enzimas en una reacción catalizada por un enzima: la sustancia sobre la que actúa el enzima se...

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ENZIMASEn

una reacción catalizada por un enzima:La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamadacentro activo.Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacciónLos factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:pH Temperatura

Cofactores

1.

2.

3.

Efecto del pHSegún el pH del medio, los grupos R

de las enz pueden tener carga eléctricapositiva, negativa o neutra.Hay un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. (amortiguadores fisiologicos)

Amortiguadores fisiológicos ejemplos;Bicarbonato, Fosfato, Hemoglobina,

Aminoácidos y proteínas

Efecto de la Tº los aumentos de

temperatura aceleran las reacciones químicas

La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima

Efecto

de

los

cofactores

Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores para su función. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como

Mn++, Zn++ etc.

el Fe++, Mg++,

Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.

Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas

Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima.

Función de los Cofactores Alterar la estructura de la enzima tridimensional

Intervenir como otro sustrato

10Aminoácidos y Proteínas

El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de HOLOENZIMA.

t

Coenzimas y sus vitaminas de procedencia

COENZIMA VIT DE PROCEDENCIA

TPP (tiamina pirofosfato) Tiamina

LAS COENZIMAS SON COFACTORES ORGÁNICOS NO PROTEICOS, TERMOESTABLES, QUE UNIDOS A UNA APOENZIMA CONSTITUYEN LA HOLOENZIMA O FORMA

CATALÍTICAMENTE ACTIVA DE LA ENZIMA

ClasificaciónEn función de su acción catalítica específica,

clasifican en 6 grandes grupos o clases:las enzima se

Clase

Clase

Clase

Clase

Clase

Clase

1: OXIDORREDUCTASAS

2: TRANSFERASAS

3:

4:

5:

6:

HIDROLASAS

LIASAS

ISOMERASAS

LIGASAS

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Reacciones de oxidación- reducción . Ejm: oxidasas

Clase 2: TRANSFERASAS Catalizan la transferencia de un grupo químico

(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro. Ejm: Quinasas

Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora

Clase 3: HIDROLASAS Catalizan las reacciones de hidrólisis: (rupturas hidroliticas.

Ejm proteinasas

lactosa + agua ↔ glucosa + galactosa

Una hidrolasa es una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace químico

Clase 4: LIASAS Formación de dobles enlaces por eliminación de un

grupo qq o adición de grupos a dobles enlaces. Ejem: aldehido liasas

Las liasas son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-O, C-N y otros enlaces por otros medios

distintos a la hidrólisis o la oxidación

Clase 5: ISOMERASAS Catalizan la interconversión de isómeros: rearreglos

de átomos dentro de una molécula. Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa

Una enzima isomerasa es una enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo,

transformar una molécula de glucosa en una de galactosa.

Clase 6: LIGASAS Reacciones en las que se unen dos moléculas

Formación de enlaces qq, utilizando ATP u otros nucleótidos como fuente de energía. Ejem: polimerasas

NomenclaturaNombres particulares

Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisissegundo componente del nombre se omite,por ejemplo: lactasa.

del sustrato, el

Nombre sistemático:Consta actualmente de 3 partes:el sustrato preferenteel tipo de reacción realizadoterminación "asa“

1.2.3.

Ejm: glucosa fosfato isomerasa-

NomenclaturaCódigo de la comisión enzimática:

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de 4 números separados por puntos. El 1º número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el 2º se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos específicosque intervienen en la reacción.

. Ejem:

Regulación de la actividad enzimática

Homeostasis: eq dinámico del medio interno.Modificación de la concentración del sustrato [S]

Modificación de la concentración de la enzima [E]

Adicion covalente

Regulación alosterica

Activación por proteolisisCambios en el pH

1.

2.

3.

4.

5.

6.

7.

(zimógeno)

Cambios en la temperatura

Modificación de

la[S]

Es la menos

Ocurre al ↑

compleja.

o ↓ la [S] Bajas [S] es indicador de

disminución de la actividadenzimática

Fig sup: velocidad de rx enzimatica a 6 diferentes [S]

Modificación de la [E] Es mas compleja: requiere la síntesis de novo de enzimas

(inducción enzimática) La síntesis proteica requiere tiempo y mucha energía

Cuando la [S] aumenta por encima de ciertos valores y si aparecen nuevos sustratos (antes ausentes) se deben sintetizar nuevas enzimas.

La inducción enzimática es estimulada por hormonas (largaduración) Represión enzimática: disminución de la síntesis de enzimas** de acuerdo a las necesidades celulares

Regulación enzimática Mantenimiento de un estado ordenado

Conservación de energía

Respuesta a las variaciones ambientales

Elcontrol

1.

2.

3.

4.

se realiza

por:Control genético

Modificación covalente

Regulación alostérica

Activación de zimógenos (proteolisis)24Aminoácidos y Proteínas

Control genético Inducción enzimática

Represión enzimática

25Aminoácidos y Proteínas

INHIBICIÓN ENZIMATICA Medio importante para regular las rutas metabólicas

Tx clínicos se fundamentan en la inhibición enzimática

Permite diseñar técnicas bioquímicas

26Aminoácidos y Proteínas

Adición covalente la actividad enz puede ↑ o ↓ por a adición covalente de un grupo

químico a la enzima Es transitoria y reversible Con mayor frecuencia: g. fosfatos, g. metilo y la adenosina Adición o remoción de g. qq funcionan como mxs de control

Elementos de lareacción

Enzima no fosforilada esinactiva

Enzima fosforilada esactiva

Regulación alostericaLas enz reguladas poralosterismo existen en dosestados:

T o tensoL o laxo

Hay 2 tipos de reguladores alostericos:Efectores o activadores alostericos

Inhibidores alostericosCiertas sust se unen en sitios diferentes del sitio activo (sitio alosterico)Ejm: ATP, NADH, citrato, etc.

1.

2.

1.

2.

Clases de inhibidoresInhibición reversible:

Competitivos

AcompetitivosNo competitivos

1.

2.

3.

Inhibición Irreversible: venenos enzimáticos

29Aminoácidos y Proteínas

dos ynas

Inhibidores competitivos Se unen de forma reversible a la enzima libre para formar complejo EI El S y el I compiten por el mismo lugar en la enzima La actividad de la enzima ↓ El efecto puede invertirse: ↑ la [ S ] Reducen la afinidad de la enzima por el S Tienen una estructura semejante al S

30AminoáciProteí

31Aminoácidos y Proteína

Inhibidores competitivo

Succinato deshidrogenasa

s

dos ynas

Inhibidores acompetitivos Se unen al complejo ES La adición de mas S a la rx= ↑ a la velocidad de rx Se observa en las rxs en las que se unen mas de un sustrato

32AminoáciProteí

Inhibidores No competitivos Se unen tanto a la E como al complejo ES Se unen a un sitio diferente del lugar activo de la E Modificación de la conformación de

del producto) No afectan a la unión del sustrato

la E (impide la formación

Se invierte parcialmente= ↑ la [ S ]

33Aminoácidos y Proteínas

Inhibición

no

competitiva

34Aminoácidos y Proteínas

Inhibición irreversible Se unen covalentemente a la

enzima

Inhibición con metales pesados como Hg (mercurio) y Pb (plomo)

Anemia por envenenamiento por Pb: unión del Pb a los grupos –SH de laferroquelatasa (inserción deFe+2 en el hemo)

35Aminoácidos yProteínas

Grupo functional sulfidrilo: -SH

Inhibición

irreversible

36Aminoácidos y Proteínas

Enzimas alostéricas Son proteínas con varias subunidades

Su actividad es afectada por moléculas otros lugares alostéricos o reguladores

efectoras que se unen a

Catalizan pasos reguladores claves de las rutas bioquímicas Representación de la velocidad de rx son sigmoideas

46Aminoácidos y Proteínas

La actividad optima dela enzima depende de:Catálisi

sTemperatura

pH

Efectos de proximidadtensión

Efectos electrostáticos

y

Presencia

[ S ]

de cofactores

Catálisis

Catálisisacidobásica

covalente [ E ]

47Aminoácidos y Proteínas

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