proteinas biocel corregida
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PROTEINAS
Las proteínas Son grandes moléculas formadas por la
unión de varios aminoácidos. Las proteínas cumplen una función esencial en el organismo de los seres vivos, pues están involucradas en todos los procesos biológicos que ocurren en el cuerpo
PROTEINAS
Aminoácidos Los aminoácidos son moléculas orgánicas
pequeñas que contienen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2). El grupo carboxilo es ácido débil, mientras que el grupo amino es básico débil.
Enlace peptídico Unión de dos aminoácidos mediante la
pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro.
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
La forma de una proteína es especificada por su secuencia de aminoácidos
Las proteínas se pliegan en una conformación de menor energía
Adaptan una gran variedad de formas complejas La hélice a y la lamina B son patrones de
plegamiento comunes Los hélices se forman fácilmente en las
estructuras biológicas Las laminas B forman estructuras rígidas
centrales en muchas proteínas
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Estructura primaria La estructura primaria de las proteínas
hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminar
a-hélice
Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
b-laminar También se denomina hoja plegada o
lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag,
forzada por la rigidez del enlace peptídico y la polaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Estructura terciaria. Resulta del plegamiento sobre sí misma de la
estructura secundaria. De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica.
La estructura terciaria es, por tanto, un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estructura cuaternaria Cuando varias proteínas se
unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.
FUNCION DE LAS PROTEINASEnzima: catálisis de la ruptura o formación de un enlace covalenteProteínas estructurales: proporcionar soporte mecánico a las células y tejidosProteinas de transporte: transportar moleculas pequeñas o ionesProteinas motoras: generar movimientos en las células y tejidosProteinas de deposito: almacenar pequeñas moléculas o ionesProteinas de señalización: transmitir señales de una célula a la otraProteinas receptoras: detectar señales y transmitirlas a la maquinaria de respuesta de la célulaProteinas reguladoras génicas: unirse al DNA para activar o desactivar genes
REGULACION DE LA FUNCION PROTEICA
Dentro de la célula, la mayor parte de las proteínas y enzimas notrabajan continuamente, o con la velocidad máxima. Por elcontrario, su actividad esta regulada de modo tal que la célulapuede mantenerse a si misma en un estado de equilibrio, en elque solo genera aquellas moléculas que requiere paradesarrollarse en forma adecuada bajo las condiciones comunes.Para alcanzar este equilibrio, las actividades de las proteínascelulares se controlan de un modo integrado teniendo en cuentaque reacciones se están produciendo en otras partes de la célula.Mediante la coordinación de cuando- y energéticamente unadepleción de sus reservas energéticas por la acumulación demoléculas que no requiere mientras que esta agotando susreservas de sustratos críticos.
LAS ACTIVIDADES CATALITICAS DE LAS ENZIMAS SE REGULAN A MENUDO POR OTRAS MOLECULAS
Regulación por otras moléculas:
El tipo mas común de control se produce cuando otra moléculaque no sea un sustrato se una a una enzima en un sitioregulatorio especial por fuera del sitio activo, lo cual altera lavelocidad en la que la enzima convierte sus sustratos enproductos. En la inhibición por retroalimentación, una enzimaque actúa inicialmente en una vía de reacción es inhibida poruno de los productos finales de esta vía.
La inhibición por retroalimentación es una regulación negativa:impide que una enzima actué. Las enzimas también pueden
estarsujetas a regulación positiva, en la cual la actividad enzimática
esestimulada por una molécula reguladora en lugar de serinhibida.
LAS ENZIMAS ALOSTERICAS TIENEN DOS SITIOS DE UNION QUE SE INFLUYEN RECIPROCAMENTE
Regulación por alosteria:
A medida que se aprendió mas acerca de la inhibición por retroalimentación,los investigadores se dieron cuenta de que muchas enzimas deben tener al menos
dossitios de unión diferentes sobre su superficie: el sitio activo que reconoce a los
sustratosy un segundo sitio que reconoce a una molécula reguladora. Estos dos sitios debencomunicarse de una forma que permita que los procesos catalíticos en el sitio activosean influidos por la unión de la molécula reguladora en un sitio separado de lasuperficie de la proteína.Durante la inhibición por retroalimentación, por ejemplo la unión de un inhibidor a
unsitio sobre la proteína lleva a que esta cambie a una conformación en la que su sitioactivo- localizado en otra parte de la molécula- llega a ser menos adaptado a la delsustrato. Muchas – si no todas- las moléculas proteicas son alostericas: pueden
adoptardos o mas conformaciones ligeramente diferentes, y su actividad es regulada por elcambio de una a otra forma.
REGULACION POR FOSFORILACION
Regulación por fosforilación:
Un segundo método utilizado con frecuencia por las células
eucariontes para regular la actividad proteica implica la unión
covalente de un grupo fosfato a una de sus cadenas laterales de
aminoácidos.
LAS PROTEINAS QUE UNEN GTP TAMBIEN SE REGULAN POR LA GANANCIA Y PERDIDA CICLICA DE UN GRUPO FOSFATO
Regulación por ganancia y perdida cíclica de un grupo
fosfato:En este caso, en lugar de ser transferido
enzimáticamente del ATP a la proteína, el
fosfato es parte de un nucleótido de guanina- sea la guanosina trifosfato (GTP)
o bien la guanosina difosfato (GDP)- que se une estrechamente a la proteína.
Estas proteínas fijadoras de GTP están en sus conformaciones activas con GTP
unido; la proteína misma hidroliza luego el GTP a GDP- con liberación de un
fosfato- y cambia a una conformación inactiva. Como en el caso de la
fosforilación proteica, este proceso es reversible. La conformacion activa se
recobra mediante la disociación del GDP, seguida de la unión de una moléculanueva de GTP.
LA HIDRÓLISIS DE LOS NUCLEOTIDOS PERMITE A LAS PROTEINAS MOTORAS PRODUCIR GRANDES MOVIMIENTOS EN LAS CELULAS
Regulacion proteica por hidrólisis de los nucletidos
los nucleotidos en la imagen son los azucares , ribosa , manosa etc, con un grupo fosfato y una base nitrogenada como muestra el dibujo, llega el ATP lo hidrolisa y rompe los enlaces de fosfato y por eso se convierte en ADP
LAS PROTEINAS FORMAN A MENUDO GRANDES COMPLEJOS QUE FUNCIONAN COMO MAQUINARIAS PROTEICAS
Regulación por maquinarias proteicas:Las células construyeron maquinarias proteicas capaces de llevar a cabo lamayor parte de las reacciones biológicas. Las células emplean maquinariasproteicas por la misma razón que el hombre invento los aparatos mecánicos yelectrónicos: casi en cualquier tarea, las manipulaciones que están especial
En la mayor parte de tales maquinarias proteicas la hidrólisis de nucleotidostrifosfatos unidos (ATP o GTP) conduce a una serie de cambiosconformacionales ordenados en algunas de las subunidades proteicas, quepermiten el ensamblado de proteínas para moverse coordinamente. De estemodo, las enzimas apropiadas pueden dirigirse hacías las posiciones donde
sonnecesarias para llevar a cabo reacciones sucesivas en serie, como en la
síntesisde proteínas sobre un ribosoma ,donde un gran complejo multiproteico semueve rápidamente a lo largo de este.