asignatura de tecnologÍa post cosecha
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ASIGNATURA DE TECNOLOGÍA POST COSECHA
UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA
FACULTAD DE CIENCIAS
D.A. Biología, Microbiología y Biotecnología
E.A.P. Biología en Acuicultura
Blgo. Pesq. Walter Reyes Avalos, M.C.
Docente
Clase 1Clase 1
Factores que afectan el valor comercial de productos hidrobiológicos durante y después de la
captura
UNIDAD I
MANIPULACIÓN Y CONSERVACIÓN DE PRODUCTOS HIDROBIOLÓGICOS
Composición del Músculo de Pescado
• El músculo del pez carece de tejido carece de tejido conectivo que conecta los paquetes conectivo que conecta los paquetes musculares al esqueleto del animalmusculares al esqueleto del animal.
• Las células musculares corren en paralelo separadas perpendicularmente por tabiques de tejido conectivo (miocomatamiocomata), ancladas al esqueleto y a la piel. Los segmentos musculares situados entre estos tabiques de tejido conectivo se denominan miotomas.
• La célula está envuelta por una cubierta de tejido conectivo denominada sarcolemasarcolema. Las miofibrillas contienen proteínas contráctiles, actina y miosina.
Clasificación de Pescados
Ahora la principal diferencia que se realiza es la clasificación por su contenido de grasas:
•Pescados Magros: con un contenido de grasa entre 0.5 - 1.5%, (Bacalao, merluza, lenguado, etc.)
•Pescados Grasos: con un contenido de grasa entre 14 - 24% y es rica en Vit. A y D . (Arenque, atún, salmón, etc.)
•Pescados Intermedios: con un contenido de grasa entre 2 - 7%.
(Pez espada, trucha, sardina, etc.)
PROCESOS
AUTÓLISIS
OXIDACION DE GRASAS
ATIVIDAD DE MICROORGANISMOS
PielPiel
BranquiasBranquias
IntestinoIntestino
EVALUACION DE FRESCURA
MÉTODOS SUBJETIVOS ANÁLISIS SENSORIAL
MÉTODOS OBJETIVOS PRUEBAS FÍSICAS Y QUÍMICAS
Tamaño
Grosor de la piel
Enzimas proteolíticas activas
Estados agotados
FATORES QUE AFETA LA REDUCCION DE FRESCURA
1 . Especie
Condiciones anatómicas
Condiciones fisiológicas
2. Condiciones de captura y tratamientos posteriores
Métodos de captura Manipulacion en el processamento
Factores biológicos y ambientales
• Diferenciación enzimática entre especies
• Maduración sexual y desove
• Intensidad de alimentación
• Temperatura y profundidad del hábitat
Factores que afectan la actividad enzimática en el pescado
Miosina
Actina
• Estos filamentos (diámetro: 5 nm y longitud 2 mm), también incluyen otras proteínas dispuestas a lo largo de la hélice de F-actina:
Tropomiosina
Troponina
α-actinina
Sensibles a Ca ++
Participan en contracción
Interviene en la unión entre actina y línea Z
Bioquímica de la Contracción Muscular
• Siempre en presencia de ATP y Mg, cuando el retículo sarcoplasmático cede iones Ca++ en respuesta a un estímulo nervioso, se manifiesta la actividad ATPásica de la miosina.
• la hidrólisis del ATP libera energía (alrededor de 10.000 cal por mol) y se produce la contracción muscular por la interacción momentánea miosina-actina.
• Enseguida el retículo sarcoplasmático recobra Ca ++ y la contracción llega a su fin con la ineludible condición de que quede un remanente de ATP e iones Mg++
• La contracción comienza desde que la concentración de los iones Ca++ alcanzan 10-7 M y se para cuando desciende a menos de ese nivel.
Bioquímica de la Contracción Muscular
ADP + fosfocreatina ATP + creatina2 ADP ATP + AMP Glucosa 2 Lactato + 3 ATP (Glicólisis anaerobia)
• Las dos primeras reacciones se realizan inmediatamente.
• La tercera solo ocurre cuando el aporte de O2 por la sangre no es suficiente para que continúe el metabolismo aeróbico.
• Durante la recuperación aeróbica (reposo o trabajo moderado) desaparece el ácido láctico y se forma ATP por intermedio del ácido pirúvico (ciclo de Krebs), con lo que se restablecen las reservas en fosfocreatina.
Rigidez cadavérica
En ausencia de ATP, la actina y la miosina se unen de manera irreversibleformando la actomiosina y generando el rigor mortis:
• Falta de oxigeno, se produce la glicólisis anaerobia
• Cantidad de ATP formada por la glicólisis anaerobia no es suficiente para compensar las perdidas resultantes de su hidrólisis por la ATPasa sarcoplasmática
• La formación de ácido láctico produce un descenso en el pH, inhibiendo múltiples enzimas especialmente las fosforilasas.
• Durante la glicólisis, la cantidad de ATP tiende a cero y la actina y miosina se unen de forma irreversible como actomiosina.
• Animales con hambre o estrés, tienen menor reservas de glucógeno por lo cual la formación de ácido láctico será menor, y el descenso del pH también será mínimo, no protegiendo al músculo del ataque bacteriano.
GlGluucógenocógeno GlucosaGlucosa ATP + Ac. LácticoATP + Ac. Láctico
Tiende a cero Disminución pH
Formación Unión Irreversible
Actomiosina Actina – Miosina Ambiente Inhóspito
para el desarrollo m.o.La baja de pH y las modificaciones iónicas, activan las
catepsinas
que rompen la unión de la actina con la línea Z (Maduración)
Rigor MortisRigor Mortis
Glucólisis
Anaeróbica
Glucogenólisis
CAPTURA
ANTES: PO4 y CHOs normales
DURANTE: Fatiga: < PO4 = ATP y Creatina-P
< Glucógeno
RIGOR MORTIS
Pre Pre Rigor MortisRigor Mortis
En En Rigor MortisRigor Mortis
Post Post Rigor MortisRigor Mortis
Signo de frescuraSigno de frescura
Blando Duro Blando
Flexible Rígido Flexible
Elástico * Sin elasticidad
ActomiosinaActina + Miosina
ATP
SpeciesCondition
Temperature °C
Time from death to onset of rigor
(hours)
Time from death to end of rigor (hours)
Cod (Gadus morhua) Stressed 0 2-8 20-65
Stressed 10-12 1 20-30
Stressed 30 0.5 1-2
Unstressed 0 14-15 72-96
Grouper (Epinephelus malabaricus)
Unstressed 2 2 18
Blue Tilapia (Areochromis aureus)
Stressed 0 1
Unstressed 0 6
Grenadier (Macrourus whitson)
Stressed 0 <1 35-55
Anchovy (Engraulis anchoita)
Stressed 0 20-30 18
Redfish (Sebastes spp.) Stressed 0 22 120
Carp (Cyprinus carpio) Stressed 0 1
Unstressed 0 6
Inicio y duración del rigor mortis en varias especies de peces
Deterioro enzimático inicial en el pescado
1. Glicólisis
•Especie
•Estrés antes de la muerte
•Temperatura postmortem
2. Degradación de nucleótidos
• ATPasa
• miokinasa
• AMP deaminasa
• 5’ nucleotidasa
• nucleótido fosforilasa e
inosina nucleotidasa
• xantina oxidasa
* Cambio autolítico y bacteriano.*
Cambios en IMP, Ino y Hx en filetes estériles de bacalao a 3°C, adaptado de Gill (1990)
Cambios en IMP, Ino y Hx en filetes no estériles de bacalao a 3°C, adaptado de Gill (1990)
Cambios Post-Mortem
Cambios Post Mortem en Pescado
• Cambios Autolíticos y Bacterianos.
• Carbohidratos: Generación de ácido Láctico.
• Fosfatos Orgánicos:
– Desfosforilación progresiva de ATP a AMP
– Desaminación hasta Inosina
– Valor K y Ki
• Degradación de Compuestos Nitrogenados NO Proteícos:
– OTMA TMA DMA + Formaldehído
Descarboxilación de aminoácidos libresAminas Biogenas.
3. Degradación de proteínas
Proteasas
Sitio catalítico
pH de acción
• tipo cisteína
• tipo serina
• tipo aspártico
• metaloproteasas
• Alcalinas
• Neutras activadas por calcio
• Acidas (catepsinas)
Deterioro enzimático postmortem en el pescado
Actina soluble
Desintegración de las estructura miofibrilar en la línea Z
Pérdida de adherencia de las miofibrillas
Fragmentación de miofibrillas
Manifestaciones de la degradación de proteínas
4. Degradación de lípidos
4.1. Lipólisis
lipasas
fosfolipasas
Ácidos grasos libres
• Interacción con proteínas
• malos sabores
• susceptibles a la oxidación
4.2. Oxidación lipídica
• Lipoxigenasas
• Enzimas microsomales
hidroperóxidos
Radicales libres
Sabores y olores objetables
Perfil Graso: Lipooxidación
5. Degradación de Oxido de trimetil amina (OTMA)
OTMA FA DMAOTMA demetilasa +
6. Cambios en el color
lipoxigenasaCarotenoides Productos de degradación
(olor a mar)
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