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XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON OTRAS VIAS METABOLICAS.

Mecanismos gales. de degradación de aa. Desaminación oxidativa y no oxidativa.

Transaminación. Descarboxilación. Formación de aminas biógenas.

Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal.

Metabolismo del fragmento C. Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos.

Papel del ácido tetrahidrofólico. Mecanismo de biosíntesis de aa. aa esenciales y no esenciales.

Destino de los aa. Destino del amoníaco. Arginina y ciclo de la urea.

Destino del residuo no nitrogenado de aa. aa cetogénicos y glucogénicos.

aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas, porfirinas y clorofilas; nucleótidos púricos y pirimidínicos;

poliaminas.

Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.arLaboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Mecanismo de biosíntesis de aa.

Cuánto tipos de aa hay?

* Flujo del nitrógeno en los aa?

Cómo se inicia?

Los aa esenciales cómo llegan a la dieta?

El nitrógeno de los aa y otras biomoléculas PROVIENE DEL

NITRÓGENO ATMOSFÉRICO. Sólo algunas bacterias y

cyanobacteria pueden convertir el nitrógeno atmosférico en amoníaco.

Esta conversión se llama fijación de nitrógeno

BIOTECNOLOGIA VEGETAL

1 AL 13 de septiembre de 2003

Contenidos mínimos: Metodología para la transformación de plantas. Cultivo de tejidos, su aplicación en la biotecnología de plantas. Transformación mediada por Agrobacterium. Transformación en eucariotes y procariotes. Transformación en cloroplastos y mitocondrias. Estrategias moleculares para el mejoramiento de cereales y plantas. Tolerancia a herbicidas. Replicación y Transcripción del DNA. Biotecnología de Cyanobacteria. Bioindustria.

Docente responsable: Dra. Ana María Stella

Modalidad: teórico-práctico. Evaluación: Exámen escrito.

Otorga créditos: si. Cantidad: 4 puntos. Total de horas: 95

Vacantes: 10.

Inscripción: Enviar carta al responsable del curso indicando el interés por el mismo y Currículum Vitae del interesado a la dirección: stellaqb.fcen.uba.ar

El proceso industrial para la fijación de N2 (Harber, 1910) empleada como

fundamento de fertilización de vegetales.La fijación de

N2 se lleva a cabo empleando Fe como

catalizador a 500 °C y 300 atm de presión. La naturaleza lo facilita:

complejo nitrogenasa

N2 + 3 H2 = 2 NH3

La bacteria invade la raíz de plantas de leguminosas y forman nódulos donde se fija el

nitrógeno.

.. Y el NH4 + ?

ceto glutaratoDra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.arLaboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

El glutamato es precursor de

Un intermediario de la glicolisis

El esqueleto HC viene de los intermediarios de la glicólisis, vía fosfato pentosa o ciclo del

ácido cítrico.

Familias biosintéticas de aa en bacterias y plantas agrupadas de

acuerdo ar su precursor

poliaminas.

Descarboxilación de aa – Descarboxilasas (PLP)

aminas biógenas (sustancias con actividad

farmacológica)

POLIAMINAS

Poliaminas (policatiónicas). Algunas funciones:

* multiplicación celular, * permite asociarse a estructuras polianiónicas (DNA; RNA; etc.) e

influir sobre la biosíntesis de proteínas, porfirinas, etc.

(Ej.:callos de arroz )

poliaminas.

Transferencia de restos monocarbonados:

ácido tetrahidrofólico ySAME

Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Papel del ácido tetrahidrofólico

Tetrahidrofolato: deriva de la biotina -complejo vit B -. Sirve

como donor de unidades C de aa en distintos grados de oxidación

-CH3 (metilo)

-CH2OH (hidroximetilo)

–CO.H (formilo) CO2

Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Papel del ácido tetrahidrofólicoDra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar

Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

* Intervienen en biosíntesis: purinas,

timina, glicina (a paritir de CO2 y NH4 y glic. sintasa) y acepta unidades de C

en reacciones degradativas (ej: serina a

glicina, etc.)Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.arLaboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Tetrahidrofolato: transporta grupos de C.

Parte reactiva del tetrahidrofolato

Transferencia de monocarbonados (ej. -CH3 )

SAME: S- ADENOSIL-L-METIONINA

Metionina activada: aa esencial, fuente donante de

METIONINA ACTIVADA

Unión –CH3 y S es de alta energía: –CH3 es lábil

Enzima: S-adenosil L metionina transferasa

S- adenosil metionil transferasa

SAME puede donar el metilo catalizado por metil transferasas específicas.

Ej: biosíntesis de putrescina y espermina en

poliaminasDra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.arLaboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos.

Ciclo de la metionina activada. Transferasas

poliaminas.

Metabolismo en Plantas

Glicina

Estructuras de los pigmentos en plantas

Biosíntesis de hemo

Catabolismo del hemo

Las vías de biosíntesis para purinas y pirimidinas es = en

todos los org. Vivos. Precursores de RNA y DNA, ATP, GTP; e

intermediarios de biosinesis. Ej. UDP-glucosa, CDP-diacilglicerol, cAMP o cGMP segundos

mensajeros

Biosíntesis: a) novo y b) recuperación.

Nucleótidos púricos y pirimidínicos

Novo: aa, derivados de TETRAHIDROFOLATO, CO2 y NH4+. El azucar: 5-fosforibosil-1-

pirofosfato.

Recuperación: recuperan bases libres, nucleótidos liberados que provienen de la ruptura de los ácidos nucleícos.

Sintesis de purinas y pirimidinas

Se incorpora vía THF

Biosíntesis del anillo se construye ensanblando uno o pocos C a la ribosa, el anillo de pirimidina se

sintetiza como oratato unido a ribosa fosfato. Ej.: Inosina monofosfato

* Glutamina

* Glicina

* Formilo

* Glutamina

Catabolismo: nucleótidos purínicos (ácido úrico)

Catabolismo nucleótidos purínicos: ácido úrico, alantoína, urea

aaCOMO PRECURSORES DE OTRAS SUSTANCIAS:

PORFIRINAS, HEMO, CLOROFILAS,

NUCLEÓTIDOS PÚRICOS Y PIRIMIDÍNICOS, POLIAMINAS.

poliaminas.

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