proteinas
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ORLANDO PÉREZ DELGADOBIÓLOGO
C.B.P 7442
Una de las múltiples funciones delos aminoácidos en las célulasvivientes es la de servir comounidades monómeras a partir delas cuales se sinteticen cadenaspolipeptídicas de proteínas.
La mayoría de las proteínascontienen en proporcionesdiferentes, los mismos 20 L-alfa-aminoácidos.
Aminoácidos Esenciales Aminoácidos No Esenciales
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg)
Metionina (Met)
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Son en número de 20, pero además sepuede mencionar a la Selenocisteína yla Pirrolisina pero aún no clasificados
Los aminoácidos contienen gruposfuncionales amino y carboxilo. Enun alfa-aminoácido, ambos estánunidos al mismo átomo decarbono.
En las proteínas sólo existenL-alfa-aminoácidos
Los aminoácidos pueden tener carganeta positiva, negativa o cero
Estructura ionicamente correctapara un aminoácido a pHfisiológico o cerca de el (A). Laestructura sin carga que semuestra en (B) no puede existira ningún pH, pero es posibleusarla por conveniencia cuandose describe la química de losaminoácidos.
L – alfa aminoácidos presentes en las proteínas
Con cadenas laterales alifáticas
Glicina Gli (G)
Alanina Ala (A)
Valina Val (V)
Leucina Leu(L)
Isoleucina Ile (I)
Con cadenas laterales que contienen azufre
Cisteína Cis (C)
Metionina Met (M)
Con cadenas laterales que tienen grupo hidroxilo
Serina Ser (S)
Treonina Tre (T)
Tirosina Tir (Y)
Con cadenas laterales con contienen grupos ácidos o sus
amidas
Ácido aspártico Asp (D)
Asparagina Asn (A)
ÁcidoGlutámico
Glu (E)
Glutamina Gln(Q)
Con cadenas laterales con contienen grupos básicos
Arginina Arg (R)
Lisina Lis (K)
Histidina His (H)
Con cadenas laterales con contienen anillos aromáticos
Hisitidina His (H)
Fenilalanina Fen (F)
Tirosina Tir (Y)
Triptófano Tri (W)
Iminoácidos
Prolina Pro (P)
Hidrófobos Hidrofílicos
Alanina Acido Aspártico Histidina
Fenilalanina Ácido glutámico Lisina
Isoleucina Arginina Serina
Metionina Asparagina Treonina
Prolina Cisteína
Tirosina Glicina
Triptófano Glutamina
Valina
La polimerización de los L-alfa-aminoácidos por enlacespeptídicos constituye el marcoestructural para las proteínas.
Las estructuras pepitídicas se escriben conel residuo amino-terminal (el residuo conun grupo de alfa amino libre) a laizquierda y con el residuo carboxiloterminal (el residuo con un grupo alfacarboxiIo libre) a la derecha. Este péptidotiene un solo grupo alfa amino libre y unsolo grupo alfa carboxilo libre.
SECUENCIAS PRIMARIA DE LOS PÉPTIDOS
La mutación del DNA que altera codonespuede producir la inserción de gruposaminoacilo inapropiados en un polipéptido oproteína.
Las células animales,vegetales y bacterianascontienen diversospolipéptidos de pesomolecular bajo (3 a 100residuos aminoacilos) quetienen actividad fisiológicaimportante.
El glutatión, en el cual el glutamatoamino-terminal está enlazado a lacisteína por un enlace alfa no peptidico,es requerido por varias enzimas.El glutatión y la enzima glutatiónreductasa participan en la formación delos puentes disulfuro correctos denumerosas hormonas proteinicas ypolipeptidicas así como también en elmetabolismo de los xenobióticos
El glutatión también beneficia al cuerpopara reparar el daño celular causado porla contaminación, el estrés y la fatiga.
Los antibióticos polipeptídicos elaboradospor hongos contienen aminoácidos D y Lasí como otros no presentes en lasproteinas. Ejemplos son la tirocidina y lagramicidina S, polipéptidos cícIicos quecontienen n-fenilalanina y el aminoácidono proteinico ornitina.
La bacitracina es el nombre de unantibiótico producido por una mezclade polipéptidos cíclicos relacionadosunos con los otros y producidos porcepas de la bacteria Bacillus subtilis.
La hormona liberadora detirotropina. Un polipéptido demamífero puede contener másde un pépido con actividadfisiológica potente. Dentro dela estructura primaria de labeta-lipotropina (hormonahipofisaria que estimula laliberación de ácidos grasos deltejido adiposo)
HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS
FIBROSAS GLOBULARES
COLÁGENO
QUERATINA
ELASTINA
FIBROINA
ALBÚMINA
GLOBULINAS
HISTONAS
ENZIMAS
MucinasAnticoagulantes
Glucoproteína A y B
α Globulinasβ Globulinasγ Globulinas
GLUCOPROTEÍNAS
FOSFOPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
CROMOPROTEÍNAS
OvoalbúminaSeroalbúminaLactoalbúmina
VitelinasCaseina
HemoglobinasHemocioninas
Citocromos
HDL. LDL, VLDL
PRIMARIALa estructura primaria de la cadenapolipeptídica de una proteína es el ordenen el cual los aminoácidos se unen eincluye la ubicación de los enlacesbisulfuro.
SECUNDARIA
La interconversión de estructurasconformadas no implica la rotura deuniones covalentes sino la rotura yrestablecimiento de fuerzas nocovalentes (puentes de hidrógeno,puentes salinos, interaccioneshidrófobas) que estabilizan unaconformaci6n dada.
COLÁGENO Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten lasfuerzas de tracción.
En los tendones lo están en haces paralelos que sealinean a lo largo del eje principal de tracción. En elTEJIDO ÓSEO adulto y en la córnea se disponen enláminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí,mientras las fibras forman ángulo recto con las de lascapas adyacentes.
TERCIARIA
La mayoría de ellas adquierenformas tridimensionalescomplejas denominadasestructuras terciarias
Durante el enrollamiento de la cadenapeptídica, para dar origen a laestructura terciaria, los puentes dehidrógeno y la interacciones iónicas ehidrofóbicas entre una parte de lacadena y otra son las fuerzas quemantienen los pliegues en posiciónespacial correcta.
La estructura terciaria describe laconformación definitiva y específica de laproteína.
CUATERNARIA En la estructura cuaternaria se consideran moléculasproteicas superiores a los 50 mil daltons en donde lassubunidades constitutivas pueden ser idénticas odiferentes y se asocian para formar dímeros, trímeros ytetrámeros. En algunos casos las cadenas aisladas soninactivas, pero en otros pueden cumplir la mismafunción que el complejo, aunque con diferente cinética.
La albúmina es una proteína que seencuentra en gran proporción en elplasma sanguíneo, siendo la principalproteína de la sangre, y una de las másabundantes en el ser humano. Essintetizada en el hígado.
La insulina es un polipéptido formado por51 residuos de aminoácidos y fue laprimera estructura primaria de proteínaque se determinó y la primera proteínasintetizada.
Las inmunoglobulinas songlicoproteinas que actuan comoanticuerpos. Pueden encontrarsecirculando en sangre, en lassecreciones o unidas a la superficiede las membranas de los linfocitos B.
Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractosintestinal y digestivo.
Interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos
Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Supresencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia aestos linfocitos. Está practicamente ausente en el suero.
Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y esproducida en grandes cantidades durante respuestas secundarias aantígenos timodependientes. Esta inmunoglobulina atraviesa laplacenta confiriendo protección al feto durante el embarazo.
Secretada principalmente en respuestas humorales primariastimodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de bajaafinidad pero presenta gran avidez por antígenos multivalentesespecialmente bacterianos.
Las proteínas chaperonasson un conjunto deproteínas presentes entodas las células, muchasde las cuales son proteínasde choque térmico, cuyafunción es la de ayudar alplegamiento de otrasproteínas recién formadasen la síntesis de proteínas.
La mioglobina es una proteína de losmúsculos esquelético y cardiaco. Cuandousted hace ejercicio, los músculosconsumen el oxígeno disponible. Lamioglobina tiene oxígeno fijado a ella, locual brinda oxígeno extra para que elmúsculo mantenga un nivel de actividadalto durante un período de tiempo mayor.
Bajo condiciones de escasez (por ejemplo,en el ejercicio extenuante), el oxigenoalmacenado se libera para usarse en lasmitocondrias musculares para la síntesisde ATP dependiente de oxígeno.
GRUPO HEM
Cuatro cadenas polipeptídicas
(globinas) a cada una de las
cuales se une un grupo
hemo, cuyo átomo de hierro es
capaz de unirse de formareversible al oxígeno.
Los carbonos de los anillos pirrolicos y delos puentes de metileno son coplanares yel átomo de hierro (Fe2+) esta casi en elmisma plano.
El bióxido de carbonogenerado en los tejidosperiféricos se combina conel agua para formar ácidocarbónico el cual se disociaen iones bicarbonato yprotones. La hemoglobinadesoxigenada actúa comoun amortiguador al fijarprotones y liberarlos en lospulmones.
METALOHEMOGLOBINACARBOXIHEMOGLOBINAOXIHEMOGLOBINACARBAMINOHEMOGLOBINA
En tanto que la mutación de ciertosresiduos críticos de la hemogIobina (comolas histidinas E7 o F8) tiene consecuenciasgraves, es posible que la mutación demuchos residuos superficiales, alejadosdel sitio de fijación del hem, no setraduzca en anormalidades clínicas.
Las anemias comunes (reducciones en lacantidad de eritrocitos o de hemoglobinaen la sangre) se deben al deterioro de lasíntesis de hemoglobina (por ejemplo, endeficiencia de hierro; o a la producciónalterada de eritrocitos (es el caso de ladeficiencia de ácido fólico o vitamina B12.
Una HbA 1c elevada, que indicacontrol deficiente de la glucosasanguínea, puede guiar al médico enla selección del tratamientoapropiado (por ejemplo, un controlmás riguroso de la alimentación ouna dosificación mayor de insulina).
Cuando la glucosa sanguínea entraa los eritrocitos, la hemoglobina esglucosilada de manera noenzimática y su hidroxilo anoméricoderiva los grupos amino presentesen los residuos lisil y en lasterminales amino.
La fracción de hemoglobinaglucosilada, normalmente alrededorde 5%, es proporcional a laconcentración de glucosa en lasangre. Por tanto, la medición deHbA1c proporciona información útilpara el manejo de la diabetessacarina.
Prión
Un prión es una proteínapatógena que tiene alterada suestructura terciaria, teniendo unincorrecto plegamiento.
La definición científica dice que unprión es la forma alterada de unaproteína celular funcional (PrP enmamíferos), que ha perdido sufunción normal, pero que haadquirido la capacidad de transformarla forma normal en patológica.
ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORMES
INSOMNIO FAMILIAR FATAL