practica 3 enzimas

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Page 1: PRACTICA 3 ENZIMAS

Universidad Autónoma de Chiapas.

Laboratorio de Biología

Práctica No. 3

Nombre de la práctica:“enzimas”

Tapachula de Córdova y Ordeñes, marzo de 2008, Chiapas

OBJETIVO: El alumno deberá comprobar la actividad enzimática de la amilasa, catalasa y papaína.

Page 2: PRACTICA 3 ENZIMAS

CONSIDERACIONES TEÓRICAS:

Enzima, cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos, que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en zymē, que significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2.000.

Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Por ello, se necesitan centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier clase de células. La mayor parte de las enzimas catalizan la transferencia de electrones, átomos o grupos funcionales. La clasificación de las enzimas se realiza de acuerdo con el tipo de reacción de transferencia, el grupo dador y el grupo aceptor, y se reconocen 6 grupos principales: oxidorreductasas (transferencia de electrones), transferasas (transferencia de grupos), hidrolasas (reacciones de hidrólisis o transferencia de grupos funcionales al agua), liasas (adición de grupos a dobles enlaces), isomerasas (transferencia de grupos en el interior de la molécula para originar formar isoméricas) y ligasas (forman diversos enlaces acoplados a la ruptura de ATP).El conjunto de la proteína activa junto con su coenzima se denomina holoenzima.

Las enzimas se denominan añadiendo asa al nombre del sustrato con el cual reaccionan. La enzima que controla la descomposición de la urea recibe el nombre de ureasa; aquéllas que controlan la hidrólisis de proteínas se denominan proteasas. Algunas enzimas como las proteasas tripsina y pepsina, conservan los nombres utilizados antes de que se adoptara esta nomenclatura.

Estructura y función de una enzimaLas enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato.

Page 3: PRACTICA 3 ENZIMAS

OBSERVACIONES:

MUESTRA REACCION REACTIVO ENZIMA COLOR ESPECIFICO

Solución de almidón

+ Lugol Amilasa Café oscuro

Saliva ++ Lugol Amilasa Transparente y en la parte de abajo color blanco

Jamón crudo +++ H2O2 Proteína Lila

Jamón cocido +++ Biuret Proteína Lila intenso

Hígado crudo pollo

+++ Biuret Catalasa Efervescencia

Hígado crudo res

+++ H2O2 Catalasa Efervescencia

Hígado cocido res

+ H2O2

Semillas de papaya

Biuret Amarilla

Papa cocida + H2O2 No paso nada

Papa cruda +++ H2O2 Catalasa Efervescencia blanca

Jamón/papaya Biuret Papaína

Page 4: PRACTICA 3 ENZIMAS

CONCLUSION

Page 5: PRACTICA 3 ENZIMAS

Se logro comprobar la actividad enzimática de la amilasa, catalasa y papaína por medio de reacciones químicas.

CUESTIONARIO1. DESCRIBE QUÍMICAMENTE QUE SON LAS ENZIMAS

Son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones desdoblando substratos.

2. ¿CUÁL ES LA ENZIMA QUE CONTIENE LA SALIVA Y SOBRE QUE SUBSTRATO ACTÚA?

-amilasa desdobla el glucógeno y el almidón convirtiéndolos en

maltosa.

3. ¿CUÁL ES LA ENZIMA ENCARGADA DE DESDOBLAR AL ALMIDÓN?

La amilasa actúa sobre los almidones

4. ¿CUÁL ES EL EFECTO DEL COLOR Y DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA?

Si no se encuentran en condiciones óptimas inhiben o rompen la actividad enzimática

BIBLIOGRAFÍA:Microbiología Roger y stonier, John L. Ingraham.2ª edición Editorial reverted

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