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ACUAPORINAS Introducción Familia de proteínas integrales, que proporciona canales para el transporte rápido de moléculas de agua a través de la membrana plasmática. Descubrimiento La primera de estas proteínas fue descubierta en 1992 por Peter Agre, quien obtuvo el premio Nobel de Química en 2003. Sobre la base de estudios biofísicos se propuso que los canales dispondrían de un mecanismo de ‘compuerta’ (gating en inglés) que regularía su permeabilidad al agua, y que cada uno de ellos contendría diez moléculas de agua que se desplazarían en ‘fila india’ para atravesar la membrana. Tal como se muestran en las representaciones estructurales y moleculares de las acuaporinas. Descripción La acuaporina es una proteína transmembrana, encargada de transportar el agua a través de los compartimientos celulares. Está formada por un haz de 6 hélices alfa que dejan una estrecha abertura en su interior por la que pueden pasar moléculas de agua. Como en todas las proteínas transmembrana, la superficie de la proteína en contacto con la bicapa lipídica es rica en aminoácidos hidrofóbicos mientras que los aminoácidos polares se concentran hacia los dos extremos de la proteína. Estas proteínas transmembrana son especializadas, no permiten que los aniones y la mayoría de los cationes grandes puedan atravesarla. Además hay un par de aminoácidos catiónicos que actúan

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ACUAPORINAS

Introduccin

Familia de protenas integrales, que proporciona canales para el transporte rpido de molculas de agua a travs de la membrana plasmtica.

Descubrimiento

La primera de estas protenas fue descubierta en 1992 por Peter Agre, quien obtuvoel premio Nobel de Qumica en 2003.

Sobre la base de estudios biofsicos se propuso que los canales dispondran de un mecanismo de compuerta (gating en ingls) que regulara su permeabilidad al agua, y que cada uno de ellos contendra diez molculas de agua que se desplazaran en fila india para atravesar la membrana. Tal como se muestran en las representaciones estructurales y moleculares de las acuaporinas.

Descripcin

Laacuaporinaes unaprotenatransmembrana, encargada de transportar el agua a travs de los compartimientoscelulares. Est formada por un haz de 6hlices alfaque dejan una estrecha abertura en su interior por la que pueden pasarmolculasde agua. Como en todas las protenas transmembrana, la superficie de la protena en contacto con la bicapalipdicaes rica enaminocidoshidrofbicos mientras que los aminocidos polares se concentran hacia los dos extremos de la protena. Estas protenas transmembrana son especializadas, no permiten que losanionesy la mayora de loscationesgrandes puedan atravesarla. Adems hay un par de aminocidos catinicos que actan como puerta, impidiendo el paso de cationes pequeos como elionH3O+.La importancia de las acuaporinas recalca que no solo explican los rpidos cambios del volumen celular causados por la entrada o salida del agua sino tambin, respuestas de cambios fisiolgicos o a alteraciones patolgicas.Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulacin. Las acuaporinas pertenecen a la familia de las protenas integrales de membrana (PIM). Parece ser que todas las acuaporinas evolutivamente tienen su origen en un mismo gen originario.Estas protenas acuaporinas se extienden por toda la membrana celular, podemos encontrar un mayor nmero de ellas en las clulas de rin y en los eritrocitos. Las acuaporinas forman tetrmeros, es decir, se agrupan de 4 en 4. Estas transportan el agua formando una lnea de 10 molculas de agua como fila india que cruza en su interior.

Clasificacin

Las acuaporinas tienen amplia distribucin en la naturaleza; las plantas pueden tener hasta 50 diferentes.A da de hoy, se han identificado 13 acuaporinas (AQPs) en distintos tejidos de mamferos (AQP0-AQP12). Segn su permeabilidad, las acuaporinas se clasifican en dos subfamilias:- Acuaporinas: Canales capaces de transportar agua.- Acuagliceroporinas: Canales permeables al agua y otros pequeos solutos, como urea o glicerol. Las AQP3, AQP7, AQP9 Y AQP10 pertenecen al grupo de las acuagliceroporinas.El miembro mejor caracterizado de la familia de acuaporinas, AQP1, es una glucoprotena homotetramrica.

Estructura de una acuaporina, AQP-1

La protena es un tetrmero de unidades monomricas idnticas, cada una de las cuales forma un poro transmembrana.

(a) Modelo de la superficie, vista perpendicularmente al plano de la membrana. La protena contiene cuatro poros, uno en cada subunidad (la abertura en el punto de unin de las subunidades no es un poro).

(b) Un tetrmero de AQP-1, visto desde el plano de la membrana. Las hlices de cada subunidad se agrupan alrededor de un poro transmembrana central. En cada monmero dos bucles helicoidales cortos, uno entre las hlices 2 y 3 y el otro entre las 5 y 6, contienen las secuencias Asn-Pro-Ala (NPA) que estn en todas las acuaporinas y que forman parte del canal de agua.

(c) Superficie de una subunidad simple, vista desde el plano de la membrana. Se ha eliminado la parte frontal de la AQP-1 para mostrar el canal que transcurre de arriba abajo. Las molculas de agua (esferas naranja) muestran el paso probable de stas a travs del canal de la acuaporina, segn predicciones hechas mediante simulaciones dinmica molecular en las que se han utilizado las propiedades del agua y de la acuaporina para calcular los estados de mnima energa. Los tomos hidroflicos que dan interacciones selectivas con el agua en el canal se muestran en rojo.

(d) Vista a lo largo del canal en la que se muestra la regin de constriccin del poro de especificidad, que slo permite que pase una molcula tan pequea como el agua. Las cadenas laterales de Phe58, His182, Cys191y Arg197crean esta constriccin.

AcuaporinaLasacuaporinasson unasprotenasde lasmembranasde las clulas que son capaces detransportarmolculas deagua.ndice 1Descripcin tcnica 2Clasificacin 3Descubrimiento 4Modelos grficosDescripcin tcnica[editar]Laacuaporinaes unaprotenatransmembrana, encargada de transportar el agua a travs de los compartimientoscelulares. Est formada por un haz de 6hlices que dejan una estrecha abertura en su interior por la que pueden pasarmolculasde agua. Como en todas las protenas transmembrana, la superficie de la protena en contacto con la bicapalipdicaes rica enaminocidoshidrofbicos mientras que los aminocidos polares se concentran hacia los dos extremos de la protena. Estas protenas transmembrana son especializadas, no permiten que losanionesy la mayora de loscationesgrandes puedan atravesarla. Adems hay un par de aminocidos catinicos que actan como puerta, impidiendo el paso de cationes pequeos como elionH3O+.La importancia de las aquaporinas recalca que no solo explican los rpidos cambios del volumen celular causados por la entrada o salida del agua sino tambin, respuestas de cambios fisiolgicos o a alteraciones patolgicas.Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulacin. Las acuaporinas pertenecen a la familia de las protenas integrales de membrana (PIM), parece ser que todas las acuaporinas evolutivamente tienen su origen en un mismo gen originario.Estas protenas acuaporinas se extienden por toda la membrana celular, podemos encontrar un mayor nmero de ellas en las clulas de rin y en los eritrocitos. La acuaporinas forman tetrameros, es decir,se agrupan de 4 en 4. Estas transportan el agua formando una lnea de 10 molculas de agua como fila india que cruza en su interior.Clasificacin[editar]Hasta la fecha, se han identificado 13 acuaporinas (AQPs) en distintos tejidos de mamferos (AQP0-AQP12). En funcin de su permeabilidad, la familia de las acuaporinas se clasifican en 2 subfamilias:- Acuaporinas: capaces de transportar agua. AQP 0, 1, 2, 4, 5, 6 y 8.- Acuagliceroporinas: canales permeables al agua y otros pequeos solutos, comoureaoglicerol. LasAQP3,AQP7, AQP9 y AQP10 pertenecen al grupo de las acuagliceroporinas.-Acuaporinas sin clasificar: AQP 11 y 12.Descubrimiento[editar]Sobre la base de estudios biofsicos se propuso que los canales dispondran de un mecanismo de compuerta (gating en ingls) que regulara su permeabilidad al agua, y que cada uno de ellos contendra diez molculas de agua que se desplazaran en fila india para atravesar la membrana. Tal como se muestran en las representaciones estructurales y moleculares de las acuaporinas."Su descubridor Peter Agre obtuvo el premio Nobel de Qumica en 2003. El hallazgo de Agre es un gran aporte a la investigacin sobre los canales para el agua, que reciben el nombre genrico de aquaporinas."Modelos grficos[editar]