factores que modifican la actividad enzimática
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Factores que modifican la actividad enzimática
Parámetros que influyen en la velocidad de reacción enzimática.
Por su naturaleza proteica las enzimas son sensibles a la temperatura y al pH.
También su actividad puede modificarse por otros factores.
Efecto de la temperatura: Un aumento en la temperatura provoca un aumento
de la velocidad de reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que después de
aproximadamente 450 C se comienza a producir la desnaturalización
térmica. Cuando mayor es la temperatura, mayor es la velocidad de reacción. La
velocidad de reacción aumenta debido a que hay más moléculas con la energía
suficiente para entrar en el estado de transición. Las velocidades de las
reacciones catalizadas por enzimas aumentan también al incrementarse la
temperatura. Sin embargo, las enzimas son proteínas que se desnaturalizas a
temperaturas elevadas. Cada enzima tiene una temperatura óptima a la que actúa
con su máxima eficacia. Debido a que las enzimas son proteínas, los valores de la
temperatura óptima dependen del pH y de la fuerza iónica. Si la temperatura se
incrementa más allá de la temperatura óptima, la actividad enzimática desciende
bruscamente.
Efecto del pH: El pH no afecta la
actividad enzimática directamente sino
que modifica la concentración de
protones. Los protones además de alterar
la estructura de la enzima y el substrato,
pueden participar también en la reacción
como substrato o producto. En esos
casos, la concentración de protones
afecta directamente la velocidad de la
reacción.
La concentración de ion hidrógeno afecta a las enzimas de diversas formas.
En primer lugar la actividad catalítica está relacionada con el estado iónico del
lugar activo. Las variaciones de la concentración de ion hidrógeno pueden afectar
a la ionización de los grupos de lugar activo. En segundo lugar, los cambios de los
grupos ionizables pueden alterar la estructura terciaria de la enzima. Los cambios
drásticos del pH frecuentemente conducen a la desnaturalización. La mayoría de
las enzimas son activas dentro de un intervalo estrecho de Ph. Por esta razón. Los
seres vivos emplean amortiguadores para regular estrechamente el pH. El valor de
pH al que la actividad de una enzima es máxima se denomina pH óptimo, y varía
considerablemente según la enzima.
Concentración del sustrato [s]: La actividad de las enzimas se incrementa hasta
la saturación de las moléculas, después permanece constante.
Concentración de enzima [s]: A mayor cantidad de enzima mayor actividad
catalítica. Las enzimas poseen un PH característico donde su actividad es
máxima: por encima o debajo de ese PH la actividad disminuye.
Inhibidores: Son sustancias que se unen a las enzimas disminuyendo su
actividad. Los inhibidores pueden ser competitivos y no competitivos. Los
competitivos son semejantes al sustrato, ocupan el sitio catalítico e impiden la
unión de la enzima al sustrato. Su acción es reversible.
Los no competitivos son diferentes al sustrato, se une con la encima a un centro
distinto del sitio activo, puede ser reversible o irreversible.
1. reversible. Ocupa un espacio de la enzima e impide su unión al sustrato.
2. Irreversible. Daña la molécula. Se denomina veneno enzimático.
Inhibición reversible competitiva Inhibición reversible No competitiva