AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Los aminoácidos son las unidades químicas o "bloques de construcción" del cuerpo que forman las proteínas. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos 20 aminoácidos forman los músculos, tendones, órganos, glándulas, las uñas y el pelo.

Existen dos tipos principales de aminoácidos que están agrupados según su procedencia y características. Estos grupos son aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales.

Los aminoácidos que se obtienen de los alimentos se llaman "Aminoácidos esenciales".

Los aminoácidos que puede fabricar nuestro organismo a partir de otras fuentes, se llaman "Aminoácidos no esenciales".

El crecimiento, la reparación y el mantenimiento de todas las células dependen de ellos. Después del agua, las proteínas constituyen la mayor parte del peso de nuestro cuerpo.

A continuación puedes ver una lista detallada con las características y propiedades de cada aminoácido.

Aminoácidos esenciales

Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en proteínas que los contengan. Nuestro organismo, descompone las proteínas para obtener los aminoácidos esenciales y formar así nuevas proteínas.

Histidina

Este aminoácido se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en el tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia. Es esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos. La Histidina, también es importante para el mantenimiento de las vainas de mielina que protegen las

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células nerviosas, es necesario para la producción tanto de glóbulos rojos y blancos en la sangre, protege al organismo de los daños por radiación, reduce la presión arterial, ayuda en la eliminación de metales pesados del cuerpo y ayuda a la excitación sexual.

Isoleucina

La Isoleucina es necesaria para la formación de hemoglobina, estabiliza y regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía. Este aminoácido es valioso para los deportistas porque ayuda a la curación y la reparación del tejido muscular, piel y huesos. La cantidad de este aminoácido se ha visto que es insuficiente en personas que sufren de ciertos trastornos mentales y físicos.

Leucina

La leucina interactúa con los aminoácidos isoleucina y valina para promover la cicatrización del tejido muscular, la piel y los huesos y se recomienda para quienes se recuperan de la cirugía. Este aminoácido reduce los niveles de azúcar en la sangre y ayuda a aumentar la producción de la hormona del crecimiento.

Lisina

Funciones de este aminoácido son garantizar la absorción adecuada de calcio y mantiene un equilibrio adecuado de nitrógeno en los adultos. Además, la lisina ayuda a formar colágeno que constituye el cartílago y tejido conectivo. La Lisina también ayuda a la producción de anticuerpos que tienen la capacidad para luchar contra el herpes labial y los brotes de herpes y reduce los niveles elevados de triglicéridos en suero.

Metionina

La Metionina es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre, lo que evita trastornos del cabello, piel y uñas, ayuda a la descomposición de las grasas, ayudando así a prevenir la acumulación de grasa en el hígado y las arterias, que pueden obstruir el flujo sanguíneo a el cerebro, el corazón y los riñones, ayuda a desintoxicar los agentes nocivos como el plomo y otros metales pesados, ayuda a disminuir la debilidad muscular, previene el cabello quebradizo, protege contra los efectos de las radiaciones, es beneficioso para las mujeres que toman anticonceptivos orales, ya que promueve la excreción

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de los estrógenos, reduce el nivel de histamina en el cuerpo que puede causar que el cerebro transmita mensajes equivocados, por lo que es útil a las personas que sufren de esquizofrenia.

Fenilalanina

Aminoácidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina, una sustancia química que transmite señales entre las células nerviosas en el cerebro, promueve el estado de alerta y la vitalidad. La Fenilalanina eleva el estado de ánimo, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y el aprendizaje, que se utiliza para tratar la artritis, depresión, calambres menstruales, las jaquecas, la obesidad, la enfermedad de Parkinson y la esquizofrenia.

Treonina

La treonina es un aminoácido cuyas funciones son ayudar a mantener la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo, es importante para la formación de colágeno, elastina y esmalte de los dientes y ayuda a la función lipotrópica del hígado cuando se combina con ácido aspártico y la metionina, previene la acumulación de grasa en el hígado, su metabolismo y ayuda a su asimilación.

Triptofano

Este aminoácido es un relajante natural, ayuda a aliviar el insomnio induciendo el sueño normal, reduce la ansiedad y la depresión y estabiliza el estado de ánimo, ayuda en el tratamiento de la migraña, ayuda a que el sistema inmunológico funcione correctamente. El Triptofano ayuda en el control de peso mediante la reducción de apetito, aumenta la liberación de hormonas de crecimiento y ayuda a controlar la hiperactividad en los niños.

Valina

La Valina es necesaria para el metabolismo muscular y la coordinación, la reparación de tejidos, y para el mantenimiento del equilibrio adecuado de nitrógeno en el cuerpo, que se utiliza como fuente de energía por el tejido muscular. Este aminoácido es útil en el tratamiento de enfermedades del hígado y la vesícula biliar, promueve el vigor mental y las emociones tranquilas.

Alanina

Desempeña un papel importante en la transferencia de nitrógeno de los tejidos periféricos hacia el hígado, ayuda en el metabolismo de la glucosa, un carbohidrato simple que el cuerpo utiliza como energía, protege contra la acumulación de sustancias tóxicas que se liberan en las células musculares cuando la proteína muscular descompone rápidamente para satisfacer las necesidades de energía, como lo que sucede con el ejercicio aeróbico, fortalece el sistema inmunológico mediante la producción de anticuerpos.

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Aminoácidos no esenciales

Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados en el organismo a partir de otras sustancias.

Arginina

Este aminoácido está considerado como "El Viagra Natural" por el aumento del flujo sanguíneo hacia el pene, retrasa el crecimiento de los tumores y el cáncer mediante el refuerzo del sistema inmunológico, aumenta el tamaño y la actividad de la glándula del timo, que fabrica las células T, componentes cruciales del sistema inmunológico. La Arginina, ayuda en la desintoxicación del hígado neutralizando el amoniaco, reduce los efectos de toxicidad crónica de alcohol, que se utiliza en el tratamiento de la esterilidad en los hombres, aumentando el conteo de espermatozoides; ayudas en la pérdida de peso, ya que facilita un aumento de masa muscular y una reducción de grasa corporal, ayuda a la liberación de hormonas de crecimiento, que es crucial para el "crecimiento óptimo" músculo y la reparación de tejidos, es un componente importante del colágeno que es bueno para la artritis y trastornos del tejido conectivo y ayuda a estimular el páncreas para que libere insulina.

Ácido Aspártico

El Ácido Aspártico aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crónica y la depresión, rejuvenece la actividad celular, la formación de células y el metabolismo, que le da una apariencia más joven, protege el hígado, ayudando a la expulsión de amoniaco y se combina con otros aminoácidos para formar moléculas que absorben las toxinas y sacarlas de la circulación sanguínea. Este aminoácido también ayuda a facilitar la circulación de ciertos minerales a través de la mucosa intestinal, en la sangre y las células y ayuda a la función del ARN y ADN, que son portadores de información genética.

Cisteína

La Cisteína funciona como un antioxidante de gran alcance en la desintoxicación de toxinas dañinas. Protege el cuerpo contra el daño por radiación, protege el hígado y el cerebro de daños causados por el alcohol, las drogas y compuestos tóxicos que se encuentran en el humo del cigarrillo, se ha utilizado para tratar la artritis reumatoide y el endurecimiento de las arterias. Otras funciones de este aminoácido es promover la recuperación de quemaduras graves y la cirugía, promover la quema de grasa y la formación de músculos y retrasar el proceso de envejecimiento. La piel y el cabello se componen entre el 10% y el 14% de este aminoácido.

Ácido Glutámico

El Ácido Glutámico actúa como un neurotransmisor excitatorio del sistema nervioso central, el cerebro y la médula espinal. Es un aminoácido importante en el metabolismo de azúcares y grasas, ayuda en el transporte de potasio en

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el líquido cefalorraquídeo, actúa como combustible para el cerebro, ayuda a corregir los trastornos de personalidad, y es utilizado en el tratamiento de la epilepsia, retraso mental, distrofia muscular y úlceras.

Glutamina

Es el aminoácido más abundante en los músculos. La Glutamina ayuda a construir y mantener el tejido muscular, ayuda a prevenir el desgaste muscular que puede acompañar a reposo prolongado en cama o enfermedades como el cáncer y el SIDA. Este aminoácido es un "combustible de cerebros" que aumenta la función cerebral y la actividad mental, ayuda a mantener el equilibrio del ácido alcalino en el cuerpo, promueve un sistema digestivo saludable, reduce el tiempo de curación de las úlceras y alivia la fatiga, la depresión y la impotencia, disminuye los antojos de azúcar y el deseo por el alcohol y ha sido usado recientemente en el tratamiento de la esquizofrenia y la demencia.

Glicina

La Glicina retarda la degeneración muscular, mejora el almacenamiento de glucógeno, liberando así a la glucosa para las necesidades de energía, promueve una próstata sana, el sistema nervioso central y el sistema inmunológico. Es un aminoácido útil para reparar tejidos dañados, ayudando a su curación.

Ornitina

Este aminoácido ayuda a pedir la liberación de hormonas de crecimiento, lo que ayuda al metabolismo de la grasa corporal (este efecto es mayor si se combina con la arginina y carnitina), es necesario para un sistema inmunológico saludable, desintoxica el amoniaco, ayuda en la regeneración del hígado y estimula la secreción de insulina. La Ornitina también ayuda a que la insulina funcione como una hormona anabólica ayudando a construir el músculo.

Prolina

Funciones de este aminoácido son mejorar la textura de la piel, ayudando a la producción de colágeno y reducir la pérdida de colágeno a través del proceso de envejecimiento. Además, la Prolina ayuda en la cicatrización del cartílago y el fortalecimiento de las articulaciones, los tendones y los músculos del corazón. La Prolina trabaja con la vitamina C para ayudar a mantener sanos los tejidos conectivos.

Serina

Este aminoácido es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y ácidos grasos, el crecimiento del músculo, y el mantenimiento de un sistema inmunológico saludable. La Serina es un aminoácido que forma parte de las

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vainas de mielina protectora que cubre las fibras nerviosas, es importante para el funcionamiento del ARN y ADN y la formación de células y ayuda a la producción de inmunoglobulinas y anticuerpos.

Taurina

La Taurina fortalece el músculo cardíaco, mejora la visión, y ayuda a prevenir la degeneración macular, es el componente clave de la bilis, la cual es necesaria para la digestión de las grasas, útil para las personas con aterosclerosis, edema, trastornos del corazón, hipertensión o hipoglucemia. Es un aminoácido vital para la utilización adecuada de sodio, potasio, calcio y magnesio, ayuda a prevenir el desarrollo de arritmias cardiacas potencialmente peligrosas. La taurina se ha utilizado para tratar la ansiedad, epilepsia, hiperactividad, mal funcionamiento cerebral y convulsiones.

Tirosina

Es un aminoácido importante para el metabolismo general. La Tirosina es un precursor de la adrenalina y la dopamina, que regulan el estado de ánimo. Estimula el metabolismo y el sistema nervioso, actúa como un elevador del humor, suprime el apetito y ayuda a reducir la grasa corporal. La Tirosina ayuda en la producción de melanina (el pigmento responsable del color del pelo y la piel) y en las funciones de las glándulas suprarrenales, tiroides y la pituitaria, se ha utilizado para ayudar a la fatiga crónica, la narcolepsia, ansiedad, depresión, el bajo impulso sexual, alergias y dolores de cabeza.

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¿Qué son las proteínas?

Los nutrientes de gran importancia biológica que son las proteínas, son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo.

Funciones de las proteínas son transportar las sustancias grasas a través de la sangre, elevando así las defensas de nuestro organismo. Por lo tanto la ingesta diaria de estos nutrientes que son las proteínas es implescindible para una dieta sana y saludable para todos siendo la ingesta de alimentos ricos en proteínas de especial importancia en la nutrición deportiva.

Antes de continuar hablando de qué son las proteínas, cabe señalar que la importancia de las proteínas es tal que la práctica totalidad de las funciones biológicas que son desempeñadas en cualquier organismo vivo son realizadas por las proteínas. Esto da una idea de lo importantes que son las proteínas. Para profundizar en esta definición definición de proteínas, continuaremos hablando de su estructura.

Estructura de las proteínas

Las proteínas poseen una estructura química central que consiste en una cadena lineal de aminoácidos plegada de forma que muestra una estructura tridimensional, esto les permite a las proteínas realizar sus funciones.

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En las proteínas se codifica el material genético de cada organismo y en él se especifica su secuencia de aminoácidos. Estas secuencias de aminoácidos se sintetizan por los ribosomas para formar las macromoléculas que son las proteínas.

Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan entre ellos de múltiples maneras para formar cada tipo de proteínas. Los aminoácidos pueden dividirse en 2 tipos: Aminoácidos esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y aminoácidos no esenciales que son 11 y se producen en nuestro cuerpo.

La composición de las proteínas consta de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno además de otros elementos como azufre, hierro, fósforo y cinc.

En las células, las moléculas orgánicas más abundantes que son las proteínas, constituyen más del 50 % del peso seco de las mismas.

Las proteínas son el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo.

Clasificación de las proteínas

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Según su composición, las proteínas se pueden clasificar en dos tipos que son proteínas simples o proteínas conjugadas.

Por un lado tenemos las proteínas que son proteínas simples y son aquellas que, por hidrolisis, producen solamente µ-aminoácidos. Un ejemplo de proteína que es una proteína simple es la ubiquitina.

Por otro lado, están proteínas que son proteínas conjugadas. Estas proteínas contienen además de su cadena polipeptídica un componente que no es un aminoácido, denominado grupo prostético. Este componente puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azucar o simplemente un ión inorgánico. Ejemplos de proteínas que son proteínas conjugadas son la mioglobina, la hemoglobina y los citocromos.

Según su forma, las proteínas se clasifican en dos tipos que son proteínas fibrosas y proteínas globulares.

Si en un tipo de proteínas hay una dimensión mayor que las demás de dice que son proteínas fibrosas. Es común que este tipo de proteínas, las proteínas fibrosas, tengan además funciones estructurales.

En las proteínas que son proteínas globulares su cadena polipeptídica se encuentra enrollada sobre sí misma. Esto da lugar a una estructura que es esférica y compacta en mayor o menor medida.

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FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Las funciones de las proteínas son de gran importancia aunque mucha gente piensa que sirven sólo para crear los músculos y poco más, sin embargo, las funciones de las proteínas son varias y bien diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales.

Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten que las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños... Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: Por unión selectiva a moléculas.

Las proteínas estructurales se unen a otras moléculas de otras proteínas y funciones que realizan incluyen la creación una estructura mayor mientras que otras proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los antígenos específicos, hormonas a sus receptores específicos, reguladores de la expresión génica al ADN...

Principales funciones de las proteínas

Las funciones de las proteínas son las siguientes:

Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas

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plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.

Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.

Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.

La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas glucoproteínas actuan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.

Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre

TIPOS DE PROTEINAS

En esta página tienes un listado de los tipos de proteína que existen, clasificados por sus propiedades.

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Las proteínas se pueden clasificar en dos tipos principales: Proteínas simples y proteínas conjugadas.

Proteínas simples

Estas proteínas se pueden clasificar en dos categorías según su forma.

Proteínas fibrosas

Como hebras, ya sean solas o en grupos

Generalmente poseen estructura secundaria

Insolubles en agua

Unidades estructurales o estructuras protectoras. Ex, la queratina en el cabello y la piel, algunas fibras vegetales, también en las cutículas. Además de algunos son de contracción como la miosina de los músculos y la elastina del tejido conjuntivo.

Proteínas globulares

Las proteínas globulares se dividen en seis categorías y, en general, estos son:

Casi redondeada en su contorno

Con la estructura terciaria o cuaternaria

En su mayoría solubles, si son pequeñas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor con aumento de tamaño), por ejemplo, las enzimas

La función enzimática y no enzimática.

Albúminas

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Las moléculas grandes, solución de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se coagula al calentarla. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albúmina de huevo, la albúmina del suero sanguíneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de ricino (Ricinus communis).

Globulinas

Las moléculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas de suero, el fibrinógeno sanguíneo, los granos de trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la glicina de la soja.

Prolaminas

Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la gliadina de trigo, la cebada y herdein de zeína de maíz. Estos están casi ausente en dicotyle-dones.

Glutelinas

Insolubles en agua, pero solubles en un ácido débil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la hordenina en la cebada.

Histonas

Moléculas pequeñas con más proteínas básicas, solubles en agua, pero no se coagulan fácilmente por el calor, por lo general se encuentran asociadas con los ácidos nucleicos, como en nucleoproteínas.

Prolaminas

Contienen aminoácidos básicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.

Proteínas conjugadas

Estos complejos de proteínas y otras moléculas diferentes se pueden dividir en siete tipos.

Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos) se encuentran en el núcleo (en su mayoría constituyen los cromosomas). Los ribosomas son partículas de ribonucleoproteínas en esencia.

Las lipoproteínas (proteínas + lípidos) se encuentran en las membranas y las superficies de la membrana y toman parte en la organización de la membrana y sus funciones.

Las glicoproteínas (proteínas + hidratos de carbono) juegan un papel importante en los sistemas de reconocimiento de las células y los mecanismos celulares de defensa contra los microorganismos. Se encuentran en la superficie de la membrana y en las paredes celulares.

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Cromoproteínas (proteínas + pigmentos) que se encuentra en flavoproteína, la hemoglobina, chloroplastin (con clorofila en tilacoides).

Metaloproteínas son complejos de proteinas con elementos metálicos (Zn, Mn, Cu, Fe) como el Fe de la ferritina.

Mucoproteínas (proteínas + muoild) están presentes en la saliva (mucina por ejemplo).

Fosfoproteínas (proteína + fosfato) están presentes en la leche (por ejemplo, caseína), huevo (por ejemplo, vitelina), etc.

SINTESIS DE PROTEINAS

Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas proteínas a partir de los veinte aminoácidos esenciales. En estre proceso, se transcribe el ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas situados en el citoplasma celular.

En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de transferencia correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero donde se unen en la posición adecuada para formar las nuevas proteínas.

Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver a ser leido, incluso antes de que la síntesis de una proteína termine, ya puede comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo.

A continuación puedes ver más información sobre en qué consiste el proceso de la síntesis de proteínas, cuales son sus fases y los pasos que se realizan en cada fase de la síntesis de proteínas.

Fases de las síntesis de proteínas

La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes fases:

Fase de activación de los aminoácidos.

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Fase de traducción que comprende:

Inicio de la síntesis proteica.

Elongación de la cadena polipeptídica.

Finalización de la síntesis de proteínas.

Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos prostésicos para la constitución de las proteínas.

Fase de activación de los aminoácidos

Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos pueden unirse ARN específico de transferencia, dando lugar a un aminoacil-ARNt. En este proceso se libera AMP y fosfato y tras él, se libera la enzima, que vuelve a actuar.

Inicio de la síntesis proteica

En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad menor de los ribosomas, a los que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo, se une la subunidad ribosómica mayor, con lo que se forma el complejo activo o ribosomal.

Elongación de la cadena polipeptídica

El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o centro peptidil y el centro A. El radical amino del aminoácido inciado y el radical carboxilo anterior se unen mediante un enlace peptídico y se cataliza esta unión mediante la enzima peptidil-transferasa.

De esta forma, el centro P se ocupa por un ARNt carente de aminoácido. Seguidamente se libera el ARNt del ribosoma produciéndose la translocación ribosomal y quedando el dipeptil-ARNt en el centro P.

Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A continuación se forma el tripéptido A y después el ribosoma procede a su segunda translocación. Este proceso puede repetirse muchas veces y depende del número de aminoácidos que intervienen en la síntesis.

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Finalización de la síntesis de proteínas.

En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin sentido, también conocidos como codones stop. Estos tripletes son tres: UGA, UAG y UAA. No existe ARNt tal que su anticodón sea complementario. Por ello, la síntesis se interrumpe y esto indica que la cadena polipeptídica ha finalizado.

¿Qué son las proteínas estructurales?

Las proteínas estructurales son el tipo más abundante de entre todos los tipos de proteínas de nuestro organismo si tenemos en cuenta el porcentaje de proteínas que representan respecto al total.

Las proteínas estructurales son proteínas fibrosas. Entre estas proteínas fibrosas, la keratina es probablemente la proteína estructural más conocida. Esta proteína constituye la cubierta protectora de todos los vertebrados terrestres, formando el pelo, piel y las uñas en los seres humanos y también el cuero, lana, garras, pezuñas, cuernos, escamas, picos y plumas de muchos animales.

Aunque menos visibles, la proteína actina y la proteína miosina son dos proteínas estructurales que forman el tejido muscular. Otro grupo de proteínas fibrosas estructurales son la sedas y las fibras que generan de insectos. El colágeno es otra proteína estrucutral, la cual forma los tendones y nervios, que forman los ligamentos del cuerpo y proporciona una sujección adicional a la piel si es necesario.

Tipos de proteínas estructurales: Keratina

Hay una gran variedad de estructuras entre las distintas proteínas fibrosas, una de ella es la keratina del pelo. La unidad básica de cabello es un largo filamento de cadenas de proteínas que forma una estructura secundaria

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helicoidal alfa. Tres de estas estructuras helicoidales de proteína se entrelazan para formar una estructura llamada protofibril. A su vez, una microfibrilla se ensambla a partir protofibrillas dispuestas de manera que se envuelven nueve protofibrillas en torno a dos protofibrillas. Cientos de microfibrillas se unen para formar una macrofibrilla de proteínas. Estas macrofibrillas son, a su vez, empaquetadas con el cuerpo de una célula de pelo muerta. Una típica fibra capilar tiene el mismo tamaño que el diámetro de diez células de capilares.

El crecimiento del cabello humano es de aproximadamente la mitad de dos centímetros y medio al mes. Para este crecimiento, es necesario qu el folículo del pelo produzca aproximadamente dies vueltas de proteína alfa helicoidales cada segundo, lo cual supone usar unos treinta y seis aminoácidos.

Las fibras de proteína del pelo y otras alfa keratinas se unen por enlaces covalentes entre los residuos de cisteína para formar enlaces disulfuro. Cuanto más enlaces disulfuro hay entre las fibras, más rígida es la estructura de proteínas.

La keratinas alfa se pueden clasificar como blandas o duras según su contenido de azufre, es decir, el número relativo de cisternas en las cadenas de polipéptidos. La keratina de bajo contenido de azufre que se encuentra en la piel y en los callos es mucho más flexible que las que tienen un alto contenido de azufre como las keratinas duras de los cuernos, garras y pezuñas.

Transformación cisteína - cistina

El principio básico del proceso de permanente para el cabello consiste en romper los enlaces disulfuro que existen entre las hélices de proteína y luego reconstruirlos con nuevos enlaces disulfuro después de que las fibras del pelo se han formado y se han reorganizado por el estilista. Lo primero es aplicar al pelo un agente reductor para romper los enlaces disulfuro.

El pelo se moldea entonces según la forma deseada y un entonces se aplica un agente oxidante de forma que se reconstruyen los enlaces disulfuro. Una permanente sólo es realmente permanente para la parte del pelo que se trata y dura hasta la keratina nueva, sin tratamiento, sustituye a la keratina tratada.

CLASIFICACION DE LA S PROTEINAS

Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad.

Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e

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hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la estructura presentada.

Clasificación de las proteínas globulares según su estructura secundaria

Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que tengan.

Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido. La mioglobina es un claro ejemplo de proteína de hélice alfa.

Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta una configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las proteínas hoja plegada beta.

Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada beta forman una estructura de barril cerrado.

Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de proteína alfa + beta

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