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Objetivos: Explicar las relaciones entre estructuras y funciones de proteínas en procesos comola actividad enzimática, flujo de iones a través de membranas y cambios conformacionales enprocesos de motilidad celular y contracción muscular.

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Son proteínas que regulan la actividad metabólica, son biocatalizadores que rompeno forman enlaces en las moléculas a tº corporal y aceleran la velocidad de lasreacciones químicas en las células.

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• Especificidad: es la capacidad de actuar sobre un sustrato específico al cual se unenpor interacciones débiles en el sitio activo.•Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.•Poder catalítico: Tienen una gran capacidad de acelerar la velocidad de unareacción.•Reciclaje: Las enzimas se “reciclan”: No sufren transformación en la reacción quecatalizan

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3. Algunas enzimas conservan elnombre común que se le asigno cuandose descubrio. Por ej: Tripsina, Pepsina,Ptialina.

1. El nombre de una enzima sederiva de la reacción químicaque cataliza, con el sufijo-ASA.Por ej: lactasa proviene delsustrato lactosa.

2. A veces toma como base la reacción quecataliza. Por ej: alcoholdeshidrogenasa, lareacción que cataliza es "deshidrogenar“el alcohol etílico.

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Las enzimas actúan sobre un sustrato especifico que se une al sitio activo y nocambian en la reacción. De esta unió se obtienen los productos

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MODELO LLAVE-CERRADURA

El sitio activo y sustratoson perfectamentecomplementarias, comouna llave encaja en unacerradura. Hayreconocimientomolecular

Corresponde a la forma en que el sustrato se une al sitio activo la enzima

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MODELO AJUSTE INDUCIDO

La unión del sustratoinduce un cambio en elsitio activo de la enzimaque sufre un cambioconformacional y seajusta al sustrato, es unreconocimientomolecular dinámico.

Corresponde a la forma en que el sustrato se une al sitio activo la enzima

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Las enzimas actúan sobre los sustratos y no cambian en la reacción, algunasrequieren de cofactores inorgánicos

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•Si la unión proteína +cofactor es fuerte,entonces el cofactorpuede ser un ion. Ej: elMagnesio

•Si la unión proteína+cofactor es débil, elcofactor recibe elnombre de coenzima.Ej: las vitaminas

•La proteína que forma la enzima para tener actividad catalítica necesita unirse aquímicos llamados Cofactor

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Reacción enzimática:Ellas actúan en pequeñacantidad y se recuperanindefinidamente.

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El pH. óptimo es el neutro, excepto la pepsina estomacal actúa a pH=2, y lafosfatasa alcalina intestinal, un pH= 12

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Las enzimas están activas al máximo a una tº óptima=37ºC.Enzimas inactivas a tº bajas, se desnaturalizan e inactivan a 50ºC.

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InhibidoresEnzimáticos

Inhibidores Irreversibles

El inhibidor se une fuertemente a la enzima

Inhibidores Reversibles

El inhibidor se une a la enzima por enlacesdébiles, y el complejo [EI] se encuentra enequilibrio con las formas libres [EeI]. Pueden ser:•Competitivos•No Competitivos•Acompetitivos

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen suactividad. El bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno o corregir undesequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidoresenzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas, Los tipos son:

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InhibidoresCompetitivos

El inhibidor tieneestructura similar alsustrato.

El sustrato y elinhibidor compitenpor unirse al sitioactivo de la enzima

Inhibidores No Competitivos

El inhibidor se une a laenzima en un sitiodiferente al sitio activo.Esta unión ocasionacambios en la estructurade la enzima y no escapaz de unirse alsustrato

Inhibidores Acompetitivos

El inhibidor se une tanto ala Enzima [E] como alcomplejo Enzima-Sustrato[ES], en un sitio distinto alsitio activoMientras el inhibidor estáunido al complejo [ES] nose forman los productos

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Las Ribozimas, son enzimas que no son proteínas. Algunas moléculas de ARN puedenfuncionar como catalizadores biológicos, también poseen un centro activo que se uneespecíficamente a un sustrato y que facilita su conversión en un producto. Lasribozimas, al actuar como "tijeras moleculares", permitirán manipular el RNAfácilmente

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Estructura proteica

Actividad enzimática

Factores que afectan la actividad enzimática

Modelo interacciónEnzima - Sustrato

Excepto ribozima

•Reactivo-sustrato

•Acción específica•Disminuyen energía de activación (aceleran reacción química)•Reutilizables

ProteasaproteínasLipasaLípidosGlucosidasaHidratos de CarbonoNucleasas Ácidos nucleicos

Cofactoresiones y coenzimasFactores pH - t°- Concentración sustrato- DesnaturalizaciónInhibidores Reversibles competitiva, no competitiva./ reversible

Estr

uct

ura

Sitio activoEnzimas simples holoproteinasEnzimas conjugadas Apoenzimas: parte proteica inactiva.Holoenzima activa

+ Cofactor enzimático

Metaloenzima (ión)Cl, Mg, Mn, Cu, Zn, Na, K-Fe

Coenzima (M. orgánica )Derivan de Vitaminas B2–B3 – B5

Llave cerradura Encaje inducido

Regulación génica ConstitutivaInducidas o adaptativas