CLASIFICACION:

LA CINÉTICA ENZIMÁTICA COMO MÉTODO PARA COMPRENDER EL MECANISMO

Muchos enzimas comparten algunas propiedades cinéticas. Cuando se añade sustrato a un enzima, la reacción enseguida llega a un estado estacionario en el que la velocidad a la que se forma el complejo ES se equilibra con la velocidad a la que reacciona.Al aumentar [S] la actividad de un enzima a concentración fija en el estado estacionario aumenta siguiendo una curva hiperbólica que tiende a su máximo valor de velocidad, Vmáx

en el cual casi todo el enzima ha formado complejo con su sustrato. La concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción es la mitad de Vmáx es a

constante de Michaelis, Km, que es característica de cada enzima que actúa sobre un sustrato de terminado. La ecuación de Michaelis- Menten

relaciona la velocidad inicial con [S] y Vmáx a través de la constante Km. La cinética del estado estacionario.

Km y Vmáx tienen significados diferentes para diferentes enzimas. La velocidad limitante de una reacción catalizada por un enzima en condiciones de saturación se describe mediante la constante Kcat/Km proporciona una buena medida de la eficiencia catalítica. La ecuación de Michaelis- Menten también es aplicable a reacciones bisustrato, que tienen lugar a través de la formación de complejos ternarios o mediante mecanismos ping- pong ( de doble desplazamiento)

La inhibición reversible de un enzima puede ser competitiva, acompetitiva o mixta. Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por su unión reversible al sitio activo, pero no son transformados por el enzima. Los inhibidores acompetitivos se unen tan solo al complejo ES y en un sitio distinto del sitio activo. Los inhibidores mixtos se unen a E o a ES y también en un sitio distinto del sitio activo. Un inhibidor irreversible se une permanentemente a un sitio activo, ya sea formando un enlace covalente o una interacción muy estable

.

Todos los enzimas tienen un pH óptimo (o un margen de pH óptimo) en el que presentan la máxima actividad.