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Unidad temática 1. Diseño molecular de vida.
Tema 1. El agua como disolvente
Tema 2. Principales biomoléculas presentes en los seres vivos y su relación estructura-función: proteínas, glúcidos, lípidos y ácidos
nucleicos.
Tema 3. Enzimas. Cinética y regulación.
Contenidos teóricos
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Estructura secundaria
• Hélice alfa• Lámina plegada beta
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
• Desnaturalización de proteínas
• Fuerzas que la estabilizan
Proteínas
Estructura primaria Niveles de organización de una proteína.
Los aminoácidos.
Introducción
Estructura. Comportamiento ácido-base
El enlace peptídico.
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Concepto de proteína
Son las macromoléculas más abundantes de la
naturaleza
Presentes en todas las células y en todos los
compartimentos subcelulares
Polímeros formados por cadenas de monómeros
llamados aminoácidos (20 aminoácidos)
Estructura definida y función propia
Gran variedad de funciones
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Defensiva
Estructural
Enzimática
Transporte
Transducción de señales
Motilidad
Glucoproteínas, Histonas, Colágeno, …..
Insulina, Glucagón, Hormona del crecimiento, …..
Inmunoglobulinas, Trombina, Fibrinógeno,…..
Hemoglobina, Hemocianina, Citocromos, …..
Ovoalbúmina, Gliadina, Lactoalbúmina, ….. Reserva
Hormonal
Deshidrogenasas, Isomerasas, Ligasas, …..
Actina, Miosina, Metaloproteasas, …..
Receptores, quinasas, factores transcripción, …..
Funciones de las proteínas
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Estructura de los aminoácidos
L-Alanina D-Alanina
Estereoisómeros
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Nomenclatura de aminoácidos
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Reduce la flexibilidad
Interior de proteínas
Establecen interacciones hidrofóbicas
Aminoácidos apolares
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Hidrófobo Ligeramente hidrófobos
Absorben la luz en el UV (280 nm)
Aminoácidos aromáticos
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Cadenas débilmente polares (algo
hidrófilos)
En la superficie de proteínas
Pueden formar puentes de H con el
agua
Dos Cys pueden formar un enlace
disulfuro
Aminoácidos polares sin carga
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Hidrófilos, en la superficie de
proteínas
Carga a pH fisiológico
Aminoácidos polares cargados
His - El menos básico
• Participa catálisis enzimática
(intercambio H+)
Muy polares, en la superficie de proteínas
• pKa próximo a pH neutro
Carga + a pH fisiológico
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Aminoácidos modificados postraduccionalmente en las proteínas
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Aminoácidos que no están en las proteínas
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Ambos gruposdesprotonadosForma zwitterion
Ambos gruposprotonados
Co
nce
ntr
ació
n
Ionización de aminoácidos
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Comportamiento ácido-base de los aminoácidos
pI =pK1 + pK2
2
pH = pI sin carga
pH < pI carga +
pH > pI carga -
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pI =pK1 + pKR
2= 3,22 pI =
pKR + pK2
2= 7,59
Comportamiento ácido-base de los aminoácidos
Carga neta
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Comportamiento ácido-base de los aminoácidos
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Formación del enlace peptídico
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Formación del enlace peptídico
Residuo amino terminal (N-terminal)
Residuo carboxilo terminal (C-terminal)
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Características del enlace peptídico
El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy importantes para la
estructura de las proteínas
Geometría esencialmente plana. Los átomos que participan en el
enlace (C, O, N, H) están en el mismo plano
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Características del enlace peptídico
Carácter parcial de doble enlace
No se permite giro alrededor del enlace -C-N-
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Hay libre rotación alrededor de los enlaces Ca-C y Ca-N
Características del enlace peptídico
Péptido adopta estructura más favorable:
Energéticamente
Menor impedimento estérico
Menor repulsión electrostática
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pH = pI sin carga
pH < pI carga +
-pH > pI carga
Polipéptidos como polianfolitos
Punto
isoeléctrico
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Niveles de organización proteica
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Estructura primaria: relación estructura-función
La función de un proteína depende de su secuencia de aminoácidos
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Hélices a
Hojas plegada o lámina b
Giros y bucles
Estructura secundaria
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Estructura secundaria: a-hélice
Cadenas laterales R
sobresalen del
esqueleto helicoidal
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Estructura secundaria: a-hélice
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Estabilización de la hélice a
Puentes de H Paralelos al eje entre el O del carbonilo (C=O) de un aa y el H de la
amida (N-H) del cuarto aa por delante
Interacciones Estabilizadoras:
Interacciones Desestabilizadoras:
aa con R con carga + y aa con carga – próximos. Interacciones iónicas.
aa con grupos aromáticos próximos. Interacciones hidrofóbicas.
aa pequeños o sin carga.
Secuencias con densidad de carga del mismo signo.
Repulsión electrostática.
Grupos R voluminosos. Impedimento estérico.
Prolina
Residuos con carga opuesta en los extremos
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Estructura secundaria: Hélice a
Contenido de hélice a en proteínas: prácticamente nada hasta 100%
Ferritina, 75% hélices a Mioglobina, mayoritariamente hélice a
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Estructura secundaria: b-lámina
Esqueleto polipeptídico casi extendido completamente en zig zag
Cadenas laterales R de aa contiguos dispuestas en direcciones opuestas
7 Å
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Estructura secundaria: b-lámina
Hoja beta antiparalela
Hoja beta paralela
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Estructura secundaria: Giro inverso o b
Suelen encontrarse en la superficie de las proteínas.
Son elementos de conexión entre hélices a y/o láminas b.
Determinan un cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas.
Puente de hidrógeno entre un residuo y el situado tres posiciones después.
Abundan residuos de prolina y glicina.
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Conformaciones tridimensionales únicas que asumen las proteínas al
plegarse en sus estructuras nativas (biológicamente activas).
Estructura terciaria
Depende de la secuencia de aa y puede
predecirse.
Se debe a la formación de enlaces débiles
entre grupos de las cadenas laterales de
los aminoácidos.
Fibrosas: constan de un solo tipo de estructura secundaria. Dispuestas en
hebras largas. Insolubles en agua. Función estructural. a-queratinas, colágeno y
elastina.
Globulares: constan de varios tipos de estructura secundaria. Plegadas en
forma esférica o globular. Solubles en agua. Enzimas y proteínas reguladoras.
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Estructura terciaria
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Puentes
disulfuro
Atracción electrostática
Puentes de
hidrógeno
Interacción hidrofóbica
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
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Plegamiento de proteínas
Una proteína para ser plenamente funcional ha de plegarse correctamente en
una forma tridimensional única.
El plegamiento de una proteína no es un proceso azaroso
Ribonucleasa
nativa
Ribonluceasa
nativa
Ribonluceasa
revuelta
Ribonluceasa
reducida
8M Urea
b-mercaptoetanol
8M Urea
trazas
b-mercaptoetanol
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Dos hélices dextrógiras se enrollan sobre sí, giro levógiro
Cada hélice 3,6 residuos por vuelta
Segmentos repetidos de 7 aa, 1º y 4º hidrófobos
aa hidrófobos
Proteínas fibrosas: queratinas
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Proteínas fibrosas: queratinas
Hélice a queratina
Dos cadenas
enrolladas
Protofilamento
Microfibrilla
Ricas en puentes S-S
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Estructura de proteínas fibrosas: colágeno
Composición de aa:
5-OH-Lys en menor proporción
4-OH-Pro 10%
Ala 11%
Pro 21%
Gly 33%
Tropocolágeno
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Fuerzas que estabilizan la estructura del colágeno
Colágeno triple hélice Uniones covalentes
Unión de moléculas de tropocolágeno por enlaces covalentes forman las fibras de
colágeno
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(Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n
Estructura de proteínas fibrosas: fibroina
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Mioglobina Citocromo C
Porina bacteriana
Estructura de proteínas globulares
DNA polimerasa III
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Estructura cuaternaria
Proteína cro del bacteriofago λ
Hemoglobina
Rinovirus (60 copias de 4 subunidades proteicas)
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Desnaturalización de proteínas
Pérdida de la estructura tridimensional de una proteína
Cambian las propiedades físicas, químicas y biológicas. Pérdida de la
actividad biológica
Estructura 1aria intacta
Ácidos y bases fuertes
Se produce por:
Temperatura
Cambios en el pH
Disolventes orgánicos (alcohol, acetona)
Compuestos polares neutros (urea y guanidina)
Reductores (mercaptoetanol)