Universidad SEK Facultad de Salud y Ciencias de la Actividad Física Carrera de Nutrición y Dietética

Nutrición Básica I

Unidad I. Macronutrientes

PROTEINA y AMINOÁCIDOS (AA)

En 1838, el químico Gerardus Jolians Mulder bautizó con el nombre proteínas a un grupo de sustancias de naturaleza orgánica compuestas por carbono (C), oxígeno (O), hidrógeno (H), nitrógeno (N) y ocasionalmente azufre (S), descritas tanto en plantas como en animales. Fue como reconocimiento a su importancia estructural y funcional en la materia viva que se denominaron así, ya que la palabra proteína proviene de la voz griega "proteios" que significa de "primera clase". Las proteínas son elementos esenciales para la vida, el crecimiento y la reparación, el buen funcionamiento y la estructura de todas las células vivas. Las hormonas, como la insulina, controlan el nivel de azúcar en la sangre; las enzimas, como las amilasas, las lipasas y las proteasas, son cruciales para la digestión de los alimentos; los anticuerpos nos ayudan a combatir las infecciones; las proteínas musculares permiten la contracción, etc. Por lo tanto, las proteínas son efectivamente esenciales para la vida.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS EN EL ORGANISMOExisten 20 aminoácidos que entran a formar parte de las proteínas de nuestro organismo. Ello permite que existan posibilidades prácticamente infinitas de polímeros diversos. Por lo mismo, las proteínas pueden desempeñar una diversidad de funciones entre las que podemos destacar.

Formación de péptidos y proteínas: es su destino cuantitativamente más importante Funciones de los propios aminoácidos que no implican transformaciones de sus

moléculas. Las más conocidas son las funciones de neurotransmisión del glutamanto y de la glicina.

Proteínas con función enzimática: La mayor parte de las proteínas son enzimas. Las enzimas, son biocatalizadores y como tales, la función de las enzimas es servir como catalizador para la mayoría de procesos bioquímicos del organismo.

Proteínas con función hormonal: Las hormonas son sustancias que segregan células especializadas para modificar el funcionamiento de otras células que estén dotadas de un receptor adecuado. La naturaleza de algunas hormonas es proteica como en el caso del glucagón o la insulina o las hormonas que segrega la hipófisis como la calcitonina o la hormona del crecimiento.

Proteínas con función de reconocimiento de señales: Las proteínas que realizan la función de reconocimiento de señales químicas están situadas en la superficie de las células. Existen receptores de anticuerpos, de bacterias, de virus, de neurotransmisores

Proteínas con función de transporte: Los transportadores biológicos son siempre proteínas y son las encargadas de transportar moléculas polares a través de la membrana plasmática o bien, transportar moléculas hidrofóbicas a través de un medio acuoso como en el caso del transporte de oxígeno o de lípidos en la sangre.

Proteínas con función estructural: Fenómenos tan importantes como la división celular o el transporte intracelular, son dirigidos por el citoesqueleto de las células, un armazón alrededor del cual se organizan los componentes de la célula. Este citoesqueleto es de naturaleza proteica.

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Proteínas con función de defensa: La función de defensa realizada por algunas proteínas, se encargan de discriminar las sustancias extrañas al organismo. Un ejemplo de esta función, es la inmunoglobulina, una proteína con función defensiva que se encarga de reconocer organismos o moléculas extrañas, uniéndose a ellos para facilitar su destrucción que es llevada a cabo por las células del sistema inmunitario.

Proteínas con función de movimiento: Las proteínas están relacionadas con la motricidad de los seres vivos. Por ejemplo, la miosina y la actina, son responsables de la contracción de los músculos. Las células se mueven mediante cilios y flagelos y este movimiento está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.

Proteínas con función de reserva: Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la gliadina del grano de trigo, la ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeína de la cebada o la lactoalbúmina de la leche. Todas ellas sirven para el desarrollo del embrión como reserva de aminoácidos.

Proteínas encargadas de transducción de señales: Las proteínas, sirven de mediación para la obtención de señales en el organismo. Ejemplo de esta función, es el proceso de la visión donde la rodopsina, una proteína, convierte los fotones en impulsos nerviosos.

Proteínas con función reguladora: Muchas proteínas se unen al ADN, controlando de esta forma la transcripción génica. El organismo se asegura de esta forma de tener las proteínas necesarias para desempeñar sus funciones. Proteínas como la ciclina son responsables de regular las distintas fases del ciclo celular.

Los Aminoácidos: piezas fundamentalesLas proteínas están formadas por aminoácidos, las piezas básicas, que van unidos entre sí por uniones llamadas peptídicas. Una proteína normal puede contener 300 aminoácidos o más. Cada proteína tiene un número y una secuencia específicos de aminoácidos. La forma de la molécula, estructuras tridimensionales, es importante ya que suele determinar la función de la proteína.

Los aminoácidos contiene carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (lo que las diferencia de los hidratos de carbono y lípidos) y algunos contienen sulfuro. Contienen:- Un grupo carboxilo (-COOH).- Un grupo amino (-NH2).- Un grupo distintivo "R" (radical).

Organización de las Proteínas: EstructuraLa mayoría de las proteínas con funciones catalíticas, reguladoras, de transporte ó de reserva tiene una estructura globular. Estas funciones dependen de su estructura. La secuencia de ordenamiento de los aminoácidos dentro de una cadena polipeptídica se le conoce como estructura primaria, y ésta determina la estructura de la proteína. La importancia de este ordenamiento se debe a que los aminoácidos posicionados correctamente pueden interactuar y plegarse adecuadamente. La estructura secundaria es más difícil de definir: viene condicionada por el establecimiento de puentes de hidrogeno entre los aminoácidos de una misma cadena (disposición en hélice alfa) o entre aminoácidos de cadenas diferentes.

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Este tipo de conformación espacial es el resultado del plegamiento de las cadenas polipeptídicas debido a la formación de enlaces débiles entre las mismas y recibe el nombre convencional de estructura terciaria. Cuando la proteína está constituida por varias cadenas peptídicas se alcanza un nivel superior de estructura espacial que se denomina estructura cuaternaria.

La estructura espacial de una proteína, es decir, su estructura terciaria (o cuaternaria en su caso), es decisiva para su funcionalidad. La pérdida de la estructura terciaria (producida por el calor, Ácidos, detergentes ó disolventes orgánicos) se llama desnaturalización.

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNASLos procesos de cocción y digestión producen desnaturalización de las proteínas en la dietaLa pérdida de la estructura terciaria (producida por el calor, Ácidos, detergentes ó disolventes orgánicos) se llama desnaturalización. Esto produce la disminución ó eliminación de su función biológica

Las proteínas deben de ser hidrolizadas en sus componentes (aminoácidos) para poder ser absorbidos. Las enzimas proteolíticas, que son responsables por la degradación de las proteínas, son producidas por 3 órganos: estómago, páncreas e intestino delgado.

En el estómago se sintetiza el pepsinógeno (la forma inactiva de la pepsina). Esta pro-enzima se secreta en respuesta a la hormona gastrina y, en el medio ácido del estómago, se convierte en su forma activa pepsina. La acción de la pepsina gástrica permite que las proteínas se hidrolicen a polipéptidos, oligopéptidos y pequeñas fracciones de aminoácidos.

La proteína parcialmente digerida pasa al duodeno. La presencia de proteínas (y grasas) estimulan la liberación de la hormona colecistokinina (CCK) desde las paredes del intestino. La

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CCK viaja por la circulación al páncreas y vesícula estimulando la liberación de enzimas proteolíticas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa que son liberadas al intestino. Estas enzimas continúan la degradación de los enlaces peptídicos que permiten la formación del 30 % de los oligopéptidos y el 70% de los aminoácidos.

Finalmente, las células intestinales secretan aminopeptidasas que catalizan la hidrólisis de péptidos que contienen un pequeño número de aminoácidos, los cuales se hidrolizan en el citoplasma de la célula mediante la acción de peptidasas intracelulares.

Absorción de los Aminoácidos a través del Entericitos

Los aminoácidos libres son transportados a través del enterocito (célula intestinal) por un sistema de trasporte activo ligado a sodio. Los dipéptidos y tripeptidos son transportados por sistemas de transporte activo ligado a Hidrógeno.

Dentro del enterocito, los péptidos son hidrolizados en el citosol a aminoácidos antes de ser liberados a la circulación portal. Así, sólo los aminoácidos entran a la vena porta y son metabolizados ya sea por el hígado o liberados a la circulación donde se incorporan al pool ó reservorio de aminoácidos. (*Nota: los aminoácidos ramificados son ejemplo de aminácidos que no se metabolizan en el hígado, sino son enviados del hígado a la circulación.)

Los alimentos, esencialmente ovoproductos, carnes, pescados, lácteos, cereales y legumbres son los que nos aportan proteínas en la dieta. Ingeridos en la alimentación, los procesos de digestión y absorción permiten, que mediante la acción de enzimas proteolíticas las proteínas se hidrolicen liberando los aminoácidos que las forman y que estos, se asimilen, a través de las microvellosidades de las células intestinales.

Clasificación de los Aminoácidos según la capacidad de síntesisEl cuerpo está formado de 20 amino ácidos, cada uno con un destino metabólico distinto, diferentes actividades en diferentes vías metabólicas en diferentes órganos, y diferentes composiciones en diferentes proteínas corporales.

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Los aminoácidos se clasifican en esenciales (aminoácidos indispensables que el organismo no produce y deben obtenerse a través de la dieta) o no esenciales (aminoácidos no indispensables que el cuerpo puede producir de forma endógena a partir de otras proteínas ó a partir de intermediarios del metabolismo de los hidratos de carbono).

Existen ocho aminoácidos que se consideran esenciales para los adultos: leucina, isoleucina, valina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano y lisina. En el caso de los niños, la histidina es también considerada esencial. La histidina no se sintetiza en nuestros tejidos sino que es aportada por la microbiota intestinal. Este aporte podría ser insuficiente cuando los requerimientos fueran altos y la microbiota escasa. Esto es lo que sucede en los recién nacidos, especialmente cuando son prematuros ó pequeños para su edad.

Además existen aminoácidos que deberían de incluirse en la dieta en determinados casos particulares: arginina, cisteína y tirosina a los cuales se les conoce como aminoácidos semiesenciales.

En el caso de la arginina, éste es un aminoácido que se sintetiza en el hígado y forma parte del ciclo de la urea. Por ello, una gran cantidad de la arginina utilizable para otras funciones tiene que “escapar” este ciclo, lo que supone una cierta limitación que puede ponerse de manifiesto en casos de requerimientos acentuados.

En cuanto a la cisteína y la tirosina, se forman en el organismo a partir de dos aminoácidos esenciales, metionina y fenilalanina respectivamente. Sólo se plantearían la necesidad de añadir estos aminoácidos a la dieta cuando no funcionaran adecuadamente las enzimas responsables de su formación, lo que puede ocurrir en recién nacidos inmaduros. En estos casos también la taurina, amina que se utiliza conjugación de los ácidos biliares y que procede de la cisteína.

Aminoácidos Esenciales Aminoácidos no EsencialesHistidina (en los niños)Isoleucina*Leucina*LisinaMetioninaFenilalaninaTreoninaTriptofanoValina*

*aminoácidos Ramificados** aminoácidos conocidos como semiesenciales

AlaninaArginina**AsparaginaÁcido AspárticoCisteina**(Cistina)Ácido GlutámicoGlutamina**Glicina**Prolina**SerinaTirosina**

Síntesis de Proteínas: determinado por el ADN de las células.Las proteínas se componen de 20 aminoácidos. De manera similar al alfabeto, como si se tratase de letras, los aminoácidos pueden combinarse de millones de formas diferentes para

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crear "palabras" y todo un "lenguaje" proteico. Dependiendo de la secuencia en la que se combinen, la proteína resultante llevará a cabo una función específica en el organismo.

Las proteínas se sintetizan en las células determinadas por el código genético almacenado en el núcleo celular en forma de ADN (ácido desoxirribonucleico). La síntesis de proteínas o traducción del ADN es el proceso anabólico mediante el cual se forman las proteínas mediante la unión de amino ácidos. El ADN contiene el código para la síntesis de todas las proteínas corporales. Como existen veinte aminoácidos diferentes y sólo hay cuatro nucleótidos en el ARN (Adenina, Uracilo, Citosina y Guanina), es evidente que la relación no puede ser un aminoácido por cada nucleótido, ni tampoco por cada dos nucleótidos, ya que los cuatro tomados de dos en dos, sólo dan dieciséis posibilidades. La colinearidad debe establecerse como mínimo entre cada aminoácido y tripletes de nucleótidos. Como hay sesenta y cuatro tripletes diferentes (combinación de cuatro elementos o nucleótidos tomados de tres en tres con repetición), es obvio que algunos aminoácidos deben tener correspondencia con varios tripletes diferentes. Los tripletes que codifican aminoácidos se denominan codones.

Las proteínas se sintetizan en las células determinadas por el código genético almacenado en el núcleo celular en forma de ADN La formación de ARNm comienza en el núcleo con la separación de 2 cadenas que forman la molécula de ADN. Cada secuencia de 3 bases (CODON) en la cadena de ADN codifica para uno de los 20 aminoácidos constituyentes de las

proteínas.

Diferentes tipos de ARN de transferencia (ARNt), se combina específicamente con uno de los 20 aminoácidos. Uno de los extremos de la molécula de ARNt se une a un aminoácido específico que viene determinado por el anticodón presente en el otro extremo de ARNt. Un anticodón es una secuencia de tres bases complementarias con la secuencia del codón del ARNm que codifica para ser aminoácido

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El ARN de transferencia, que lleva unido el aminoácido, se dirige hacia el complejo formado por el ARNm y el ribosoma. El anticodón de ARNt se empareja con el codón presente en el ARNm. Un segundo ARNt se une a este complejo. El primer ARNt transfiere su aminoácido al segundo ARNt antes de separarse del ribosoma. El segundo ARNt lleva ahora 2 aminoácidos unidos que constituyen el inicio de la cadena polipeptídica. Después el ribosoma mueve la cadena de ARNm de

manera que el siguiente codón de ARNm está disponible para unirse a un nuevo ARN de transferencia.

El ribosoma continúa desplazando la cadena de ARNm hasta que se termina de formar la cadena polipeptídica. La síntesis se esta cadena se detiene cuando el ribosoma llega a un codón de ARNm conocido como codón de parada. Una vez que se suelta del ribosoma, la proteína recién formada presenta una secuencia de aminoácidos que viene determinada por la secuencia de bases presente en el ADN del que se partió.

DESTINO METABÓLICO DE LOS AMINOÁCIDOSLos aminoácidos contienen al menos una molécula de nitrógeno en la forma de un grupo amino. Cuando las proteínas se oxidan para producir energía, se produce CO2, agua y nitrógeno que es desechado en forma de urea por la orina. Por el contrario, cuando se sintetizan las proteínas deben de haber disponibles moléculas de nitrógeno.

El destino final de los aminoácidos en el pool metabólico es: 1) Formación ó reparación de tejidos y 2) Combustión

Formación y Reparación de Tejidos

Los aminoácidos se incorporan a estructuras dentro de los incesantes procesos de síntesis necesarios para equilibrar la constante degradación proteica y conservar inalterada la masa y la composición de órganos y tejidos. Por esto, la síntesis constante requiere de un suministro continuo de aminoácidos como materiales de construcción.

Los grupos amino sobrantes se desechan vía renal en forma de urea (que es sintetizada en el hígado) y es excretado por la orina. De esta pérdida continua surge le concepto de la necesidad de un mínimo proteico alimenticio, proteínas exóngenas que no pueden ser

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sintetizadas y qué, después de haber cubierto las necesidades calóricas, está disponible para reponer el nitrógeno perdido.

Combustión de Aminoácidos

El residuo desaminado de los aminoácidos, llamado cetoácidos, pueden oxidarse completamente liberando energía, pudiendo incrementarse esta tasa oxidativa en condiciones de penuria calórica (hambruna). Los cetoácidos pueden dividirse, según la vía metabólica que tomen, en glucogenéticos y cetogenéticos.

Las proteínas y amino ácidos son una fuente importante de energía para el cuerpo en situaciones de hambruna ó carencia de hidratos de carbono. A pesar de esto, la proteína debe ser conservada para cumplir un gran número de papeles críticos en el cuerpo. La pérdida de más de un 30% de la proteína corporal resulta en una reducción de la fuerza de los músculos involucrados en la respiración, reducción del sistema inmune, reducción de la función de los órganos y la muerte.