Vitamina k resumen para exponer

La vitamina K es unavitaminaliposoluble. La "K" se deriva de la palabra Alemana "koagulation." Lacoagulacinse refiere al proceso de la formacin de cogulos de sangre. La vitamina K es esencial para el funcionamiento de variasprotenasinvolucradas en la coagulacin sanguneaFuncinLa vitamina K funciona comocofactorpara unaenzimaquecatalizala carboxilacindel aminocido cido glutmico, resultando en su conversin en cido gamma-carboxiglutmico (Gla) Aunque la gamma-carboxilacin dependiente de vitamina K slo ocurre en residuos especficos de cido glutmico en un pequeo nmero deprotenasdependientes de vitamina K, sta es fundamental para la funcin de unin de calcio de dichas protenas

Las vitaminas K se dividen en tres grupos:

* Vitamina K1o filoquinona (2-metil-3-fitil-1,4-naftoquinona), de origen vegetal, y la ms presente en la dieta.* Vitamina K2o menaquinona, de origen bacteriano bacterias intestinales (difieren en el nmero de unidades isoprenoides que se encuentran en la cadena lateral),* Vitamina K3o menadiona, liposoluble, de origen sinttico. Sus derivados bisulfticos son solubles enagua.

Vitamina K1

"n" puede ser 6, 7 o 9 grupos terpenoVitamina K2

Vitamina K3

Ciclo de la vitamina K La funcin principal de las vitaminas K est en el mantenimiento de los niveles normales de las protenas de lacoagulacin de la sangre, los factores II, VII, IX, X y las protenas C y S, que son sintetizados en el hgado como precursores inactivos de las protenas. La conversin de factores de la coagulacin de inactivos a activos requiere de lamodificacin post-traduccinde los residuos especficos de glutamato (E). Esta modificacin es una carboxilacin y la enzima responsable requiere de vitamina K como cofactor. Los residuos E resultantes modificados son -carboxiglutamato (gla). Este proceso se entiende ms claramente para el factor II, tambin llamado preprotrombina. La protrombina es preprotrombina modificada. Los residuosglason quelantes eficaces del in calcio. Sobre la quelacion de calcio, la protrombina obra recprocamente con los fosfolpidos en las membranas y es proteolisada a trombina a travs de la accin del factor X activado (Xa).Durante la forma reducida hidroquinona reaccin de carboxilacin de la vitamina K se convertido a una forma 2,3-epxido. La regeneracin de la forma hidroquinona requiere la accin de la enzima vitamina K epxido reductasa (VKORC1) que implica una reaccin de dos etapas. Estas ltimas reacciones son el sitio de accin de la cumarina basado anticoagulantes como warfarina.

Reaccin principal del ciclo de la vitamina K

Los precursores de estos factores requieren carboxilacin de sus residuos de cido glutmico para permitir a los factores de coagulacin que se unan a las superficies fosfolipdicas dentro de los vasos sanguneos, en el endotelio vascular. Laenzimaque lleva a cabo la carboxilacin del cido glutmico es la gamma-glutamil carboxilasa. La reaccin de carboxilacin se producir slo si la enzima carboxilasa es capaz de convertir al mismo tiempo una forma reducida de la vitamina K (la hidroquinona) en poxido de vitamina K. El epxido de vitamina K es reciclado de vuelta, a su vez, producindose vitamina K e hidroquinona mediante otra enzima (la vitamina K epxido reductasa, o VKOR).

La incorporacin de unglade residuos en la protrombina: El incorpration de unglaresiduos en una protena tales como protrombina requiere la hidroquinona (KH2) de la vitamina K (ya sea K1, K2, o sinttico K3). La utilizacin y regeneracin de la forma KH2 en el proceso general de la carboxilasa -glutamil (GGCX) reaccin se conoce como el ciclo de viamin K. O bien despus de la carboxilacin, o directamente de la dieta formas quinona de la vitamina K, la accin de la vitamina K epxido reductasa (VKORC1) es proporcionar una fuente continuus del formulario KH2.

Inhibidores del ciclo de la vitamina K

Lawarfarina Es un medicamentoanticoagulanteoral que se usa para prevenir la formacin detrombosymbolos Inhibe la Vitamina K epxido reductasa de esta manera se controla la produccin defactores de coagulacin dependientes de lavitamina K y as reduce la capacidad de la sangre de coagular

MECANISMO DE ACCIN DE LA WARFARINA

La warfarina inhibe la sntesis de formas biolgicamente activas de calcio dependientes de la vitamina K (los factores de coagulacin II, VII, IX y X), as como los factores reguladores de protena C, protena S y protena Z

La warfarina inhibe a la epxido reductasa (concretamente a la subunidad VKOR), por lo que disminuye la vitamina K y la hidroquinona en los tejidos, lo cual inhibe la actividad de carboxilacin de la glutamil carboxilasa. Cuando esto ocurre, los factores de coagulacin ya no son carboxilados de nuevo, y son incapaces de enlazarse a la superficie endotelial de los vasos sanguneos, y por lo tanto son biolgicamente inactivos. Cuando se degradan las reservas de factores activos previamente producidos (durante varios das) y se sustituyen por factores inactivos, el efecto anticoagulante se hace evidente.

Vitamina K reducida Vitamina K oxidadaFactores inactivos Factores activos

Ciclo completo de la vitamina K

Enzimas del ciclo de la vitamina K Epxido reductasaLavitamina K epxido reductasa(VKOR) es unaenzima quereducea lavitamina Kluego de que esta ha sido oxidada en la carboxilacin del residuo decido glutmicode las enzimas que participan en la coagulacinde la sangre.La reaccin catalizada por esta enzima es:

NADPH: quinona reductasaEs unaenzimaquecatalizalareaccin qumicaNADPH + H++ 2quinoneNADP++ 2semiquinone

Lanicotinamida adenina dinucletido(abreviado NAD+, y tambin llamada difosfopiridina nucletido y Coenzima I), es una coenzima que se encuentra en todas las clulas vivas. El compuesto es un dinucletido, ya que consta de dos nucletidos unidos a travs de sus grupos fosfato con un nucletido que contiene un anillo adenosina y el otro que contiene nicotinamida.

En elmetabolismo, el NAD+participa en las reacciones redox (oxido-reduccin), llevando los electrones de una reaccin a otra. La coenzima, por tanto, se encuentra en dos formas en las clulas:NAD+yNADH. El NAD+, que es un agente oxidante, acepta electrones de otras molculas y pasa a ser reducido, formndose NADH, que puede ser utilizado entonces como agente reductor para donar electrones. Estas reacciones de transferencia de electrones son la principal funcin del NAD+. Sin embargo, tambin es utilizado en otros procesos celulares, en especial como sustrato de lasenzimasque aaden o eliminan grupos qumicos de lasprotenas, en modificaciones post-traduccionales. Debido a la importancia de estas funciones, las enzimas que intervienen en el metabolismo del NAD+son objetivos para el descubrimiento de medicamentos. NADP+ forma oxida