Download - Clasificación proteinas
Niveles estructurales de las proteínas
Configuración
Ordenación en el espacio de los grupos sustituyentes en los esteroisómeros.
Tales estructuras no pueden interconvertirse sin que se produzca la ruptura de uno o más enlaces covalentes
Conformación
Ordenación espacial de los grupos sustituyentes que son libres de adoptar muchas posiciones diferentes sin que se produzca ruptura de enlaces
Posibilidad de rotación alrededor de los enlaces simples de la molécula
Estructura primaria
Descripción de todos los enlaces covalentes (enlaces peptídicos y puntes disulfuro), que unen los residuos aá de una cadena polipeptídica.
El elemento más importante es la secuencia de aá.
Estructura secundaria
Disposiciones particularmente estables de los aá
Patrones estructurales repetitivos
Hélice
Secuencia de una proteína
Datos acerca de su estructura tridimensional y su funcionamiento
Localización celular
Su evolución
Secuencias especiales en el extremo del grupo amino, señal para la exportación
Niveles estructurales adicionales:
Estructura supersecundaria
Dominio
Estructura supersecundaria
Es un agrupamiento estable de varios elementos de estructura secundaria
Se observan en muchas proteínas
Los elementos de estructura secundaria se encuentran repetidos en una misma proteína
El dominio
Es una región compacta que incluye entre 40 y 400 aá
Unidad estructural particular de una cadena polipeptídica mayor
Muchos dominios se pliegan dando lugar a estructuras termodinámicamente estables
Una cadena polipeptídica puede tener varios dominios
Tienen funciones específicas y separadas
Estabilización de una proteína
Enlaces di-sulfuro
Interacciones débiles (no covalentes)
Puentes de hidrógeno
Interacciones hidrofóbicas y de van der Waals
Son importantes para explicar el plegamiento de las cadenas polipeptídicas
Estructura secundaria
Hélice
Conformación β
Disposición hélice
El esqueleto polipetídico se encuentra completamente enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula
Los grupos R de los aá sobresalen del esqueleto helicoidal
El giro generalmente es dextrógiro
α queratinas
Que impiden la estabilidad de la hélice
Normalmente: las interacciones entre cadenas laterales de aá separadas 3 ó 4 residuos
Muchos residuos Glu consecutivos
La repulsión electrostática entre aá con grupos R cargados: Lys y/o Arg
El volumen de los grupos R adyacentes: Asn, Ser, Thr, Leu
La presencia de residuos de Pro
Conformación β
Es muy común en las proteínas
Su esqueleto esta en forma de zig-zag, no de hélice
Conformación β anti-paralela
Clasificación de proteínas de estructura secundaria
Proteínas fibrosas: largos filamentos u hojas
Proteínas globulares: las cadenas polipeptídicas se pliegan en forma esférica
Proteínas fibrosas
Proporcionan protección frente al exterior, soporte, estructura y forma
Conformadas por un solo tipo de estructura secundaria
Proporcionan fuerza y elasticidad
Insolubles en agua por contener residuos hidrófobos.
queratina
Cabello, lana, uñas, garras, cañones de las plumas, cuernos, pezuñas, etc.
Ala, Val, Leu, Ile, Met y Phe
Estructura secundaria hélice
Tienen enlaces disulfuro
Cuernos de rinoceronte 18% Cis con puentes disulfuro
Colágeno
Tejido conjuntivo: tendones, cartílago, matriz de huesos, córnea del ojo
Estructura súper-enrollada de tres cadenas poli-peptídicas
Gly, Ala, Pro, hidroxiprolina (Hyp)
30 variedades de colágeno en el hombre
Defectos genéticos en la estructura de colágeno
Osteogénesis imperfecta
Formación anormal de los huesos del bebé.
Síndrome de Ehlers-Danlos
Debilita las articulaciones
Ambas son letales
Resultado de la sustitución de un residuo aá por un grupo R grande como
Cys o Ser en lugar de una Gly
Fibroína de la seda
Tiene Gly y Ala
Conformación β
No se estira, es flexible por sus enlaces débiles
Estructura Características Ejemplos
Hélice , entrecruzada
mediante enlaces di-sulfuro Estructuras
protectoras insolubles
y resistente, de
dureza y flexibilidad
variables
Queratina de
cabello, plumas y
uñas
Conformación β Filamentos suaves y
flexibles
Fibroína de la seda
Triple hélice del colágeno Elevada resistencia a
la tensión, sin
capacidad de
estiramiento
Colágeno de los
tendones, matriz ósea
Estructuras secundarias y propiedades de las proteínas fibrosas
Proteínas globulares
Enzimas
P. de transporte
P. motoras
P. reguladoras
Inmunoglobulinas
Hormonas peptídicas
Son complejas estructuralmente
Tienen varios tipos de estructura secundaria
Mioglobina
Proteína fijadora de oxígeno de las células musculares.
Almacena y facilita la difusión del O2 en el músculo en rápida contracción.
Una cadena de 153 residuos aá
Un grupo hemo o ferro-proto-porfirina
Tiene interacciones hidrofóbicas en el interior de la molécula
Otras estructuras globulares
Citocromo c
Lisozima
ribonucleasa
Citocromo c
Componente de la cadena respiratoria en mitocondria
Es una hemoproteína
Una sola cadena polipeptídica 100 residuos
Lisozima
Enzima abundante en clara de huevo y lagrimas humanas
Cataliza la rotura hidrolítica de los polisacáridos de las paredes celulares protectoras de algunas familias de bacterias.
129 aá, con puentes disulfuro
Ribonucleasa
Enzima secretada por el páncreas al intestino delgado
Cataliza la hidrólisis de enlaces de ARN’s presentes en la ingesta.
124 aá. , 4 puentes disulfuro
Proteína (residuos totales) Residuos (%)
Hélice α Conformación β
Quimotripsina (247) 14 45
Ribonucleasa (124) 26 35
Carboxipeptidasa (307) 38 17
Citocromo c (104) 39 0
Lisozima (129) 40 12
Mioglobina (153) 78 0
Cantidades aproximadas de hélice α y conformación β
en algunas proteínas monocadena
Estructura terciaria
Describe los plegamientos tridimensionales de un polipéptido
Estructura Terciaria
La localización de los giros, la dirección y el ángulo está determinado por:
Pro
Thr
Ser
Gly
Estructura cuaternaria
Cuando una proteína posee dos o más subunidades polipeptídicas
Designa el modo característico mediante el cual cada una de las cadenas polipeptídicas plegadas, se acoplan entre sí en la conformación nativa de una proteína oligomérica
Proteínas constituidas por 2 ó más cadenas polipeptídicas o subunidades
Las cuales pueden ser idénticas o diferentes
La disposición tridimensional constituye una estructura cuaternaria
Hemoglobina
La hemoglobina
Contiene dos cadenas (141 restos) y dos cadenas β (146 restos)
A cada una se les une un grupo hemo mediante enlace no covalente
Hemoglobina falciforme
Los restos de ácido glutámico en la posición 6 de las cadenas β están sustituidos por valina
Los glóbulos rojos de los pacientes adoptan la forma de media luna o de hoz, cuando la tensión de oxígeno es baja
La cubierta de los virus (cápside)
Tiene 20 caras la cubierta icosaédrica
Encierra el ARN
VMT tiene 2130 unidades idénticas
Calmodulina
Clasificación de las proteínas en función de su papel biológico
Enzimas
Tienen actividad catalítica en las reacciones químicas de las biomoléculas orgánicas de las células.
Proteínas de transporte
Las proteínas del plasma sanguíneo (hemoglobina) fijan y transportan moléculas o iones específicos de un órgano a otro.
Lipoproteínas: transportan lípidos desde el hígado a otros órganos.
Otras proteínas fijan la glucosa u otras sustancias y las transportan a través de la membrana.
Proteínas nutrientes y de reserva
Se tienen en las semillas
En la ovoalbúmina de la clara del huevo y la caseína de la leche.
La ferritina en bacterias
En los tejidos animales y vegetales almacenan hierro
Proteínas contráctiles o motiles
Confieren la capacidad de contraerse, cambiar de forma o moverse.
La actina y la miosina actúan en el sistema contráctil del músculo esquelético.
La tubulina que se encuentra en los microtúbulos actúa de manera concertada con la proteína dineína en los flagelos y cilios para propulsar las células.
Proteínas estructurales
Actúan como filamentos para conferir fuerza o protección a las estructuras biológicas.
En tendones y cartílagos esta la proteína colágeno, así como en la piel.
Los ligamentos contienen elastina que se distiende en dos dimensiones.
El pelo, uñas y plumas tienen queratina que es dura e insoluble.
La fibroína de las fibras de seda y de las telarañas.
La unión de las alas de los insectos esta hecha de resilina.
Proteínas de defensa
1. Llamadas inmunoglobulinas o anticuerpos, fabricadas por los linfocitos de los vertebrados, pueden reconocer o neutralizar bacterias, virus o proteínas invasoras de otras especies.
2. El fibrinógeno y la trombina son proteínas coaguladoras de la sangre.
Proteínas reguladoras
Las hormonas, regulan la actividad celular o fisiológica
La insulina
La hormona de crecimiento de la hipófisis.
Proteínas fijadoras de GTP
Otras proteínas reguladoras se fijan al ADN y regulan la biosíntesis de enzimas y moléculas de ARN
Tipo Ejemplos Localización o función
Enzimas Hexoquinasa Fosforila glucosa
Lactato deshidrogenasa Deshidrogena lactato
Citocromo c Transfiere electrones
ADN polimerasa Replica y repara ADN
De reserva Ovoalbúmina P. de la clara del huevo
Caseína P. de la leche
Ferritina Reserva de hierro en el bazo
Gliadina P. de la semilla del trigo
Ceina P. de la semilla del maíz
Transportadoras Hemoglobina Transporta O2 en la sangre de vertebrados
Hemocianina T. O2 en la sangre de invertebrados
Mioglobina T. O2 en músculo
Seroalbúmina T. ácidos grasos en sangre
ß1 lipoproteína T. lípidos en sangre
Globulina que liga hierro T. hierro en sangre
Ceruloplasmina T. cobre en sangre
Contráctiles Miosina Filamentos estacionarios en las miofibrillas
Actina Filamentos móviles en miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos
Protectoras Anticuerpos Forman complejos con proteínas extrañas
Complemento Complejos con algunos sistemas antígeno-
anticuerpo
Fibrinógeno Precursor de la fibrina en la coagulación
sanguínea
Trombina Componente del mecanismo de coagulación
Toxinas De Clostridium botulinum Envenenamiento bacteriano de los alimentos
Toxina diftérica Toxina bacteriana
Venenos de serpientes Enzimas que hidrolizan los fosfoglicéridos
Ricina P. tóxica de la semilla del ricino
Gosipina P. tóxica de la semilla del algodón
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Hormonas Adrenocorticotrópica Regula la síntesis de corticosteroides
Del crecimiento Estimula el crecimiento de los huesos
P. recubrimiento viral Cubierta alrededor del cromosoma
Estructurales Glucoproteínas Recubrimientos celulares y paredes
α-queratinas Piel, plumas, uñas, pezuñas
Esclerotina Exoesqueleto de insectos
Fibroína Seda de los capullos, telarañas
Colágeno Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso,
cartílago)
Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos)
Mucoproteínas Secreciones mucosas, fluido sinovial