7/29/2019 Academia Arganzuela-tema 4 biologa-protenas

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BIOLOGA DE 2 DE BACHILLERATO

PREPARACIN DE SELECTIVIDAD

Tema 4: Protenas

Las protenas estn formadas por aminocidos, que tienen la siguiente forma:

El carbono central, al tener cuatro sustituyentes diferentes, es asimtrico (excepto en el aminocido

glicina, donde R es un H). Por ello, existen aminocidos de la forma D y aminocidos de la forma

L. En las protenas son todos de la forma L.

Todos los aminocidos tienen la misma estructura simplemente diferencindose en el radical R. Por

ejemplo:

En la cistena R es -CH2-SH y en la glutamina R es -CH2-CH2-CONH2.

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En algunas ocasiones los aminocidos se representan ionizados. Por ejemplo:

El cmo est ionizado un aminocido depende por regla general del pH del medio:

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En los seres vivos hay 20 aminocidos diferentes, que son los siguientes:

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------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------Los aminocidos se unen entre s mediante enlace peptdico, en el que se pierde una molcula deH2O:

Mediante sucesivos enlaces peptdicos se forman largas cadenas lineales (no ramificadas!) deaminocidos que forman una protena.

En los extremos de la protena quedan libres:

-En un extremo un grupo -COOH (carboxilo).

-En el otro extremo un grupo -NH2 (amino).

El enlace peptdico tiene carcter parcial de doble enlace por lo que es relativamente rgido; en l

los tomos de N, H, C y O se sitan en el mismo plano y no puede haber rotacin entre ellos.

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21. a) Dibuje la frmula estructural del hexapptido Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala y seale con claridadlos enlaces peptdicos (ver las frmulas de los aminocidos al final de la cuestin) (1 punto).

b) Explique las propiedades del enlace peptdico (1 punto).

Castilla y Len, septiembre de 2004, opcin B, ejercicio 1

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Los aminocidos unidos se llaman residuos, para recalcar que no estn completos.

El organismo fabrica sus propias protenas a partir de aminocidos, por lo que ninguna protena es

imprescindible en la dieta. Algunos aminocidos el organismo es capaz de fabricarlos tambin y

otros en cambio no. Estos ltimos s es imprescindible que se incluyan en la dieta, por lo que se

llaman aminocidos esenciales. En la especie humana son ocho: valina, leucina, isoleucina,

metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y lisina. Para lactantes y nios de corta edad tambin

son esenciales la arginina y la histidina. (Estos nombres no es necesario aprendrselos).

Niveles de estructuracin de las protenas

-Estructura primaria: viene determinada por la secuencia de aminocidos en la protena.

H2N-Ala-Glu-Val-Thr-...-Asp-Pro-Gly-COOH

-Estructura secundaria: es la disposicin espacial de la cadena de aminocidos. Consiste en larepeticin regular de ciertas conformaciones. Entre dichas conformaciones las ms importantes son:

-Hlice o estructura helicoidal: el enlace peptdico impone rigidez plana, pero entre dos de

estos enlaces siempre hay un carbono con libertad de giro. La hlice se obtiene por el girode la cadena respecto a estos carbonos. El grupo CO de un aminocido est enlazado

mediante enlace de hidrgeno al grupo NH del aminocido situado 4 residuos ms adelante.

As, todos los grupos CO y NH estn enlazados por enlace de hidrgeno y la estructura es

muy estable. Los grupos R quedan proyectados hacia el exterior.

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lice-

-Lmina o lmina plegada: los enlaces de hidrgeno se establecen entre dos cadenaspolipeptdicas extendidas y adyacentes. Esta estructura no es plana, sino que presenta un

ligero plegamiento. Las cadenas adyacentes pueden ser paralelas o antiparalelas, segn que

los enlaces peptdicos avancen en el mismo sentido o en sentido contrario. Todos los grupos

CO y NH participan en enlaces de hidrgeno, por lo que la estructura es muy estable. Los

grupos R quedan por encima o por debajo de los planos en zig-zag.

Las cadenas adyacentes pueden ser de protenas distintas o fragmentos de una misma protenaplegada.

Lmina

-Estructura terciaria: si las cadenas polipeptdicas estructuradas a nivel secundario mantienen suordenamiento sin modificaciones posteriores, se dice que las protenas presentan estructura terciaria

filamentosa o fibrosa; presentan esta estructura los colgenos y las queratinas.

Pero frecuentemente la cadena se pliega en una estructura tridimensional compacta, ms o menos

esfrica, y decimos que tiene una estructura terciaria globular. Aunque cada protena tiene su forma

caracterstica de plegarse, existen una serie de generalidades que se cumplen para todas las

protenas con estructura terciaria globular:

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-Un plegamiento compacto, con poco o ningn espacio para las molculas de agua.

-Los grupos R hidrfilos se localizan en el exterior.

-Los grupos R hidrfobos se localizan en el interior.

La estructura globular se mantiene unida por las siguientes interacciones:

-Enlaces de hidrgeno entre grupos peptdicos.

-Enlaces de hidrgeno entre grupos R.

-Interacciones hidrofbicas entre grupos apolares.

-Enlaces inicos entre cadenas laterales ionizadas con cargas opuestas.

-Puente disulfuro (que es un enlace covalente) entre cistenas.

Puente disulfuro

-Estructura cuaternaria: este tipo de estructura hace referencia al ensamblaje de dos o mscadenas polipeptdicas separadas , que se unen mediante enlaces no covalentes. El conjunto se

denomina oligmero y cada una de sus cadenas monmero. Los monmeros pueden ser iguales o

distintos. Como ejemplo destaca la hemoglobina, que es un tetrmero.

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La estructura tridimensional de la protena -que depende en ltima instancia de la estructuraprimaria- es la que confiere la actividad biolgica a la protena.

Desnaturalizacin de la protena

Una protena mantiene sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria bajo unas determinadas

condiciones de temperatura y pH. Si nos salimos de estas condiciones la protena pierde estas

estructuras y por tanto pierde su funcin biolgica. Si la protena vuelve a sus condiciones de

temperatura y pH normales, la protena recupera estas estructuras y su funcin biolgica. En

algunas protenas, sin embargo, la prdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria es

irreversible.

La estructura primaria no es modificada por una desnaturalizacin.

Funciones de las protenas

-Catlisis enzimtica: facilitan que las reacciones qumicas del organismo se lleven a cabo. Alas protenas que llevan a cabo catlisis en un organismo se las llama enzimas y cada enzima

es especfica para una reaccin en concreto.

-Estructural: forman parte de las membranas celulares junto con los lpidos. Tambin son

estructurales las protenas filamentosas, como el colgeno (en la piel) o las queratinas (en el

pelo y las uas).

-Transporte: algunas protenas transportan iones o molculas pequeas, como por ejemplo la

hemoglobina, que transporta oxgeno.

-Movimiento muscular: en l participan la actina y la miosina.

-Proteccin inmune: los anticuerpos son protenas.

-Hormonal: varias hormonas tienen naturaleza proteica, como por ejemplo la insulina.

-Funcin homeosttica: la homeostasis es la regulacin de un medio interno para mantener sus

condiciones constantes. Un ejemplo de protenas con esta funcin son las seroalbminas, que

amortiguan las variaciones de pH.

-Reserva de aminocidos: almacenan aminocidos como elementos nutritivos y sillares para el

embrin en crecimiento; por ejemplo la ovoalbmina, la ovoglobulina, la lactoalbmina y la

casena.

-Generacin y transmisin de impulsos nerviosos: la respuesta de las clulas nerviosas a

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estmulos especficos se debe a la presencia de receptores proteicos. Estas molculas

receptoras son las responsables de la transmisin de los impulsos nerviosos en la sinapsis.

-Control de crecimiento y diferenciacin: las protenas que intervienen en esta funcin son

llamadas factores de crecimiento.

-Defensiva: muchas bacterias, plantas y animales producen protenas con distinto grado de

toxicidad que suponen una defensa para los mismos. Hacen esto los escorpiones y lasserpientes.

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22. Con referencia a las protenas:

a) Defina estructura terciaria y cuaternaria de una protena (05 puntos).

b) Explique el significado del trmino desnaturalizacin aplicado a las protenas (05

puntos).

c) Diga cuatro funciones de las protenas indicando un ejemplo en cada caso (1 punto).

Comunidad de Madrid, junio de 2005, opcin B, pregunta 1

En ocasiones las protenas pueden ir unidas a otros componentes no proteicos, como lpidos (para

formar lipoprotenas) o glcidos (para formar glucoprotenas). El grupo no proteico se denomina

grupo prosttico.

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