catalisis enzimatica1

MODELOS MATEMTICOS DE LA CATLISIS ENZIMTICA

Cintica enzimtica

Una de las maneras bioqumicos caracterizan enzimas es estudiar las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas, un campo conocido como la cintica enzimtica. El estudio de la cintica enzimtica proporciona a los investigadores pistas sobre cmo funcionan las enzimas.En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten derivan de una ley de velocidad que rige la cintica enzimtica. (Arizona, 2006)

La cintica de enzimas de Michaelis-Menten se puede modelar mediante la siguiente ecuacin,

DondeVrepresenta la velocidad de reaccin,Vmaxrepresenta la velocidad de reaccin mxima, Kmrepresenta la constante de Michaelis-Menten, y [S] representa la concentracin de sustrato. (Arizona, 2006)En cuanto a la ecuacin, uno puede ver fcilmente que la velocidad de la reaccin,V, es dependiente de la concentracin de sustrato, [S].De hecho, la ecuacin de Michaelis-Menten es unafuncin racional.Como funciones racionales pueden ser difciles de trabajar con grficamente, la ecuacin de Michaelis-Menten se puede transformar en una ecuacin lineal tomando el recproco de ambos lados como,

Esta nueva ecuacin se llama la ecuacin de Lineweaver-Burk despus de que los investigadores que derivan en 1934. La ecuacin de Lineweaver-Burk es una ecuacin lineal, en donde 1 /Ves una funcin lineal de 1 / [S] en lugar deVsiendo una funcin racional de [S].La ecuacin de Lineweaver-Burk se puede representar fcilmente grficamente para determinar los valores deKmyVmax. (Arizona, 2006)Diagrama de Eadie-Hofstee

De manera similar a otras tcnicas que linealizan la ecuacin de Michaelis-Menten, el diagrama de Eadie-Hofstee permite visualizar rpidamente los parmetros cinticos importantes como Kmyvmax, pero est menos afectado por el margen de error que eldiagrama de Lineweaver-Burke, debido a que asigna el mismo peso a todos los puntos para cualquier concentracin del sustrato o velocidad de reaccin. (Arizona, 2006)Una de las consecuencias del planteamiento de Eadie-Hofstee es que las variables en laordenaday en laabscisano son independientes, sino que ambas dependen de la velocidad de reaccin. En consecuencia, cualquier error experimental se manifiesta en ambos ejes. (Arizona, 2006)

DiagramaHanesWoolf El diagramaHanesWoolfse emplea como herramienta grfica para calcular los parmetroscinticos de unaenzima. En l se representa la relacin concentracin de sustrato/velocidad de reaccinfrente a la concentracin de sustrato [S]. Es una de las formas de linealizar la ecuacin de Michaelis-Menten. (Arizona, 2006)

Tipos de inhibicin

Inhibicin reversible: La unin del Inhibidor y la enzima. Es Un Proceso reversible Que est regulado por constantes de equilibrio.La enzima puede del inhibirse en alcalde o menorgrado.

Se distinguen las siguientes formas de inhibicin reversible:Inhibicin Competitiva: La inhibicin competitiva puede ocurrir cuando existe una competencia entre una molcula estructuralmente similar al sustrato denominada inhibidor y el sustrato por el sitio activo. (Rocha, 1997)Inhibicin acompetitiva: En este caso el Inhibidor se une solo al complejo ES, a diferencia de la inhibicin NO COMPETITIVA donde tambin se une a la enzima libre. (Rocha, 1997)Inhibicin mixta: Se Forman del tanto complejos binarios ES y IE Como ternario ESI.Las Constantes de disociacin de los complejos TERNARIOS y binarios correspondientes al sustrato al inhibidor hijo DIFERENTES. (Rocha, 1997)Inhibicin irreversible: Una vez que el inhibidorse uni a la enzima ya no se separa, y la enzima Queda inutilizada, se vuelve inactiva (Rocha, 1997) (Voet, Voet, & Pratt, 2007)Representacin grafica de la ecuacin de Michaelis-Menten (Lehninger, 1990)