EXTREMADURA / JUNIO 98. COU / BIOLOGÍA / BIOMOLÉCULAS / OPCIÓN A / Nº1

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1.- Aminoácidos: concepto y propiedades.

Orientaciones:Esta pregunta se incluye dentro del nivel molecular. Pertenece al tema de proteínas, y esnecesario recordar los conceptos referidos a la estructura y función de los aminoácidos.

Solución:

Las proteínas (del griego proteios, primario) son las macrmoléculas más abundantes de lascélulas, están presentes en todas ellas y en todas las partes de las mismas. Son moléculascompuestas por carbono (C), nitrógeno (N), oxígeno (O), hidrógeno (H) y en algunos casos,azufre (S). Están constituidas por subunidades monoméricas relativamente sencillas, losaminoácidos, cuya conjugación proporciona la clave para que existan miles de proteínasdiferentes.

Los aminoácidos están constituidos sobre un plan común. Tienen un grupo carbonilo (-COOH) y un grupo amino (- NH2) unidos al mismo átomo de carbono (el carbono α ), quetambién está unido a un átomo de hidrógeno (H) y a un cuarto grupo denominado cadenalateral (-R). Los grupos R son los que determinan las propiedades de los aminoácidos, tales,como la estructura, tamaño y carga eléctrica.

Los aminoácidos se clasifican en cuatro familias atendiendo a las propiedades de sus cadenaslaterales, en particular a su polaridad. Ésta varía mucho, desde los grupos totalmente nopolares o hidrofóbicos hasta los muy polares e hidrofílicos. Los cuatro grupos de aminoácidosson:

I) Aminoácidos apolares (hidrofóbicos): Poseen cadenas laterales de naturaleza hidrocarbonada, y por tanto son hidrófobos.II) Aminoácidos polares sin carga (neutros): Los grupos R son más solubles en agua, debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua.III) Aminoácidos polares cargados negativamente (ácidos). La cadena lateral de los dos aminoácidos que constituyen este grupo posee carga negativa a pH=7(fisiológico), gracias a la existencia de un segundo grupo carboxilo.IV) Aminoácidos polares cargados positivamente (básicos): Comprende los aminoácidos que contienen grupos R con una carga positiva a pH=7.

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En cuanto a sus propiedades, en general, los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos,de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y comportamiento químicoanfótero. Clasificamos las propiedades de los aminoácidos en dos grandes grupos:

a) Propiedades estereoquímicas de los aminoácidos: el carbono α de todos losaminoácidos, excepto de la glicina, es asimétrico, es decir, tiene cuatro sustituyentes distintos:un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrógeno y un grupo R. Estos cuatro grupossustituyentes pueden ocupar dos ordenaciones diferentes en el espacio que son imágenesespeculares no superponibles. Estas dos formas se denominan enantiómeros oestereoisómeros. Los estereoisómeros se clasifican según la configuración de los cuatro sustituyentes del átomode carbono asimétrico. Para ello se toma como referencia la molécula de gliceraldehído. Elgliceraldehído presenta dos isómeros: D- y L-. Todos los estereoisómeros que tienen unaconfiguración relacionada con la del D- gliceraldehído se designan D- y los relacionados con elL-gliceraldehido se designan L-.

La estereoquímica de los aminoácidos es muy importante, ya que todos losaminoácidos proteicos presentan configuración L-. Esto representa un hecho curioso puestoque una reacción química se obtienen mezclas equimoleculares de los dos isómeros, sinembargo, los sistemas biológicos saben distinguir perfectamente, y eligen en este caso la L-.

b) Propiedades ácido-base de los aminoácidos: los aminoácidos en solución acuosaestán ionizados y pueden actuar como ácidos o como bases. Los aminoácidos cristalizadosposeen puntos de fusión o de descomposición relativamente elevados, generalmente porencima de los 200 ºC.. Son mucho más solubles en agua que en los disolventes no polares.Tales propiedades son, precisamente, las que deberían esperarse si el retículo de las moléculasde los aminoácidos en estado cristalino estuviese estabilizado por fuerzas electrostáticas deatracción entre grupos de cargas opuestas, como ocurre en la red cristalina de algunas sales, talcomo el ClNa. Si los aminoácidos cristalizasen en una forma no iónica, quedarían estabilizadospor enlaces mucho más débiles, tipo Van deer Waals, y tendrán puntos de fusión bajos. Ésta yotras características han conducido a la conclusión de que los aminoácidos en disolución seencuentran en forma de iones dipolares, actuando, por lo tanto, como ácidos o como bases. Lassustancias que presentan esta propiedad se denominan anfóteras.