LICEO FRANCISCO COLOANE

DPTO BIOLOGÍA

NIVEL: IV MEDIO

CLASE: PROTEÍNAS

PROFESOR:CLAUDIO VEGA G.

PROTEÍNAS (PROTEIOS= PRIMARIO)

• Son biomoléculas esenciales para lavida, participan en todas las funciones que ocurren en el cuerpo.• Existe una gran variedad de ellas con funciones

específicas.• Son producto de la decodificación del ARNm en el

ribosoma.• No se concibe la vida sin estas moléculas.• Resultan de la condensación (unión) de aminoácidos.

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos

Formación enlace peptídico

pierde

pierde

OH H

libera

H20

PRODUCTO= PÉPTIDO

SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI- OLIGO- POLIPÉPTIDOSLAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS

enlace peptídico

Explica la forma en que se forma el enlace entre un aminoácido y otro.

R: el enlace que se forma es denominado peptídico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoácido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoácido. Esta es una reacción de condensación, por lo que se libera una molécula de agua.

Los aminoácidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad. En relación a esto existen cuatro niveles de organización para las proteínas

ENLACE PEPTÍDICO

Estructura de la proteínas.

Se refiere al grado de organización de los aminoácidos en la molécula proteica.

Comprende varios niveles: primario, secundario, terciario, cuaternario.

Combinaciones de los aminoácidos en la estructura primaria

.

Tercer Nivel de Organización: Estructura Terciaria.

¿Qué forma adopta en este nivel una proteína?

R: las proteínas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La estructura terciaria resulta de la combinación de hélice alfa con lámina beta. En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro

¿Qué ejemplos de proteínas con este nivel de organización existen?

R: las enzimas tienen esta clase de conformación. Además las subunidades de muchas proteínas de membrana también poseen esta forma de organización.

Cuarto Nivel de Oraganización: Estructura Cuaternaria

¿Cuál es la base de la organización de esta proteína?

R: es una proteína que está formada por más de un polipéptido, donde cada uno es una subunidad

Clasificación proteínas:

• Según su composición estructural pueden ser:Holoproteínas: formadas solo por cadenas

polipeptícas: ej. insulinaHeteroproteína: formadas por cadenas

polipetídicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prostético): ej. Hemoglobina.

Algunas Holoproteínas:A. Fibrosas: Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel,

huesos, tejidos conjuntivos. Miosina y actina: músculos (contracción) Fibrina: coagulación sangre. Elastina: elasticidad arterias.B. Globulares: Albúminas: reservas de aminoácidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina)

Algunas Heteroproteínas:

• Hemoglobina, tiene grupo prostético Hemo, transporte de O2 y CO2.

• Lipoproteínas.

• Glucoproteínas.

TIPOS DE PROTEÍNAS SEGÚN FUNCIÓN.

Transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas.Contráctiles: actina, miosina.Defensivas: anticuerpos.Hormonal: insulina, glucagón.Estructurales: queratina, colágeno, elastina.Enzimáticas: lipasa, amilasa.Homeostáticas: albúminasDe reservas: ovoalbúminas, caseína.

EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Y FUNCIONES:

Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel, huesos, tejidos conjuntivos.

Miosina y actina: músculos (contracción) Fibrina: coagulación sangre. Elastina: elasticidad arterias. Albúminas: reservas de aminoácidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina)• Hemoglobina, transporte de O2 y CO2.

¿QUÉ HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEÍNAS?

• son biomoléculas que resultan de la síntesis de aminoácidos.

• Son producto de la traducción del código genético• Los amino ácidos son compuestos químicos

formados por un carbono con una función ácida, una función amina y un radical.

• Existen 20 amino ácidos: forman muchas proteínas diferentes: esenciales, no esenciales

• Existen dos categorías de proteínas: holoproteínas y heteroproteínas o conjugadas

• Las proteínas participan en todos los procesos biológico.

LAS ENZIMAS

PROTEÍNAS MUY ESPECIALES

¿Qué son las enzimas (ez) Son proteínas. Aceleran las reacciones

químicas (RQ) ya que disminuyen la energía de activación para que puedan reaccionar los reactantes.

Propiedades de las Eza)No permiten que ocurran RQ

energéticamente desfavorables.b)No se consumen en las RQ.c)Son muy específicasd)Aceleran la RQ.e)Son reguladas por factores

externos: temperatura, pH, sustancias inhibidoras.

¿Cómo se nombran las Ezimas

a) Se denominan convencionalmente, por el sustrato en que actúan mas el sufijo “asa”.

b) si el sustrato es un lípido, la enzima se llama, lipasa.

c) También, se denominan por el tipo de producto que se forma en la RQ, agregando “asa”

d) si provocan pérdida de H en el sustrato, la EZ, se denomina deshidrogenasa.

e) Las denominaremos, de la primera forma.

¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?

Estructura de la Enzima: TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration

)_[www.bajaryoutube.com].flv

Sitio activo

sitio activo

ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA

Sitio activo: zona de la enzima donde se le une el sustrato para provocar

cambios en éste.

Sustrato, es la molécula sobre la que actúa la enzima.

¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el Sustrato (S) Enzyme_Action_[www.bajaryoutube.com].flv

TIPOS DE ENZIMAS

APOENZIMASENZIMAS

CONJUGADAS

SOLO POR PROTEINAS PROTEINA

APOENZIMA OCOFACTOR ENZIMÁTICO

INORGÁNICOORGÁNICO:COENZIMAS

VITAMINAS

formado constituido

UNIÓN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMAEnzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)

_[www.bajaryoutube.com].flv

¿qué hemos aprendido sobre las enzima?

Las enzimas son proteínas específicas que catalizan las reacciones químicas.

Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato.

La unión enzima sustrato es específica. Al unirse el sustrato con la enzima, se altera el

sustrato dando origen a nuevos productos químicos.

La actividad de la enzima depende del pH, la temperatura y los inhibidores.