Tema. Excitacin y contraccin del msculo esqueltico, cardiaco y liso.1. Introduccin.2. Msculo esqueltico. 2.1. Caractersticas.2.2. Filamentos contrctiles. 2.3. Contraccin muscular. 2.4. Unin neuromuscular.2.5. Acoplamiento excitacin-contraccin.2.6. Energtica de la contraccin muscular.2.7. Mecnica de la contraccin muscular. 2.8. Tipos de fibras musculares esquelticas.3. Msculo cardiaco.4. Msculo liso.

1. Introduccin Tejido muscular: efectores con accin mecnica o motora Formado por clulas excitables y contrctiles. Tipos:- Esqueltico, unido a los huesos: responsable del movimiento coordinado y voluntario- Liso de las paredes de las vsceras (estmago, intestino, vasos sanguneos): involuntario- Cardiaco: estriado e involuntario El 40% del cuerpo es msculo esqueltico, y otro 10% es liso y cardiaco Los principios bsicos de excitacin y contraccin son aplicables a los tres.

2. Msculo esqueltico: caractersticas Tejido muscular estriado rodeado de una vaina de tejido conectivo (epimisio) que lo inserta en los huesos (tendones). El msculo se divide en fascculos, y estos en fibras rodeadas de membrana plasmtica con centenares o miles de miofibrillas que contienen los filamentos contrctiles (actina y miosina). Las estras se deben a la disposicin organizada de filamentos gruesos (miosina) y finos (actina). El sarcmero es la unidad contrctil del msculo esqueltico.

2.1. Msculo esqueltico: caractersticas Banda A: filamentos de miosina solapados con los de actina Banda I: filamentos de actina que parten del disco Z Banda H: filamentos de miosina sin solapamiento con los de actinaCaractersticas fibra (clula) muscular:- Membrana plasmtica = sarcolema Multinucleada Retculo endoplsmico muy desarrollado (= sarcoplsmico) Gran cantidad de mitocondrias

Filamentos gruesos compuestos por mltiples molculas de miosina (200 o ms). Formada por 2 cadenas pesadas formando una doble hlice (cola de la molcula de miosina) y 4 cadenas ligeras (cabeza de miosina). La cabeza est separada de la hlice mediante un brazo flexible. El conjunto cabeza-brazo se llama puente cruzado y participa directamente en la contraccin. La cabeza de miosina posee actividad ATPasa y puede unirse a la actina.2.2. Filamentos contrctiles: miosina

Filamentos finos constituidos por: doble hebra de actina, tropomiosina y troponina. La tropomiosina se enrolla en espiral alrededor de la actina. En reposo impide atraccin entre los filamentos de actina y de miosina. La troponina (complejo de) se une a los lados de la tropomiosina. La troponina I posee gran afinidad por la actina, la T por la tropomiosina y la C por el calcio. 2.2. Filamentos contrctiles: actina

= Disminucin en la . longitud de las fibras individuales. Disminucin en la distancia entre los discos Z sin acortamiento de las bandas A. Las bandas I disminuyen de longitud. La disminucin de longitud del sarcmero se debe al deslizamiento de los filamentos finos sobre y entre los filamentos gruesos.2.3. Contraccin muscular

= Disminucin en la longitud de los sarcmeros y por tanto de las fibras musculares. Las bandas A no varan, mientras que las bandas I se estrechan.2.3. Contraccin muscular

Troponina y tropomiosina regulan la unin de los puentes actina-miosina. En reposo, la tropomiosina bloquea la unin de los puentes cruzados a la actina. El desplazamiento de la tropomiosina requiere la interaccin de la troponina con Ca2+ liberado por el RS. Este desplazamiento muestra los puntos activos de la actina. La ATPasa de la miosina hidroliza el ATP a ADP y Pi, que se mantienen unidos a la cabeza. Puentes cruzados de miosina se unen a las molculas de actina. Las cabezas de miosina se inclinan al liberar el Pi, provocando el deslizamiento sobre la actina (golpe de fuerza). El ADP ha de ser sustituido por un nuevo ATP para que la cabeza se separe de la actina Una vez finalizado el estmulo nervioso bombas de Ca2+ devuelven el catin al RS. Al separar El Ca2+ la tropomiosina vuelve a su sitio cubriendo los puntos activos de la actina: relajacin2.3. Contraccin muscular

Rigor mortis: sin el ATP producido por el metabolismo celular, el ADP queda unido a la cabeza de miosina, y sta queda enganchada a la actina.2.3. Contraccin muscular

2.3. Contraccin muscular

Sarcolema = membrana plasmticaRetculo sarcoplsmico = retculo endoplasmtico especializado a modo de cisternas donde se almacena Ca2+ : su concentracin es muy baja en el citoplasma.Tbulos T = invaginaciones del sarcolema hacia el interior celular que hacen llegar el potencial de accin a toda la fibra muscular

2.3. Contraccin muscular: retculo sarcoplsmico

El msculo esqueltico est inervado por grandes fibras mielinizadas originadas en las motoneuronas de la mdula espinal. Las fibras nerviosas se ramifican e inervan entre 3 y varios cientos de fibras musculares. En los movimientos finos una motoneurona inerva pocas fibras musculares. Unidad motora: conjunto de fibras musculares inervadas por una sola motoneurona. La unin neuromuscular, cerca del punto medio de la fibra muscular, se llama placa motora terminal.2.4. Unin neuromuscular

2.5. Acoplamiento excitacin-contraccin El potencial de accin generado en la placa motora terminal se propaga por toda la fibra, y es conducido hacia el interios por los tbulos T, que estn en contacto con el RS. La despolarizacin abre canales de Ca+2 voltaje dependientes. El aumento del Ca+2 en el citoplasma activa la contraccin muscular.

2.6. Energtica de la contraccin muscularLa reserva de ATP de la fibra muscular apenas dura 1 segundo

Contraccin muscularEstiramiento tendonesMovimiento articulacionesContraccin m. extensoresIncrementa ngulo articularContraccin m. flexoresDisminuye ngulo articularFlexinExtensinM. Agonista: desempea la accin de movimiento M. Antagonista: acta sobre la misma articulacin con accin opuesta2.7. Mecnica de la contraccin muscular

La fuerza de contraccin puede aumentarse activando ms motoneuronas2.7. Mecnica de la contraccin muscularContraccin tetnica (tetania): aumento de la fuerza de contraccin mediante estimulacin repetida

TIPO I LENTAS O ROJAS:Isoenzima lenta de la miosinaAbundantes mitocondrias, mioglobina y vascularizacin (gran capacidad oxidativa)Escaso glucgeno y escaso desarrollo del retculo sarcoplsmicoPequeo tamao y muy resistentes a la fatiga TIPO II RPIDAS O BLANCASIsoenzimas rpidas de la miosinaEscasas mitocondrias, mioglobina y vascularizacin (escasa capacidad oxidativa)Abundante glucgeno y gran desarrollo del RSMayor tamao y menor resistencia a la fatigaIIA. RESISTENTES A LA FATIGAIIB. RAPIDAMENTE FATIGABLES2.8. Tipos de fibras musculares esquelticas

CABALLO

Labor 31 69Fondista 79 21 24 76Pura sangre 7 93VelocistaTIPO I TIPO II% DE FIBRAS HOMBRE

50 50Sedentarios2.8. Tipos de fibras musculares esquelticas

3. Msculo cardiaco Sincitio funcional: se comporta como si fuera una nica clula porque las fibras (clulas) estn interconectadas por uniones comunicantes (discos intercalares) que permiten una despolarizacin (y contraccin) sincronizada. En realidad hay dos sincitios: aurculas y ventrculos

El nodo sinusal se despolariza espontneamente (automatismo cardiaco), pero la velocidad depende del SNA La despolarizacin se transmite a las aurculas y despus a los ventrculos El PA del msculo cardiaco es un meseta (0.3s): 1 se abren canales rpidos de Na+ y despus los de Ca+2 ms lentamente, permitiendo la contraccin sincronizada. Acoplamiento excitacin-contraccin: la misma entrada de Ca+2 permite el deslizamiento de los filamentos.3. Msculo cardiaco

6. Msculo liso Clulas mononucleadas, delgadas y fusiformes conectadas por uniones gap: contraccin sincronizada Controlado involuntariamente por el SNA Escasos RS y miosina y abundante actina, que se une a la membrana y a los cuerpos densos, que pueden formar puentes intercelulares

Clases de contraccin del msculo lisoFASICA CONTRACCIN RPIDA. Aparato digestivo y genitourinario.TNICA CONTRACCIN PROLONGADA (horas o das). Paredes de los vasos sanguneos, vas respiratorias y esfnteres.Control de la contraccin: nervioso (SNA), hormonal y local6. Msculo liso

6. Msculo liso

6. Msculo liso

Epinephrine = adrenalina!!!

*Estructura del msculo esquelticoEl tejido conjuntivo de los tendones rodea al msculo en una vaina llamada epimisio. Esta cubierta externa se extiende hacia el interior y divide al msculo en fascculos o columnas, de forma que cada uno de esos fascculos se encuentra rodeado por su propia vaina de conjuntivo denominadas perimisio. La diseccin de un fascculo muscular nos revela que se encuentra constituido por numerosas fibras musculares o miofibrillas. Cada miofibrilla est rodeada por una membrana celular denominada sarcolema que a su vez est recubierta por una fina capa de conjuntivo llamada endomisio. De esta forma es muy fcil recordar la estructura de msculo como si fuera la clula muscular un cigarrillo que sed encuentra en un paquete de cigarros que a su vez se guarda en un cartn. Las clulas musculares poseen los mismos orgnulos que el resto de clulas del organismo, sin embargo poseen una diferencia respecto la mayora de clulas del cuerpo. Son multinucleadas. Esta estructura se debe a que cada fibra muscular est formada por la unin de varios mioblastos embrionarios. Otra caracterstica notable de las fibras musculares esquelticas es su aspecto estriado al microscopio. *Podemos observar como al microscopio se ven unas bandas claras denominadas bandas I y unas bandas oscuras denominadas bandas A. Al microscopio electrnico en la parte media de las bandas I se observan unas lneas oscuras denominadas discos Z.El origen de las bandas radica en 2 tipos de filamentos unos gruesos, son los filamentos de miosina y dan lugar a la banda A y unos finos, filamentos de actina que dan lugar a la banda clara I. Detalladamente, desde el disco Z, el cual cruza toda la miofibrilla y tambin cruza de una miofibrilla a otra, parten filamentos de actina en ambas direcciones dando lugar a unas bandas claras. Estos filamentos de actina se intercalan y se solapan con los de miosina, dando lugar a las bandas oscuras A. Las regiones centrales ms claras de las bandas A se denominan bandas H (de Helle, palabra alemana que significa brillante), as pues las banda H slo contienen filamentos gruesos de miosina sin solapamiento con los filamentos finos. Cuando slo hay miosina se recupera la apariencia clara hasta la regin central de la miosina, lugar donde se establecen puentes entre las miosinas. Este aspecto estriado es tpico tanto de msculo esqueltico como de msculo cardaco. La porcin de la miofibrilla localizada entre dos discos Z se denomina sarcmero. Para no inducir a error se muestra, adems de la visin lateral, una visin tridimensional de la miofibrilla. En cada miofibrilla existen numerosos sarcmeros fuera del plano de corte y de esta forma podemos observar los discos Z y que los filamentos finos que atraviesan estos discos Z rodean a los filamentos gruesos con una disposicin hexagonal.

Hacia el final del tema estudiaremos las caractersticas de la inervacin muscular. Aqu nicamente me gustara recalcar que cada fibra muscular estriada recibe una nica terminacin axnica procedente de una neurona motora somtica. (DEFINIR CONCRETAMENTE UNIDAD MOTORA).*Los filamentos de miosina estn compuestos por mltiples molculas de miosina. Estas molculas interaccionan con por uno de sus lados con los filamentos de actina. La molcula de miosina est formada por seis cadenas polipeptdicas, 2 cadenas pesadas de 200000 y cuatro cadenas ligeras de 20000. Las dos pesadas se enrollan en espiral para formar una doble hlice, denominada cola de la molcula de miosina. Un extremo de cada una de esas cadenas esta plegado en una estructura polipeptdica globulosa denominado cabeza de miosina. As existen dos cabezas libres situadas una al lado de la otra en un extremo de la cadena de miosina. En estas cabezas se localizan las cadenas ligeras, 2 por cada cabeza y ayudan a controlar la funcin de la cabeza durante la contraccin muscular.Un filamento de miosina est constituido por 200 o mas molculas individuales de miosina, en la diapositiva se observa como se agrupan para formar el cuerpo del filamento. Cada cabeza se encuentra separada de la porcin de hlice mediante un brazo. Al conjunto cabeza-brazo se le denomina puente cruzado. El puente cruzado es flexible y participa directamente en el proceso real de contraccin. Se puede observar como en el centro de la fibra no existen cabezas de puente cruzado ya que se extienden alejndose de el centro. Adems la fibra de miosina se retuerce sobre s misma, de modo que cada par sucesivo de puentes cruzados est desplazado axialmente del conjunto previo en 120grados. As se asegura que los puentes cruzados se extiendan en todas las direcciones alrededor del filamento.Otra caracterstica de la cabeza de miosina es su actividad ATPasa, esencial como veremos para la contraccin muscular.*Filamento de actina est constituido por actina, tropomiosina y troponina. Una doble hebra de filamento de actina se enrolla sobre s misma en una hlice. Cada filamento de esta actina F de la doble hlice est compuesta por actina G polimerizada. Unida a cada una de las molculas de actina G se encuentra una molcula de ADP. Se cree que estas molculas de ADP son los sitios activos de los filamentos de actina con los que interactan los puentes cruzados de los filamentos de miosina para producir la contraccin muscular.Las molculas de tropomiosina se enrollan en espiral alrededor de los lados de la hlice de actina F. En estado de reposo las molculas de tropomiosina descansan sobre los sitios activos de las hebras de actina, por lo que no puede haber atraccin entre los filamentos de actina y de miosina para producir la contraccin.La troponina se encuentra unida a los lados de las molculas de tropomiosina. En realidad son complejos de tres subunidades proteicas unidas de forma laxa, cada una de las cuales tiene un papel especfico en el control de la contraccin muscular. La troponina I posee gran afinidad por la actina, la T por la tropomiosina y la C por los iones calcio. Se cree que este complejo une la tropomiosina a la actina, y que la fuerte afinidad de la troponina por los iones calcio inicia el proceso de contraccin.La relacin lado a lado que existe entre los filamentos de actina y miosina no es fcil de mantener. Esto se logra mediante la accin de un gran nmero de molculas filamentosas de una protena llamada titina. La protena titina es una de las protenas ms grandes del organismo (tiene un PM de 3000000). Debido a su naturaleza filamentosa es una protena muy elstica por lo que acta como armazn que reviste los filamentos de actina y miosina para construir la maquinaria contrctil de trabajo del sarcmero.*La contraccin muscular produce una disminucin en la longitud de sus fibras individuales. Este acortamiento se debe a la disminucin de tamao en las miofobrillas que por su parte est causada por la disminucin en la distancia entre cada dos discos Z. En esta aproximacin entre los discos Z, las bandas A no presentan un acortamiento, sino que se muestra una aproximacin entre las bandas A y que las bandas I, que representan la distancia entre las bandas A de los sarcmeros, disminuyen de longitud. De todos modos y aunque se muestre una disminucin de su longitud no se produce un acortamiento de la banda I. Podemos observar como el acortamiento de los sarcmeros se debe al deslizamiento de los filamentos finos sobre y entre los filamentos gruesos.*La contraccin muscular produce una disminucin en la longitud de sus fibras individuales. Este acortamiento se debe a la disminucin de tamao en las miofobrillas que por su parte est causada por la disminucin en la distancia entre cada dos discos Z. En esta aproximacin entre los discos Z, las bandas A no presentan un acortamiento, sino que se muestra una aproximacin entre las bandas A y que las bandas I, que representan la distancia entre las bandas A de los sarcmeros, disminuyen de longitud. De todos modos y aunque se muestre una disminucin de su longitud no se produce un acortamiento de la banda I. Podemos observar como el acortamiento de los sarcmeros se debe al deslizamiento de los filamentos finos sobre y entre los filamentos gruesos.

*Este mecanismo de deslizamiento que se da en la contraccin muscular se debe a la accin de los puentes cruzados que se proyectan desde la miosina hacia la actina. Como ya hemos indicado estos puentes cruzados se extienden desde el eje de los filamentos gruesos formando unos brazos que finalizan en las cabezas globulares. Recordar que cada miosina presenta dos cabezas globulares que sirven como puentes cruzados y que la orientacin de las cabezas de miosina a cada lado de un sarcmero es opuesta a la de las cabezas del otro lado de manera que cuando las cabezas de miosina establecen puentes cruzados con la actina de cada lado del sarcmero tiran de la actina de cada lado hacia el centro.Se ha observado como la presencia de un filamento de actina pura, sin la presencia del complejo troponina-tropomiosina, se une de forma instantnea y fuertemente con las cabezas de las molculas de miosina en presencia de iones magnesio y de ATP (ambos abundantes en la miofibrilla). Si a este filamento se le aade el complejo troponina-tropomiosina, esta unin no tiene lugar. Por lo que se cree que los sitios activos de unin de la actina normal en msculo relajado estn inhibidos o recubiertos fsicamente por el complejo troponina-tropomiosina. Por ello, en el msculo relajado, los sitios no se pueden unir a las cabezas de los filamentos de miosina para producir la contraccin.Cada cabeza globular de miosina de un puente cruzado contiene un lugar de unin a ATP asociado de manera estrecha al lugar de unin a la actina. La actividad ATPasa de las cabezas de miosina activa a las misma mediante la degradacin del ATP. El ADP y Pi generado quedan unidos a las cabezas de miosina hasta que se han unido a los sitios activos de unin de la actina. Cuando se establece el puente cruzado se libera el Pi y se produce una modificacin de la configuracin de la protena de miosina causando un golpe de fuerza que tira de los filamentos finos hacia el centro de las bandas A. El ADP se libera cuando los puentes cruzados unen otra molcula de ATP al final del golpe de fuerza. La liberacin de ADP por la unin de ATP es necesaria para que se rompa la unin establecida entre la actina y la miosina al final del golpe de fuerza. LA hidrlisis de esta molcula de ATP por la actividad ATPasa de la cabeza de miosina la activar de nuevo. Es muy importante el hecho que antes de que el puente cruzado se pueda unir a la actina la molcula de ATP debe ser hidrolizada y que para que el puente cruzado se libere de la actina debe unirse otra nueva molcula de ATP. Por ejemplo, en el caso de la rigidez cadavrica, tiene lugar debido a la ausencia de ATP cuando muere el msculo. Sin ATP, el ADP queda unido a los puentes cruzados y estos permanecen estrechamente unidos a la actina.Los puentes cruzados son muy cortos, por ello un nico ciclo de contraccin con golpe de fuerza de todos los puentes cruzados del msculo, slo lo acorta en un 1% respecto a la situacin de reposo. Sin embargo se ha observado como los msculos pueden llegar a presentar un acortamiento del 60%, por lo tanto es obvio que se debe repetir muchas veces los ciclos de contraccin. As que los puentes cruzados se separan de la aactina al final del golpe de fuerza, vuelven a presentar su conveniente orientacin de reposo y se vuelven a unir a la actina para repetir el ciclo. Adems, hay que pensar que durante la contraccin muscular normal slo estn unidos una parte de los puentes cruzados en cada momento, es decir, no presentan un sincronismo como ocurre con los componentes de un equipo de remo, sino que se produce un estiramiento asincrnico como ocurre con la fuerza ejercida en una competicin de estiramiento de cuerda o la fuerza ejercida por cuatro personas al empujar un coche se genera una fuerza constante pero no todos la aplican simultneamente.Para que el msculo se relaje se debe impedir la unin de los puentes cruzados de la miosina a la actina. Se ha indicado anteriormente el papel que desempea el complejo Troponina-tropomiosina como inhibidores de la unin a los sitios activos de la actina.La actina (actina F) es un polmero formado por unas 300-400 subunidades globulares (actina G) dispuestas en doble hlice. En el surco que queda entre la doble fila de monmeros de actina se dispone la tropomiosina. La troponina, con sus tres subunidades, acta conjuntamente con la tropomiosina regulando la unin de los puentes cruzados. En el msculo relajado, la tropomiosina ocupa una posicin en los filamentos finos que le permite bloquear fsicamente la unin de los puentes cruzados a sus lugares especficos de fijacin en la actina. As para que los puentes cruzados de la miosina puedan unirse a la actina, se debe desplazar la tropomiosina. Este desplazamiento requiere la interaccin de la troponina con Ca2+.En un msculo relajado, cuando la tropomiosina se encuentra bloqueando los sitios de unin de los puentes cruzados a la actina la concentracin de Ca2+ en el sarcoplasma (citoplasma de la clula muscular) es muy baja. Al realizarse el estmulo sobre la clula muscular para que se contraiga se ponen en marcha diversos mecanismos que aumentan la concentracin de ca2+ en el sarcoplasma. Parte de ese Ca2+ se une a la troponina lo cual origina un cambio conformacional que hace que la tropomiosina unida