biomol 3 corte

MATERIAL DE ESTUDIOPARCIAL TERCER CORTE

BIOMOL I SEM 2012MUCHAS GRACIAS!!!

SINTESIS DE PROTEINAS:

TRANSCRIPCIÓN

T A C G A A C C G T T G C A C A T C

A U G C U U G G C A A C G U G

Transcripción:

1- Iniciación: Una ARN polimerasa comienza la síntesis del precursor del ARN a partir de ‑unas señales de iniciación "secuencias de consenso " que se encuentran en el ADN.

ARNpolimerasa

T A C G A A C C G T T G C A C A T C

A U G C U U G G C A A C G U G

Transcripción:

2. Alargamiento: La síntesis de la cadena continúa en dirección 5'3'. Después de 30 nucleótidos se le añade al ARN una cabeza (caperuza o líder) de metil GTP en el extremo ‑5‘ con función protectora.

m-GTP

ARNpolimerasa

A U G C U C G U G

Transcripción:

3- Finalización: Una vez que la enzima (ARN polimerasa) llega a la región terminadora del gen finaliza la síntesis del ARN. Entonces, una poliA polimerasa añade una serie de ‑nucleótidos con adenina, la cola poliA, y el ARN, llamado ahora ARNm precursor, se libera.

m-GTP

poliA-polimerasa

U A G A A A A A

ARNm precursor

ARNmprecursor

AAAAAAAUG UAG

cola

4. Maduración (cont.): El ARNm precursor contiene tanto exones como intrones. Se trata, por lo tanto, de un ARNm no apto para que la información que contiene sea traducida y se sintetice la correspondiente molécula proteica. En el proceso de maduración un sistema enzimático reconoce, corta y retira los intrones y las ARN ligasas unen los exones, formándose el ‑ ARNm maduro.

ARNmmaduro

Cabeza

Región codificadora del gen

Promotor E1 I1 E2 I2 E3 Terminador ADN

ARNmprecursor

ARNmmaduro

AAAAAA

AAAAAAAUG UAG

AUG UAG

ATCTAC

Cabeza

Cabeza E1 I1 E2 I2 E3 cola

cola

Maduración del ARNm (Visión de conjunto).

SINTESIS DE PROTEINAS:

TRADUCCIÓN

Pasos de la traducción

1. “Activación” de los ARNt– Formación de los aminoacyl-ARNt

2. Iniciación del proceso de traducción – Comienza el proceso de síntesis de proteínas

3. Alargamiento (“elongation”)– La adición continua de amino ácidos a la cadena naciente de polipéptidos

4. Terminación – El fin de la traducción, se libera la proteína

Esencialmente lo mismo en bacterias y células

eucarióticas

Met

1er aminoácido

ARNtAnticodón

Codón

ARNm

Subunidad menor del ribosoma

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

U A C

Iniciación: La subunidad pequeña del ribosoma se une a la región líder del ARNm y el ARNm se desplaza hasta llegar al codón AUG, que codifica el principio de la proteína. Se les une entonces el complejo formado por el ARNt-metionina (Met). La unión se produce entre el codón del ARNm y el anticodón del ARNt que transporta la metionina (Met).

5’ 3’

U G C U U A C G A U A G

(i)

Met

Subunidad menor del ribosoma

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A AU A C

Elongación I: A continuación se une la subunidad mayor a la menor completándose el ribosoma. El complejo ARNt-aminoácido2 , la glutamima (Gln) [ARNt-Gln] se sitúa enfrente del codón correspondiente (CAA). La región del ribosoma a la que se une el complejo ARNt-Gln se le llama región aminoacil (A).

5’3’

Gln

G U UU G C U U A C G A U A G

(i)

ARNmAAAAAAAAAAA

P A

A U G C A AU A C

Elongación II: Se forma el enlace peptídico entre el grupo carboxilo de la metionina (Met) y el grupo amino del segundo aminoácido, la glutamina (Gln).

5’

Gln-Met

G U UU G C U U A C G A U A G

3’

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación III: El ARNt del primer aminoácido, la metionina (Met) se libera.

5’

U A C

Gln-Met

G U UU G C U U A C G A U A G

ARNm3’

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación IV: El ARNm se traslada, de tal manera que el complejo ARNt-Gln-Met queda en la región peptidil del ribosoma, quedando ahora la región aminoacil (A) libre para la entrada del complejo ARNt-aa3

5’ 3’

Gln-Met

G U UU G CU G C U U A C G A U A G

ARNm

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación V: Entrada en la posición correspondiente a la región aminoacil (A) del complejo ARNt-Cys, correspondiente al tercer aminoácido, la cisteína (Cys).

5’

Gln-Met

G U UU G CU G C U U A C G A U A G

ARNm3’

A C G

Cys

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación VI: Unión del péptido Met-Gln (Metionina-Glutamina) a la cisteína (Cys).

5’

G U UU G CU G C U U A C G A U A G

ARNm3’

A C G

Cys-Gln-Met

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación VII: Se libera el ARNt correspondiente al segundo aminoácido, la glutamina (Glu).

5’

U G CU G C U U A C G A U A G

ARNm3’

G U U

A C G

Cys-Gln-Met(i)

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación VIII: El ARNm corre hacia la otra posición, quedando el complejo ARNt3-Cys-Glu-Met en la región peptidil del ribosoma.

5’

U G CU G C U U A C G A U A G

ARNm3’

A C G

Cys-Gln-Met

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación IX: Entrada del complejo ARNt-Leu correspondiente al 4º aminoácido, la leucina.

5’

U G CU G C U U A C G A U A G

ARNm3’

A C G

Cys-Gln-Met

A A U

Leu

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación X: Este se sitúa en la región aminoacil (A).

5’

U G CU G C U U A C G A U A G

ARNm3’

A C G

Cys-Gln-Met

A A U

Leu

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación XI: Unión del péptido Met-Gln-Cys con el 4º aminoácido, la leucina (Leu). Liberación del ARNt de la leucina. El ARNm se desplaza a la 5ª posición

5’

U G CU G C U U A C G A U A G

ARNm3’

A C G

A A U

Leu-Cys-Gln-Met

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación XII: Entrada del ARNt de la leucina, el 5º aminoácido, la arginina (ARNt-Arg).

5’

U G CU G C U U A C G A U A G

ARNm3’

A A U

Leu-Cys-Gln-Met

G C U

Arg

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A

Elongación XIII: Unión del péptido Met-Gln-Cys-Leu con el 5º aminoácido, la arginina (Arg). Liberación del ARNt de la leucina (Leu). El ARNm se desplaza a la 6ª posición, se trata del un codón de finalización o de stop.

5’

U G C U U A C G A U A G

ARNm3’

A A U

Arg-Leu-Cys-Gln-Met

G C U

AAAAAAAAAAA P A

A U G C A A5’

U G C U U A C G A U A G

ARNm3’

A A U

Arg-Leu-Cys-Gln-Met

G C U

Finalización I: Liberación del péptido o proteína. Las subunidades del ribosoma se disocian y se separan del ARNm.

AAAAAAAAAAA

Finalización II: Después unos minutos los ARNm son digeridos por las enzimas del hialoplasma.

5’

ARNm

3’

A U G C A A U G C U U A C G A U A G

(i)

ANTIBIÓTICOS QUE INTERFIEREN EN LA

BIOSÍNTESIS DE PROTEINAS

1. inhibición del reconocimiento de un aminoacil-ARNt (aa-ARNt) hacia el sitio A del ribosoma;

2. introducción de errores en la lectura de los ARNm

3. inhibición de la reacción de formación del enlace peptídico;

4. inhibición de la traslocación del peptidil-ARNt (pp-ARNt) desde el sitio A al sitio P.

5. bloqueo de los factores de elongación.

INHIBIDORES DE LA FASE INICIAL DE LA ELONGACIÓN: TETRACICLINAS

Mecanismo de acción: provocan que la unión del aa-ARNt al sitio A del ribosoma sea inestable y esté distorsionada, con lo cual se evita la elongación de la cadena.

INDUCTORES DE ERRORES EN LA LECTURA DEL ARNmAMINOGLUCÓSIDOS

Ejemplos de de uso clínico bacteria productora

Estreptomicina Streptomyces griseus

Kanamicina S. kanamyceticus

Amikacinas (derivados semisintéticos de la kanamicina)

Neomicina S. fradiae

Gentamicina Micromonospora purpurea

Mecanismo de acción: se unen a los polirribosomas que están traduciendo el ARNm, provocando errores en la lectura del ARNm, al distorsionar la estructura del ribosoma. Por lo tanto, la bacteria comienza a sintetizar proteínas defectuosas; con un efecto final que es bactericida.

INHIBIDORES DE LA TRANSLOCACIÓN: MACRÓLIDOS

Mecanismo de acción: se une a la proteína L15, que forma parte del centro peptidil-transferasa de la subunidad grande del ribosoma 70S. Bloquea el paso de translocación interfiriendo específicamente con la liberación del ARNt desacilado, es decir, impide que el ARNt “descargado” (una vez que ha cumplido su misión al transferirse el péptido naciente al aa-ARNt del sitio A) salga del sitio P; por lo tanto, el pp-ARNt cargado y situado en el sitio A no puede translocarse al sitio P, y se produce la parada de la síntesis de proteinas.

INHIBIDORES DE LA TRANSCRIPCIÓN DE LAS

EUBACTERIAS: RIFAMICINAS

mecanismo de acción estriba en la inhibición del inicio de la transcripción, uniéndose de modo no covalente a la subunidad ß de la ARN polimerasa eubacteriana.

HIPOTESIS DEL BALANCEO F. CRICK

JUSTIFICACIÓN

Los tRNA reconocen codones medinte apareamiento de bases del codón del mRNA y una secuencia de tres bases del tRNA denominada anticodón.

Los dos RNA se aparean antiparalelamente. La primera base del codón se encuentra en el extremo 5' pues el mRNA va en dirección 5'-3' y la primera del tRNA se encuentra en el extremo 3' ya que va en dirección 3'-5'.

El número de tRNA para cada aminoácido no es el mismo que el número de sus codones Además, algunos de los tRNA tiene inosinato (I), que contiene la base poco frecuente hipoxantina que puede aparearse con U, C y A, aunque son más débiles que los habituales.

Las terceras bases de los codones forman puentes de hidrógeno bastante débiles con el resíduo I del anticodón.

Crick observó que la tercera base de casi todos los codones se aparea de manera bastante suelta con su correspondiente, es decir, la tercera base se balancea.

Las primeras bases de un codón en el mRNA siempre forman pares de bases de Watson y Crick con las bases del anticodón de tRNA confiriéndole así la parte más importante de la especificidad a las dos primeras.

La tercera base es la del balanceo y permite la rápida disociación del tRNA de su codón durante la síntesis.

Wobble hypothesis

• Wobble hypothesis – el tercer nucleótido de un anticodon de ARNt puede formar puentes de hidrógeno con mas de un tipo de tercer nucleótido del codón

Algunas moléculas de ARNt pueden reconocer hasta tres codones diferentes que difieren en el tercer nucleotido

Un amino ácido es unido al ARNt antes de ser incorporado en un polipéptido

Crick !

• Crick propuso que debía haber una molécula que sirviera de adaptados en la síntesis de proteínas sirviendo como un puente entre el ARNm y las proteínas

Pensamiento de Crick

•Los “adaptadores” de Crick resultaron ser moléculas de ARNt

• Cada tipo de molécula de ARNt se une a un solo tipo de amino ácido

• Los amino ácidos están unidos covalentemente a sus moléculas de ARNt mediante enzimas específicas (aminoacyl - tRNA synthetases)

• Estas enzimas utilizan ATP como fuente de energía

• El complejo resultante llamado aminoacyl-ARNt se une a la secuencia que codifica para alinear los amino ácidos en el orden correcto para formar una cadena de polipéptidos

39 end

59 end

Loop 1

Aminoacid

39 59

tRNA

Anticodon

Anticodon

Loop 2Modified nucleotides

Anticodon

(a) (b)

Loop 2

Loop 1

Loop 339 59

Amino acidaccepting end

Hydrogen bonds

(c) Aminoacyl-tRNA

• Las moléculas de ARNt son polinucleótidos de 70 o 80 nucleótidos cada uno con secuencias únicas mientras que otras son comunes para todos

39 end

59 end

Loop 1

Aminoacid

39 59

tRNA

Anticodon

Anticodon

Loop 2Modified nucleotides

Anticodon

(a) (b)

Loop 2

Loop 1

Loop 339 59

Amino acidaccepting end

Hydrogen bonds

(c) Aminoacyl-tRNA

Una molécula de ARNt consiste de:a. Un anticodon – una secuencia de ARNt con una secuencia complementaria al codón del ARNm

ARNt (tRNA)

b. Son reconocidas por una “aminoacyl-ARNt synthetases” que añade el amino ácido correcto a la molecula de ARNt

c. Tienen un sitio de acoplamiento (“attachment site”) para el amino ácido para el que codifica el anticodon

d. Es reconocido por los ribosomas

39 end

59 end

Loop 1

Aminoacid

39 59

tRNA

Anticodon

Anticodon

Loop 2Modified nucleotides

Anticodon

(a) (b)

Loop 2

Loop 1

Loop 339 59

Amino acidaccepting end

Hydrogen bonds

(c) Aminoacyl-tRNA

El apareamiento de las bases complementarias causa que la molécula se doble sobre si misma

Buena distanciapara mantener el anticodon separadodel amino ácido

La ingnorancia Humana no permanece detrás de la ciencia, crece tan rápido

como esa. Stanislaw Jerzy Lec

TECNOLOGIA DE DNA RECOMBINANTE Giovanni Gonzalez DMV

La manipulación genética de organismos con un propósito predeterminado.

La ingeniería genética busca el conocimiento de cada uno de los genes que conforman el mapa. La disciplina utiliza diferentes métodos para alterar el material genético.

•1970. Arber y Smith. Endonucleasas de restricción

• 1987. Kary Mullis

• Generación de moléculas recombinantes de DNA

•Síntesis en célula huésped de un nuevo producto o modificación de la expresión de un producto previamente presente.

• Introducción a célula Huésped (Transformación)

• Aislamiento de Genes

Enzimas de Restricción 

•son enzimas que cortan los enlaces fosfodiester del material genético a partir de una secuencia que reconocen.

Las mismas permiten cortar DNA de hebra doble, donde reconocen secuencias palindrómicas

Tipos de enzimas de restricción

Sistemas tipo I

Una sola enzima (multimérica que posee 3 subunidades) reconoce la secuencia específica de ADN, metila y restringe. Pero la restricción no ocurre en el sitio de reconocimiento, sino que es al azar y en sitios distantes al de reconocimiento.

Sistemas tipo II

Enzimas diferentes realizan la restricción y modificación. La restricción ocurre en el sitio de reconocimiento ó adyacente. Estas enzimas tipo II son las utilizadas en genética molecular puesto que permiten romper el ADN en sitios específicos, y así, recuperar secuencias conocidas

Sistemas tipo III

Es similar al sistema tipo I, utilizan una enzima oligomérica que realiza todas las

actividades enzimáticas, y rompen el DNA 25-27 bp, más allá del sitio de

reconocimiento.

Ejemplos de enzimas de restricción tipo II

Mapa de restricción

ADN ligasas

catalizan la formación de un enlace fosfodiéster entre el 5' de un fosfato y el 3' de un nucleótido. Se usan para unir covalentemente cadenas de ADN.

Ligación intermolecular: entre dos cadenas distintas de ADN

Ligación intramolecular: entre los dos extremos de la misma cadena de ADN, dADNo lugar a un círculo

Modificación de microorganismos

Modificar la información genética en siModificar los niveles de expresión de la misma

¿Para qué?

¿Cómo?

Alterar la producción de metabolitos o enzimas propias Potenciar la habilidad de crecer en determinadas condiciones Introducir una capacidad nueva de modificación de un sustrato o de producción de nuevos metabolitos o nuevas proteínas

Lo que se refleja en:

Producción de un metabolitoProducción de una proteínaMejoramiento de cepas

1. Modificar la información genética en si

a. Deleción de genesb. Introducir nueva información genéticac. Alterar secuencias

2. Modificar los niveles de expresión de la misma

a. Alterar sitios reguladores de la transcripciónb. Alterar sitio de unión al ribosomac. Alterar numero de copias de un gen

¿Cómo?

Herramientas:

al azar: mutaciones puntuales (1c, 2a, 2b), deleciones (1a)dirigidas a secuencias específicas: mutación sitio específica (1c, 2a,2b), deleciones

(1a), expresión heteróloga de proteínas (1b).

• Aislamiento de mutantes espontáneos o inducidos (mutagénesis química o por radiación UV)

• Inactivación de genes por inserción de transposones u otras secuencias de ADN

Estrategia I: Modificaciones al azar.

Selección de mutantes: una estrategia inespecífica y finalista

• Ejemplo: obtención de estirpes superproductoras: Aislamiento y caracterización de mutantes de Trichoderma harzianum superproductores de proteasas. Szekeresa et al., 2004. FEMS Microbiol Letters 233: 215

• Alteración de cualquier sitio del proceso• Alteraciones múltiples: se afectan otras

funciones

• Pérdida de función

• Modificación de una función ya existente en el microorganismo

• Adquisición de una nueva función

Estrategia II: Dirigida a secuencias específicas.

cepa silvestre

1) Conocer la secuencia a modificar

3) Transformación

x x

delecion modificación sobreexpresión expresión heteróloga

2) Clonado y manipulación in vitro de dicha secuencia

x x

delecion modificación sobreexpresión expresión heteróloga

Visualizar la modificaciónAlteración metabólica, fisiológica, morfológica, etc.

Visualización de actividad enzimática, metabólica

Southern blot

¿Cómo identificamos la secuencia de ADN que nos interesa clonar?

Bases de datos – en algunos casos se conoce la secuencia partir de trabajo previos.

1) Conocer la secuencia que nos interesa clonar

Bases de datos + Pienso – alineamientos, homología.

Genotecas: colección de clones que representan todo un genoma o (detección y secuenciación)

Conocimiento de secuencia aminoacídica y deducción de secuencia de ADN codificante.

Genoteca:- se fragmenta el ADN del organismo en estudio y se clonan los fragmentos

- representa todo el genoma de un organismo

- las colonias obtenidas se analizan en búsqueda del gen de interés

Requiere un método de selección

Existen varios métodos para rastrear una genotecaDetección de una actividad enzimática, capacidad metabólica o morfología particular

Alteración metabólica, fisiológica, morfológica, etc.

Visualización de actividad enzimática, metabólica

Inmunodetección: anticuerpo específico para proteína de interés + anticuerpo que de una reacción colorimétrica

YY

SP

Luego: amplificación de genes por la reacción en cadena de la polimerasa PCR

¿Cómo aislamos el gen o la región específica que nos interesa?

Originalmente: síntesis química

Una vez conocida la secuencia de interés puedo obtenerla in vitro para realizar cualquiera de las modificaciones genéticas que mencionábamos

Actualmente: PCR (lo mas habitual) síntesis química ( a medida)

2) Clonado y manipulación in vitro de dicha secuencia

¿Cómo introducir y perpetuar ADN foráneo en un organismo? Necesidad de un “vehículo” que lleve el ADN y sea capaz de autoreplicarse.

¿Cómo introducir ADN foráneo en ese vector?

- el uso de enzimas de restricción y ligasas permite generar moléculas recombinantes

- desarrollo de vectores

¿Cómo se introduce el vector portador del ADN de interés en la célula hospedera?

- desarrollo de técnicas de transformación

Los vectores de clonado deben ser capaces de portar secuencias de ADN foráneo y de mantenerlo en forma estable en la célula hospedadora.

¿Qué precisa tener un vector para mantenerse estable en la célula hospedadora?

Vectores

- plásmidos (10 kb)- bacteriófagos (20 kb)- cósmidos (50 kb)- YAC (200 - 800 kb)(yeast artificial chromosome)

Los plásmidos como vectores de clonado:

pBR3224361 bp

Orígen de replicación

Marcadores genéticos(permiten selección de transformantes)

Sitios de restricción únicos

Tamaño pequeño (mayor eficiencia de transformación)

Proceso de clonado:

Se corta el ADN de interés y el vector con la misma enzima de restricción

Se ligan los fragmentos generándose un vector recombinante

Se transforman células del organismo hospedador

Se seleccionan las que portan el plásmido recombinante

Transformación: - CaCl2

- electroporación

Los marcadores genéticos del vector permiten la selección de transformantes

En pBR322 la inserción de un molécula de ADN resulta en la pérdida de la resistencia a ampicilina o tetraciclina.

resistencia a antibióticos características nutricionales (marcadores auxotróficos) resistencia a compuestos tóxicos

En medio sólido diferencial o selectivo.

¿Qué propiedad debe tener la célula receptora u hospedadora?

Tamaño pequeño Origen de replicación Múltiples de copias Marcador seleccionable

Sitios únicos de corte con ER: polilinker o MCS (multiple cloning site)

sistema de selección de plásmidos recombinantes

Otros vectores confieren resistencia a un antibiótico que permite su selección y otro mecanismo indica la presencia de inserto

Hidrólisis de X-gal

lacZ lacY lacAplacI o

5-bromo-4-chloro-3-indolyl-β-D-galactoside

Inactivación de LacI por unión de IPTG: inductor gratuito

Utilización de análogos de lactosa

La ARN polimerasa puede transcribir los genes lac

generación color azul

-galactosidasa

lacZ como indicador de plásmidos recombinantes

Clonación molecular

Animación

http://www.sumanasinc.com/webcontent/anisamples/molecularbiology/plasmidcloning_fla.html

Marcadores moleculares en producción animal

“Situación actual en genómica bovina”

Giovanni González M DMV.

PERO QUE SON LOS MARCADORESMOLECULARES??

secuencias identificables de ADN que se encuentran en determinados lugares del genoma y que están relacionadas con la herencia de una característica o de un gen vinculado a ésta.

Nos orientan a conocer y conservar los recursos genéticos y verificar genotipos.

resultan útiles para definir un único genotipo multilocus, de particular interés en estudios donde se requiera una escala muy fina de resolución.

Estudios referidos a: análisis de paternidades, parentescos, asignación de individuos a raza, planificación de apareamientos y otros aspectos de índole reproductiva (Jones et al., 1998)

genes que regulen características económicamente importantes en la producción pecuaria.

El objetivo principal es cambiar la forma en que se selecciona a los animales y también de detectar la variación existente entre un individuo u otro desde el punto de vista molecular, esta variación, también denominado «polimorfismo»

¿ES ALGO NUEVO?

¡ NO!

se utilizaron como marcadores los polimorfismos de proteínas séricas y antígenos eritrocitarios como marcadores genéticos. (McClure, 1952).

Larsen et al., 1985 utilizó polimorfismos encontrados en grupos sanguíneos y el sistema mayor de histocompatibilidad.

Uso de genes candidatos .....

Están íntimamente involucrados en la expresión de los caracteres que deseamos obtener

Estos genes necesariamente deben estar involucrados en la fisiología del carácter

El gen de la hormona de crecimiento (GH)

tasa de crecimientoo peso al destete

se identifican los diferentes formas del marcador o alelos

Deben tener una buena distribución a lo largo del genoma y alto grado de polimorfismo. (Cheng y Crittenden, 1994).

Picca, A., Et al. 2004. mencionan que un marcador ideal debe ser variable dentro y entre especies, de herencia mendeliana no epistática (sin interacción entre genes)

insensible a los efectos ambientales, codominante, de rápida identificación y simple análisis y de posible detección en los estadios tempranos del desarrollo del individuo.(Picca, A., Et al. 2004)

VNTRs (Número Variable de Repeticiones en Tandem).

Minisatélites y los Microsatélites (SSR = Secuencias únicas repetidas o STR = Repeticiones simples en Tandem).

SNP (polimorfismo de base única) Marcadores bialélicos RFLP (Polimorfismo de Longitud de Fragmentos de Restricción)

RAPD (Polimorfismo Amplificado Aleatoriamente)

AFLPs (Fragmento amplificado de polimorfismos de longitud)

1-6pb, alto grado poli,herencia mendeliana y codominancia DIFERENCIACIÓN HOMO DE HETEROCIGOTO

122

En las diferentes razas de bovinos, han sido reportados más de 1231 microsatélites polimórficos (Fries, 1993; Barense et al., 1994; Bishop et al., 1993; Georges et al., 1995; Ma et al., 1996; Kappes et al, 1997).

Ganado de lecheencontrar las regiones donde se ubican los genes que inciden en la producción de Láctea y componentes de la leche (Georges et al., 1995; Zhang et al., 1998)

Georges et al. 1993 mapearon en la raza Parda Suiza un microsatélite (TGLA116) estrechamente ligado al gen de la enfermedad del temblor (weaver disease).

Ron et al. 1994 utilizaron 10 microsatélites para investigar QTLs asociados a caracteres de producción lechera, en siete familias de Holstein Israelita.

Vilkki et al. 1997 estudiaron 453 toros de la raza Finnish Ayrshires, los que fueron tipificados para seis microsatélites ubicados en el cromosoma 9.

El gen de la i-calpaína se localiza en el cromosoma 29 (Smith et al ., 2000) y se han localizado diferentes polimorfismos que asocian este gen con la terneza en la carne (Page et al., 2002; White et al., 2005).

Calpastanina cromosoma 7 bovino es (Kappes et al., 1997) inhibidor natural de las calpaínas en el sistema de proteólisis de la carne (Koohmaraie 1996)

el gen de la hipertrofia muscular (carácter culón) gen candidato raza Blanc Bleu oriunda del Hainaut belga y francés

Delgado, R et al 2006, realizó estudios de Identificación genética y análisis de parentesco de cerdos

Resultaron 15 marcadores microsatélites de más de 200 cerdos reproductores de razas selectas.

El mapa de ligamiento actual en bovinos contiene 4.000 marcadores genéticos (Ihara et al., 2004).

Xochitl., et al 2006 reportó un nuevo microsatélite identificado en el primer intrón del gen de la miostatina bovina , usado para estudios de desordenes genéticos en humanos como la artiodactyla.

Creo en el DNA todopoderoso Creador de todos los seres vivos

Creo en el RNA, su único hijo, Que fue concebido por obra y gracia de la

RNA polimerasa Nació como transcripto primario

Padeció bajo el poder de nucleasas, metilasas y poliadenilasas.

Fue procesado, modificado y tansportado. Descendió del citoplasma

A los pocos segundos fue traducido a proteína.

Ascendió por el Retículo Endoplásmico y el complejo de Golgi

Y está anclado sobre la membrana plasmática

a la derecha de la proteína G.

Desde ahí ha de controlar la traducción de señales En células normales y apoptóticas.

Creo en la Biología Molecular, La terapia génica y la biotecnología,

En la secuenciación del genoma humano, La corrección de mutaciones,

La clonación de Dolly Y la vida eterna

AMÉN

EL HOMBRE ENCUENTRA A DIOS, DETRÁS DE CADA PUERTA QUE LA CIENCIA LOGRA ABRIR

ALBERT EINSTEIN

¡GRACIAS COLEGAS!BIOLOGÍA MOLECULAR

MEDICINA VETERINARIAI LOVE THIS GAME