INFORME DE PRÁCTICASEMANA N°10FACULTAD DE FARMACIA Y BIOQUÍMICA QUÍMICA ORGÁNICA IIITEMA: IDENTIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE LA ALFALFA POR MÉTODOS CROMATOGRAFICOSPROFESOR: QF. ROBERT CARDENAS ORIHUELA INTEGRANTES:

Palomino Rojas, Gianmarco Ruelas Elias, Lilibeth FACULTAD: Farmacia y Bioquímica

SECCIÓN: FB5M1 2014

En esta práctica se realizó una de las técnicas más sencillas para identificación de

aminoácidos que fue la combinación de la cromatografía en capa fina con la cual

se pueden identificar los aminoácidos por la tinción color morado o magenta que

se presenta en ellos, excepto con la prolina la cual, da un tono amarillo al

reaccionar con la ninhidrina debido a que no produce amonio al reaccionar con

ella, lo que indica que los demás aminoácidos que si presentaron esta reacción.

Se investigaron teóricamente algunos métodos de identificación de los

aminoácidos, pero principalmente por medio de cromatografías, a que esta es la

técnica principal que se empleó para la técnica, así como algunas de las

reacciones coloreadas principales para los aminoácidos .Los objetivos principales

de esta práctica fueron llevar a cabo la separación de aminoácidos por medio de

las cromato placas utilizadas siendo así la fase móvil el eluyente que fue una

mezcla de solventes y la fase móvil, el aminoácido utilizado en cada placa. Se

utilizaron para esto 11 aminoácidos y una proteína que fue la caseína para

compararlos con ella sin embargo no se observó un factor de rendimiento igual al

de la caseína, no porque no tuviera esta ninguno de los aminoácidos que se

utilizaron sino que para que se pudieran comparar sus aminoácido se hubiera

tenido que hidrolizar primero esta proteína para comparar sus residuos con los

aminoácidos utilizados. Se logró concluir que el factor de retención obtenido se

debía dependiendo de las características de cada aminoácido ya que dependiendo

de si estos eran o no polares o incluso neutros iban a tener mayor o menor factor

de retención, esto debido a que un factor de retención alto indica una gran afinidad

del compuesto por el disolvente y si el eluyente es polar va a jalar consigo a los

compuestos polares por el contrario si no es polar, entonces jalara a los

compuestos no polares.

I. RESU

MEN

I. SUMM ARY

In practice one of the simplest techniques to identify amino acids that a

combination of thin layer chromatography with which to identify the amino acid by

the colored stain purple or magenta presented in them was performed, except

proline which gives a yellow color on reaction with ninhydrin occurs because no

ammonium react with it, indicating that the other amino acids that if this reaction

had. Some methods of identifying the amino acids are theoretically investigated,

but mainly by means of chromatography, for which this is the main technique used

for technical as well as some key color reactions to amino acid .The main

objectives of this practice were to carry out the separation of amino acids through

the chromate plates for the mobile phase and the eluent was a mixture of solvents

and the mobile phase, the amino acid used in each plate. Were used for this 11

amino acids and a protein was casein to compare with it nevertheless a factor

equal to the casein performance was observed, not because he had this none of

the amino acids used but so that they could compare their amino acid would have

had to first hydrolyze the protein to compare the amino acid residues used. Were

able to conclude that the retention factor obtained was due depending on the

characteristics of each amino acid and depending on whether they were either

non-polar or neutral would be more or less retention factor, this due to a high factor

retention indicates a high affinity of the compound for the solvent and, if the eluent

is polar will pull with them the polar compounds on the contrary if it is non-polar,

then will pull the non-polar compounds.

II. INTROD

UCCIÓN

Planta herbácea procedente de Persia. Tiene un ciclo vital de entre cinco y doce

años, dependiendo de la variedad utilizada, así como del clima; en condiciones

benignas puede llegar a veinte años. Llega a alcanzar una altura de 1 metro,

desarrollando densas agrupaciones de pequeñas flores púrpuras.

Sus raíces suelen ser muy profundas, pudiendo medir hasta 4,5 metros. De esta

manera, la planta es especialmente resistente a la sequía.

SUSTANCIAS ACTIVAS: Sales minerales en especial aluminio, boro, calcio,

cobalto, cobre, cromo, potasio, hierro, fósforo, magnesio, manganeso, selenio,

sodio y zinc. Gran cantidad de aminoácidos. Betacaroteno y vitaminas A, B1, B3,

B5, B6, B7, B9, B12, C, D, E, K, P. Alcaloides, aminoácidos (similares a los

encontrados en la proteína animal), análogo a la hormona secretora de tirotropina

(thyrotropin-releasing hormone, TRH), azúcares, beta caroteno, clorofila,

cumarinas, enzimas digestivas (8), fitoesteroles, fitoestrógenos, flavonas,

flavonoides, L-canaverina, octacosanol y saponinas.

PROPIEDADES: Alcalinizante, alimenticio, antiartrítico, antiaterogénico,

antibacteriano, anticanceroso, anticolestémico, antidiabético, antiespasmódico,

antihemorrágico, antipirético, antirreumático, antiviral, aperitivo. Existen pues

diferentes campos de acción en esta planta; unos aceptados por la medicina

tradicional y otros solo por la popular. Estos son algunos de los beneficios que

podemos encontrar con el uso de esta planta.

OTRAS VIRTUDES DE LA ALFALFA

Antiguamente las madres que amamantaban a sus bebés solían tomar alfalfa en

decocción para aumentar la leche.

Algunos veterinarios que trabajan con medicina natural, recomiendan suplementos

de alfalfa para perros que sufren epilepsia, por su notable contenido en vitaminas

y por su efecto depurativo del organismo, que favorece la expulsión de los

residuos de la medicación que el animal deberá tomar de forma continuada.

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son

aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una

reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro,

liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina

enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se

une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta

formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las

células, en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.

Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo

(carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están

unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y

una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura

variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los

diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos

de aminoácidos diferentes, pero solo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en el

año 2002) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código

genético.

III. METODOLOGIA

IV . RESUL

TADOS

V. CUESTI ONARIO

1. Indique otros reactivos que nos permitan realizar la identificación de

aminoácidos por cromatografía en capa fina

Con la prolina, ácido fosfomolíbdico, nihidrina, reacción xantoproteica, reacción

con el ácido glioxílico, reacción con el ácido glioxílico,

2. Que precauciones debe tener en cuenta para la realización de la práctica

Precaución utilizar guantes de látex para prepararla y para aplicarla, pues mancha

la piel, ya que se une a las proteínas de la piel

VI. DISCUSI

ONES

Se utilizó la técnica de cromatografía en capa fina, la cual se basa en la

separación de las moléculas absorbidas a la capa de gel de sílice de la

cromatoplaca mediante el flujo de la columna de la mezcla de solventes de agua,

butanol y ácido acético. La fase estacionaria es la celulosa y la móvil los

disolventes. Según la solubilidad que tienen los aminoácidos de la muestra

respecto delas dos fases así fue su movilidad Las manchas delos aminoácidos se

observaron sobre la placa desarrollada.

Esta técnica de separación cromatografía es de las más simples, además de que

nos permitió estudiar esta técnica y cualitativamente observar la reacción

producida por medio de la ninhidrina que permite identificar aminoácidos ya que la

reacción de los aminoácidos con ninhidrina se debe a la presencia del grupo α–

NH2 en los mismos observándose así una coloración morada o magenta.

VI I . CONCLUSIONES

1. Luis C.V. Luis C.P. Química experimental. Tercera edición. San Marcos.

Lima-Perú .2005.

2. Hart h, Craine L, Hart D, Hadad Ch. Química Orgánica. Madrid-España.

Editorial McGraw-Hill.2007

3. Primo Y.E. Química Orgánica Básica y aplicada de la molécula a la

Industria. Barcelona-España. Editorial Reverté S.A. 2007

VIII. FUENTE

S DE

INFORM

ACIÓN

Marco teórico

VIIII ANEXOS