UNIVERSIDAD PANAMERICANA DEL PUERTOFACULTAD DE INGENIERÍA

DIRECCIÓN GENERAL DE INVESTIGACIÓN, TECNOLOGÍA Y ESTUDIOS DE POSTGRADO

Especialización en Molinería de los Cereales

Facilitadora:MSc. Coromoto Bonetti de Guzmán

Principios de BioquímicaCurso Introductorio

Primera Cohorte

PROTEÍNAS

Concepto de Proteína Del griego proteos= fundamental (importante función que cumplen para la vida).

Las proteínas son macromoléculas orgánicas (biopolímeros) muy complejas de elevado peso molecular que se encuentran en todas las células vivas y que son de gran importancia biológica, por las múltiples funciones que desempeñan. Están compuestos básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N), aunque también pueden contener azufre (S), fósforo (P), hierro (Fe) u otros elementos. Los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.

Importancia de las Proteínas

• Al igual que otras macromoléculas biológicas tales como polisacáridos y ácidos nucleicos, las proteínas son partes esenciales de los organismos y participan en todos los procesos del interior de las células.

• Muchas proteínas son enzimas que catalizan reacciones bioquímicas y son vitales para el metabolismo.

• Las proteínas también tienen funciones estructurales o mecánicas, como la actina y la miosina en los músculos y las proteínas del citoesqueleto, que forman un sistema de andamiaje que mantiene la forma celular.

• Otras proteínas son importantes en la señalización celular, la respuesta inmune, la adhesión celular y el ciclo celular.

• Las proteínas son también necesarias en la dieta en los animales ya que los animales no pueden sintetizar todos los aminoácidos que necesitan y debe obtener los aminoácidos esenciales de los alimentos. A través del proceso de la digestión, los animales se descomponen las proteínas en aminoácidos libres que se utilizan en el metabolismo.

Síntesis de proteínas

Síntesis de Proteínas

AMINOÁCIDOS

Estructura de un aminoácido

Estructura de un aminoácido

Enantiómeros

Punto isoeléctrico

Concepto: Es el valor de pH al cual el aminoácido existe como un zwitterion. A este pH la carga neta del aminoácido es cero.

La carga neta es la suma de todas las cargas positivas y negativas que están en la molécula.

El punto isoeléctrico lo calculamos así:

pI=pK1 + pK2 2

Dipéptido

Enlaces peptídicos

Estructura de las Proteínas

Estructura de las Proteínas

Estructura Secundaria de las Proteínas

Estructura Terciaria de una Proteína

Estructura Cuaternaria de una Proteína

En resumen, estructura de una proteína

1aria. 2aria. 3aria. 4aria.

Combinación ilimitada deAminoácidos

Unión peptídicaSecuencia

HéliceHoja

plegada

Puente de Hidrógeno

GlobularFibrosa

Puentes de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas

electrostáticas, puentes disulfuro

Subunidades igualesSubunidades distintas

Fuentes diversas no covalentes

POLIPÉPTIDOS: Péptidos formados por un número mayor de aminoácidos (10 y 100 aminoácidos). Ej: la insulina formada por 51 aminoácidos, glucagón, calcitocina, gastrina, entre otros.

OLIGOPÉPTIDOS: Péptidos formados por un número relativamentepequeño de aminoácidos (2 y 10 aminoácidos). Ejemplos: Hormona liberadora de la tirotropina (TRH), oxitocina, encefalinas, glutatión, vitaminas del grupo B (ácido pantoténico, ácido fólico),entre otros.Son de fácil absorción, ya que prácticamente no necesitan digestión.

PROTEÍNAS: Péptidos formados por más de 100 aminoácidos. Ej.: la Hemoglobina.

Oligopéptidob)

Las Proteínas: Biomoléculas más versátiles y diversas

Muy importantes para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: Estructural: Esta es la función más importante de una

proteína. Ej: colágeno, queratina, elastina. Hormonal: Ej: la hormona somatotropa, ACTH, etc. Inmunológica: Ej.: los anticuerpos. Enzimática: Ej.: sacarasa y pepsina. Contráctil: Ej.: actina y miosina. Homeostática: Colaboran en el mantenimiento del pH (ya

que actúan como un tampón químico). Transducción de señales: Ej.: rodopsina. Protectora o defensiva: Ej.: trombina y fibrinógeno. Transporte de nutrientes: Ej.: Hemoglobina. Reserva: Ej.: La ovoalbúmina de la clara de huevo, la

gliadina del grano de trigo, la hordeína de la cebada, caseína de la leche.

ENZIMAS

Enzimas:a) Concepto.b) Catálisis enzimática:

Concepto. Factores que afectan la velocidad de las

reacciones catalizadas por enzimas: concentración de substrato, concentración de enzima, temperatura, concentración del ión hidrógeno (pH), activadores enzimáticos, inhibidores enzimáticos.

Nomenclatura de las enzimas.c) Importancia.

Aunque son sintetizadas dentro de las células, no tienen que estar en su interior para actuar como catalizador. Muchas de ellas se han extraído de

células y conservan su actividad completa.

Concepto de enzimas o biocatalizadores

Son catalizadores orgánicos de naturaleza proteica producidos por las células vivientes, que regulan la velocidad y especificidad de las miles de reacciones químicas que ocurren en el protoplasma.

Catalizadores: Sustancias que regulan la velocidad de una reacciónquímica, generalmente acelerándolas, quedando inalteradas al final de la reacción y listas para entrar de nuevo en función.

Ejemplos:

H2 + Cl2 No hay reacción (puros y secos) H2O H2 + Cl2 HCl (reacción violenta)

Pt 2 H2O2 2 H2O + O2 (reacción rápida)

Catálisis: Fenómeno que hace posible que las células vivas rompan o descompongan con facilidad moléculas grandes en moléculas más pequeñas, pero también para la formación de moléculas más grandes a partir de las más pequeñas, gracias a las enzimas o biocatalizadores.

Para realizar su acción, la enzima se une al substrato por absorción, encajando la superficie de una en la otra de forma tal, que podríamos compararla con la llave de una cerradura. Esta combinación origina un complejo reversible enzima-substrato intermedio, que luego se descompone para liberar los productos de la reacción, y, la enzima que es capaz de unirse a otra molécula del mismo substrato para comenzar de nuevo la acción.

Mecanismo de acción enzimática

Composición química de las enzimas

Simples: Formadas sólo por proteínas. Ej.: la pepsina

Compuestas: Tienen dos fracciones:a) Fracción proteica, apoenzima o apofermento (proteína,

responsable de la especificidad química).b) Fracción prostética, coenzima o cofermento ( molécula orgánica menor generalmente a base de fosfato, con vitaminas y minerales, responsable de la actividad química). No proteica,  de bajo peso molecular y termostable.

Las fracciones a) y b) por separado carecen de actividad catalítica, su actividades posible cuando se juntan ambos elementos.

Tradicional

• Derivados de su fuente o del griego o latín.• Ej.: pepsina, tripsina, quimiotripsina, papaína,

renina, etc.

Común

• Se toma en cuenta la naturaleza de la reacción catalizada o el substrato, al cual se le añade la terminación –asa.

• La ureasa, enzima que cataliza la hidrólisis de la urea; la sucrasa que cataliza la hidrólisis de la sucrosa, etc.

Sistemática

• Las enzimas se incluyen en seis clases, tomando en cuenta los seis tipos de reacciones fundamentales que ellas catalizan

• a) Oxidorreductasas, b) Transferasas, c) Hidrolasas, d)Liasas, e) Isomerasas, f)Ligasas (sintetasas).

Nomenclatura de las Enzimas

Forma correcta de nombrar a las enzimas

1º) Se nombra el sustrato sobre el que actúa.2º) A continuación el nombre de la coenzima, si la hay.3º) Por último la función que realiza acabado en asa.

Ej.: Lactato nicotidín deshidrogenasa.

Generalmente el nombre de la coenzima no se escribe, quedaría

Lactato deshidrogenasa.

Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas

a) Concentración de substrato.b) Concentración de enzima.c) Temperatura.d) Concentración del ion hidrógeno (pH).e) Activadores enzimáticos.f) Inhibidores enzimáticos.

Concentración de substrato

En toda reacción catalizada por una enzima, si se mantienen constantes el pH, la temperatura y la concentración de enzima en un sistema, la velocidad de la reacción aumenta exponencialmente al incrementarse la concentración de substrato, ya que al existir más moléculas de substrato es más probable el encuentro con la enzima y la formación del complejo E-S. 

Este aumento de velocidad es rápido para concentraciones bajas de substrato y, a medida que este aumenta, se va haciendo más lento hasta que la concentración del substrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la concentración del mismo, no aumenta la velocidad de la reacción. Esto es debido a que la enzima está saturada por el substrato; es decir, todas las moléculas de la enzima están unidas al substrato formando el complejo E-S. Cuando ocurre esto, se dice que la reacción ha alcanzado la velocidad máxima.

Concentración de Enzima

En muchos casos, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima, si el pH y la temperatura se mantienen constantes, pero si hay exceso de substrato la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la cantidad de enzima presente.

TemperaturaEn general por cada 10ºC que aumente la temperatura, la velocidad de la reacción aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta  que la temperatura alcanza un valor máximo (Temperatura óptima) donde la actividad es máxima. Esto se debe a que al aumentar la temperatura aumenta el movimiento de las moléculas y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el Substrato y la Enzima.Cada enzima posee una temperatura óptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37ºC. Si la temperatura aumenta por encima de la temperatura óptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimática debido a que la enzima se desnaturaliza. Esta inactivación es irreversible.Los animales poiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para regular la temperatura corporal, se ven obligados a hibernar en la estación fría pues la actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas es muy baja.

Las temperaturas de 50 a 60 °C inactivan rápidamente la mayor parte las enzimas, pero no la congelación, donde las reacciones se producenmuy lentamente o se detienen y su actividad catalítica reaparece si latemperatura vuelve a la normal.

pH

Las enzimas son sensibles a los cambios de pH, o sea de acidez o alcalinidad del medio.No toleran la acción de ácidos o bases fuertes. Cada una presenta un pH óptimo, en el cual su actividad es máxima.Ej.:Pepsina Proteína pH=2Tripsina Proteína pH=8,5 Enzimas intracelulares pH=7

Activadores

Bioelementos y oligoelementos que incrementan la velocidad de reacción de la enzima.Ejemplos:El Cl- para la ptialina; el H+ para el pepsinógeno; el Mn++ y el Mg++ para la aminopeptidasa, entre otras.

InhibidoresSon compuestos químicos que se unen a la enzima, en distintos puntos de la misma y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones, moléculas orgánicas y a veces el producto final de la reacción. A la acción que realizan se la denomina inhibición, la cual puede ser:·Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimática, bien porque se une de forma permanente con grupos funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibición que realizan se le denomina envenenamiento de la enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El ión cianuro que actúa sobre la citocromo oxidasa (enzima respiratoria que interviene en el transporte de electrones).·Inhibición reversible: El inhibidor se une a la enzima de forma temporal mediante enlaces débiles e impide el normal funcionamiento de la misma, pero no la inutiliza permanentemente. Puede ser de dos tipos: a) Competitiva. b) No competitiva.

Inhibidores enzimáticos

Inhibidores enzimático

s

Reversibles

Competitivos

No Competitiv

os

Irreversibles Venenos

Inhibidores enzimáticos

Competitiva: El inhibidor es similar al substrato y se puede unir al centro activo de la enzima impidiendo que lo haga el substrato. Es decir ambos, inhibidor y substrato compiten por unirse al centro activo de la enzima. La acción suele anularse aumentando la concentración del substrato.

No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de dos formas:-Sobre la enzima, uniéndose a ella en un lugar diferente al centro activo y modificando su estructura lo que  dificulta que la enzima se pueda unir con el substrato.-Sobre el complejo E-S uniéndose a él y dificultando su desintegración y por lo tanto la formación de los productos.

Propiedades de las enzimas

• Proteínas catalizadas por los seres vivos (biocatalizadores).

• Su poder catalítico es extraordinario.

• La sustancia sobre la cual actúa se llama substrato.

• Algunas enzimas como la ptialina y la pepsina pueden continuar su función fuera de la célula viviente, por lo cual este hecho permite el estudio de todas las reacciones a que dan lugar, que sería difícil en el interior celular, donde se realizan otras funciones.

Funciones de las enzimas

1. Sintetizan grandes moléculas a partir de sus elementos constitutivos. Ej.: las proteínas a partir de los aminoácidos, el almidón a partir de la glucosa por polimerización, entre otras.

2. Liberan la energía acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a medida que lo necesite.

3. Descomponen grandes moléculas en sus constituyentes más simples, permitiendo que por difusión puedan entrar o salir de la célula.

4. Las reacciones reguladas por enzimas son fundamentales para todos los fenómenos vitales: respiración, crecimiento, contracción muscular, conducción nerviosa, fotosíntesis, fijación del nitrógeno, entre otras.

5. Sin ellas sería imposible para las células realizar reacciones que in vitro necesitarían una gran cantidad de calor inicial (para iniciarse) y producirían al terminarse demasiadas calorías, tal como la combustión de un glúcido, sobrada energía para incendiarse la célula.