fosforilacion oxidativa completa

8/8/2019 Fosforilacion Oxidativa Completa

http://slidepdf.com/reader/full/fosforilacion-oxidativa-completa 1/47

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA



La fosforilacion oxidativa es la parte terminaldel metabolismo



GRACIAS!!!!



POTENCIAL REDOX Y CAMBIOS D

ENERGÍ

A LIBRELa medida del potencial de transferencia defosforilos viene dada por el G°

El cambio de energía libre estándar G° estárelacionado con el cambio de potencial redoxE° mediante la siguiente ecuación:

G° =-nF E° F= 23,06Kcal/V.mol



POTENCIALES ESTANDAR



TRANSPORTE ELECTRONICO

La cadena respiratoria mitocondrial consta deuna serie de transportadores electrónicos, lamayoría proteínas integrales de membrana,con grupos proteicos capaces de aceptar ydonar uno o dos electrones. Cadacomponente de la cadena puede aceptar

electrones del transportador precedente ytransferirlos al siguiente en una secuenciaespecifica.



FLAVOPROTEINAS

son componentes importantes de loscomplejos I y II

pueden reducirse en reacciones queinvolucran la transferencia de dos electronespara formar FMNH2 o FADH2



COENZIMA Q (UBIQUINONA)

Puede aceptar un electrón trnsformandose enel radical semiquinona (QH) o dos electrónesformando ubiquinol (QH2).Lleva los electrones hacia la cadenarespiratoria, no solo desde el NADH sinotambién desde el succinato, y deintermediarios de la oxidación de los ácidosgrasos.



CITOCROMOS

Un citocromo es una proteína transportadorade electrones que contiene un grupoprostético hemo.Existen tres clases de citocromos que sedistinguen por diferencias en su espectro deabsorcion de la luz y que se designan a, b y c.



NADH Y NADH DESHIDROGENASA

(COMP

LEJO1)NADH: este se oxida en el primer paso deltransporte electrónico por el complejomitocondrial I.

NADH-DESHIDROG

ENASA: Es un complejo grandeformado por muchas subunidades, que contieneunas 25 cadenas polipeptídicas. Algunas de lassubunidades que lo componen son:

1. Centros de hierro-azufre2. Flavilmononucleotido3. Coenzima Q



Fe-S

En algunas proteínas de transferencia deelectrones que contienen hierro, las proteínasferro-sulfuradas, el hierro está presente no enforma de hemo (como en los citocromos) sinoen asociación con átomos de azúfre inorgánicoo con átomos de azufre de residuos de Cys de

la proteína, o con los dos al mismo tiempo.



CITOCROMO REDUCTASA

(COMP

LEJO 3)catalizar la transferencia de electrones desdeel QH2 al citocromo c



CITOCROMO OXIDASA

(COMP

LEJO 4)cataliza la transferencia de electrones delcitocromo c al O2

4Cit c (Fe2+) + 4H+ + O2 4Cit c (Fe3+) + 2H2O



Los centros Fe-S de las proteínas ferro-saturadas pueden ser tan sencillos comoena) Con un solo ion Fe rodeado de átomosde S de cuatro residuos Cys. En otroscentros hay átomos de S inorgánicos yorgánicos, como en los centros 2Fe-2S, b)o 4Fe-4S c) La ferrodoxina en d) de lacianobacteria Anabaena 7120, tiene uncentro 2Fe-2S b), cada ion Fe está dehecho rodeado por cuatro átomos de S. Elpotencial de reducción estándar exactodel hierro en estos ccentros depende deltipo de centro y de los detalles de suinteracción con su proteína asociada.



Existen cuatro transportadores de electrones.

Los complejos I y II catalizan la transferenciade electrones a la ubiquinona (Q) a partir dedadores electrónicos diferentes: NADH

(complejo I) y succinato (complejo II).E l complejo III transporta electrones desde elUbiquinol al Citocromo c.

el complejo IV completa la secuenciatransfiriendo electrones desde el Citocromo cal oxígeno molecular.



NADH a ubiquinona

Este está orientado de modo que su sitio

de fijación de NADH mira hacia la matrizpara poder interaccionar con el NADH



succinato a ubiquinona

Una proteína tiene un FAD unido covalentemente yun centro Fe-S con cuatro átomos de Fees la única enzima del ciclo del ácido cítrico ligada ala membrana



Ubiquinona a citocromo c

contiene los citocromos b562 y b566,citocromo c1, una proteína ferrosulfurada y almenos otras seis subunidades protéicas.funciona como una bomba de protones



Ciclo Q



Reducción del O2

contiene citocromos a y a 3 (formados por 2

grupos hemo unidos a diferentes regiones dela misma proteina)Contiene dos iones de cobre Cu A y CuB



TRANSFERENCIA DE LOSTRANSPORTADORES ELECTRICOS A LA

MITOCONDRIAS



INHIBIDORES DE LOSTRANSPORTADORES ELECTRONICOS



1. union del NADH ytransferencia de sus 2 e -

al flavil mononucleotido2. Los e se transfieren del

FMNH2 a los centros Fe-S3. La ubiquinona se reduce

al capturar 2 electronespara dar lugar alubiquinol (QH2)

NADH + H+ + Q NAD+ + QH2



La ubiquinona es la entrada de los electronesdesde el FMNH2 de las flavoproteinas. El

FMNH2 es producido en el ciclo de krebs poroxidación de succinato a fumarato por mediode la succinato deshidrogenasa, componentede la succinato-Q deshidrogenasa (complejoII).

Succinato Fumarato



El FMNH2 no abandona el complejo, sino quetransfiere sus electrones a centros Fe-S y deallí al coenzima-Q



Los electrones fluyen desde la ubiquinona alcitocromo c a través de la ubiquinona-citocromo c oxidorreductasa



No se conoce con certeza laruta detallada del flujoelectronico entre el cit c y elO2, aparentemente loselectrones se trasladanprimero del cit c al CuA acontinuación se donan alCuB (ambos están enequilibrio redox) y a su vezceden los electrones que

reducen el O2 a H2O



El flujo de electrones desde el NADH al O2, esun proceso exergónico cuya energía libre deoxidación se utiliza para sintetizar ATP, unproceso endergónico.



SECUENCIA DE LOSTRANSPORTADORES ELECTRONICOS



REACCIONES OXIDATIVAS QUEIMPULSAN LA SINTESIS DE ATP

La oxidación del FMNH2 por la coenzima Q La oxidación del citocromo b por el citocromoc

1La reacción de la citocromo oxidasa

Cada una de estas reacciones se considera unlugar de acoplamiento para la síntesis de AT P



MECANISMOS DE LA FOSFORILACIÓOXIDATIVA

QUIMIOSMÓTICOSugirió que eltransporte deelectrones y la síntesisde ATP estabanacopladas mediante

un gradiente deprotones a través dela membrana internamitocondrial.



La síntesis de ATP se consigue por medio deun ensamblaje molecular situado en lamembrana interna mitocondrial, la AT P sintasa.



F1 está formada por cincoclases de cadenas polipeptídicas( 3 3 ).

F0 es el conducto de protonesdel complejo y está formado por

cuatro tipo de cadenaspolipeptídicas.

El ATP es sintetizado por un complejoenzimático formado por un conducto de

protones F 0 y una unidad catalítica F1.



La entrada de ADP en la mitocondria estáacoplada a la salida de ATP mediante la ATP-ADP translocasa.



VIDEO

http://www.youtube.com/watch?v =s-8b7d5g7ds&feature =related

fosforilacion oxidativa completa

Documents