se podrían separar sometiendo la mezcla de aminoácidos a ... · el soporte es un material de poro...
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Se podrían separar sometiendo la mezcla de aminoácidos a una electroforesis, que
es una técnica instrumental basada en el principio de la emigración de los iones
cuando se someten a un campo eléctrico. Esta separación es posible gracias a que
existen aminoácidos con carga positiva o con carga negativa en sus radicales.
(-)
(+)
El soporte es un material de poro fino, como el gel de poliacrilamida o de agarosa. Se instala en
contacto con una disolución tampón; así, todo el gel queda embebido en ella. La disolución tampón se
prepara a un pH diferente del punto isoeléctrico de los aminoácidos, con el fin de que estos mantengan su
carga neta.
Cerca de uno de los extremos se aplica una gota de la muestra y se conectan los electrodos. Como los
aminoácidos carecen de color, se revelan las manchas mediante un colorante. La emigración de cada
aminoácido depende no solo de su tamaño, forma y afinidad por el disolvente o el soporte poroso, sino
también de su carga eléctrica.
(-)
(+)
(ión híbrido de la Alanina)
pH = 6
(Punto isoeléctrico)
Alanina
- H+
CÁTODO ÁNODO
El punto isoeléctrico de un aminoácido es el valor de pH para el cual posee el
mismo número de cargas negativas que positivas y por tanto se forma un dipolo o
ión híbrido.
- A medida que aumenta el pH por encima del punto isoeléctrico, los grupos amino
pierden protones, y el aminoácido queda cargado negativamente.
- Al contrario, si el pH disminuye por debajo del punto isoeléctrico, los grupos
carboxilo aceptan protones, y el aminoácido queda cargado positivamente.
De esta manera, teniendo en cuenta que alanina y treonina tienen diferentes
puntos isoeléctricos, y que en nuestro caso pretendemos introducirlas en una
solución con pH intermedio, se van a producir efectos contrarios en cada una de
ellas.
pH pH
El punto isoeléctrico de un amino ácido es el valor de pH para el cual posee el
mismo número de cargas negativas que positivas y por tanto se forma un dipolo o
ión híbrido.
- A medida que aumenta el pH por encima del punto isoeléctrico, los grupos amino
pierden protones, y el aminoácido queda cargado negativamente.
- Al contrario, si el pH disminuye por debajo del punto isoeléctrico, los grupos
carboxilo aceptan protones, y el aminoácido queda cargado positivamente.
De esta manera, teniendo en cuenta que alanina y treonina tienen diferentes
puntos isoeléctricos, y que en nuestro caso pretendemos introducirlas en una
solución con pH intermedio, se van a producir efectos contrarios en cada una de
ellas.
En el caso de la
alanina, el pH de 6,3
es superior al de su
pI (6,02), por lo que
la alanina quedará
cargada
negativamente y
migrará hacia el
ánodo.
Ala
El punto isoeléctrico de un amino ácido es el valor de pH para el cual posee el
mismo número de cargas negativas que positivas y por tanto se forma un dipolo o
ión híbrido.
- A medida que aumenta el pH por encima del punto isoeléctrico, los grupos amino
pierden protones, y el aminoácido queda cargado negativamente.
- Al contrario, si el pH disminuye por debajo del punto isoeléctrico, los grupos
carboxilo aceptan protones, y el aminoácido queda cargado positivamente.
De esta manera, teniendo en cuenta que alanina y treonina tienen diferentes
puntos isoeléctricos, y que en nuestro caso pretendemos introducirlas en una
solución con pH intermedio, se van a producir efectos contrarios en cada una de
ellas.
Tr
En cambio, para la
treonina, el pH de la
disolución es menos que
su pI (6,6), por lo que el
aminoácido quedará
cargado positivamente, y
la treonina migrará hacia
el cátodo.
El 1, pues es L, como todos los aminoácidos biológicos.
D-Gliceraldehído
Es la prolina, el único que no
responde a la fórmula general, al
estar un carbono del resto -R
unido al nitrógeno del grupo
amino del carbono alfa.
Aminoácido
carboxilo terminal
Aminoácido
amino terminal
Aminoácido
carboxilo terminal
Aminoácido
amino terminal
a) El número de enlaces peptídicos de una cadena polipeptídica será de
n-1, siendo n el número de aminoácidos que la integran; en este caso
serán 69 enlaces.
b) La formación de un enlace peptídico es una reacción de
deshidratación en la que se pierde una molécula de agua por enlace que
se forma, luego en la cadena en cuestión serán 69 las moléculas de agua
que se desprenden.
Por acción de la tripsina, y en presencia de agua, dará:
Lys + Met-Cys-Met-Lys + Ala-Cys-Arg
Lys o Arg
Phe Ser Cis Lys
Si unas proteínas tienen mayor valor
biológico que otras es porque contienen
más cantidad de aminoácidos esenciales.
Para las estructurales la fibrilar, por ser insoluble; para las activas la
globular, que permite su difusión en los medio acuosos.
Proteína
fibrilar
Proteína
globular
La queratina es una proteína fibrosa
rica en cadenas con estructura de -
hélice. En el pelo y la lana, estas -
hélices se enroscan entre sí
formando microfibrillas de tres o
siete cabos, que se mantienen por
enlaces disulfuro transversales
establecidos entre moléculas del
aminoácido cisteína.
Enlace
disulfuro
En el pelo lacio, los puentes disulfuro se producen entre aminoácidos que
se hallan al mismo nivel.
Pero en los cabellos rizados los puentes se pueden establecer entre
aminoácidos que no se encuentran al mismo nivel; de ahí que el pelo se
acorte y se presente rizado. Con una permanente se trata el pelo con
compuestos que rompen los puentes disulfuro que de manera natural tiene
el pelo lacio, y provoca la formación de otros enlaces entre aminoácidos
nuevos situados en diferentes zonas del pelo.
Pelo rizado Pelo lacio
No, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas depende de
varios factores como son la temperatura, el pH, la concentración de
sustrato y la presencia de inhibidores.
La misma, pues las enzimas no cambian el signo ni la cuantía de la
variación de la energía libre, solo aumentan la velocidad. No hacen
que los procesos sean termodinámicamente más favorables.
La energía de activación es la
energía necesaria para pasar una
molécula al estado activo. Los
catalizadores disminuyen la energía
de activación y los orgánicos
(enzimas) la rebajan más que los
inorgánicos. Por tanto:
- 18.000 cal/mol es la energía de
activación de la reacción sin
catalizar.
- 11.700 cal/mol es la energía de
activación con catalizador
inorgánico.
- 2.000 cal/mol es la energía de
activación con una enzima.
No es correcta porque el complejo
enzima-inhibidor (EI) no puede dar
nunca el producto (P). (inactivo)
Hidrolasa: rompen enlaces mediante la adición de una molécula de
agua (hidratación) que se escinde y aporta un –OH a una parte y un
–H a la otra parte.
Ligasa o sintetasa: catalizan la unión de moléculas mediante la
energía proporcionada por la defosforilación de ATP (pérdida de
grupos fosfato).
Liasa : enzima que rompe enlaces tipo C-C.
hidrolasa
isomerasa
transferasa
Una oxidorreductasa de tipo deshidrogenasa, pues separa los átomos
de hidrógeno del sustrato, el ácido succínico.
Sí, pues los átomos de hidrógeno tienen que ser recogidos por otra
molécula, como es el coenzima FAD (forma oxidada) que se reduce a
FADH2 (forma reducida).
El ADP es el modulador positivo y el ATP, el
negativo.
Si en la célula hay energía química disponible
(relación ADP/ATP baja) la velocidad de la
glucólisis disminuye (el ATP es un modulador
negativo de la enzima alostérica
fosfofructoquinasa, que controla la velocidad
de la glucólisis, cuyo objetivo es producir
energía).
En el caso de que no haya energía química
disponible (relación ADP/ATP alta), el ADP
actúa como modulador positivo de la enzima
fosfofructoquinasa y la glucólisis se lleva a
cabo a mayor velocidad.
Las vitaminas hidrosolubles no suelen acumularse, debido a su solubilidad
en el agua, tendiendo a eliminarse por la orina.
Por el contrario, las vitaminas liposolubles suelen acumularse en el hígado y
otros tejidos grasos, debido a su insolubilidad en agua que dificulta su
eliminación.
Las vitaminas A y D son liposolubles, y pueden almacenarse en tejidos
grasos e hígado en gran cantidad y servir de suministro durante varios
meses. Por ejemplo, una dosis de 30 µg de vitamina A basta para
proteger a un niño durante 6 meses. El consumo abusivo de estas
vitaminas liposolubles puede producir un gran número de efectos
tóxicos.
Sin embargo, las vitaminas del complejo B son hidrosolubles. No se
acumulan y son destruídas por las enzimas en el proceso metabólico
normal y eliminadas por la orina, por lo que hay que evitar la
hipovitaminosis con dosis diarias de la vitamina.
desoxirribosa ribosa
Adenina, Guanina,
Citosina, Timina
- Núcleo: cromatina y
cromosomas
- Mitocondrias
- Cloroplastos
2 cadenas de
polinucleótidos formando
una doble hélice
- Presenta toda la
información genética
necesaria para el
funcionamiento y
desarrollo de un ser vivo.
Adenina, Guanina,
Citosina, Uracilo
- Núcleo
- Citoplasma
- Mitocondrias
- Cloroplastos
- Ribosomas
1 cadena de polinucleótidos
- Participa en la expresión
de la información contenida
en el ADN mediante la
síntesis de proteínas.
GUANINA (30%) ---------------- CITOSINA (30%)
60%
ADENINA (20%) ---------------- TIMINA (20%)
40%
ADN monocatenario humano A: 27% , G: 35%, C: 25%, T: 13%
T: 27% , C: 35%. G: 25%, A: 13%
A T
G C
T A
C G
= 1
= valor propio para cada molécula
ADN
ARN
Las muestras 1 y 2 son de ADN pues tienen la base nitrogenada timina.
Las muestras 3 y 4 son de ARN pues tienen la base nitrogenada uracilo.
La muestra 1 es de ADN bicatenario pues tiene aproximadamente la misma
cantidad de adenina que de timina, por eso es ADN humano.
La muestra 3 es de ARN monocatenario pues no tiene la misma cantidad
de adenina que de uracilo, por eso es ARNm humano.
En el citoplasma. El dAMP debe proceder el cromosoma bacteriano o de
un plásmido.
En las levaduras procedería del núcleo o de las mitocondrias.
En el citoplasma. El dAMP debe proceder el cromosoma bacteriano o de
un plásmido.
En las levaduras procedería del núcleo o de las mitocondrias.
ADN
No, pues en procariotas el ADN no se asocia a proteínas.
En levaduras, si el ADN procede del núcleo habrá tenido que
aislarse de proteínas y si procedía de las mitocondrias no.
dAMP (20%) ---------------- dTMP (20%)
40%
dGMP (30%) ---------------- dCMP (30%)
60%