tema 5 proteines
TRANSCRIPT
Tema 5. Tema 5. ProteïnesProteïnes
Característiques generalsCaracterístiques generals
1. P.I. orgànics formats per C, H, O i N. Poden tenir S i en menys quantitat P, Cu,...
2. Tenen una gran importància biològica tant a nivell estructural com funcional.
3. Són polímers sense ramificar d’aminoàcids units per l’enllaç peptídic.
4. La conformació espacial de la proteïna determina l’activitat biològica
5. Són específiques
6. Es desnaturalitzen
ClassificacióClassificacióSegons la seva estructura molecular i composició,
distingim
1. Proteïnes simples (Holoproteïnes)
Formades per només aminoàcids
2. Proteïnes conjugades (Heterproteïnes)
Formades per una part peptídica (grup proteic) i una part no peptídica (grup prostètic)
FuncionsFuncions2. Estructural
3. Reserva d’energia
4. Homeostàtica
5. Transportadora
6. Immunològica
7. Contràctil
8. Reguladora (hormonal)
9. Enzimàtica
10. Toxines
AminoàcidsAminoàcids
CaracterístiquesCaracterístiques• Compostos que es
caracteritzen per tenir un grup amino (NH2) i un grup àcid (COOH). Tots dos grups parteixen del mateix carboni
• Són molècules amb un carboni asimètric, la qual cosa fa que tinguin isomeria òptica i estereoisomeria.
• La majoria de aminoàcids són estereoisomers L
• Són molècules amfòteres
• Cada aminoàcid té un punt isoelètric particular
ClassificacióClassificacióSegons el radical de l’aminoàcid, distingim:
Aminoàcids proteics: Són 20 aminoàcids
NEUTRES
Tenen el mateix nombre de grups àcid i amino. La càrrega elèctrica neta és 0
1. NEUTRES POLARS:
2. NEUTRES NO POLARS
ÀCIDS
Tenen més grups carboxil que amino. La càrrega elèctrica neta és negativa
BÀSICS
Tenen més grups amino que carboxils. La càrrega elèctrica neta és positiva
Aminoàcids proteics de baixa freqüència
Aminoàcids no proteics
Enllaç peptídicEnllaç peptídic
Permet unir 2 aminoàcids per formar un dipèptid
Es realitza entre el grup àcid del primer aminoàcid i el grup amino del segon aminoàcid, perdent-se una molècula d’H2O
És un enllaç reversible
OH
O
CCHH2N
R1
+
R2HH N CH COOH H2O+
R2H
N CH COOH
O
CCHH2N
R1
Nivells estructuralsNivells estructuralsEstructura primària
Fa referència a l’ordenació dels aa. en la cadena. Ve determinada genèticament.
L’esquelet principal està format per C i N en proporció 2:1 del que pengen els radicals dels aa.
Estructura secundàriaIndica els canvis tridimensionals que pateix l’estructura primària. Els canvis es deuen a les interaccions entre diferents parts de la cadena
Els plegaments més destacats són l’hèlix α i làmina β.
Les proteïnes que adopten l’estructura d’hèlix α no poden replegar-se novament i reben el nom de proteïnes fibroses.
Estructura terciàriaConfiguració que adopta l’estructura secundària en forma de cabdell. La cadena es replega sobre ella mateixa de tal manera que els radicals dels aminoàcids més hidròfobs s’orienten cap a l’interior i les parts més hidròfiles s’orienten cap a l’exterior.
Les proteïnes que adopten aquesta estructura són aquelles que tenen l’estructura secundària làmina β (o són aquelles seqüències de la cadena que adopten aquesta estructura). Reben el nom de proteïnes globulars.
L’estabilitat del cabdell s’estableix gràcies a ponts d’hidrogen, atraccions electrostàtiques, ponts disulfur, interaccions hidrofòbiques,...
Estructura quaternàriaConfiguració que es dona en proteïnes formades per més d’una cadena peptídica (protòmer), tant en proteïnes fibroses com en proteïnes globulars. Generalment, aquestes proteïnes són molt grans
Hèlix Hèlix αα
CaracterístiquesCaracterístiquesOrdenació helicoidal dels aminoàcids,amb 3,6 aa / volta
L`hèlix queda com una escala de cargol, amb els radicals dels aminoàcids orientats cap a fora
L’estructura de la molècula es manté gràcies a ponts d’hidrogen entre enllaços peptídics (enllaços intracateniaris)
Les proteïnes amb aquesta configuració no poden tornar a replegar-se i adopten una forma allargada. (proteïnes fibroses). Són proteïnes extracel·lulars
LàminaLàmina ββ
CaracterístiquesCaracterístiquesLa cadena queda plegada en forma de ziga-zaga, de manera que la cadena peptídica es plega successivament sobre ella mateixa.
Hi ha seccions que discorren de manera paral·lela i altres de manera antiparal·lela.
La làmina es manté estable gràcies a ponts d’hidrògen entre cadenes veïnes.
Les proteïnes (o seqüències d’aa.) amb aquesta estructura poden tornar-se a replegar i adoptar una estructura terciària
Proteïnes Proteïnes simplessimples Proteïnes formades exclusivament per
aminoàcids, units per enllaços peptídics.
Distingim:
Proteïnes fibroses
Proteïnes globulars
Proteïnes fibroses
Allargades, sense estructura terciària i molt resistents a la degradació
Es troben en: seda, llana, ous, pell, ...
Exemples:
Col·lagen (en teixit conjuntiu)
Elastina (en tendons i arteries)
Queratines (en pell, ungles,...)
Proteïnes globulars
Arrodonides, amb estructura terciària i solubles en H2O
Tenen molta activitat biològica (actuen com a enzims, hormones, molècules transportadores,...)
Exemples:
Albúmines
Histones (associades a àc. nucleics)
Globulines
Proteïnes Proteïnes conjugadesconjugades
ClassificacióClassificacióLipoproteïnes
El grup prostètic és un lípid. Actuen com a molècules transportadores i en membranes cel·lulars Ex.: Prot. de membrana
Glicoproteïnes
El grup prostètic és un glúcid. Es troben en el medi extracel·lular de molts teixits i secrecions mucoses Ex.: mucina
Fosfoproteïnes
El grup prostètic és un àcid fosfòric. Ex.: Vitel·lina
Nucleoproteïnes
El grup prostètic és un àcid nucleic. Formen el material hereditari i els virus
Cromoproteïnes
El grup prostètic és un pigment. Ex.: Hemoglobina
Formades per una part proteica i una part no proteica (grup prostètic)
Es classifiquen segons el grup prostètic
Estructura Estructura primàriaprimària
grup NH2 terminal grup COOH terminalC N
H
O
CH
CH2
OH
C
CH2
CHO
N
H
CN
H
O
CH
NH
CH2
AminoàcidsAminoàcids
aa. neutres no polars
aa. neutres polares
aa. àcids
aa. bàsics
• Reserva d’energia: ex.: caseïna, ovoalbumina
• Estructural:
A nivell cel·lular: ex.: glicoproteïnes, microtúbuls, histones
A nivell histològic: ex.: col·lagen, elastina, queratina
• Homeostàtica
• Transport: ex.: hemoglobina, permeases, mioglobina
• Immunològica: ex.: anticossos, trombina
• Contractil: ex.: actina, miosina
• Reguladora (hormonal): ex.: insulina, h. creixement
• Enzimatica
• Tòxica: ex.: toxina diftèrica
FuncionsFuncions