enzimas(propiedades)

5/10/2018 Enzimas(propiedades) - slidepdf.com

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Las características más sobresalientes de las enzimas son su poder de catalítico y especifidad elas reacciones. Además, la actividad de muchas enzimas está regulada.

Casi todas las enzimas conocidas son proteínas, sin embargo, existen moléculas de RN

(ribosomas) catalíticamente activas, lo que indica que las proteínas no tienen un monopol

absoluto como catalizadores.

Las enzimas tiene un enorme poder de catalítico aceleran reacciones multiplicando su velocida

por un millón de veces o incluso más (106 a 1012 veces).

Como todo verdadero catalizador, las enzimas muestran las siguientes propiedades:

1. Están presentes en pequeñas cantidades.

2. No sufren alteraciones irreversibles en el curso de la reacción y por lo tanto, cada molécula d

enzima puede participar en muchas reacciones individuales.

3. No tienen efecto sobre la termodinámica de la reacción.

4. Tiene gran poder catalítico.

5. Son catalizadores en las reacciones químicas de los sistemas biológicos.

6. Poseen un elevado grado de especifidad de sustrato.

7. Funcionan en soluciones acuosas en condiciones suaves de pH y temperatura.

8. La mayoría de las enzimas son proteínas ;

• La función depende de la integridad de la conformación proteica nativa

• Existen enzimas que son proteínas simples y otras que requieren componente

químicos adicionales:

Cofactores:

• Holoenzima/ Apoenzima

-iones inorgánicos

-complejos orgánicos coenzimas grupo

prostéticos

9. Las enzimas se clasifican según la reacción



•Nomenclatura:

-Número clasificatorio de 4 dígitos (E.C.)

-Nombre sistemático

-Nombre trivial

Concentración de substrato

La forma hiperbólica de la curva

Efecto de la temperatura en la actividad enzimática

Efecto del pH sobre la velocidad de reacción

Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción

EFECTO DEL PH SOBRE LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

El pH tiene una influencia marcada sobre la velocidad de las reacciones enzimáticaCaracterísticamente, para cada enzima hay un valor de pH al cual la velocidad eóptima y a cada lado del óptimo la velocidad es inferior. Esto se debe a que los sitio

activos de la enzima se componen a menudo de grupos ionizables que debeencontrarse en la forma iónica adecuada, con el fin de mantener la conformación dsitio activo, unir los sustratos o catalizar la reacción. Además, uno o más de losustratos puede contener grupos ionizables y sólo una forma iónica del sustrato puedunirse a la enzima y experimentar la catálisis. La relación pH actividad de la enzimdepende del comportamiento ácido básico de la enzima y del sustrato. La disminucióde la actividad enzimática podría deberse a la formación de una forma iónicincorrecta del sustrato o de la enzima, o de ambos. El pH óptimo de la enzima el pH de su entorno celular no siempre es el mismo; de tal manera que, en ocasionela regulación intracelular de su actividad es el pH.



CONCENTRACIÓN DE SUBSTRATO

Velocidad máxima: la velocidad de una reacción (v) es el número de moléculas de substraconvertidas en producto por unidad de tiempo y usualmente se expresa en µmoles de producformadas por minuto. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima, aumenta conformse incrementa la concentración de substrato hasta que se llega a una velocidad máxima (Vmax),partir de la cual la velocidad de la reacción, es independiente de la cantidad de substrato. El que velocidad no pueda seguirse incrementando, refleja la saturación del sitio activo con el substrato.

La ecuación de esta hipérbola corresponde a una

cinética clásica de Michaelis- Menten

Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción

Muchas reacciones químicas transcurren a una velocidad mayor si la temperatura aumenta. Uaumento en la T comunica más energía cinética a las moléculas del reactivo, dando mácolisiones eficaces por unidad de tiempo. Las reacciones catalizadas enzimáticamente scomportan análogamente hasta cierto punto.

Incremento de la velocidad con la temperatura: En general, la velocidad de la reacción

se incrementa con la temperatura hasta que un punto máximo es alcanzado. Este incremento se



debe a que aumenta el número de moléculas ricas en energía que pueden pasar la barrera

energética de estado de transición, para formar a los productos.

Decremento de la velocidad con la temperatura: la elevación excesiva de la temperatu

del medio que contiene a las enzimas, resulta en un decremento de la velocidad como resultad

de la desnaturalización, es decir, la pérdida de la estructura tridimensional de las enzimas.

La forma hiperbólica de la curva de velocidadLa mayoría de las enzimas muestran cinéticas del tipo hipérbola rectangular como describieron e1913 por primera vez Leonor Michaelis y Maud Menten. Este trazo se obtiene al graficar velocidad de la reacción enzimática vs. La concentración de Substrato; este comportamiento sdescribe por ejemplo para la disociación del Oxígeno de la mi-o-globina. Existen algunas enzimaque se denominan “alostéricas”, que frecuentemente poseen una curva tipo sigmoide (en form

de S), que es similar a la mostrada para la disociación del Oxígeno de la hemoglobina.

Efecto de la variación del pH en la actividad enzimática

Efecto del pH en la ionización del sitio activo: la concentración de H+ afecta la velocidade la reacción en muchas formas. Primero el proceso catalítico usualmente requiere de que enzima y el substrato tengan grupos químicos en una forma iónica particular para pod



interactuar. Por ejemplo la actividad catalítica puede necesitar a un grupo amino, por ejemplo duna lisina en estado pro-tonado (-NH3

+) o no (-NH2+), el pH modifica este estado y por tanto a

velocidad de la reacción.

Efecto del pH para la desnaturalización de la enzima: pH extremos pueden ocasionar desnaturalización de las enzimas, debido a que la estructura con estos cambios es posibmodificar las interacciones iónicas que intervienen en la estabilidad de la enzima en su estadnativo:

El pH óptimo varía para las diferentes enzimas: el pH al cual las enzimas adquieren smáxima actividad es diferente para cada una de ellas y depende de la secuencia de aminoácidoque las conforman, por supuesto, también está relacionado con el microambiente celular en el cudesarrollan su catálisis. Por ejemplo la pepsina que es una enzima digestiva que actúa en estómago, posee un pH óptimo de alrededor de 2 unidades, por el contrario otras enzimas quactúan a pH neutro, se desnaturalizan a pH alcalino o ácido.

Enzimas reguladas:Todas las enzimas presentan características que influyen en la regulación de su actividad dentde la célula, por ejemplo:· pH . El pH óptimo de una enzima es de 5 y su entorno tiene un pH de 7, por lo tanto, la actividade esa enzima no es la óptima.·Temperatura. La catalasa tiene una actividad óptima a 0º C. La temperatura corporal es de 36.5C, la actividad de la enzima no es total.·Presencia de co-factores. Algunas enzimas necesitan co-factores como Mg++, Fe++, etc.; concentración de estos metales regula la actividad enzimática.

·Concentración de sustrato. La actividad enzimática dentro de la célula también se ve reguladpor la concentración de sustratos.Además de estas propiedades comunes a todas las enzimas, hay otras que tienen funcioneespeciales para regular el metabolismo, éstas se denominan enzimas reguladoras. Hay dos tipode regulación:1) Enzimas alostéricas 2) Enzimas moduladas covalentemente

Enzimas alostéricas o no reguladas:



El término alostérico significa otro sitio. Las enzimas alostéricas poseen, además del sitio activotro sitio al que se enlaza de modo reversible, no covalente, el co-factor o modulador. El centr

alostérico es tan específico para el modulador como lo es el sitio activo para el sustrato. Umodulador puede ser (+) cuando estimula la actividad de la enzima; (-) cuando inhibe la actividaenzimática; puede ser homotrópico, cuando su modulador es el propio sustrato; heterotrópico, cuando su modulador es diferente al sustrato. Algunas enzimas poseen más dun sitio alostérico y se denominan polivalentes.

a) Rutas lineales

Inhibición o retroinhibición

Estimulación o retroalimentación

b) Rutas ramificadas

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