Estructura y Propiedades de las Protenas Pgina 1

Mster Ingeniera Biomdica Valencia 13 de Abril 2008

Apellido: Godoy Nombre: Eduardo Jorge

eduardo.godoy@microntel.com

QUIMICA APLICADA INGENIERA BIOMDICA

Trabajo: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

I. INTRODUCCIN - Las protenas son las macromolculas ms abundantes en las clulas animales y constituyen alrededor del 50% de su peso seco. Dentro de las clulas se las encuentra en formas muy variadas: como

constituyente de las membranas biolgicas, como catalizadores1 de reacciones metablicas, enzimas2,

interactuando con los cidos nuclicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores), etc.

Prcticamente, no existe proceso biolgico en el que no participe por lo menos una protena. Se las considera como el

grupo de compuestos que mayor cantidad de funciones desempean en los seres vivos. Estas molculas son

polmeros de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Las protenas pueden ser simples o conjugadas. Las

simples slo estn formadas por aminocidos. Las conjugadas contienen adems de la o las cadenas polipeptdicas,

grupos no proteicos, denominados grupos prosteicos. Para entender los aspectos estructurales y las caractersticas

qumicas de las protenas, es fundamental analizar primero la de sus monmeros.

II. AMINOCIDOS - Como su nombre lo indica, cada aminocido est formado por un grupo amino y un grupo cido carboxlico, unidos a un tomo de carbono central, el que adems tiene unido siempre un tomo de hidrgeno y una

cadena lateral de caractersticas variables. Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo, los aminocidos son

anfolitos3, dependiendo del pH del medio, es su comportamiento, como cidos o como bases.

Fig. 1: Frmula general de un aminocido.

Como muestra la frmula, el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o resto (R). Es en dichos grupos R, donde

las molculas de los veinte aminocidos que forman parte de las protenas se diferencian unas de otras. En la glicina, el ms

simple de los cidos, el grupo R se compone de un nico tomo de hidrgeno. En otros aminocidos el grupo R es ms

complejo, conteniendo carbono e hidrgeno, as como oxgeno, nitrgeno y azufre. De acuerdo con la naturaleza de R podemos

clasificar a los aminocidos en polares (con y sin carga) y aminocidos no polares.

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Fig. 2: Estructura qumica de los veinte aminocidos clasificados en cidos, bsicos, neutros polares y neutros no

polares. Las estructuras que se encuentran debajo de los grupos amino y carboxilo son las cadenas laterales R.

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III. AMINOCIDOS ESENCIALES - La sntesis proteica requiere de un constante aporte de aminocidos. Los

organismos hetertrofos4 sintetizan gran parte de estos aminocidos a partir de esqueletos carbonados. Los que

requieren ser incorporados por la ingesta, no pudiendo ser sintetizados, se denominan aminocidos esenciales, y son

producidos por plantas y bacterias.

Aminocidos no esenciales y esenciales para el hombre

No esenciales Esenciales

Glutamato Isoleucina

Glutamina Leucina

Prolina Lisina

Aspartato Fenilalanina

Asparagina Metionina

Alanina Treonina

Glicina Triptofano

Serina Valina

Tirosina Histidina

Cistena Arginina ( slo en lactantes)

Tabla 1: Aminocidos esenciales y no esenciales para el hombre.

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IV. ENLACES PEPTDICOS - OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS - Cuando una clula viva sintetiza protenas, el grupo

carboxilo de un aminocido reacciona con el grupo amino de otro, formando un enlace peptdico, el producto de esta

unin es un dipptido. El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un

tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga cadena. El enlace peptdico tiene lugar mediante la

prdida de una molcula de agua entre el grupo amino de un aminocido y el carboxilo de otro: El resultado es un

enlace covalente5 CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir aadiendo aminocidos al

pptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

Fig. 3: Formacin de un enlace peptdico.

Los oligopptidos contienen un nmero indefinido pero pequeo de aminocidos, mientras que los pptidos y polipptidos

constan de un nmero mayor. Se consideran polipptidos a los polmeros de aminocidos de un peso superior a 6000 Daltons6.

Muchas molculas de importancia biolgica con accin hormonal e incluso gran parte de los neurotransmisores son

oligopptidos y pptidos, como se observa en las tablas siguientes.

Los polipptidos naturales de 50 o ms residuos son considerados protenas. Una protena puede estar formada por una sola

cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares dbiles7. Cada protena se forma siguiendo las instrucciones

contenidas en el ADN, el material gentico de la clula. Estas instrucciones son las que determinan cules de los veinte

aminocidos se incorporan a la protena, y en qu orden relativo o secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes

aminocidos establecen la forma final de la protena y sus propiedades qumicas. A partir de las veinte subunidades pueden

formarse una gran variedad de protenas.

Pptidos con funcin hormonal

Nombre N de aminocidos rgano productor rgano blanco Funcin

Oxitocina 9 Hipotlamo tero, glndula

mamaria.

Contraccin del msculo

liso uterino y eyeccin

de leche

Vasopresina (ADH) 9 Hipotlamo Rin, vasos. Anti diurtica y

vasopresora

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Hormona del crecimiento

(GH) 191 Hipfisis Accin generalizada Crecimiento

Hormona luteinizante (LH) 200 Hipfisis Testculos y ovarios

Promueve la sntesis de

los esteroides

andrgenos y

estrgenos, etc.

Hormona Folculo

estimulante (FSH) 200 Hipfisis Testculos y ovarios

Crecimiento de tubos

seminferos y desarrollo

folicular.

Prolactina (PRL) 191 Hipfisis Glndula mamaria Estimula la secrecin de

leche

Hormona adrenocorticotrofa

(ACTH) 39 Hipfisis Corteza adrenal

Estimula la secrecin de

corticoesteroides

Tirotropina (TSH) 220 Hipfisis Tiroides Estimula secrecin de

tiroxina

Paratohormona (PTH) 84 Paratiroides Huesos, rin e

intestino. Regulan la calcemia

Calcitonina (CT) 32 Paratiroides Huesos y rin

Insulina 51 Pncreas Tejidos insulino-

dependientes. Regulan la glucemia

Glucagn 29 Pncreas Accin generalizada

Tabla -2: Pptidos con funcin hormonal.

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Algunos Pptidos con funcin neurotransmisora

Nombre N de aminocidos Efecto

Sustancia P 11 Dolor

Angiotensina II 8 Ansiedad

Encefalinas (ENK) 4 Control del dolor

Colecistoquinina(CCK) 8 Regulacin del apetito

Beta-endorfina 31 Placer y analgesia

Tabla 3: Pptidos con funcin neurotransmisora.

V. ESTRUCTURA - La estructura primaria de las protenas viene determinada por la secuencia de aminocidos en la

cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados. La conformacin

espacial de una protena se analiza en trminos de estructura secundaria (cuando ciertas fuerzas de atraccin

causan que la molcula se pliegue) y estructura terciaria (si la molcula se vuelve ms compacta). La asociacin de

varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de organizacin, la llamada estructura cuaternaria. Las

cadenas laterales de aminocidos emergen a partir de una cadena principal. Por convencin, el orden de escritura es

siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.

VI. ESTRUCTURA PRIMARIA - Es la secuencia ordenada y nica de los aminocidos en la cadena polipeptdica, la cual est determinada genticamente. La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendr la

protena. Cualquier modificacin

en la secuencia de aminocidos

podra ocasionar un cambio en la

estructura tridimensional y

afectar la funcin biolgica de la

protena.

Fig. 4: Estructura primaria de las dos cadenas polipeptdicas que componen la insulina. La estructura primaria es la

secuencia lineal de aminocidos, cada uno de los cuales est representado en el diagrama por un valo. La letra en el

interior de los valos es el smbolo que indica el nombre de los aminocidos. La insulina es una protena muy pequea.

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Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para entender su funcin (ya que sta depende de la

secuencia de aminocidos y de la forma que adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades genticas. Es posible que el

origen de una enfermedad gentica radique en una secuencia anormal. Esta anomala, si es severa, podra resultar en que la

funcin de la protena no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en absoluto. La secuencia de

aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia de nucletidos. Existe un sistema de conversin, llamado cdigo

gentico, que se puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la

transcripcin del ADN no siempre permiten que esta conversin pueda hacerse directamente.

VII. EST