UNIVERSIDAD DE CARTAGENAFacultad de Ciencias Exactas y Naturales.

Curso: Biologa general

Integrantes: Karen Rodrguez Eiver Rodrguez Luis Fernando SanjunAlberto Rodrguez CastillaDaniela Prez NovoaNathaly Ruiz TatyVctor Romero Betyn

Profesora: Dilia Aparicio

Fecha: 2 de septiembre

TALLER N 2PROTEINAS Y ENZIMAS

1. Qu es un aminocido? Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).2. Cmo es su estructura?La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrgeno y la cadena lateral.3. Cmo se clasifican y/o agrupan los aminocidos?Los aminocidos se clasifican en: Polar con carga neta: Son hidrfilicos, actan como cidos o bases con tendencia a mostrar carga completa (+ o ) en condiciones fisiolgicas. Forman enlaces inicos y con frecuencia participan en reacciones qumicas. Polar sin carga neta: Son hidrfilicos, con tendencia a mostrar carga parcial + o que les permite participar en reacciones qumicas, forman enlaces de hidrogeno y se asocian al agua. No polar: Son hidrofbicos, constan casi por completo de tomos de carbono e hidrogeno, tienden a formar el ncleo ms intenso de las protenas solubles y se asocia a la bicapa de los lpidos. Grupos R con propiedades nicas: Solo contiene un tomo de hidrogeno y puede adaptarse a un ambiente hidrfilico o hidrofbicos.4. Qu es un pptido?Los pptidos son un tipo de molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlaces peptdicos.La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido: Oligopptido: de 2 a 10 aminocidos. Polipptido: entre 10 y 100 aminocidos.5. Cmo es su estructura?Es un enlace covalente entre el grupo amino (NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido.6. Qu es una protena?Las protenas son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos, y quien ejecuta las tareas dirigidas por la informacin gentica de las clulas transportadas por los cidos nucleicos.7. Cmo es su estructura?Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma, presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos.

8. Cmo se clasifican las protenas? Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).9. Cul es la funcin de las protenas?Ejecutar las tareas dirigidas por la informacin gentica de las clulas transportadas por los cidos nucleicos.10. Qu entiendes por punto isoelctrico de un aminocido? Y de una protena?Las protenas se combinan con los iones hidrgeno y con otros iones presentes en la disolucin, dando lugar a la carga neta de la molcula. A la concentracin de iones hidrgeno, o al pH, para el cual la concentracin del ion hbrido de una protena es mxima y el movimiento neto de las molculas de soluto en un campo elctrico es prcticamente nulo, se le denomina punto isoelctrico.Los aminocidos pueden existir como sal interna, llamada zwitterin. Esto ocurre porque un electrn del oxgeno del grupo carboxilo es atrado por el grupo amino NH2 (ya que a al nitrgeno le sobraban dos electrones de valencia) que est en posicin alfa y quedando este como grupo amonaco NH3+.11. Qu enlaces permiten la unin entre protenas y que caractersticas poseen?Los enlaces peptdicos: El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH.12. Estructuralmente cmo se clasifican las protenas?Las estructuras de una protena son: Estructura primaria: Es la secuencia de una cadena de aminocidos. Estructura secundaria: Plegamiento de la cadena por puentes de hidrogeno. Estructura terciaria: Interaccin entre los grupos R. Estructura cuaternaria: Unin de Polipptidos. Homodimero heterodimero 13. Cmo se denomina la malnutricin proteica?Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan.Adems, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales.Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin.Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.14. Qu es una enzima?Las enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles:15. Qu funcin realizan las enzimas?La enzima acelera la velocidad de una reaccin qumica, fijacin estereoqumicamente complementaria del substrato y transformacin cataltica del mismo Una enzima puede transformar 1000 molculas de sustrato/ segundo.16. Qu entiendes por especificidad de actuacin enzimtica?Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la carga y las caractersticas hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas tambin pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.17. Qu es el centro activo de una enzima?Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente involucrada en la catlisis. La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo.18. Qu es un sustrato?Un sustrato es una molcula sobre la que acta una enzima.19. Qu es la actividad cataltica o catlisis enzimtica?Es el anlisis cuantitativo del efecto de cada uno de los factores que intervienen en la actividad enzimtica, que se evala a travs de la velocidad de la reaccin catalizada.Las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas.

20. Cmo vara la velocidad de una reaccin con el aumento de la concentracin de sustrato?Las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas son en general proporcionales a la primera potencia de la concentracin de la enzima (son de primer orden respecto a la enzima). Sin embargo, es frecuente encontrar una dependencia de la concentracin del sustrato (sobre el que acta la enzima), como se muestra en la figura 5. La velocidad vara linealmente con la concentracin de sustrato a concentraciones bajas (primer orden respecto al sustrato) y se hace independiente de la concentracin de ste (orden cero) a concentraciones elevadas.21. Qu es un cofactor y cuales su funcin?Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la accin de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima, y a este complejo se le denomina holoenzima, la holoenzima es el complejo apoenzima-cofactor. Entre los cofactores mencionables se encuentran: iones metlicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) y molculas orgnicas, denominadas coenzimas.22. Qu es una coenzima y cuales su funcin?Las coenzimas son cofactores orgnicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante la reaccin qumica; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protn) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.23. Qu es una holoenzima y cul es su funcin?Una holoenzima es una enzima que est formada por una protena (apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molcula orgnica compleja unida (grupo prosttico) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalticamente.