reticulo endoplasmatico rugoso, proteinas transmembrana de uni y multipaso
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Definición.
• Organelo
organizado en
forma de redes
laberínticas de
túbulos
ramificados y
sacos aplanados.
• *Lumen del RER
Descripción General y Función
• Se encuentra en células eucariotas, menos en los eris.
• Sintetiza, almacena y transporta proteínas.
• En células nerviosas se le conoce como cuerpos de Nissl.
• Crea proteínas transmembranales de organelos.
Comparación
Topología de las proteínas
Transmembranales.
• Son aquellas que
son translocadas a
la membrana del
RER y se mantienen
unidas a ella.
• Las proteínas
transmembrana
atraviesan la…..?
Péptido señal en extremo terminal
amino (NH2)
Posee una región
hidrofóbica que corta la
transferencia. 1 solo tipo.
El péptido señal no es terminal
amino, si no que se encuentra interna o “en medio” de la
cadena peptídica. Hay
dos tipos.
Tipos de proteínas
transmembrana de único paso
Transmembrana único paso.
• Identificación: péptido señal en color rojo, tiene un extremo amino.
• Péptido de paro de transferencia (región HF) amarillo
• El péptido señal actúa como un péptido de inicio que se adhiere a la proteína translocadora.
• La cadena peptídica
fluye en el
translocador, hasta
que llega a la región
del péptido de paro
de transferencia
(región hidrofóbica),
que al interactuar con
el translocador, lo
inactiva.
• El terminal amino se
“desconecta” del
péptido.
Entonces….
• El péptido de paro de transferencia es
quien ancla la proteína a la membrana y
forma el segmente ALFA HELICOIDAL
Péptido señal en extremo terminal
amino (NH2)
Posee una región hidrofóbica que
corta la transferencia. 1 solo
tipo.
El péptido señal no es terminal
amino, si no que se encuentra interna o “en medio” de la
cadena peptídica. Hay
dos tipos.
Tipos de proteínas
transmembrana de único paso
Péptido señal interno;
• Hay dos tipos, y este depende de la
orientación de los aminoácidos cargados +++
antes o después del núcleo o región
hidrofóbica del péptido inicial
Primer Tipo • Identificación: péptido interno con cargas negativas y positivas. Se nota el extremo inicial (NH2) y el extremo terminal (COOH).
• El péptido señal interno se une al translocador, de manera en que el extremo cargado ++ apunta hacia el citosol. (Extremo inicial con NH2)
• El péptido interno se
inserta en el
translocador en la
orientación
mencionada.
• El extremo terminal
(COOH) insertado en el
bucle del translocador
se desliza hacia el
interior del RE.
• Punto CLAVE: NH2-
carga positiva-citosol.
Segundo Tipo.
• Punto CLAVE: NH2-carga positiva-citosol.
• Punto CLAVE:COOH- carga positiva-citosol
Proteínas multipaso
• Atraviesa repetidamente la cadena peptídica a la membrana lipídica del REG.
• De igual forma posee un péptido inicial, un péptido de paro de transferencia y una región hidrofóbica. Las regiones determinantes son la primera y segunda.
• El péptido de señal
interno actuá como
peptido inicial; iniciando
la translocación hasta
que se detiene por el
péptido de paro de
transferencia,
descargando la proteína.
• Hay más complejas
• Punto CLAVE: anclaje
por 2 péptidos: (1)inicial
y (2)paro de
transferencia.
TIEMPO DE UBICACIÓN
Proteínas del RER
P. Transmembrana
Unipaso
Multipaso
P. Residentes. BIP
PROTEÍNAS RESIDENTES
• Proteínas presentes en en el lumen. NO TRANSITORIAS.
• En su extremo carboxilo presentan una señal de RETENECIÓN (4 aa) del RER.
• Actuan como catalizadores, ya que estimula el ensamblado y plegamiento de proteínas.
Proteínas
residentes; BIP
• Proteína chaperona (Hsp70).
• Reconoce proteínas mal plegadas y subunidades proteicas que no han sido ensambladas en sus complejos oligoméricosfinales.
• Se cree que se une a aaexpuestos.
• Cuando se une a la proteína, evita la agregación de más subunidades y la mantiene en el RER.
• Hidroliza ATP
GLUCOSILACIÓN DE
PROTEÍNAS.
• La adición de
azúcares a la
proteína es una
función del RE.
• Las proteínas
hidrosolubles y
transmembrana son
glucoproteínas.
• Proteína extremo NH2 +
asparagina+
oligasacárido (N-
acetilglucosamina+man
osa+ glucosa)
• Enzima: transferasa de
oligosacárido unida a
la membrana del lado
del lumen.
• El oligosacárido
precursor se
encuentra en la
membrana mediante
un dolicol
• Transferido a la
Asparagina blanco en
cuanto el aminoácido
sea translocado en el
lumen.
Plegamiento de proteínas.
• El plegamiento se lleva a cabo mediante proteínas chaperonas.
• Las proteínas mal plegadas son marcadas por enzima que degradaran esta proteína; reutilizando sus aminoácidos. (respuesta a proteínas mal plegadas.)
• Control de calidad.
BibliografíaBiología celular molecular Alberts. Cap
12.