Universidad de AlcaláDepartamento de Bioquímica y Biología Molecular Bioquímica. 2º de Farmacia. Curso 2010/11

Problemas de cinética enzimática1.-

En un cultivo de bacterias, la velocidad de reacción de un enzima

E

fue de20

µ

g/min para una concentración de sustrato de 3 mM. Si la concentración desustrato es igual o superior a 7 mM, la velocidad no supera los 40

µ

g/min. Alañadir un inhibidor competitivo, la velocidad de la reacción fue de 20

µ

g/minpara una concentración de sustrato de 8 mM. Calculese la Km, la Vmax y la Kipara este enzima, sabiendo que la concentración de inhibidor añadido es de 6mM.

a)

Vmax: Si para una [S]

≥

7 mM la velocidad es 40

µ

g/min, la Vmax=40

µ

g/min

b)

Km: ½ Vmax será 20

µ

g/min, como esta velocidad se consigue con una [S]= 3 mM, la Km = 3 mMOtra forma es utilizando la ecuación de Michaelis:

c)

Como es un inhibidor competitivo Vmax = Vmax´= 40

µ

g/min y ½ Vmax´= 20

µ

g/min. Esta velocidad se alcanza con una [S] de 8 mM en presencia deinhibidor, por lo tanto Km´= 8 mM. Además sabemos queKm =

α

Km´ óPor lo tanto Ki = 3,6 mM

2.-

Las velocidades iniciales a varias concentraciones de sustrato para unareacción catalizada por un enzima hipotético son:

[S] (moles/l)

V (

µ

moles/min)

5x10

-2

0.255x10

-3

0.255x10

-4

0.255x10

-5

0.205x10

-6

0.0715x10

-7

0.0096a) ¿Cuál es la velocidad máxima para esta reacción