajas concentraciones de sustrato la velocidad de produccin de etanol aumenta repentinamente con el aumento de la concentracin de acetaldehido porque hay mucha enzima libre disponible (E). Para altas concentraciones de sustrato, la velocidad de la produccin de etanol alcanza una meseta cuando todos los centros activos de la alcohol deshidrogenasa estn saturados con sustrato (complejo ES).

Problema 6: Constante de equilibrio de la ionizacin del cido actico.La constante de equilibrio de ionizacin del cido actico,

,

es 0.00002. Qu puedes concluir sobre esta reaccin?

A.Es un sistema cerrado.

B.En el equilibrio, la concentracin de CH3COOH es mucho mas alta que las concentraciones de CH3COO- + H+.

C.Nunca alcanza el equilibrio.

D.Es espontanea, comenzando con CH

HYPERLINK "http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/06c.html" 3

HYPERLINK "http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/06t.html" COOH.

E.La constante de equilibrio aumenta cuando aumenta la concentracin inicial de CH

HYPERLINK "http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/06c.html" 3

HYPERLINK "http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/06t.html" COOH .

Tutora del problema 6: Constante de equilibrio de la ionizacin del cido actico.La constante de equilibrio para la ionizacin del cido actico,

,

es 0.00002. Qu puedes concluir sobre esta reaccin?

Equilibrio qumicoLa ecuacin para la reaccin qumica de este problema describe la ionizacin del cido actico. El cido actico (CH3COOH) puede ionizarse a acetato (CH3COO-) y protn (H+).

El balance entre las reacciones en los dos sentidos se conoce como equilibrio qumico, que se define como la razn entre la concentracin de los productos y de los reactivos en el equilibrio, cuando no se producen mas cambios en las concentraciones de todos ellos, es decir cuando se ha alcanzado el equilibrio.

Para esta reaccin,

Como la constante de equilibrio es muy pequea, se puede concluir que casi todo el cido actico permanece no ionizado, y que la ionizacin del actico no es espontnea.

Abajo se muestra un resumen de las relaciones entre los valores de la energa libre y la constante de equilibrio qumico para el caso en que las reaciones sean espontneas o no sean espontneas:

Reaccin espontneaReaccin no espontnea

Keq > 1Keq< 1

G < 0G > 0

ExergnicaEndergnica

Reaccion directa favorecidaReaccin inversa favorecida

Ionizacin del cido acticoEsta es una reaccin no espontnea que comienza con el cido actico.

Problema 7: Descripcin de la velocidad de reaccin de una reaccin qumica.Cual de los siguientes enunciados acerca de la velocidad de reaccin NO es cierto?

A.La velocidad de reaccin es la velocidad a la que la reaccin procede hacia el equilibrio.

B.La velocidad de reaccin esta gobernada por la barrera de energa entre los reactivos y los productos.

C.Las enzimas pueden acelerar la velocidad de reaccin.

D.Las velocidades de reaccin no son sensibles a la temperatura.

E.Ninguno de estos.

Tutora del problema 7: Descripcin de la velocidad de reaccin de una reaccin qumica.

Cual de los siguientes enunciados acerca de la velocidad de reaccin NO es cierto?

A.La velocidad de reaccin es la velocidad a la que la reaccin procede hacia el equilibrio.

B.La velocidad de reaccin esta gobernada por la barrera de energa entre los reactivos y los productos.

C.Las enzimas pueden acelerar la velocidad de reaccin.

D.Las velocidades de reaccin no son sensibles a la temperatura.

E.Ninguno de estos.

Informacin general acerca de la velocidad de las reaccionesLa velocidad de reaccin es la velocidad a la que la reaccin procede hacia el equilibrio. Para una reaccin catalizada por una enzima, la velocidad es usualmente expresada como la cantidad de producto producido por minuto.

La velocidad de reaccin est gobernada por la barrera de energa entre los reactivos y los productos. En general, la energa debe ser aadida a los reactivos para sobrepasar la barrera de energa. Esta energa adicionada se llama "energa de activacin", y es recuperada cuando los reactivos sobrepasan dicha barrera y desciende al nivel de la energa de los productos.

Las enzimas pueden acelerar la velocidad de una reaccin. Las enzimas son catalizadores biolgicos. Los catalizadores aceleran la velocidad de las reacciones rebajando la barrera de la energa de activacin entre los reactivos y los productos. Para observar un diagrama de la barrera de la energa de activacin de una reaccin no catalizada y de una reaccin catalizada, ver el tutorial del problema 1.

La temperatura puede tener un efecto importante sobre la actividad de las enzimas y las velocidades de reaccin. A bajas temperaturas, el aporte de calor usualmente aumenta la velocidad de una reaccin enzimtica, porque los reactivos tienen mayor energa y pueden alcanzar el nivel de la energa de activacin con mayor facilidad. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, es posible que se desnaturalice la enzima, provocando una desorganizacin de su estructura terciaria y la prdida de su actividad cataltica.

Problema 8: Caractersticas de una reaccin exergnica.Reacciones exergnicas:

A. Liberan energa

B. Son reacciones espontneas

C. Tienen una constante de equilibrio mayor que 1

D. Pueden estar acopladas a reacciones endergnicas

E. Todos los enunciados son ciertosLiberacin de energa por reacciones exergnicas

Un diagrama de energa para una reaccin exergnica o espontnea se muestra a la derecha. El nivel de energa de los productos es menor que el nivel de energa de los reactivos. La energa es liberada en esta reaccin. La cantidad de energa que se libera durante la reaccin se denomina G, que es menor que cero, es decir negativa.

Las reacciones exergnicas se llaman reacciones "espontneas"La constante de equilibrio para una reaccin exergnica is mayor que 1, significando que la concentracin de productos es mayor que la concentracin de reactivos en el equilibrio.

Las reacciones exergnicas pueden estar acopladas con reacciones endergnicas. Reacciones de oxidacion-reduccion (redox) son ejemplos de reacciones exergnicas y endergnicas acopladas. Las enzimas frecuentemente actan por acoplamiento de una reaccin endergnica con una reaccin exergnica mediante la hidrlisis de ATP.

Problema 9: Cintica de una reaccin enzimtica en presencia de un inhibidor competitivo.Cul de las siguientes grficas muestra los resultados de la velocidad de una reaccin frente a la concentracin de sustrato para una enzima no-alostrica, en ausencia y en presencia de un inhibidor no competitivo (los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente del centro activo)?

A. 1

B. 2

C. 3

D. 4

E. ninguna de las grficas.

Tutora del problema 9: Cintica de una reaccin enzimtica en presencia de un inhibidor competitivo.Cul de las siguientes grficas muestra los resultados de la velocidad de una reaccin frente a la concentracin de sustrato para una enzima no-alostrica, en ausencia y en presencia de un inhibidor no competitivo (los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente del centro activo)?

A. 1

B. 2

C. 3

D. 4

E. ninguna de las grficas.

La inhibicin no competitiva de una enzima puede ocurrir cuando un inhibidor se une a ella en un lugar distinto del centro activo. Los inhibidores no competitivos rebajan la velocidad de la reaccin, i.e. la velocidad de formacin del producto es menor con el inhibidor presente que con el inhibidor ausente. Esto significa que el centro activo esta modificado, pero no inhabilitado, por la presencia del inhibidor.

Como se muestra en la grfica 2, el efecto del inhibidor no competitivo no puede ser sobrepasado con alta concentracin de sustrato. Puesto que el inhibidor y el sustrato no compiten por el mismo lugar de unin sobre la enzima; un inhibidor no competitivo reduce la velocidad de la reaccin en todas las concentraciones de sustrato.

Problema 9: Cintica de una reaccin enzimtica en presencia de un inhibidor competitivo.Cul de las siguientes grficas muestra los resultados de la velocidad de una reaccin frente a la concentracin de sustrato para una enzima no-alostrica en ausencia y en presencia de un inhibidor no competitivo (los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente del centro activo)?

A. 1

B. 2

C. 3

D. 4

E. ninguna de las grficas.

Problema 14: Interpretando una curva de cintica enzimtica de forma "S"La grfica muestra los resultados de la velocidad de reaccin frente a la concentracin del sustrato para:

A. una enzima en presencia de un inhibidor competitivo

B. una e nzima en presencia de un inhibidor no-competitivo

C. una e nzima alostrica

D. una e nzima en presencia de un inhibidor acompetitivo

E. dos enzimas compitiendo por el mismo sustrato

Tutora del problema 14: Interpretando una curva de cintica enzimtica de forma "S"La grfica muestra los resultados de la velocidad de reaccin frente a la concentracin de sustrato para:

A. una enzima ms un inhibidor competitivo

B. una enzima ms un inhibidor no-competitivo

C. una enzima alostrica

D. una enzima ms un inhibidor acompetitivo

E. dos enzimas compitiendo por el mismo sustrato

Enzimas alostricasLas enzimas con mltiples subunidades tienen estructura cuaternaria. Una consecuencia de las subunidades mltiples es que cada subunidad cataltica individual tiene su propio centro activo. Esto significa que una enzima con estructura cuaternaria puede unir ms de una molcula de sustrato. Alostrico significa "forma diferente". Las enzimas alostricas cambian de forma entre las formas activas e inactivas como resultado de la unin de los sustratos en el centro activo y de las molculas reguladoras en otros sitios. En el caso simple de una enzima alostrica con una forma activa e inactiva, el cambio en la velocidad de reaccin con el incremento de la concentracin de sustrato es tpicamente una curva de forma "S".

El significado de la curva de forma S para una enzima alostricaA bajas concentraciones de sustrato, la enzima est en la forma inactiva (conformacin inactiva). Cuando la concentracin de sustrato aumenta, el sustrato se une a la enzima y provoca un cambio de conformacin a la forma activa de la enzima. Despus de que el primer sustrato est unido, la segunda y siguientes molculas de sustrato se unen con mayor afinidad. Este fenmeno es lo que se llama "cooperatividad", y la forma S de la curva indica la unin cooperativa del sustrato. El resultado del cambio a la forma activa es un fuerte incremento en la unin de los otros sustratos, y como resultado, la velocidad de reaccin aumenta muy rpidamente en un estrecho margen de concentracin de sustrato. Cuando todos los centros activos de una enzima alostrica estn ocupados con sustrato, la velocidad de la reaccin es constante y se alcanza la meseta de la Vmx.

La importancia de las enzimas alostricas en la regulacin celularLas enzimas alostricas pueden ser reguladas entre muy altas y muy bajas velocidades de reaccin con slo pequeos cambios en la concentracin del sustrato. Las enzimas alostricas son usadas por las clulas para regular las rutas metablicas donde la concentracin de sustratos celulares flucta entre lmites muy estrechos de concentracin.Problema 14: Interpretando una curva de cintica enzimtica de forma "S"La grfica muestra los resultados de la velocidad de reaccin frente a la concentracin del sustrato para:

A. una enzima ms un inhibidor competitivo

B. una enzima ms un inhibidor no-competitivo

C. una enzima alostrica

D. una enzima ms un inhibidor acompetitivo

E. dos enzimas compitiendo por el mismo sustrato

Problema 15: Interpretacin de una cintica enzimtica michaelianaEsta grfica representa la variacin de la velocidad de reaccin frente a la concentracin del sustrato; la razn por la que la curva alcanza una meseta y la velocidad no sigue aumentando para mayores concentraciones de sustrato es porque:

A. El centro activo del enzima est saturado de sustrato.

B. Hay un inhibidor competitivo presente

C. Hay un inhibidor no competitivo presente

D. La enzima alostrica est bloqueada en una conformacin inactiva

E. Todo el sustrato ha sido convertido en productoTutora del problema 15: Interpretacin de una cintica enzimtica michaelianaEsta grfica representa la variacin de la velocidad de reaccin frente a la concentracin del sustrato; la razn por la que la curva alcanza una meseta y la velocidad no sigue aumentando para mayores concentraciones de sustrato es porque:

A. El centro activo del enzima est saturado de sustrato.

B. Hay un inhibidor competitivo presente

C. Hay un inhibidor no competitivo presente

D. La enzima alostrica est bloqueada en una conformacin inactiva

E. Todo el sustrato ha sido convertido a producto

Reacciones catalizadas por enzimasUna reaccin catalizada por una enzima puede escribirse como:

E es la enzima, S es el sustrato, ES es el complejo enzima-sustrato y P es el producto.

El sustrato se une a un lugar especfico en la superficie de la enzima, conocido como centro activo. La reaccin ocurre sobre la superficie de la enzima, despus el producto y la enzima son liberados. La enzima puede entonces unir a otra molcula de sustrato.

Una ilustracin de un complejo enzima-sustrato

La enzima lisozima se muestra con una molcula de carbohidrato unida en el centro activo. El sustrato se muestra color verde, y esta ocupando el centro activo. El estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se llama cintica enzimtica.

Una curva de cintica enzimtica tpica para una enzima no alostrica se muestra en la grfica:Una explicacin para la forma de la curva de la cintica enzimticaA baja concentracin de sustrato la velocidad de reaccin aumenta repentinamente con el aumento de la concentracin del sustrato porque abunda la enzima libre y disponible (E) para unir al sustrato aadido. A alta concentracin de sustrato, la velocidad de reaccin alcanza una meseta cuando los centros activos de la enzima estn saturados con el sustrato (complejo ES), y no queda enzima libre para unir el sustrato aadido.

Problema 15: Interpretacin de una cintica enzimtica michaelianaEsta grfica representa la variacin de la velocidad de reaccin frente a la concentracin del sustrato; la razn por la que la curva alcanza una meseta y la velocidad no sigue aumentando para mayores concentraciones de sustrato es porque:

A. El centro activo del enzima est saturado de sustrato.

B. Hay un inhibidor competitivo presente

C. Hay un inhibidor no competitivo presente

D. La enzima alostrica est bloqueada en una conformacin inactiva

E. Todo el sustrato ha sido convertido a producto

Problemas de cintica microbiana.

1. Escherichia coli se desarrolla en un medio de cultivo a 37C se determin el peso seco (g/l) a diferentes tiempos

Tiempo (min)Peso seco (g/l)

00

300.01

600,03

900,09

1200,12

1500,25

1800,35

2100,45

2400,5

3000,55

3300,56

Calcule la tasa especfica de crecimiento, tiempo de duplicacin?

2. Calcule la tasa especfica de crecimiento, nmero de generaciones y el tiempo medio de generacin del siguiente cultivo bacteriano:

TiempoaNmero de divisiones2nPoblacin

(N02n)Log10Nt

0020=110.000

20121=220.301

40222=440.602

60323=880.903

80424=16161.204

100525=32321.505

120626=64641.806

aEl cultivo hipottico comienza con una clula con un tiempo de generacin de 20 minutos

3. Una bacteria creciendo en condiciones ptimas duplica su biomasa cada 45 minutos. Si un medio de cultivo con 0.5% de glucosa se inocula con 10 mg/l de biomasa.

1. Calcule la cantidad de biomasa que se producir en mg/l a las 4, 8 y 12 horas de incubacin.

1. Si la concentracin final de azcares en el medio de cultivo es de 100 mg/l calcule cual es su rendimiento de biomasa.

4. La levadura Rodotorula sp. en condiciones aerobias, tiene una tasa de crecimiento especfico de 0.3 hr-1 y consume 70% del sustrato inicial con un rendimiento de 0.4. Si se inocula un fermentador de 10 litros con 0.8 g de biomasa, calcular la cantidad de glucosa que deber agregarse al fermentador para que el crecimiento no sea limitado por carbono. 5. Si la concentracin celular al inicio de un cultivo es 104 cel/ml y despus de 4 horas se producen 108 cel/ml, calcular la velocidad de crecimiento y el tiempo de duplicacin del cultivo. 6. Una bacteria tiene un tiempo de duplicacin de 3.5 hrs. Si se inocula con 2X106 cel/ml en un fermentador, cunta biomasa se producir despus de 26 horas de fermentacin? 7. Un microorganismo que tiene una velocidad de crecimiento de 0.08hr-1 es inoculado en un fermentador que contiene 80 g/l de sustrato. El microorganismo produce 45 g/l de cido glutmico con un rendimiento de YP/S de 0.6. Si el inculo fue de 0.6 g cel/l y tiene un rendimiento de YX/S de 0.23, calcular el tiempo requerido para obtener los 45 g/l de cido glutmico. 8. Hansenula sp., es una levadura que cultivndola en condiciones aireadas, tiene un rendimiento celular de 0.45. Si se inocula un fermentador de 50 litros que contiene 20 g/L de glucosa con 0.5 litros de una suspensin (0.1% de BM), y quedan 15% de sustrato residual al final de la fermentacin. Calcule la cantidad de biomasa total producida.