unidad temática 2: energía y metabolismo...
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Capítulo 1.- Introducción al metabolismo celular
Introducción
El flujo de la energía es la esencia de la vida. Incluso, la evolución puede ser vista como una
competencia entre organismos por el uso más eficiente de los recursos energéticos.
Los seres vivos tienen un elevado grado de orden molecular, lo cual conduce a un incremento del
desorden del entorno. Este orden molecular depende de sus metabolismos celulares y de
reacciones endergónicas y exergónicas, capaces de aprovechar la energía para sus múltiples
funciones vitales. Así, las enzimas juegan un rol fundamental en este aspecto. Las enzimas son
catalizadores biológicos que intervienen en la transformación de diferentes tipos de energía.
Nuestro propósito para este Capítulo es que logres comprender la importancia de las conversiones
energéticas en los seres vivos y puedas valorar la función de las enzimas en el aprovechamiento y
economización de la energía.
Se espera que, al finalizar el estudio de este capítulo, logrés:
-Comprender los fundamentos del flujo de la energía y del ciclo de la materia desde el nivel de
ecosistema hasta el nivel celular.
-Analizar los fundamentos de las transformaciones energéticas en los sistemas materiales. Las
células como transformadoras de energía.
-Advertir la importancia de las enzimas, su modo de acción y regulación
Contenidos
Bibliografía obligatoria
“Selección de Lecturas”, Unidad Temática 2, Capítulo1.Editorial Educando. 2007.
Unidad Temática 2: Energía y Metabolismo celular
1.1¿Qué es la energía? Reacciones de oxido- reducción. Reacciones endergónicas y
exergónicas.
1.2 Nociones de Bioenergetica. La célula como transformadora de energía. Las
fuentes y la dinámica de la materia y la energía. Papel de los organismos autótrofos
y heterótrofos.
1.3 Metabolismo Celular.Catabolismo y Anabolismo. El ATP como molécula integradora.
1.4 Enzimas.Definiciòn,caracterìsticas y clasificaciòn.Cinética enzimática. Regulación.
Red de Contenidos
Energía
Leyes de la termodinámica
Bioenergética (Aplicación en los seres vivos)
ATP
ADP
Reacciones endergónicas/exergónicas
Anabolismo/Catabolismo
Enzimas
Contenidos previos
Las células vivas requieren energía para llevar a cabo los procesos biológicos. No tienen manera
de producir nueva energía o reciclar la que han utilizado, por lo que dependen del aporte continuo
de energía. Esta fluye de manera unidireccional en cada célula y organismo, así como en la
ecosfera. Muchos productores captan energía del sol durante la fotosíntesis e incluyen una parte
en los enlaces químicos de moléculas como hidratos de carbono, aminoácidos, ácidos grasos y
otros compuestos orgánicos. Luego, una parte de esa energía química puede transferirse a los
consumidores, que se alimentan de los productores y a los descomponedores que se nutren de
Para la mejor comprensión de esta unidad te aconsejamos repasar los siguientes conceptos:
Uniones químicas
Concepto de oxido-reducción
Estructura de las proteínas
Relación entre estructura y función de las proteínas
Actividad biológica de las proteínas
Estructura de la molécula de ATP y su función biológica
Dinucleótidos de importancia biológica
Autótrofo
Heterótrofo
Economía Energética
productores y consumidores. Por lo tanto un organismo vivo es considerado un sistema abierto
respecto a la energía, en virtud del flujo unidireccional de ésta en dicho organismo. Éste capta la
energía, la almacena temporariamente y luego la usa para actividades biológicas. Durante estos
procesos la energía se convierte en calor y se disipa al ambiente. El estudio de la energía y sus
transformaciones se denomina termodinámica.
La figura que se presenta a continuación muestra el flujo unidireccional de la energía a partir de la
captación, almacenamiento y utilización por los seres vivos.
Figura 1
Captación Almacenamiento Transferencia Utilización
Energía
Reserva
energética
División celular
Conducción nerviosa
Temperatura corporal
Contracción muscular
Biosíntesis de compuestos
Transporte celular
Crecimiento
Secreción
Absorción
Movimiento del citoesqueleto
Calor
Leer con atención
Actividades de aprendizaje
Después de estudiar el capítulo “Introducción al metabolismo celular” resolvé las siguientes
actividades:
1) Dibujá en forma esquemática un diagrama de flujo de energía desde los productores (plantas
verdes) hasta los consumidores.
2) Mencioná al menos cuatro conversiones energéticas que están ocurriendo en este momento en
tu cuerpo.
3) ¿Qué explica la primera ley de la termodinámica?
4) ¿Qué explica la segunda ley de la termodinámica?
5) ¿Por qué los seres vivos no están violando la Segunda ley de la termodinámica?
6) En el siguiente cuadro indicá ejemplos de transformaciones energéticas.
Energía Ejemplo Tipo de energía
Química pila eléctrica
Lumínica química
Química química
Química mecánica
Química eléctrica
Metabolismo Celular. Catabolismo y Anabolismo. El ATP como molécula
integradora
La célula es un sistema abierto que intercambia materia y energía con el medio. Para poder llevar
a cabo todas sus actividades (crecer, moverse, reproducirse, responder a estímulos, etc.), un
La energía libre es la energía disponible para realizar trabajo.
La primera ley de la termodinámica establece que la energía no se crea ni se destruye,
sino que se transfiere y cambia de forma.
La segunda ley de la termodinámica establece que el desorden en el Universo aumenta
constantemente.
El término entropía se refiere a la medición del desorden de un sistema.
conjunto de reacciones químicas están ocurriendo dentro de ella y se denomina Metabolismo.
Cuando estos procesos ocurren para la formación o síntesis de nuevos compuestos y/o moléculas
las denominamos Anabolismo, mientras que denominamos Catabolismo a los procesos que
involucran degradación, hidrólisis o formación de sustancias más sencillas.
Así, una reacción química es un cambio de la estructura molecular de una o más sustancias, en
que la materia cambia de un compuesto con propiedades características a otro con distintas
propiedades. Se libera o absorbe energía durante las reacciones químicas, que implican el
reordenamiento de los átomos. Algunos enlaces químicos se rompen, mientras otros nuevos se
forman. Por supuesto que se requiere energía para la formación de nuevos enlaces y esta energía
es la misma que se libera si el enlace se rompe.
En una reacción química, parte de la energía se libera o absorbe en la forma de calor. Una
reacción es exotérmica cuando libera calor y es endotérmica cuando lo absorbe. La molécula de
ATP es un vínculo importante entre las reacciones endergónicas y exergónicas en las células
vivas.
Leer con atención
7) Diferenciá las reacciones endergónicas de las exergónicas, dando ejemplos de cada una.
8) ¿Encontrás alguna relación entre las reacciones endergónicas/exergónicas y el mononucleótido
ATP?
9) Dibujá un esquema del ATP y resaltá las uniones de alta energía.
10) Distinguí entre los siguientes términos: Oxidación vs Reducción y Catabolismo vs Anabolismo
11) Completá el diagrama con los siguientes términos: catabolismo/anabolismo,
endergónico/exergónico, energía lumínica/energía química.
Catabolismo: conjunto de todas las reacciones de degradación, normalmente oxidación. Se
formarán productos más simples y se generará ATP al degradar las moléculas. También se
obtienen precursores que luego se usan para sintetizar componentes celulares.
Anabolismo: reacciones en las que se sintetizan todos los componentes celulares. Requiere
gasto de energía, impulsado por el ATP obtenido en el catabolismo.
Metabolismo: es el conjunto de todas las reacciones catabólicas y anabólicas que ocurren
en la célula o en el organismo.
12) Con respecto al esquema anterior, ¿podrías indicar y explicar en qué consiste el ciclo de la
materia (por ejemplo del carbono y del oxígeno)?
13) ¿La energía fluye o forma un ciclo? Justificá.
14) “El glucógeno es una molécula de reserva energética”. ¿Podrías explicar esta frase? ¿Dónde
se encuentra almacenada la energía?
15) ¿Cómo haría la célula para aprovechar esa energía?
16) Se dice que una célula está “arrestada” cuando se encuentra frenado su ciclo celular y por lo
tanto no gasta energía en su división celular, sólo se dedica a procesos biológicos básicos para su
supervivencia. Si la mirás al microscopio verás que ¡aumenta considerablemente su tamaño!. El
citoplasma es más grande, aumenta la dimensión de sus retículos (liso y rugoso). ¿A qué se
pueden deber estos cambios en relación al aprovechamiento de la materia y la energía? Podés
usar ejemplos para explicar.
17) “Un proceso anabólico siempre es endergónico, y uno catabólico siempre es exergónico”. Esta
frase: ¿es verdadera o falsa? ¿Podrías argumentar tu respuesta y dar un ejemplo?
18) “Un proceso endergónico siempre es anabólico, y uno exergónico siempre es catabólico”. Esta
frase: ¿es verdadera o falsa? ¿Podrías argumentar tu respuesta y dar un ejemplo?
19) Indicá con una X en el siguiente cuadro si el proceso es endergónico/exergónico,
anabólico/catabólico.
Proceso Endergónico Exergónico Anabólico Catabólico
Síntesis de proteínas
Contracción de las
fibras de actina
Movimiento de cilias y
flagelos
Síntesis de ARN
Hidrólisis de
Glucógeno
Formación de
galactosa
Degradación de
grasas
Formación de ATP
Síntesis de Insulina
(hormona proteica)
Eliminación de
desechos
Entrada de LDL
(transportadora de
colesterol)
Respiración celular
Fotosíntesis
Bioluminiscencia
Exocitosis
Reparación de la
membrana celular
Salida de ARN
mensajero del núcleo
20) Una reacción redox es aquella en la que uno de los compuestos se reduce y el otro se oxida,
de ahí su nombre. El reactivo que se oxida está perdiendo electrones que captará el que se
reduce. Y el que se reduce está ganado los electrones que el otro ha soltado. Antiguamente se
creía que el que se oxidaba ganaba oxígeno, en realidad esto era bastante cierto, solo que era
incompleto, pues al perder electrones el que se oxida se une con el oxígeno para tener los
electrones necesarios.
Señalá para cada evento si se trata de una oxidación o de una reducción.
Cu Cu²+ + 2e-
Ag+ + e- Ag
Fe++ Fe+++ + e-
NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+
FADH2 FAD + 2e- + 2H+
21) ¿Qué tipo de moléculas son FAD y NAD+ ?
22) ¿Qué diferencias encontrás entre ellas en cuanto a su capacidad de oxidarse o reducirse?
Texto obligatorio
23) Buscá dos ejemplos de reducción y dos de oxidación de moléculas donde FAD y NAD+, sean
“ayudantes” para transportar los protones y electrones que están en juego.
Enzimas. Definición, características y clasificación. Cinética enzimática. Regulación
Una ruta metabólica es un conjunto de reacciones consecutivas que tienen como finalidad
transformar un determinado sustrato en producto donde a cada uno de los intermediarios se le
llama metabolito. Cada paso de la ruta metabólica es regulado por una enzima distinta. Pero…
¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son catalizadores biológicos ya que aceleran reacciones químicas en los seres vivos,
disminuyendo la energía necesaria para transformar un sustrato en producto. Observá con
atención la siguiente figura:
Para resolver la siguiente actividad podés ayudarte con el texto obligatorio revisando los procesos de
Fotosíntesis y Respiración celular.
enzima + sustrato enzima-sustrato enzima + producto
Los enzimas son proteínas globulares complejas de tamaño grande formadas por una o más
cadenas polipeptídicas. Están plegadas formando un surco o bolsillo en el que encaja la molécula
o moléculas reactivas -el sustrato- y donde tienen lugar las reacciones. Esta región de la enzima se
conoce como sitio activo. Sólo pocos aminoácidos de la enzima están involucrados en un sitio
activo en particular; algunos de ellos pueden ocupar posiciones contiguas en la estructura primaria,
pero es más frecuente que esa proximidad de los aminoácidos del sitio activo la cause el intrincado
plegamiento de la cadena de aminoácidos que da origen a la estructura terciaria.
Gran parte de la historia de la bioquímica es la
historia de las enzimas. Los catalizadores
biológicos se reconocieron y fueron descritos por
primera vez a principios del siglo XIX, en estudios
sobre la digestión de la carne por secreciones del
estómago y la conversión del almidón en azúcar
por la saliva y diversos extractos vegetales.
La mayoría de las enzimas son proteínas con la
única excepción de un pequeño grupo de
moléculas de ARN catalítico. Un punto importante
en el estudio de las enzimas es que si se
desnaturaliza o disocia una enzima en sus
subunidades, se pierde normalmente la actividad
catalítica.
Enzimas digestivas degradando alimentos.
Figura 2 Mecanismo de acción enzimática
Sabías que…
24) Si las enzimas son catalizadores biológicos, entonces: ¿existen catalizadores no biológicos?
¿Qué son los catalizadores? Podés consultar esta página para profundizar:
http://www.oni.escuelas.edu.ar/olimpi99/autos-y-polucion/cataliza.htm
Texto obligatorio
25) Definí energía de activación. ¿Te animás a marcarla en el gráfico anterior?
26) ¿Cuál es la base de la especificidad de la acción enzimática? ¿Cuál es la ventaja para la célula
de esta especificidad?
Para resolver las siguientes actividades podés ayudarte con el capítulo de enzimas del texto
obligatorio.
Las enzimas fueron descubiertas a principios del siglo XIX, en estudios sobre la digestión de
alimentos y que hoy en día tienen múltiples aplicaciones en la industria? Te invitamos a conocer
sobre su historia y algunas de estas aplicaciones en el artículo disponible en internet:
http://www.cinvestav.mx/publicaciones/avayper/sepoct02/HORCASITAS.PDF
27) ¿De qué tipo de estructura depende la especificidad biológica de una enzima? Recordá que
son proteínas.
28) Definí los siguientes conceptos:
enzima simple - holoenzima - grupo prostético - enzima conjugada – coenzima - apoenzima
29) ¿Qué son los cofactores? Observá con atención las etiquetas de los envases de los
agroquímicos, así como las de los complejos vitamínicos de venta libre: ¿encontrás en ellas algún
cofactor?
30) ¿Todas las enzimas necesitan cofactores?
31) Dibujá un esquema muy sencillo de una enzima simple y una enzima conjugada.
32) ¿Qué coenzimas conocés?
33) ¿Por qué la mayoría de las enzimas que catalizan una reacción de oxidación o de reducción
necesitan cofactores como las coenzimas?
34) Cuando una planta no tiene un suministro adecuado de un mineral esencial, como el magnesio,
es probable que enferme y muera. Cuando un animal carece de una vitamina en particular en su
dieta, es muy probable que enferme y muera, ¿cuál es la explicación razonable para este
fenómeno?
35) ¿Qué parámetros pueden afectar la actividad biológica de una enzima? (Recordá que son
proteínas…)
36) La mayoría de los organismos no pueden vivir a temperaturas altas. Sin embargo, algunas
bacterias y algas pueden vivir en fuentes termales a temperaturas mucho mayores que las que
pueden ser toleradas por la mayoría de los organismos. ¿Cómo podrían estas bacterias y algas
diferir de la mayoría de los organismos? ¿Podrías dibujar una cinética enzimática para cada uno de
estos organismos en función de la temperatura?
37) Cuando una droga sulfa, como la sulfanilamida, se receta para una infección bacteriana es muy
importante acordarse de ingerirla en la forma prescripta. ¿Por qué es esto tan esencial? Suponé
que lo indicado es tomar dos tabletas cada tres horas y en lugar de esto, tomás sólo una cada
cinco horas. ¿Qué crees que ocurrirá?
38) Justificá brevemente cada una de las siguientes frases:
a- Las enzimas deprimen la energía de activación.
b- Se desnaturalizan porque son proteínas.
c- Su estructura química no es modificada en forma permanente por la reacción.
d- La combinación con el sustrato es transitoria.
e- Su actividad biológica depende de la estructura terciaria y cuaternaria.
f- El sitio activo es un bolsillo químico.
39) Compará la Proposición de Fisher con la Hipótesis de Koshland. Encontrarás más información
sobre este tema en:
http://www.fisicanet.com.ar/quimica/q2ap01/apq2_32d_Enzimas.php
40) ¿A qué se denomina pH óptimo de una enzima?
41) ¿A qué se denomina temperatura óptima de una enzima?
42) a- En relación a la pregunta 40, indicá en la siguiente figura el pH óptimo de las siguientes
enzimas:
b- Justificá tu respuesta. A que se debe la disminución de la actividad enzimática cuando se aleja
del pH óptimo?
43) En relación a la pregunta 41 resolvé la siguiente situación: los conejos Himalaya son negros
cuando se los mantiene a 5ºC, son blancos con orejas, patas y rabo negros cuando se los cría a
temperatura ambiente (25ºC), mientras que son completamente blancos si se los cría a más de
35ºC. La tirosinasa es la enzima responsable de dar color (transforma el aminoácido tirosina en el
pigmento melanina). Completá el siguiente gráfico representando actividad enzimática en función
de la temperatura.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos
estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la
especifidad de la enzima. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima puede medirse
con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar la enzima. La
medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de
cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la
velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse
bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los sustratos.
Al seguir la velocidad de aparición de producto (o desaparición del sustrato) en función del tiempo
se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción.
44) ¿A qué se denomina Cinética enzimática?
Podemos dividir a las enzimas en aquellas regulables fisiológicamente por la célula y aquellas no
regulables. Estas últimas si bien tienen actividad biológica desde el instante mismo en que
adquieren su estructura terciaria, pueden ser inhibidas por agentes químicos sintéticos o
farmacológicos de manera no fisiológica (in vitro).
¡Error!
Enzimas
No regulables por la célula Regulables por la célula
Inhibidas en forma:
Reversible
Competitiva
No competitivas
Acompetitivas
Irreversible
Moduladas en forma:
Alostérica
Covalente
Zimógeno
Génica
Enzimas que admiten
regulaciones fisiológicas
Enzimas con cinética
Michaeliana
Admiten inhibiciones
farmacológicas
Leer con atención
45) ¿Quiénes fueron Michaelis y Menten? ¿A qué se denomina enzimas Michaelianas? Podés
encontrar más información en: http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ3.htm#mm
46) Realizá un gráfico de velocidad vs concentración de sustrato correspondiente a una enzima
michaeliana.
47) ¿A qué se denomina velocidad máxima? Marcalo en el
gráfico de la pregunta 46.
48) ¿A qué se denomina KM (constante de Michaelis).
Marcalo en el gráfico de la pregunta 46.
49) ¿Existe alguna relación entre KM y afinidad?
Encontrarás más información en:
http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ3.htm#ae
Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de una
enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden
ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor
competitivo) o bien alteran la conformación espacial de la enzima, impidiendo su unión al sustrato
(inhibidor no competitivo).
Otros inhibidores funcionan irreversiblemente. Este tipo de inhibidores forman un enlace covalente
con las enzimas cerca del centro activo. Un ejemplo son los gases nerviosos, como el fluorofosfato
de diisopropilo (DFP) que forma un complejo con la enzima acetilcolinesterasa (que podrás
observar en la figura que se presente a continuación). Los animales envenenados con este gas
quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos.
Las enzimas Michaelianas:
Tienen un solo sitio activo y estructura terciaria.
Se saturan al llegar a su velocidad máxima
Se les puede medir KM, constante de afinidad, igual a la concentración de sustrato a la cual
la enzima llegó al 50% de su actividad máxima.
Admiten Inhibidores no fisiológicos de tipo irreversibles y reversibles (competitivos, no
competitivos y acompetitivos).
50) Explicá cuál es la diferencia entre un inhibidor competitivo, uno no competitivo y acompetitivo.
Podés usar esquemas para responder. Encontrarás más información en:
http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ2-2.htm#i
51) Los inhibidores de la pregunta anterior, son reversibles o irreversibles. ¿Cuál es la diferencia
entre ellos?
52) Definí inhibición irreversible. Podés usar esquemas.
53) ¿Cuál es la consecuencia fisiológica de este tipo de inhibición?
54) Completá el tipo de inhibición para las enzimas de cinética Michaeliana:
E + S E S E + P Cinética clásica
E + S+I
E S
E I
E + P Inhibición
E + S+I
E S
E S I
E + P Inhibición
E + S+I
E S
(E S)I
E + P Inhibición
Velocida
d
[Sustrato]
Sin salicilato
Con salicilato
55) Dibujá las curvas de cinética en función de la concentración de sustrato en presencia y
ausencia del inhibidor, para cada una de las situaciones del ejercicio anterior.
56) Completá el cuadro con mayor, menor o igual según corresponda:
Inhibición KM v. máxima
Competitiva
No competitiva
Acompetitiva
57) “A mayor KM, mayor afinidad”. Esta frase: ¿es verdadera o falsa? Justificá claramente.
58) La enzima E1 cataliza la reacción de A B. Cuando se agrega el compuesto X se inhibe la
acción catalítica de la enzima E1. Esta inhibición se revierte si se agrega mucho sustrato. Indicá
qué tipo de enzima es E1. Dibujá las curvas de velocidad en función de concentración de sustrato
en presencia y ausencia del inhibidor X.
59) El silicilato inhibe la acción catalítica de la enzima glutamatodeshidrogenasa. Se realizó un
experimento donde se midió la actividad enzimática en función de la concentración de sustrato, en
presencia y ausencia de salicilato. Se obtuvieron las siguientes curvas:
¿Qué tipo de inhibidor es el salicilato? Marcá en el gráfico la KM de cada una de las curvas.
60) ¿Podrías decir que tipo de inhibición se está ejerciendo en una cinética donde los parámetros
son los siguientes: KM=0.13mM, Vmax=71.8 mM sin el inhibidor y KM=0.90mM, Vmax=71.8mM
con el inhibidor? Realizá las curvas correspondientes.
En muchos sistemas multienzimáticos, uno de los productos – por lo general el último de la serie
de reacciones - actúa como inhibidor de una enzima, muchas veces situado al comienzo de la
secuencia. Por lo tanto, la velocidad de la secuencia completa de reacciones está condicionada por
la concentración del producto final. Este tipo de inhibición (que no es competitiva, no competitiva, ni
acompetitiva) se llama retroinhibición o inhibición por el producto final.
La enzima de la secuencia, que se inhibe o activa con el producto final, se llama enzima alostérica.
Y es una de las enzimas reguladas por la misma célula.
Estas enzimas poseen además del sitio activo, el sitio alostérico – el cual es muy específico -, al
cual se une reversiblemente y no covalentemente el efector alostérico o modulador.
Los efectores alostéricos pueden ser: Negativos: inhibidores o Positivos: estimuladores. Una
misma enzima alostérica puede tener efectores positivos y negativos. También sucede que en una
reacción que ocurre en una de dos direcciones, el efector puede desviar las reacciones por otra
vía.
Figura 5
61) Realizá un gráfico de cinética de velocidad en función de la concentración de sustrato para una
enzima alostérica. Encontrarás información para profundizar en:
http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ2-2.htm#ph
http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ3.htm#ae
62) ¿Cuál de las siguientes gráficas representa la velocidad de reacción frente a la concentración
de sustrato para una enzima alostérica, en ausencia y presencia de un inhibidor alostérico?
63) ¿A qué se denomina efecto cooperativo? ¿Este efecto se evidencia en presencia o en
ausencia del efector alostérico?
64) Explicá mediante un esquema la inhibición por producto final en la que participan las enzimas
alostéricas.
65) ¿Cuál es la ubicación más frecuente de estas enzimas dentro de un complejo multienzimático?
66) ¿A qué se denomina “activación por precursor”?
67) Los efectores alostéricos: ¿modifican la velocidad máxima de la reacción?
68) Cuando estás en reposo, luego de una actividad física muy intensa, la enzima
fosfofructoquinasa (participa en la respiración celular) disminuye su actividad catalítica debido a un
exceso de ATP. ¿Qué tipo de enzima es la fosfofructoquinasa? ¿Cuál es el efecto que ejerce el
ATP sobre esta enzima?
69) ¿Cuál es la ventaja para la célula de poseer enzimas regulables como las alostéricas?
Otras enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa uniéndose covalentemente a un
grupo químico de pequeño tamaño como el Pi (fosfato) o el AMP. También se da el caso inverso,
en el que una enzima muy activa se desactiva al liberar algún grupo químico. En las enzimas de
las vías degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es más activa que la no fosforilada,
mientras que en las vías biosintéticas ocurre lo contrario. Encontrarás una buena ilustración de
esto en: http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ2-2.htm#ph
70) Observá atentamente la figura a continuación y respondé: ¿Cuál es la diferencia entre la
enzima libre y la modificada en el esquema? ¿Qué son las enzimas con función “quinasa”? ¿Qué
son las “fosfatasas”?
Figura 6
En la regulación de la actividad enzimática puede conseguirse una amplificación muy grande de la
señal utilizando cascadas enzimáticas, una serie de enzimas cuya actividad está regulada por
modificación covalente y que actúan secuencialmente donde el producto de una reacción
enzimática es a su vez una enzima que al activarse, catalizará el siguiente paso. Observá la
siguiente secuencia:
En este esquema suponemos que cuando E0 actúa, 10 moléculas de E1 se transforman en 10
E*1, como también podemos transformar 10 moléculas de E2, tendremos finalmente 100 moléculas
activas de E*2 y 1000 de E*3. Cuantos más pasos demos el factor de amplificación será.
Sabías que…
Algunas enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad
enzimática. Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos. Para activarse, los zimógenos
sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios péptidos. El resto de la
molécula proteica adopta la conformación y las propiedades de la enzima activo. Muchas
enzimas digestivos se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la
forma activa. Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno
(como lo muestra la figura que se presenta a continuación). Si estas enzimas se sintetizasen
directamente en forma activa destruirían la propia célula que las produce. Así, la tripsina
pancreática (una proteasa) se sintetiza como tripsinógeno (inactivo). Si por alguna razón se
activa en el propio páncreas, la glándula sufre un proceso de autodestrucción (pancreatitis
aguda), a menudo mortal.
http://www.jcce.org.cu/libros/Libros_1/ciencia2/28/htm/sec_7.htm
71) Te invitamos a pensar ejemplos de enzimas sintetizadas a partir de zimógenos. Te damos una
pista: revisá el capítulo Sistema Vacuolar Citoplasmático.
72) ¿Qué ventaja le confieren a los sistemas biológicos la síntesis de precursores enzimáticos
como los zimógenos? Buscá ejemplos.
73) ¿En qué consiste la enfermedad conocida como “pancreatitis aguda”?
CASOS DE CERCA Activaciones de zimógenos
La activación de una proteína precursora (denominada zimógeno) por rotura de cierto
enlace peptídico es un mecanismo de control que se da en muchos sistemas bioquímicos.
Por ejemplo, en la coagulación sanguínea el coágulo se forma por una serie de
transformaciones que involucran a más de diez proteínas diferentes. Se produce una serie
de activaciones de zimógenos donde la forma activada de una proteína cataliza la
activación de la proteína siguiente, como si fuera una cascada de activaciones sucesivas.
La coagulación comienza con la confluencia de dos vías: la intrínseca y la extrínseca. La
primera se produce cuando la sangre entra en contacto con una superficie extraña. La
extrínseca se pone en marcha por el agregado de sustancias que normalmente no están en
la sangre. Ambas vías convergen en una vía común que permite así activar a un factor
proteolítico denominado factor X. Dicho factor produce la proteólisis de la protrombina que
se transforma así en trombina, su forma activa. La trombina a su vez rompe ciertos enlaces
peptídicos del fibrinógeno (proteína altamente soluble en el plasma) que se transforma
ahora en fibrina. La fibrina es una proteína fibrosa que se dispone formando largas fibras
insolubles: el coágulo.
Otro ejemplo, ya mencionado anteriormente, se da en las enzimas pancreáticas con
actividad proteolítica, que se sintetizan como zimógenos inactivos. La pancreatitis aguda es
un enfermedad muy grave, y en ocasiones es mortal, y se caracteriza por la activación
prematura de las enzimas proteolíticas. Por lo tanto estas enzimas se activan mientras
están todavía en el páncreas. Si leés a continuación, podrás comprender mejor este tema.
Leer con atención
El páncreas es una glándula anexa al tubo digestivo que participa de la formación de las enzimas
digestivas. Por otro lado, el páncreas produce hormonas. Las enzimas digestivas son producidas
por los acinos pancreáticos, que a su vez están formados por células piramidales denominadas
células acinares. Estas son las células sintetizadoras de proteínas más activas que posee
nuestro cuerpo. La mayor parte son enzimas digestivas y enzimas lisosomales. Ambas son
sintetizadas en el retículo endoplásmico y clasificadas en el Complejo de Golgi. Las enzimas
digestivas se acumulan en el citoplasma apical bajo la forma de gránulos de zimógeno (que
generan enzimas) una forma inactiva de las enzimas. Cuando reciben una señal endócrina y/o
nerviosa, se produce la exocitosis de los gránulos, cuya secreción se vuelca en los conductos
Esquema de una imagen microscópica del
páncreas en la que se aprecian los acinos
pancreáticos, un Islote de Langerhans
productor de insulina y otras hormonas(il) , las
imágenes aumentadas en los ángulos se ven
cuatro células acinares, con gránulos de
zimógeno en la porción apical y los conductos
en los que vuelcan la secreción, que llegará a
través de muchos conductos al duodeno.
En las pancreatitis, el bloqueo del conducto o la alteración de la célula acinar por la ingesta de
bebidas alcohólicas, provoca una perturbación por la cual la elaboración de las proenzimas
continúa , a tal punto que los gránulos de zimógeno, se acumulan y se fusionan con los
lisosomas (crinofagia). Así el tripsinógeno, precursor de la tripsina, se activa dentro de la célula
con la consecuente lesión proteolítica. Pero no todo está perdido, hay mecanismo que inhiben la
continuación del proceso lesivo. Se producen una serie de enzimas que destruyen a la tripsina,
intentando restablecer la normalidad.
Si no se lograra, la proteólisis y degradación de los acinos y de los tejidos circundantes, se
manifiesta en esta “enfermedad pancreática”.
Direcciones electrónicas
-www.fisicanet.com.ar
-http://www.oni.escuelas.edu.ar/olimpi99/autos-y-polucion/cataliza.htm
-http://www.mundofree.com/pacogil/enzimas.htm
-http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ2-2.htm#ph
-http://www.cinvestav.mx/publicaciones/avayper/sepoct02/HORCASITAS.PDF
-http://www.angelfire.com/magic2/bioquimica/Enzimas1.htm
-http://www.fisicanet.com.ar/quimica/q2ap01/apq2_32d_Enzimas.php
-http://www.jcce.org.cu/libros/Libros_1/ciencia2/28/htm/sec_7.htm
-http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ3.htm#ae
Para autoevaluarse
A continuación encontrarás una serie de preguntas que podrás ir respondiendo a medida que
avances con el estudio. Tené en cuenta que si bien cubren una parte importante de los temas
desarrollados en cada unidad, no los cubren en su totalidad; también, que son preguntas que
especialmente apuntan al manejo de contenidos y de terminología. No esperes encontrar este tipo
de ejercicios en los parciales dado que en ellos se trata de evaluar procesos de aprendizaje más
abarcativos y de niveles de comprensión más complejos y abarcativos.
1) Formas de energía que no pueden ser cuantificadas en calorías:
a Calor
b. Entropía
c. Gradiente de concentración
d. Energía de unión química
2) Un incremento en la Entropía:
a. Es equivalente a un incremento de las energías de unión de los reactivos
b. Es un aumento en el orden
c. Ocurre cuando una molécula de hidrocarburo es retirada de un medio acuoso
d. Ocurre en un sistema donde los aminoácidos son unidos covalentemente para formar una
proteína
3) La presencia de un catalizador en una mezcla de reacción puede afectar:
a. La estructura del catalizador en forma irreversible
b La constante de equilibrio
c Un cambio en la Energía Libre
d. La energía de Activación
4) Para una enzima de cinética Michaelis Menten, un incremento de la cantidad de enzima:
a. Aumenta el Km
b Disminuye el Km
c. Aumenta la Vm
d. Disminuye la Vm
5) El Km de una reacción catalizada por un enzima
a. Es igual a la velocidad cuando todos los sitios para el sustrato están ocupados
b. Describe la afinidad del sitio activo de una enzima por su sustrato
c. Es igual a la concentración de sustrato cuando la velocidad de reacción es máxima
d. Es mayor cuando la enzima se une a su sustrato más fuertemente
6) Coenzimas
a. No son esenciales para la actividad de las enzimas que se unen a ellas
b. Pueden ser grupos prostéticos
c. Son proteínas
d. Aumentan la energía de activación de la reacción enzimática
7) Cooperativismo
a. Resulta en la respuesta mas eficiente a cambios pequeños en la concentración de sustrato
b. Ocurre en proteínas monoméricas
c. Resulta en una curva hiperbólica en un gráfico de velocidad vs concentración de sustrato
d. Permite la inhibición de la unión secuencial de ligandos
a. Es regulada por la concentración de sustrato
b. Es un proceso irreversible
c. Cambia la Velocidad máxima de la reacción
d. Previene la producción de productos intermedios innecesarios
Respuestas orientadoras
En aquellas actividades que por su complejidad pueden ser contrastadas con el Texto obligatorio
no aparecerá su resolución en Respuestas orientadoras.
1) Desde el sol, la energía lumínica se convierte en energía química en las plantas. Un consumidor
de primer orden que se alimenta de esas plantas incorpora la energía química y la vuelve a
transformar en otra forma de energía química (como ATP). Con esta energía elabora sus propias
estructuras y reservas. Otro consumidor de segundo orden por ejemplo o un descomponedor se
alimenta de ese consumidor de primer orden y vuelve a transformar la energía en otra forma de
energía química.
2) De química a mecánica,mientras caminás o escribís,de química a química,mientras te alimentás
y respirás ,de química a eléctrica ,mientras pensás,de química a calórica,al mantener la
temperatura corporal.
3) Explica como la energía se convierte en otros tipos de energía. La energía no puede construirse
ni destruirse.
4) Explica que todas las conversiones energéticas no son 100 % eficientes y que parte de esa
energía se disipa en el medio como calor, lo cual incrementa el desorden del sistema.
5) Porque para mantenerse ordenados incrementan el desorden del universo.
6) Lumínica…..fotosíntesis……química
Química……respiración……química
7) Las reacciones endergónicas necesitan del aporte de energía. Las reacciones exergónicas
liberan energía.
8) La molécula de ATP puede aportar energía para reacciones endergónicas a partir de la hidrólisis
de uno o dos de sus fosfatos. De manera análoga, las formas de ADP o AMP pueden unir
covalentemente fosfatos con el aporte energético de una reacción exergónica.
9) Son las uniones entre fosfatos
10) Oxidación: perdida de protones y/o electrones. Reducción: ganancia de protones y/o
electrones. Catabolismo: conjunto de reacciones que permiten llevar moléculas a su estado mas
simple. Anabolismo: conjunto de reacciones que permiten a partir de moléculas sencillas construir
una más compleja.
12) El carbono que es fijado por las plantas en el ciclo de Calvin, pasa a ser parte de los
compuestos de la misma planta. Cuando un consumidor se alimenta de ella, ese carbono pasa a
ser parte de estructuras y reservas de ese animal. Cuando los descomponedores utilizan la materia
proveniente de ese animal muerto para sus metabolismos, liberan dióxido de carbono a la
atmósfera nuevamente. Además, tanto productores, consumidores como descomponedores
devuelven a través de la respiración, dióxido de carbono a la atmósfera.
13) La energía fluye, se transforma y se disipa en forma de calor
14) y 15) La energía almacenada entre los enlaces glicosídicos de las glucosas es la misma que se
libera cuando el glucógeno es hidrolizado.
16) La célula esta dedicada a la producción de sustancias de reserva y al reciclado de sus
estructuras, por esta razón su citoplasma aumenta ya que es el lugar donde almacenara por
ejemplo glucógeno. Asimismo los retículos que participan en la producción de lípidos y proteínas
también estarán a más desarrollados.
17) Verdadera
18) Falsa. Existen reacciones que liberan o consumen energía pero que no necesariamente forman
parte de un metabolismo celular de síntesis o degradación de sustancias.
19)
endergónico exergónico anabólico catabólico
Síntesis de proteínas x x
Contracción de las fibras de actina x
Movimiento de cilias y flagelos x
Síntesis de ARN x x
Hidrólisis de Glucógeno x x
Formación de galactosa x x
Degradación de grasas x x
Formación de ATP x x
Síntesis de Insulina (hormona proteica) x x
Eliminación de desechos x
Entrada de LDL (transportadora de
colesterol)
x
Respiración celular x x
Fotosíntesis x x
Bioluminiscencia x
Exocitosis x
Reparación de la membrana celular x x
Salida de ARN mensajero del núcleo
20) Oxidación, Reducción, Oxidación, Reducción, Oxidación
21) Coenzimas
22) FAD acepta dos electrones y dos protones para reducirse;
NAD acepta dos electrones pero un solo protón
23) NAD Respiración: ac. piruvico a acetil CoA
FAD Respiracion: succinato a fumarato
24) Elementos que aceleran una reacción química.
25) Es la energía necesaria para que el sustrato se transforme en producto.
26) La composición del sitio activo. La ventaja sobre la célula radica en poder acelerar solo una
reacción química y no cualquiera.
27) Estructura terciaria.
28) Encontrarás las definiciones las en el Texto obligatorio. A partir las mismas ejemplificá cada
concepto.
29) Moléculas no proteicas necesarias para el funcionamiento de una enzima
30) No, sólo las holoenzimas.
32) NAD+, FAD.
33) Porque las coenzimas son transportadoras de protones y electrones.
34) Son cofactores que la célula no puede fabricar.
35) Temperatura, pH.
36) Las enzimas presentan pH y temperaturas óptimas adecuadas a la forma de vida de cada
especie.
37) Algunos medicamentos inhiben la actividad enzimática de enzimas bacterianas. Ante una dosis
menor, el medicamento no producirá una inhibición eficiente y las bacterias lograran multiplicarse.
38) Ver propiedades de las enzimas en el texto obligatorio.
39) Modelo de “llave cerradura” vs “ajuste inducido”.
40) Al pH en el que puede alcanzar su máxima actividad.
41) A la temperatura a la que puede alcanzar su máxima actividad.
42) a- Pepsina:2, Ureasa: 7, Arginasa: 10.
b- Fuera de estos valores, las enzimas se desnaturalizan.
43) La curva tiene su V máxima a los 5 grados, y va bajando hasta los 35 grados donde su
actividad es cero. El eje Y es Velocidad y el eje X es temperatura.
44) Al estudio de la velocidad de una reacción enzimática.
45) Ver gráfico clásico del texto obligatorio. Curva hiperbólica.
46) A la velocidad que alcanza la enzima cuando está en el punto de saturación.
47) KM es la concentración de sustrato a la cual la enzima alcanza la mitad de sus V máxima.
48) A mayor KM menor afinidad, cuanto menor KM mayor afinidad.
49) Competitivo: el inhibidor entra en el sitio activo dada su similitud con el sustrato. No
competitivo: el inhibidor se une a un sitio diferente del sitio activo y no impide la entrada del
sustrato. Acompetitivo: el inhibidor se une cerca del sitio activo pero necesita que primero haya
entrado el sustrato.
50) Son reversibles dado que la unión con la enzima no es covalente.
51) El inhibidor se une covalentemente a la enzima.
52) La enzima no puede recuperar su actividad biológica y por ende ya no volverá a catalizar ese
tipo de reacción.
53) Competitiva, No competitiva, Acompetitiva.
54) Ver gráficos clásicos del texto obligatorio.
55)
Inhibición KM v. máxima
Competitiva mayor igual
No
competitiva
igual menor
Acompetitiva menor menor
56) Mayor KM significa que se necesita más sustrato para que la enzima pueda alcanzar la mitad
de su velocidad máxima, por lo tanto la afinidad de la enzima, por su sustrato, es menor.
57) E1 es una enzima Michaeliana donde la inhibición ejercida por X es competitiva.
58) No competitivo, las KM son iguales.
59) Competitiva.
60) Ver la curva clásica sigmoidea en el texto obligatorio.
61) Gráfico 1.
62) Cuando la entrada del sustrato facilita la entrada de los demás al sitio activo. De la misma
manera ocurre con los efectores al sitio alostérico.
63) El producto final de una ruta metabólica actúa como inhibidor en el sitio alostérico de la enzima
alostérica.
64) Es la primer enzima de la cadena.
65) Mecanismo regulatorio donde el primer sustrato de una ruta metabólica es a la vez efector
alostérico positivo de la primera enzima.
66) Sí.
67) Es alostérica. El ATP actúa como un efector negativo.
68) La capacidad de controlar sus procesos metabólicos ahorrando la máxima energía.
69) La enzima modificada tiene unido covalentemente un fosfato. Las quinasas son enzimas que
fosforilan otras moléculas. Las fosfatasas son enzimas que hidrolizan fosfatos.
70) Enzimas digestivas, entre otras.
71) Los zimógenos sólo actúan cuando llegan al sitio donde tienen que ejercer su actividad
biológica.
72) Es una deficiencia en el procesamiento de un zimógeno.
Para autoevaluarse: respuestas
1) b; 2) c; 3) c; 4) c; 5) b; 6) b; 7) a; 8) d