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AMINOACIDOS Y PÉPTIDOS

Semana 29 -2019

Isabel Fratti de Del Cid.

Diapositivas con gráficas, estructuras , tablas e

imágenes proporcionadas por Licda. Lilian Judith

Guzmán Melgar

AMINOÁCIDOSCompuestos que generalmente contienenun grupo carboxílico y un grupo amino,dentro de la misma molécula. Los masimportantes en el mundo biológico son losα-aminoácidos, porque a éstos pertenecenlos monómeros a partir de los cuales se

construyen las proteínas.Nota: Un -aminoácido es el que contieneun grupo amino (-NH2 ) en el carbono .

Carbono : es el que esta a la par del grupocarboxílico.

2

Estructura general de un -

aminoácido

H

C

R: radical variable, éste

diferencia a los aminoácidos

en el caso de la glicina en lugar de

un radical hay otro Hidrogeno ( -H)( Por eso la glicina es el único aminoácido que no posee carbono

asimétrico y no presenta actividad óptica) .

Como poseen a la vez un grupo acido y uno básico son anfóteros

NH2 COOH

R

GRUPO CARBOXILICO

(carácter ácido)

GRUPO AMINO

( carácter básico)

3

Estructura general de un - aminoácido, al

encontrarse ionizado a pH fisiológico como

ión dipolar, sal interna o zwitterion

H

CH3N+ COO-

R

4

Note: el grupo amino está protonado (aceptó un protón H+ → NH3

+ ) y

el grupo carboxílico desprotonado ( cedió un protón H+→ –COO – )

por eso el aminoácido pose una carga negativa y positiva en la misma

molécula, eso lo convierte en «ion dipolar, sal interna, zwitterión».

Continuación de clasificación

5

POR SU

REQUERIMIENTO:

Esenciales

No esenciales

POR POLARIDAD:

No polares

Polares neutros

Acidos

Básicos

CLASIFICACIÓNPOR LA CADENA LATERAL

Alifático ( solo poseen C é H )pueden ser ramificados

como la Valina, leucina e isoleucina

Hidroxilados ( poseen grupos –OH)

Azufrados ( poseen azufre (-S-).

Ácidos ( poseen grupos carboxílicos adicionales).

Básicos ( poseen grupos amino adicionales).

Aromáticos (poseen anillos bencénicos).

* Heterocíclicos(anillos con C y N integrados en la

estructura cíclica)

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Clasificación de acuerdo a su polaridad

NO POLARES ó

APOLARES

poseen cadenas

alifáticas, anillos

aromáticos ,

heterocíclicos ,

o un grupo

tioéter ( –s-)

POLARES Y

NEUTROS

contienen :

-radicales :

–OH

tiol (-SH),

amida –CONH2

ACIDOS poseen un

grupo carboxílico

adicional.

Son polares con

una carga negativa

adicional ( la del

segundo grupo

carboxílico)

BASICOS poseen

grupos amino

adicionales. Son

polares con

carga (s)

positiva(s)

adicionales

( las de grupo

amino adicional

GLICINA

ALANINA

VALINA

LEUCINA

ISOLEUCINA

FENILALANINA

PROLINA

TRIPTOFANO

METIONINA

SERINA

TREONINA

CISTEINA

TIROSINA

ASPARAGINA

GLUTAMINA

ACIDO ASPARTICO

ACIDO GLUTAMICO

LISINA

ARGININA

HISTIDINA

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AMINOACIDOS NO POLARES : resaltado en amarillo o en

color fuscia, los radicales que los diferencias.NOMBRE

ABREVIA

TURAESTRUCTURAS DE IÓN DIPOLAR

Glicina, único

aminoácido que

no posee

radical, ni

carbono

asimétrico

No esencial

Gli Gly

Alanina

Radical : un

grupo metilo

No esencial

Ala Ala

Valina: cadena

alifática

ramificada

Radical: grupo

isopropilo

Esencial

Val Val

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AMINOACIDOS NO POLARES: resaltado en amarillo o en color fuscia, el radical que los diferencia

NOMBRE /

característicasABREVIA

TURAESTRUCTURA

Leucina : cadena

alifática

ramificada.

Radical: isobutilo

Esencial

Leu Leu

Isoleucina :

cadena alifática

ramificada

Radical: sec-

butilo

Esencial

Ile Ile

Fenilalanina:

anillo aromático,

derivado del

benceno

Radical: bencil

Esencial

Fen Phe

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AMINOACIDOS NO POLARES: resaltado en amarillo ó en

fuscia los radicales que los diferencia.

NOMBRE /

características

ABREVIA

TURA /

#codonesESTRUCTURA

Metionina

posee una

función tioéter

Esencial

Met Met

Prolina : posee

anillo

heterociclico y su

carbono , se

halla dentro de

esa estructura

No esencial

Pro Pro

Triptófano:

posee dos anillos:

uno aromático

derivado del

benceno y uno

imidazólico

Esencial

Trp Trp

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AMINOACIDOS POLARES NEUTROS: resaltado

en amarillo ó color fuscia radical que los diferencia

NOMBREABREVIA

TURA ESTRUCTURA

Serina : posee un

grupo funcional de

alcohol primario

No esencial

Ser ser

Treonina : posee

un grupo funcional

de alcohol

secundario

Esencial

TreThr

Tirosina: posee

un grupo funcional

fenólico. Es

aromático

No esencial

Tir Tyr

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AMINOACIDOS POLARES NEUTROS: resaltado en

amarillo o en color fuscia, el radical que los diferencia

NOMBREABREVIA

TURA ESTRUCTURA

Cisteína posee un

grupo tiol -SH

No esencial

CisCys

Asparagina:

Posee un grupo

amida formado a

partir del ácido

aspártico

No esencial

Asn Asn

Glutamina: posee

un grupo amida,

formado a partir

del acido

glutámico

No esencial

Gln Gln

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AMINOACIDOS ACIDOS : resaltado en amarillo o

en color fuscia el radical que los diferenciaNOMBRE

ABREVI-

TURA ESTRUCTURA

Acido

Glutámico :

posee un grupo

carboxílico

extra -COO-

No esencial

Glu Glu

Acido

Aspártico :

posee un grupo

carboxílico

extra

-COO-

No esencial

Asp Asp

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AMINOACIDOS BÁSICOS : resaltado en amarillo

ó en color fuscia el radical que los diferencia.

NOMBREABREVIA

TURAESTRUCTURA

HISTIDINA

posee un radical

heterocíclico con

un grupo amino

y un imino

No esencial

His His

Lisina

Posee un grupo

amina

adicional

Esencial

Lis

Lys

Arginina

posee grupos

amino

adicionales y un

imino

NoEsencial

Arg Arg

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Aminoácidos EsencialesSon los que el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto

los debemos consumir en nuestra dieta. Si no se consumen se

entra en deficiencia de ellos y la síntesis proteica se afecta.

Regla nemotécnica: Va -Le-Me-Iso-Fe-Lis-Tre-Tri

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Aminoácidos no esenciales

Son aquellos quenuestro organismopuede sintetizar oformar y por lotanto no esimprescindibleobtenerlos de losalimentos.

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Deficiencia de aminoácidos algunos

alimentos

FUENTE DE ALIMENTO AMINOACIDOS FALTANTE

Huevos, leche, carne,

pescado, polloNinguno

Trigo, arroz, avena Lisina

Maíz Lisina y Triptófano

Frijoles Metionina, triptófano

Arvejas (chicharos) metionina

Almendras y nueces Lisina y triptófano

Soya Baja en metionina

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Todos los aminoácidos sonópticamente activos (a excepción de laglicina) y pueden existir en formas D oL . Pero los de importancia biológica sonlos L-aminoácidos.

Los azucares naturales pertenecen ala serie D, pero todas las proteínasanimales y vegetales que se conocen secomponen completamente deaminoácidos L.

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CONFIGURACION D Y L, la posición del grupo

amino ( -NH3+ ) determina la configuración

D ó L

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L-GLICERALDEHIDO D-GLICERALDEHIDO

L- AMINOACIDOD- AMINOACIDO

PROPIEDADES FISICASLos aminoácidos son sólidos

cristalinos, incoloros, no volátiles, que

se funden con descomposición a

temperaturas superiores a 200°C.

Son solubles en agua e insolubles

en disolventes orgánicos no polares.

Aunque son moléculas orgánicas, se

comportan como compuestos iónicos.

Existen en forma de zwitterión, sal

interna o iones dipolares.

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COMPORTAMIENTO ANFOLITO

Ionización de aminoácidos

Los aminoácidos en estado sólido o ensolución conforman una estructura iónicadipolar (denominada sal interna o zwitterión).

Como los aminoácidos contienen grupos

ácidos (-COOH) y básicos (-NH2) en la mismamolécula, son anfóteros, pueden actuar comoácidos y bases y como pueden ademáscomportarse como electrolíticos se dice queson anfolitos ( anfóteros electrolitos)

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pH IsoeléctricoEs el pH al cual el aminoácido existe en solución como

sal interna, ión dipolar O ZWITTERIÓN ( tienen carga

positiva y negativa a la vez.). Es decir, es el pH al cualel aminoácido es eléctricamente neutro y no muestratendencia a emigrar a algún electrodo al aplicarles uncampo eléctrico. Cada aminoácido posee su propio pH

isoeléctrico característico.

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AMINOACIDOS pH isoeléctrico

aprox.

NEUTROS 4.8 - 6.3

ACIDOS 2.8 – 3.2

BASICOS 7.6 – 10.8

COMPORTAMIENTO ACIDO–BASE DE

LOS AMINOÁCIDOS : Etapas de ionización:

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Forma catiónica :

el aminoácido esta

cargado + . Existe

en ésta forma

a

pH inferiores al pH

isoeléctrico,

( generalmente pH

ácido )

Forma de sal interna el

aminoácido se halla en

ésta forma en el pH

isoeléctrico

Forma aniónica el

aminoácido esta

cargado

negativamente.

Existe ésta forma

A pH superiores al

pH isoeléctrico, (

generalmente a pH

alcalino ó básico ).

FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS

En 1902 Emil Fischer propuso que las proteínas sonlargas cadenas de aminoácidos unidas entre si porenlaces tipo amida entre el grupo α-carboxilo de unaminoácido y el grupo α–amino de otro aminoácido.Fischer propuso el nombre de enlace peptídico, paraestos enlaces.

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No. de aminoácidos,

unidos por enlaces

péptidicos, →

NOMBRE que recibe el

péptido

2 DIPEPTIDO

3 TRIPEPTIDO

4 TETRAPEPTIDO

5 PENTAPEPTIDO

Formación del Enlace Peptídico ( Químicamente

es un enlace AMIDA)

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EJEMPLO: formación de un péptido

PEPTIDO AMINOACIDOS

Valina + Leucina

ESTRUCTURA DEL PEPTIDO

Nombre

Val-Ile

aminoácidos

participantes

Valina

COOH

H2N-C-H

CH

CH3 CH3

COOH

H2N-C-H

CH-CH3

CH2

CH3

CO

H2N-C-H

CH

CH3 CH3

COOH

NH-C-H

CH-CH3

CH2

CH3

+ H2O

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+

Ejemplo de un tetrapéptido.

Alanilleucinilcisteinilmetionina: ala-leu-cis-met

Este es un tetrapéptido, posee tres enlaces peptídicos, en su

formación se liberaron 3 moléculas de agua, el aminoácido

N- terminal ( amino terminal) es la alanina y el aminoácido

C-terminal ( carboxilo terminal) es la metionina

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¿Cuantos aminoácidos forman este péptido?:________, Por el número de

aminoácidos se clasifica como un :______________________________

¿Cuántas moléculas de H2O se liberaron en su formación?:__________

Cúantos enlaces peptidicos posee.? _______________

Nombre del aminoácido N-terminal?___________________

Nombre del aminoácido C-terminal?:___________________

¿Cuántos aa polares hay ? _________. Nómbrelo(s): ___________

¿Cuántos aa ácidos hay ? __________Nómbrelo(s)____________

¿Cuántos aa básicos hay presentes?__________Nómbrelo(s):_____________

¿ Cuantos aa esenciales están presentes?__________nómbrelo(s)_________

De el nombre de los aminoácidos que si puede sintetizar nuestro

organismo._____________________________________________

EJERCICIO

¿Cuántos aa forman este péptido? _______

¿Número de enlaces peptídicos? ________

¿Cuántos aa No polares hay? __________

¿Cuántos aminoácidos básicos hay?_______

¿Cuántos aa esenciales hay presentes?______

¿Hay algún aminoácido que NO posee carbono asimétrico.? ___

Cúal es.?_________ ( de el nombre y la posición en el péptido)

¿Este péptido se encuentra forma aniónica /cationica ____ por lo

tanto esta arriba o debajo de su pH isoeléctrico________

Haga la estructura del siguiente péptido, y responda

lo que se le solicita

fen-ala-met-val-ser-cis-tir

A- señale los enlaces peptídicos:

B- Cual es el aminoácido amino terminal _____.

C-Cual es el aminoácido carboxilo terminal ____

D-Cuantos aminoácidos esenciales tiene?__ Cuales son ___

EJERECICIO

Escriba la secuencia usando la abreviatura de los

aminoácidos del siguiente péptido:

- Aminoácido amino terminal: aromático no esencial-

- 2do aminoácido : no posee carbono asimétrico.

- 3er aminoácido: básico con anillo heterocíclico.

- 4to aminoácido: esencial azufrado.

- Aminoácido carboxilo terminal: Su R es un grupo metilo.

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PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

(VASOPRESINA, OXITOCINA y GLUTATION)

PEPTIDO SECUENCIA

VASOPRESINA

(nonapeptido)

H2N-Cis-Tir-Fen-Gln-Asn-Cis-Pro-Arg-Gli-COOH

S-S

OXITOCINA

(nonapeptido)

H2N-Cis-Tir-Ile-Gln-Asn-Cis-Pro-Leu-Gli-COOH

S-S

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VASOPRESINA OXITOCINA

En ambos péptidos el aminoácido N -terminal es la cisteína y el

carboxilo terminal es la glicina . Observamos un puente disulfuro entre

residuos de cisteína. En negritas los aminoácidos en que se diferencian

en su secuencia

VASOPRESINA

Hormona producida por la hipófisis, actúaen los riñones para regular la concentraciónde solutos en la sangre. Si la sangre estámuy concentrada favorece la retención deagua, si la sangre está muy diluida, entoncesse favorece la eliminación de agua.

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OXITOCINA

Estimula la contracción del útero duranteel parto y la producción de leche.

Controla el crecimiento y actividadreproductiva de los ovarios y testículos.

Tiene relación con la conducta maternal,la aceptación del bebé y el proceso deamamantarlo. Por eso el nivel deoxitócina en la mujer aumenta al final delparto y durante la lactancia“.

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GLUTATION

El glutatión (GSH) es un tripéptido, que

esta formado de los aminoácidos:

ácido glutámico, cisteína y glicina

Contiene un enlace péptidico inusual entre el

grupo amino de la cisteína y el grupo

carboxilo de la cadena lateral del ácido

glutámico,

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PEPTIDO SECUENCIA

GLUTATION Glu-Cis-Gli

El glutatión, principal antioxidante endógeno,

protege a células de efectos dañinos, de

peróxidos, radicales libres, y sustancias

cancerígenas. Mantiene en forma activa a los

antioxidantes exógenos( los que consumimos en la

dieta : vit C y E.) esencial para funcionamiento del

sistema inmune.

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Acido glutamico Cisteina Glicina

Leer Las Química y Salud:

- Aminoácidos esenciales pág 704

- Polipéptidos en el cuerpo pág 723

37

Fin