curso bioquímica 09-proteínas

ProteínasAntonio E. Serrano PhD. MT.Cátedra de Bioquímica - 2012@xideralxideral.com

Sumario• Características• Clasificación• Función• Conformación

• Aminoácidos• Clasificación• Isómeros

• Enlace Peptídico• Estructura de Proteínas• Primaria• Secundaria• Terciaria• Cuaternaria

• Ensamblaje• Denaturación

Proteínas• Están formadas por

aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.• Son las más abundantes

de las biomoléculas.• Composición elemental:

C, H, O, N y S.• Algunas proteínas

pueden contener P, Fe, Zn y Cu.

Clasificación según función• 1.- Enzimas• Proteínas que realizan

catálisis

• 2.- Transporte• Hemoglobina transporta

oxígeno.

• 3.- Reserva.• Ovoalbúmina (huevo)

• 4.- Contráctiles, • A: Contracción Muscular:

Actina y miosina• B: Movimientos de

cromosomas durante la mitosis: microtúbulos

Árbol de clasificación de diferentes enzimas

Clasificación según función• 5.- Proteínas

Estructurales• Colágeno

• 6.- Defensa• Anticuerpos

• 7.- Control del Crecimiento y Diferenciación• Factores de

transcripciónMapa de proteínas presentes en una célula. Proteoma c

Clasificación según conformación• 1.- Proteínas Fibrosas:• Son cadenas

ordenadas paralelamente en torno a un eje• Forman fibras largas• Son insolubles en agua• Ejemplos: Colágeno

(huesos, cartílagos)• Queratina (cabello,

uñas, plumas)Colágeno

Clasificación según conformación• 2.- Proteínas Globulares • Constituidas por cadenas

plegadas en forma esférica.• Son solubles en agua• Ejemplos: La mayoría de las

enzimas, anticuerpos)

Diversidad Estructural

Clasificación según composiciónHoloproteínas

o Simples

• Su hidrólisis sólo produce aminoácidos.• Pueden ser fibrosas o

globulares.• colágeno, insulina.

Heteroproteínaso Conjugadas

• Su hidrólisis produce aminoácidos y otras moléculas no proteicas de tipo orgánico o inorgánico.• La porción no

aminoacídica se conoce como Grupo Prostético• Sólo globulares.• Hemoglobina

Insulina Grupo Heme Hemoglobina

Proteinas Conjugadas o Heteroproteínas

Aminoácidos• Unidades elementales

constitutivas de las Proteínas• Son Anfóteros, actuan

como ácidos (dadores de protones) o como bases (receptores de protones) dependiendo del medio.• Los nombres de estos 20

aminoácidos tiene abreviaturas de tres letras y tambien una.

ALANINAALAA

Absorción de Aminoácidos• La mayoría de los aminoácidos que

ingerimos se encuentran en forma de proteína

• Sólo los aminoácidos pueden incorporarse al metabolismo

• Las proteínas son hidrolizadas por enzimas proteolíticas• Estómago• Páncreas• Intestino delgado

• Aminoácidos libres son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea, llegan al hígado donde son metabolizados.

• Los aminoácidos van a ser precursores de la glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos.

Aminoácidos Escenciales• Aminoácidos no pueden ser sintetizados por las células animales

y deben ser suministrados por la dieta.• Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios.

Aminoácidos esenciales Aminoácidos No esenciales

Isoleucina Alanina

Leucina Arginina

Lisina Aspargina

Metionina Ácido Aspartico

Fenilalanina Cistenina

Treonina Ácido Glutámico

Triptofano Glicina

Valina Prolina

Histidina (en niños) Serina

Tirosina

Histidina (en adultos)

Aminoácidos

Familias de Aminoácidos• Los aminoácidos

comunes se agrupan en función de si sus cadenas laterales son:• Ácidas• Básicas• Polares sin Carga• No polares

Cadenas Laterales Básicas

Cadenas Laterales Ácidas

Cadenas Laterales No Polares

Cadenas Laterales No Polares

Cadenas Laterales Polares Sin carga

Isómeros Opticos• El carbono a es asimétrico o Quiral • Permite tener 2 imágenes especulares o Estereoisómeros. L y

D• Las proteínas contienen exclusivamente L-aminoácidos

Isómeros Ópticos

Estados de Ionización

Enlace Peptídico• Es el único enlace covalente entre los AA ayuda a

constituir la estructura primaria de las proteínas.• Es planar y de elevada estabilidad.• Es rígido y no puede rotar libremente.• Restringe el Nº de conformaciones de la cadena

peptídica.

Planaridad del Enlace Peptídico

Cadena polipeptídica

Plegamiento proteico

Puentes de Hidrógeno

Plegamiento Proteico• Aminoácidos con cadenas

laterales polares no cargadas son relativamente hidrofílicos y están usualmente en el exterior de una proteína, mientras las cadenas laterales de aminoácidos no polares tienden a juntarse en el interior

• Aminoácidos con cadenas laterales ácidos y básicos son muy polares y ellos son casi siempre encontrados en el exterior de las proteínas

Estructura de Proteínas

Estructura Primaria• Corresponde a la

secuencia de aminoácidos en una proteína (orden de AA)

Sentido Amino-Carboxilo

Estructura Secundaria• Se refiere al ordenamiento

espacial de residuos de aminoácidos adyacentes en una cadena polipeptídica.

• Las dos configuraciones más comunes son la hélice alfa y la hoja plegada beta.

• Es mantenida principalmente por interacciones del tipo puente de H.

a-hélice• Ordenamiento en espiral a lo largo de un eje

central• Los grupos R se orientan hacia el exterior de la

hélice

a-hélice• Se estabiliza por P. de H

entre el O del carboxilo de un aa. y el H unido a un N del enlace peptídico de un aa. Ubicado 4 posiciones mas adelante.• Interacciones entre

grupos R• Estabilizar : Pares iónicos,

Interacciones hidrofóbicas.• Desestabilizar: Repulsión

electroestática, Tamaño grupos R

a-hélice• Es la

configuración que mas se ajusta a las proteínas fibrosas.• Queratina de pelo

y uñas• Colágeno

b-hoja plegada• La estructura de

una b-hoja plegada se encuentra ordenada en zig-zag• Se orienta en

forma paralela o antiparalela.

b-hoja plegada• Se estabilizan por

Puentes de Hidrógeno entre el O carboxílico de una cadena y el N peptídico de otra cadena

b-hoja plegadaAntiparalela

Paralela

Estructuras Supersecundarias

Unidad bab

Meandros b

Unidad aa

Barril b

DiseñoGriego

Dominios o Motivos Proteicos• Ordenamientos particularmente estables de varios elementos

de estructura secundaria

Dominios Proteicos

Colágeno• Unidad estructural

básica: Tropocolágeno, es una fibrilla helicoidal triple distinta de la hélice alfa.

• Proteína con alto contenido de aminoácidos Glicina y Prolina.

• Además contiene los aminoácidos Hidroxilisina e Hidroxiprolina.

Estructura Terciaria• Ordenamiento

tridimensional de todos los aminoácidos de una cadena

• Permite la formacion de dominios y centros activos de las proteínas

• Estabilizada por:• Puentes de Hidrógeno• Fuerzas de Van der Waals• Interacciones iónicas• Fuerzas hidrofóbicas• Puentes Disúlfuro

Puente Disúlfuro

• Enlace covalente fuerte entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas.

• Importante en la estructura, plegamiento y función de las proteínas.

Estructura Cuaternaria• Algunas proteínas están

formadas por dos o más cadenas polipeptídicas separadas.

• La estructura cuaternaria es la conformación de estas subunidades entre sí.

• No todas las proteinas tienen estructura cuaternaria

• Estabilizada por:• Puentes de H.• Van der Waals• Iónicas (Electroestáticas) Neuraminidasa

4 ProtómerosHomotetrámero

Denaturacion de Proteínas• Pérdida de la estructura

terciaria y secundaria de una proteína. = Pérdida de la Función• Reversible o Irreversible• Agentes denaturantes• Calor P de Hidrógeno• pH Repulsión

electroestática• Urea y detergentes

Interacciones hidrofóbicas

Denaturación

Renaturación

Urea y B-Mercaptoetanol

Ensamblaje de Proteínas