metabolismo de las proteinas 1. digestion de las proteinas: etapas: física química digestión...
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METABOLISMO
DE LAS
PROTEINAS
1
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DIGESTION DE LAS PROTEINASDIGESTION DE LAS PROTEINAS::
ETAPAS:
Física
Química
Digestión enzimática:
•Luminal
• Superficie
• Intracitosólica
2
Cocción y
masticación
Rompen estructura terciara y cuaternaria
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FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA
Raquídeo
A
3
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FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA
B
4
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FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA
5
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DIGESTION DE PROTEINASDIGESTION DE PROTEINAS::
GASTRINAGASTRINA::
Síntesis: células G; estómago
Estímulos: distensión mecánica del
antro gástrico; actividad vagal;
comidas proteicas; elevación del pH
de la mucosa
Acción: aumento de la secreción de
ácido clorhídrico; acción trófica
gástrica
6
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Mecanismos estimulantes de la secreción de hidrogeniones por las células parietales
7
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ETAPAS DIGESTIVAS: Se realizan en tres cavidades:
CAVIDAD BUCAL:Se produce la masticación, que al reducir los alimentos a partículas más pequeñas, facilita su posterior degradación enzimática.
CAVIDAD GÁSTRICA:GASTRINA ACIDO CLOHIDRICOPEPSINAPEPSINA
CAVIDAD INTESTINAL:Enzimas pancreáticas TRIPSINA, QUIMOTRIPSINA, ELASTASA (ENDOPEPTIDASAS)CARBOXIPEPTIDASAS A y B, (EXOPEPTIDASAS)Enzimas entéricasAMINOPEPTIDASAS, DI Y TRIPEPTIDASAS (EXOPEPTIDASAS)ENTEROQUINASA (ENDOPEPTIDASA)
DIGESTION DE PROTEINASDIGESTION DE PROTEINAS:
8
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PRINCIPALES ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LAS PROTEINAS
Enzima Pepsina Tripsina Quimiotripsina Elastasa CarboxipeptidasaA y B
Amino-Oligo-Peptidasa
Síntesis Células principales gástricas
Páncreas exócrino Ribete en cepillo
Origen Mucosa gástrica Páncreas Intestino delgado
Sustratos PROTEINAS DE LA DIETA
(uniones peptídicas alejadas de los
extremos)
PROTEINAS Y PEPTIDOS POLIPEPTIDOS EN EL
EXTREMO CARBOXILO
LIBRE
POLIPEPTIDOS EN EL
EXTREMO AMINO LIBRE
Productos PEPTIDOS Y OLIGOPEPTIDOS
POLIPEPTIDOS Y DIPEPTIDOS AMINOACIDOS LIBRES
Carácter ENDOPEPTIDASA (ASP- Enz)
ENDOPEPTIDASA EXOPEPTIDASAS
Enlace susceptible
AA AROMATICOS(triptofano,
fenilalanina y tirosina)
CARBOXILO DE AA
DIAMINADOS (lisina y arginina)
CARBOXILO DE AA AROMATICOS
(tirosina, triptofano o fenilalanina)
AA PEQUEÑOS
(alanina)
A:AROMATICOSB: BASICOS
LEUCINA
pH óptimo 1-3 8
Zimógeno PEPSINOGENO TRIPSINOGENO QUIMIOTRIP-SINÓGENO
PROELASTASA PROCARBOXI-PEPTIDASAS
PROAMINO-PEPTIDASAS
Acivación pH BAJO; AUTOCATALISIS
ENTEROQUINASA INTESTINAL
(pH 5-6);AUTOCATALISIS
(pH=8)
TRIPSINA
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Mecanismos de absorción de
aminoácidos y péptidos1. TRANSPORTE PASIVO:
Difusión facilitada2. TRANSPORTE ACTIVO:
En cotransporte con Na y dependiente de
la actividad de la Bomba Na+, K+ /
ATPasa
3. Transportador PEPT1 de membrana
apical; dipéptidos y tripéptidosMecanismo de cotransporte; Protón/péptido 10
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BALANCE NITROGENADOBALANCE NITROGENADO::
11
INGRESOS EGRESOS
NITROGENO
Ingesta
Orina
Heces
Sudor
BN = INGESTA DE N - ELIMINACION
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BALANCE NITROGENADO BALANCE NITROGENADO
POSITIVOPOSITIVO::
1.Niños en crecimiento
2.Embarazo
3.Lactancia
4.Desarrollo muscular en atletas
5.Recuperación de lesiones, cirugía y desnutrición
12
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BALANCE NITROGENADO NEGATIVOBALANCE NITROGENADO NEGATIVO::
1.Ancianos
2.Estrés emocional y quirúrgico
3.Insuficientes renales
4.Desnutrición calórico-proteica
5.Inválidos postrados
6.Proceso febril severo
7.Diabetes no controlada
8.Programas para reducción de peso 13
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METABOLISMO DE LAS METABOLISMO DE LAS PROTEINASPROTEINAS::
PROTEINA CORPORAL
Degradación Reutilización (400g/día) para la síntesis
de proteína nueva (75%)
AMINOACIDOS
Síntesis de compuestos con diferentes funciones, gluconeogénesis y cetogénesis(25%)
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ORIGEN UTILIZACION
Absorción en intestino
Degradación de proteínas
Síntesis de aminoácidos
Síntesis de proteínas
Síntesis de Compuestos no nitrogenados
Producción de Energía
NH3Urea
cetoácidos glucosa
Cuerpos cetónicos
AMINOACIDOS
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SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Asimilación de amonio
Transaminación
Modificación de esqueletos de
C de aminoácidos ya existentes
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DESTINO DEL GRUPO AMINO DE DESTINO DEL GRUPO AMINO DE AAAA::
TRANSDESAMINACION
Síntesis de GLUTAMATO
Síntesis de L-ALANINA
Síntesis de L-GLUTAMINA
Síntesis de UREA17
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Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones
de “transaminacion” con piruvato, oxalacetato o cetoglutarato.
a.a(1)+cetoácido(2) a.a(2)+cetoácido (1)
cetoglutarato glutamato
oxalacetato aspartato
piruvato alanina
A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con cetoglutarato,
obteniéndose glutamato como producto18
TRANSAMINACIONTransferencia del grupo α-amino al α-cetoácido
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Ej. Transferencia del grupo α-amino al α-
cetoglutarato para formar glutamato
El aa1 se convierte en cetoácido1 y el cetoácido2 aceptor del grupo amina en el aminoácido2 correspondiente.
Es común que el cetoácido sea el cetoglutarato 19
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Aspartato Aminotransferasa AST o
GOTAspartato + α-Cetoglutarato Oxalacetato + Glutamato
Alanina Aminotransferasa ALT o GPTAlanina + α-Cetoglutarato Piruvato + Glutamato
TRANSAMINASASTRANSAMINASAS::
Reacciones catalizadas por transaminasas o aminotransferasas.
Utilizan como coenzima piridoxal fosfato.20
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TRANSAMINASASTRANSAMINASAS::
CARACTERISTICAS GENERALESCARACTERISTICAS GENERALES::
Redistribuyen el grupo amino de los aminoácidos de la dieta para adecuarlos a las necesidades del organismo;
Catalizan la transferencia de un grupo α-amino desde un aminoácido hasta el carbono α de un cetoácido;
Dirigen los grupos aminos hacia el glutamato, que es el único aminoácido que se puede desaminar oxidativamente;
Son inducidas por los córticoesteroides
Se producen en todos los tejidos, pero principalmente en el hígado.
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TRANSAMINASAS USADAS PARA DIAGNÓSTICO
El tipo enzima elevada en plasma indica el órgano afectado
Transaminasa glutámico pirúvico ALT HÍGADO
Transaminasa glutámico oxalacético AST CORAZÓN
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LA TRANSAMINACIÓN ES MUY IMPORTANTE PARA:
La síntesis de aminoácidos no esenciales.
La degradación de la mayoría de los aminoácidos.
Intercambio de grupos amino entre moléculas que no son aminoácidos.
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DESAMINACIÓN
El grupo amino del glutamato, puede ser separado por
desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato
deshidrogenasa, utilizando NAD+ y NADP+ como coenzimas.
Se forma cetoglutarato y NH3
La mayoría del NH3 producido en el organismo se genera por
esta reacción
A pH fisiológico el NH3 capta un H+ y se convierte en ión NH4+
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La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial.
Es una enzima alostérica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP.
Cuando el nivel de ADP o GDP en la célula es alto, se activa la enzima y la
producción de cetoglutarato, alimentará el ciclo de Krebs y se
generará ATP
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Proteína
α-Aminoácidos
α-Cetoácidos
α-Cetoglutarato
Glutamato
NH4Aspartato
Urea
Oxalacetato
α-Cetoglutarato
NAD(P)
NAD(P)H
α-Cetoglutarato
TRANSAMINASAS
GLUTAMATO
DESHIDROGENASA ASPARTATO
DESHIDROGENASA
DESAMINACION OXIDATIVA MitocondriaGTP (-)
ADP (+)
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La alanina transporta amonio desde el músculo hasta el hígadoLa alanina sirve como un transportador de amonio y del esqueleto carbonado del piruvato desde el músculo al hígado.El amonio es excretado y el piruvato es utilizado para producir glucosa, la cual regresa al músculo.
Síntesis de L-ALANINA
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La glutamina transporta temporariamente amonio en sangre.Por acción de la glutaminasa se hidroliza a glutamato y amonio en Riñón, hepatocitos y otras células.
Síntesis de L-GLUTAMINA
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TRANSPORTE Y DESTINO DEL AMONÍACO
La mayoría de los tejidos Hígado Músculo
Ciclo de la Glucosa Alanina
Glutamato
Glutamina
Glutamina sintetasa
Glutamato
Glutamina
Aminoácidos
Glutamato deshidrogenasa
AlaninaPiruvato
Glucosa Glucosa
Alanina Piruvato
Glutaminasa
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Se sintetiza en el hígado por las enzimas del
ciclo de la urea. Luego es secretada al torrente
sanguíneo y filtrada en los riñones para
excretarse en la orina.
Los 2 átomos de nitrógeno son aportados
por el aspartato y el amonio. Los átomos de
carbono, provienen del ácido carbónico.
En el ciclo intervienen 5 reacciones (2
mitocondriales y 3 citosólicas).
Consume 4 moléculas fosfato de alta energía
UREA
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CICLO DE LA UREA
Comprende las siguientes reacciones:
1. Síntesis de carbamil fosfato
2. Síntesis de citrulina
3. Síntesis de argininsuccinato
4. Ruptura de argininsuccinato
5. Hidrólisis de arginina31
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SINTESIS DE CARBAMOIL SINTESIS DE CARBAMOIL FOSFATOFOSFATO::
CO2 + NH3+ Carbamoil fosfato
32
CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA 1 (CPS 1)CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA 1 (CPS 1)
Transdesa- minación
CK
Mitocondria hepática
2ATP2 ADP + Pi
Mg 2+
N-acetil-
glutamato
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El grupo amino proveniente de la desaminación oxidativa del glutamato en la mitocondria, y el CO3H- de las oxidaciones biológicas, forman un compuesto inestable, el Carbamil fosfatoTranslocasas
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BALANCE ENERGETICOBALANCE ENERGETICO::
NH3 + CO2 + 3 ATP + H2O + Aspartato
UREA + 2 ADP + 2 Pi + AMP + PPi + Fumarato
34
SINTESIS DE LA UREASINTESIS DE LA UREA:
CO2 del Krebs O C NH2
NH2 ASPARTATO
UREA EN SANGRE: 20 – 40 mg/dl; UREA EN ORINA: 20 – 40 g/día
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REGULACIÓN DEL CICLO DE LA UREA
La enzima carbamoil-fosfato-sintetasa I
Es activada por la acumulación de arginina
cuando la producción de urea es lenta
Las enzimas del ciclo
Se activan cuando la dieta es hiperproteica o en la inanición
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DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS
l. Transferencia del grupo α-amino al α-cetoácido
II. Conversión de los grupos α-amino en ión NH4 por desaminación oxidativa del glutamato.
III. Los esqueletos carbonados de los aminoácidos se van hacia las vías de gluconeogénesis o cetogénesis
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DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE AAAA::
ALFA-CETO-ACIDOALFA-CETO-ACIDO:
Gluconeogénesis
Cetogénesis
Incorporación al Ciclo de
Krebs
37
CK
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AMINOACIDOS GLUCOGENICOS Y CETOGENICOS
En la degradación de los aminoácidos, los esqueletos carbonados siguen distintas vías.
Algunos se transforman en piruvato o en intermediarios del ciclo de Krebs.
Tienen el potencial de producir glucosa vía fosfoenol-piruvato (Glucogénicos).
Los aa que producen acetil-coA, o acetoacetil-coA son clasificados como cetogénicos
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GLUCOGÉNICOSGLUCOGÉNICOS Y
CETOGÉNICOSCETOGÉNICOS
Asparagina Arginina Isoleucina Leucina
Cisteína Aspartato Fenilalanina Lisina
Glutamina Glutamato Triptofano
Histidina Glicina Tirosina
Prolina Metionina
Treonina Serina
Alanina Valina
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
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Destino de los esqueletos carbonados de los AA
Stryer, 198840