aminoÁcidos y proteinass687262bae0c63e06.jimcontent.com/.../name/aminoacidos_y_proteinas.pdf ·...

1

AMINOÁCIDOS,

PÉPTIDOS Y

PROTEINAS

Blgo. Danny Cruz Yabar

2

AMINOÁCIDOS


3

TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE

FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS


4

CLASIFICACIÓN DE

LOS AMINOÁCIDOS


5

aa

NO POLARES

CON N BÁSICO

ALIFÁTICOS

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA


6

NO POLARES ALIFÁTICOS

H2N CH C

H

OH

O

H2N CH C

CH3

OH

O

H2N CH C

CH

OH

O

CH3

CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

CH CH3

CH3

GLICINA

Gli

ALANINA Ala VALINA

Val

LEUCINA

Leu

H2N CH C

CH

OH

O

CH3

CH2

CH3

ISOLEUCINA

Ile

HN

C OH

O

PROLINA

Pro


7

NO POLARES AROMÁTICOS

H2N CH C

CH2

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

OH

H2N CH C OH

O

FENILALANINA

Phe

TIROSINA

Tyr

TRIPTOFANO

Trp

CH2

HN


8

POLARES SIN CARGA

H2N CH C

CH2

OH

O

OH

H2N CH C

CH

OH

O

OH

CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

SH

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

C

NH2

O

H2N CH C

CH2

OH

O

C

NH2

O

SERINA

Ser

TREONINA

TreCISTEÍNA

Cys

GLUTAMINA

Gln

ASPARRAGINA

Asn

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

S

CH3

METIONINA

Met


9

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

CH2

NH2

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

NH

C

NH2

NH

H2N CH C

CH2

OH

O

N

NH

LISINA

Lis ARGININA

Arg

HISTIDINA

Hys

H2N CH C

CH2

OH

O

C

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

C

OH

O

ACIDO GLUTÁMICO

GluÁCIDO ASPÁRTICO

Asp

BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)


10

AMINOÁCIDOS

ESCENCIALES

Aminoácidos que no

pueden biosintetizar los

animales ni el hombre.

Deben ser

administrados en la

dieta.

Son 10:

val, leu, iso, trp, phe, tre,

met, lys, arg, hys.


AMINOÁCIDOS

NO

ESCENCIALES

Aminoácidos que si

pueden biosintetizar los

animales y el hombre.

Pueden o no ser

administrados en la

dieta.

Son 10:

gli, asp, glu, asn, gln,

pro, ser, cys, tir, ala.

11

AMINOÁCIDOS

POCO USUALES


12

gamma-carboxiglutamato

HN

C OH

O

HO

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

HC

NH2

OH

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

CH

HN CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

HC

C

OH

O

COOH

H2N CH C

CH2

OH

O

SeH

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

NH3

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

NH

CO

NH2

4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina

selenocisteina ornitina

citrulina

•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno.

•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)

•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre.

•Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.

•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y

el ciclo de la urea.Blgo. Danny Cruz Yabar

13

PROPIEDADES DE

LOS AMINOÁCIDOS


14

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE

-COOH -COO- + H+

ÁCIDO

pK1

-NH2 + H+ -NH3+

BASE

pK2

ZWITTERIÓN

pK1 pK2


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Punto isoeléctrico

A pH ácido: prevalece la especie con carga +

A pH básico: prevalece la especie con carga –

Hay un valor de pH para el cuál la carga de la

especie es cero. (zwitterión)

pI = pK1 + pK2 para un aa neutro

2

Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga

neta del aminoácido es cero.


16

Propiedades químicas

Formación de enlaces PEPTÍDICOS:


17

PUENTES DI SULFURO

Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)

cysteina cysteina CISTINA

H2N CH

C

H2C

OH

O

SH2

H2N CH

C

CH2

OH

O

SH2

+H2N CH

C

CH2

OH

O

S

H2N CH

C

H2C

OH

O

S


18

OTRAS PROPIEDADES

QUÍMICAS

Reacción con ácido nítrico: identificación de

aa aromáticos.

Reacción con ninhidrina: compuestos

coloreados

Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4-

dinitro benceno): forma 2,4 dinitro

fenilderivados de color amarillo a rojo.


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PÉPTIDOS


20

Polímeros de

aminoácidos de PM

menor a 6000 daltons

( <50 aa)

Dipéptido: 2 aa

Tripéptido: 3 aa

Tetrapéptido: 4 aa

Pentapéptido: 5 aa

Extremo N-terminal: comienzo de la

cadena

Extremo C-terminal: fin de la cadena


21

NOMENCLATURA

Se nombran desde el extremo N-terminal al C-

terminal, usando la terminación il, excepto para

el último aa.

Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína


22

PEPTIDOS

EJEMPLOS:

OXITOCINA: hormona que estimula la

contracción del útero.

GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones

contrarias a la Insulina.

ANTIBIÓTICOS

GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones

Redox de la célula.


23

PROTEINAS


24

DEFINICIÓN

Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000

daltons, indispensables para la procesos vitales

de los seres vivos.

Están formadas por C, H, O, N, S y P


25

Por su naturaleza química

SIMPLES

CONJUGADAS

CLASIFICACIÓN DE LAS

PROTEINASPor la forma que adopta

FIBROSA

GLOBULAR

Por su función Biológica

ENZIMAS

PROTEÍNAS DE

TRANSPORTE

CONTRÁCTILES Y

MÓTILES

DE DEFENSA

REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS


26

PROPIEDADES DE LAS

PROTEINAS

PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.

SOLUBILIDAD:

Forman dispersiones en agua

Efecto del pH: hace variar la carga.

Efecto de las sales: Baja [ ]: aumenta la solubilidad

Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.


27

ESTRUCTURA

TRIDIMENSIONAL DE

LAS PROTEÍNAS


28

Las proteínas tienen 4 niveles de organización:

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA


29

ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:

•La identidad de aminoácidos.

•La secuencia de aminoácidos.

•La cantidad de aminoácidos.

•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.

•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.


30

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Interacciónes entre aa que se encuentran

próximos en la cadena.

La cadena no es lineal, adopta formas en el

espacio.

Los aa interaccionan por puentes H.

Tipos de estructuras secundarias:

HÉLICE ALFA

HOJA PLEGADA BETA

AL AZAR.


31

HELICE ALFA

Los grupos R de los aa se

orientan hacia el exterior.

Se forman puentes de H

entre el C=O de un aa y

el NH- de otro que se

encuentra a 4 lugares.

Hay 3.6 aa por vuelta.

Ej: queratina.


32

HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se orientan

hacia arriba y abajo

alternativamente.

Se establecen puentes H

entre C=O y NH- de aa

que se encuentran en

segmentos diferentes de

la cadena.

Ej. Fibroína (seda)


33


Una cadena con estructura

secundaria adquiere una

determinada dispoción en el

espacio por interacciones

entre aa que se encuentran en

sitios alejados de la cadena.

Proteínas globulares: se

pliegan como un ovillo.

Proteínas fibrosas: tiene

aspecto alargado.

Ej: mioglobina


34



35

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Surge de la asociación de

varias cadenas con

estructuras terciarias.

Intervienen las mismas

interacciones que en la

estructura terciaria.


36

Desnaturalización de proteínas

“Proceso generalmente irreversible mediante el

cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,

careciendo de importancia biológica”

Agentes:

Físicos: Químicos

Calor solventes orgánicos

Radiaciones soluc. de urea conc.

Grandes presiones sales


37

MIOGLOBINA


38

Es una proteína conjugada

(hemoproteína) formada

por: Fracción proteica: globina

Fracción no proteica (grupo

prostético)

Porción orgánica: grupo

HEM

Porción inorgánica: átomo de

Fe+2.

Función: transporte de O2

en el músculo


39

HEMOGLOBINA


40

Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.

Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)

2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)

2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)

Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.

Formas:

Oxihemoglobina

Carboxihemoglobina

Metahemoglobina: Fe+3


41Blgo. Danny Cruz Yabar

42

INMUNOGLOBULINAS


43

PROTEINAS DEL PLASMA

ALBUMINA: transporta ac. grasos.

FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la

coagulación.

GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g

IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig

G, Ig D.


44

L: cadenas livianas

H: cadenas pesadas

Existen 5 tipos: a, b, g, m, e


45

Fc: con actividad biológica, define

la clase de cadena pesada.

Fab: unión al Ag.

Dominios ctes: (oscuros)

CH

CL

Dominios variables: (claros)

Responsables de la unión al Ag.

VH: definen los 5 tipos de cadenas H.

VL


46

FIN

GRACIAS.


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