PROTEINASDANIELA MARTINEZGERARDO PALLARES

ARTURO VALLES

- La palabra proteína viene del griego potros que significa ¨lo más antiguo, lo primero¨.

- Las proteínas son biopolimeros (macromóleculas orgánicas) de elvado peso molecular.

- Constituidos por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

- Están formadas por la unión de muchas móleculas relativamente sencillas y no hidrolizables, llamadas aminoácidos (Aa).

- Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos formados por mas de 10 Aa.

- Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional se habla de las proteínas.

AMINOÁCIDOS.

- Son móleulas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH) en su estructura.

- La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamnete por 20 aa diferentes.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.

- En disolución acuosa, los aa muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH.

- Se comportan como un ácido liberando protones y quedando (-COO), o como base, los grupos –NH2 captan protones , quedando como (-NH3+), o pueden aparecer como ácido y base a la vez.

- Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.

- Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. Y el grupo amino de siguente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

ESTRUCTURA PRIMARIA.

- La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de las proteínas.

- La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA.

- La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio ALFA-COMO HÉLICE.

ESTRUCTURA TERCIARÍA.

- La estructura terciaría informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

- Esta conformación globuar facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales.

ESTRUCTURA CUATERNARÍA.

- Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles de varias cadenas polipéptidicas con estructura terciaría, para formar un complejo proteíco.

- Cada una de estas cadenas polipéptidicas recibe el nombre de protómero o monomero.

PROPIEDADES (FUNCIONES).

- Cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una estructura primaria y una conformación especial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

DESNATURALIZACIÓN.

- Consiste en la pérdida de la estructura terciaría, por romperse los puentes que forman dicha estructura.

- Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente.

- La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH.

- En algunos casos, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

CLASIFICACIÓN.

- HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos.

- HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteíca y un grupo no proteíco, que se denomina ¨grupo prostético¨.

HOLOPROTEÍNAS.

- GLOBULARES: • Prolaminas: Zeina (maíz), gliadina (trigo),

hordeína (cebada).• Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina

(arroz).• Albúminas: Seroalbúmina (sangre),

ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).

- FIBROSAS:• Colágenos: En tejidos conjuntivos,

cartilaginosos.• Queratinas: En formaciones epidérmicas:

pelos, uñas, plumas, cuernos.• Elastinas: En tendones y vasos

sanguineos.• Fibroínas: En hilos de seda, (arañas e

insectos).

HETEROPROTEÍNAS.

- GLUCOPROTEÍNAS:• Ribonucleasa• Mucoproteínas• Anticuerpos• Hormona luteinizante- LIPOPROTEÍNAS:• De alta, baja y muy baja densidad, que

transportan lípidos a la sangre.- NUCLEOPROTEÍNAS:• Nucleosomas de la cromatina.• Ribosomas.