extraccion de una solucion enzimatica ...

7/18/2019 EXTRACCION DE UNA SOLUCION ENZIMATICA DE INVERSA

http://slidepdf.com/reader/full/extraccion-de-una-solucion-enzimatica-de-inversa 1/34

UNIVERSIDAD NACIONAL DELCALLAO

FACULTAD DE INGENIERÍA PESQUERA Y DE

TÍTULO: MANEJO Y USO DEL FOTOCOLORÍMETRO

CURSO: BIOQUÍMICA

GRUPO DE LABORATORIO: 90 G

DOCENTE: Bl!" M#" C" DEC$ECO EG%SQUI&A ALICIA

INTEGRANTES:

C$IRA FAJARDO RUB'N

DURAND L(PE& JACKELINE EST$ER

GARCÍA C$UQUIYURE ISABEL

GARCÍA MOLERO )INNIE

CALLAO *PER%

+01,



INTRODUCCIÓN

Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar

sin la presencia de las enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son

proteínas, catalizan las reacciones bioquímicas, permitiendo que los sustratos

se conviertan en los productos que necesita la célula. Como todo catalizador,

las enzimas no se consumen en las reacciones que catalizan, pero a diferencia

de otros catalizadores de naturaleza inorgánica, las reacciones que catalizan

son muy específicas: slo interaccionan con determinados sustratos, y slo

facilitan el curso de determinadas reacciones.

!na de las enzimas más abundantes en la naturaleza es la catalasa y se

encuentra ampliamente distribuida en el organismo "umano, esta resulta más

abundante en el "ígado y en los ri#ones. La pero$idasa es una enzima que se

"aya frecuentemente en te%idos vegetales. El presente informe se "a elaborado

acerca del efecto del p& y temperatura sobre la actividad de las enzimas

catalasa 'de origen animal( y pero$idasa 'de origen vegetal(. )ara esto se

usaron diferentes muestras como licuados de "ígado, pavita, rabanito, papaya,

yacn. En la primera parte se realiza un barrido para determinar que muestrastienen una mayor intensidad y un menor tiempo de reaccin, luego

traba%aremos con las muestras que nos resultaron en el barrido, en nuestro

caso fueron el "ígado 'catalasa( y el rabanito 'pero$idasa(, determinamos el

efecto de temperatura, efecto del p& y el efecto de sales metálicas sobre la

actividad de las enzimas anteriormente mencionadas.



. OBJETIVO

Determinar la velocidad e intensidad de reacción de la enzima catalasa (origenanimal) y peroxidasa(origen vegetal).

Determinar el efecto de temperatura, pH y concentración de sales sobre la

actividad catalítica de la catalasa y peroxidasa.



MARCO TEORICO:

LAS REACCIONES QUÍMICAS

A./# / /.! !l ./2! / l!# /342!# 5 l!# /!6647/# /342.46!# !./#//27# !7! /l ./2! / l!# /!6647/# ;<=246!#"U! /!664> ;<=246! ?7 6!247 ;<=2467@ /# .77 76/#7 ;<=2467 / /l 6<!l<! 7 2# #<#.!64!# ?ll!2!!# /!6.!./#@ 7 //6.7 / < !6.7

//.467 #/ .!#72! / 7.!# #<#.!64!# ll!2!!# 7<6.7#" E#!##<#.!64!# <// #/ /l/2/.7# 7 672</#.7#" A l! //#/.!64> #42>l46!/ l!# /!6647/# #/ l/# ll!2! /6<!647/# ;<=246!#" El #4<4/./ /# < //2l7/ <! /6<!64> ;<=246!:

D46! /6<!64> /#64/ 6727 /#6727#464> /l />47 / 4>/7/#<l.! / l! 7<664> / + 27l6<l!# / !<! 5 1 27l6<l! / 7=/7"L!# /!6647/# ;<=246!# #/ <// 6l!#46! / l!# #4<4/./# 72!#:

Nombre Descripción Representación

1" Reacción de sntesis

El/2/.7# 7 672</#.7# #/64ll7# #/ </ !! 72! < 672</#.7 2#672l/7" AHB AB

+" Reacción de descomposición

U 672</#.7 #/ !2/.! / /l/2/.7# 7 672</#.7# 2# #/64ll7#" AB AHBR/!664> / /#l!3!24/.7 #42l/ U /l/2/.7 //2l!3! ! 7.7 / <672</#.7" A H BC AB H C



!" Reacción de dob#e desp#a$amiento

L7# 47/# / < 672</#.7 6!24! l<!/# 67 l7# 47/# / 7.7 672</#.7!! 72! 7# #<#.!64!# 4//./#" AB H CD BC H AD

A#424#27 l!# /!6647/# ;<=246!# <// #/ /7.246!# 7 /7.246!#"L!# /!6647/# /7.246!# !#7/ //=! 24/.!# ;</ l!# /7.246!#l4/! //=!"

LAS EN%IMAS & LAS REACCIONES EN%IM'TICAS

S/ l/ ll!2! /!664> /342.46! ! 6<!l;<4/ /!664> ;<=246! ;</ #/ ll// !6!7 !7 l! /#/64! / /342!#"

L!# /342!# #7 27l6<l!# 672</#.!# / #< 2!57 !./ 7 7./=!#"D46!# 27l6<l!# 7./46!# .4// l! 6!!64! / !64l4.! 5 !6/l/! l!#/!6647/# ;<=246!# ;</ .4// l<! / l7# ./47# 47# 4#24<5/7 /l4/l / l! //=! / !6.4!64> 74! / l! /!664>" S/ /.4// 7//=! / !6.4!64> !l !l7 / l! //=! ;</ /# /6/#!47 !l46! ?/72! / 6!l7 /l/6.464! 7 !4!64>@ !! ;</ 7# 27l6<l!# /./24!!#

67l4#47/ 5 #/ 7<36! <! /!664> ;<=246! /./ /ll!#" L!# /342!#4#24<5/ l! //=! / !6.4!64> <4/7 ! l7# /!6.47# 47l<6!7# / l!/!664> !64/7 ;</ /#.7# /!6647/ / 2!/! 2# 4! 7;</ / l767.!47 </! /6/#!47 /#/! ;</ /#.7# /!6.47# 67l4#47!! !l !3! !!/!6647!"

U4/7 ! l7# /!6.47# l!# /342!# l7# !6/6! / .!l 2!/! ;</ /# 2# 64l;</ /!6647/ l7# <7# 67 l7# 7.7# 7 // !6/l/! l! /l764! / l!/!664>"



EN%IMAS:

U! /342! /# <! 7./=! ;</ 6!.!l43! l!# /!6647/# ;<=246!# / l7# #//#47#"

E4#./ 7# !6.7/# ;</ !l./! 7 2746! l! !6.44! /342.46!: l!

./2/!.<! 5 /l $" L!# /342!# 7#// < $ 6!!6./=#.467 7/ #<!6.44! /# 242!: 7 /642! 7 /!7 / /#/ $ l! !6.44! 4#24<5/" L!/l!64> $ - !6.44! /342.46! 67#.4.<5/ < !6.7 / /<l!64>4.!6/l<l! / l! !6.44! /342.46!"

L! /l764! / l!# /!6647/# /342.46!# !<2/.! 7 l7 //!l 67 l!./2/!.<! /.7 /l 4./!l7 / ;</ l! /342! /# /#.!l/ 5 !6.4!" L!/l764! 7 l7 //!l #/ <l46! 7 6!! 10 C / !<2/.7 /



./2/!.<!" S4 /2!7 l!# /342!# #/ /#!.<!l43! 6<!7 l! /l/!64>/ l! ./2/!.<! #7/!#! 64/.! ./2/!.<! l=24./" L! 6<!l ! #< /3 /# l!./2/!.<! >.42! / .!!7" A !!# ./2/!.<!# l!# /!6647/#4#24<5/ 2<67 7 #/ /.4// /7 l! !664> 6!.!l=.46! /!!/6/ 6<!7 l!./2/!.<! #/ /l/! ! !l7/# 72!l/#"

C!! /342! /#. 672</#.! 7 7# !./#:

UNA (ARTE )EC)A DE (ROTEÍNAS QUE SE LLAMA A(OEN%IMA"

A;<= /# 7/ #/ /6</.! /l #4.47 !6.47 ?l<! 7/ #/ !4// l7##<#.!.7# 7 /!6.47#@"

Una parte ##amada co*actor

Q</ /# l! !./ / l! /342! ;</ 7 /# 7./=!" U#<!l2/./ /#./ /# <!

27l6<l! 746! ll!2!! 67/342! l! 6<!l <// #/ <! 4.!24!" E!l<7# 6!#7# /l 67!6.7 /# < 24/!l" S4 /l 67!6.7 l! /342! 7 /#./#.<6.<!l2/./ 672l/.! 5 7 <// <647! 6727 6!.!l=.467"

G//!l2/./ l!# /342!# #/ 72! !!4/7 l! ./24!64> !#! ! l!!=3 /l 72/ / l! #<#.!64! #7/ l! ;</ !6.!"L!# /342!# 7 /!6647! ;<=246!2/./ 67 l!# #<#.!64!# #7/ l!# ;</!6.! ?;</ #/ /724! #<#.!.7@ 4 !l./! /l /;<4l447 / l! /!664>"S7l!2/./ !<2/.! l! /l764! 67 ;</ /#.!# #/ 7<6/ !6.<!7 67276!.!l43!7/#" L! /l764! / l!# /!6647/# /342.46!# /// / l!676/.!64> / l! /342! / l! 676/.!64> /l #<#.!.7 ?!#.! < l=24./@ 5

/ l! ./2/!.<! 5 /l $ /l 2/47" A#424#27 /# /6/#!47 .72! / 6</.!;</ <! /342! #>l7 <// !6/l/! !;</ll!# /!6647/# ;</ ./=! l<! /2/7 7764> / !<#/64! / 46! /342!"

CLASES DE EN%IMAS

L!# /342!# #/ <// 6l!#46! 7 /l .47 / /!6647/# ;</ ll/! ! 6!7"



E./ l!# 6l!#/# 464!l/# / /342!# #/ /6</.!:

+" )idro#asas , #7 !;</ll!# ;</ /24./ /l 72424/.7 / < /l!6/ !l4#/.! <! 27l6<l! / !<!" A /#./ 76/#7 #/ l/ 6776/ 67 /l 72/ /4>l4#4#"

-" Isomerasas , #7 /342!# ;</ 674/./ < 4#>2/7 / 7.7 4#>2/7" L7#4#>2/7# #7 27l6<l!# 67 l! 24#2! >2<l! 27l/6<l! /7 67 4//./#>2<l!# /#.<6.<!l/#"

!" O.idored/ctasas , 6727 l7 46/ #< 72/ l!# 747 /<6.!#!# #7/342!# ;</ 6!.!l43! /!6647/# / 74!64>-/<664>" C<!7 76</74!64> /l #<#.!.7 4// < 4>/7?7 /l/6.7/#@" E l! /<664> 76</ <! !!64! / < 4>/7 ?7/l/6.7/#@"

0" Li1asas , /#.!# #7 /342!# ;</ 72<// /!6647/# 7/ 7#27l6<l!# / #<#.!.7# #/ </ !! 72! <! 27l6<l! / 7<6.7"

2" Liasas , /#.!# /342!# !l 67.!47 / l!# l4!#!# #4/ !! 72/ <!27l6<l! / #<#.!.7 / 7# ?7 2#@ 27l6<l!# 2# /;</!# / 7<6.7"

3" Trans*erasas , /#.!# /342!# 72<// l! .!#//64! / < <7/#/6=67 ?/ .727#@ / <! 27l6<l! ! 7.!"

LA CATALASA:

L! 6!.!l!#! /# <! /342! ;</ #/ /6</.! / l!# 6l<l!# / l7# ./47#!42!l/# 5 //.!l/#"

L! <64> / /#.! /342! / l7# ./47# /# /6/#!4! 7;</ <!./ /l2/.!7l4#27 6/l<l! #/ 72! <! 27l6<l! .>46! ;</ /# /l />47 /4>/7 $+O+ ?!<! 74/!!"@ E#.! /342! l! 6!.!l!#! l7 /#6727// !<! 5 7=/7 7 l7 ;</ #/ #7l<647! /l 7l/2!"

L! /!664> / l! 6!.!l!#! #7/ /l $+O+ /# l! #4<4/./:

E# < .47 / /342! ;</ #/ /6!! /l /#7l!24/.7 /l />47 /4>/7" S/ /6</.! / l!# !!# 5 /# 72>l7! ! l! /74!#! ?l! 6<!l #//6</.! / /l 6</7 <2!7@ L! /6<!64> ;<=246! / /#.! /!664>/342.46! /# l! #4<4/./:



• C7.4// 4/7 5 l7! /l /#7l!24/.7 5 l7! /l /#7l!24/.7 /<7# 6467 24ll7/# / 27l6<l!# / />47 / 4>/7 ?$+O+@ 724<.7 ! 0C"

• El 2/7 / 27l6<l!# / #<#.!.7 #7/ l!# 6<!l/# !6.! <!27l6<l! / /342! 7 24<.7 #/ ll!2! 2/7 / /6!247 / l!

/342!"• El />47 / 4>/7 .>467 /# < 7<6.7 67l!./!l / 4#.4.!#

/!6647/# /342.46!#" L! 6!.!l!#! 7.// l! 6l<l! !l !6/l/! /l76/#7 / /#.<664> /l />47 / 4>/7"

• D46! #<#.!64! #>l7 <// #/ /#7l!! 7 /l 4/7" N7 7#.!./ #//6/#4.!=! ,00 !7# !! ;</ < .727 / 4/7 <4/! /#7l! /l24#27 2/7 / 27l6<l!# / $+O+ ;</ <! 27l6<l! / 6!.!l!#!/#7l! / < #/<7"

D/47 ! ;</ .!.7 / l!.!#72!64> /l #<#.!.7 / 7<6.7 ?/l 76/#76!.!l=.467@ 6727 / l! !64> /l #<#.!.7 !l #4.47 !6.47 / l! /342!

4./4// <7# 67 6!6./ !647-!#/ /l $ /l 2/47 !/6.! l! !6.44!/ l! 2!57=! / l!# /342!# l! ///64! / l! !6.44! 67 /#/6.7 !l$ <// .// 4//./# 72!#" S4 /2!7 l! ;</ #/ /6</.! 67 2#/6</64! /# l! 6! / 6!2!! ;</ #/ 6!!6./43! 7 /#/.! < $>.427 / /l 6<!l #/ !l6!3! l! !6.44! 242!" P7 !4! 7 7 /!7 //#./ $ l! !6.44! 4#24<5/" ?L!<! 5 P4! +00@

A !!# 676/.!647/# / 7.7/# ?$ !l.7@ l!# 72!647/# / l! /342!;</ /724! #7 E 5 ES" D/47 ! ;</ ES 7 .4// l! 6!!64! /

.!#72! !l #<#.!.7 l! !6.44! /342.46! /# !!" A 2<5 !l.!#676/.!647/# / 7.7/# ?$ !7@ #/ 7#/! ;</ l! !6.44! /# /;</!5! ;</ l!# 72!# / l! /342! ;</ /724! #7 7l/2/./ 7.7!!#l!# 6<!l/# .!2767 6!.!l43! l! .!#72!64> /l #<#.!.7 ! 7<6.7" P7.!.7 /4#./ <! 676/.!64> 4./2/4! / 7.7/# ?$ >.427@ / /l 6<!l/724! l! 72! !6.4! / l! /342! 5 / 7/ #/ !l6!3! l! 242!!6.44!" P7 2/47 / /#./ .47 / /#.<47# #/ <// 4/.46! / 2!/!./.!.4! l7# /#4<7# 47l<6!7# / l! !64> /l #<#.!.7 5 / l! 6!.l4#4#"



?L!<! 5 P4! +00@ L! /#!.<!l43!64> / l! /342! /# 7.7 !6.7 ;</4<5/ / l! /4! / !6.44! ! $ !7 7 !l.7" F/6</./2/./ l! 4!/# / 6!6./ 4//#4l/ 7 l7 ;</ l! !6.44! 7 #/ /6</!672l/.!2/./ 6<!7 l! /342! #/ .!#// ! < 2/47 67 $ >.427" E#./l.427 //6.7 /l $ /#. 2# /l!647!7 67 l! /#.!4l4! / l! 7./=! ;</

67 l7# <7# <647!l/# ;</ !.464! 4/6.!2/./ / l! 6!.l4#4#" D/47 !;</ l! /#.!4l4! / l! /342! #/ // / ! 2/4! ! l! /#/64! /</./# / 47/7 /./ l7# 4//./# <7# / l! 7./=! /l !<2/.7 74#24<64> /l $ !/6.! /l /#.!7 / 7.7!64> / /#.7# 5 7 .!.7 #<6!!64! !! .!#72! </./# / 47/7" ?L!<! 5 P4! +00@

L!# /342!# #7 /#/6=6!# 7#/! ;</ 7 .77# !6.! #7/ l7# 24#27##<#.!.7#" E#.7# #7 !l<7# .47# / /342!#"

Ureasa: /#6727/ l! </! / !27=!67 5 4>47 / 6!77" (ero.idasa: D/#6727/ !47# />47# 4#.4.7#"

Lipasa: S/6/.!! 7 /l 6/!# !! 72/ l7# /l!6/# /./ l!l46/4! 5 l7# 647# !#7# ;</ /4#./ /./ l!# !#!#" Ami#asa: T!#72! /l !l24> / 2!l.7#!" Ma#tasa: T!#72! l! 2!l.7#! / l<67#!" Ribon/c#easa: $47l43! /l 647 47<6l/467"

4ACTORES QUE A4ECTAN EL DESEM(E5O DE LAS EN%IMAS

P!! <647! / 72! >.42! l!# /342!# /;<4// / 64/.!# 674647/#"L! /342! <// /<64 #< !6.44! 46l<#7 444#/ 672l/.!2/./ #4!l<! / /#.!# 674647/# 7 /# !7/64!" E./ l7# !6.7/# ;</ !/6.! /l

/#/2/7 / <! /342! #/ /6</.!:

+" La Temperat/ra *

L!# /!6647/# 6!.!l43!!# 7 /342!# #</l/ .// <! ./2/!.<! >.42!/ 7/ l! !3> / 72!64> / 7<6.7 ?/l764! / l! /!664>@ /#2!57" A 2/4! ;</ #/ /<6/ l! ./2/!.<! l! !3> / 72!64> /7<6.7 4#24<5/ /47 ! ;</ /l 2/7 72/47 / 67;</# /./ l!#27l6<l!# 4#24<5/" E /l 6!#7 67.!47 ! 2/4! ;</ !<2/.!27# l!./2/!.<! l! !3> / 72!64> / 7<6.7 4#24<5/ 7;</ l! !./ /l! /342! ;</ /# 7./=! #/ ! /!!7 ?#/ /#!.<!l43!@" M<6!#

/342!# 4// #< //6.7 /./ l7# 0 5 0 !7# 6/.=!7#"

-", E# p) *

C!! /342! .4// < $ / l! 6<!l <647! / 72! >.42!" Al 4<!l ;</ 67l! ./2/!.<! l! //6.44! / 6!! /342! 4#24<5/ ! 2/4! ;</ 7#!l/!27# /l $ >.427" C727 #!/27# /l $ /# <! 2/4! / ;</ .! 64!7 ;</ .! !l6!l4! /# <! #7l<64>" S4 /l $ /# 2/7 / #4/./ ? $ @ l!



#7l<64> #/ 67#4/! 64!" S4 /l $ /# 2!57 / #4/./ ? $ @ l! #7l<64> #/67#4/! !l6!l4!" S4 /l $ /# 4<!l ! #4/./ ? $ @ l! #7l<64> #/ 67#4/!/<.!l"

!", In6ibiciones por #a presencia de otros comp/estos 7

L! /#/64! / 64/.7# 672</#.7# <// 444 /l <647!24/.7 / <!/342!" E /l 6!#7 / ;</ <! 27l6<l! /#.<6.<!l2/./ #424l! !l #<#.!.776</ /l l<! !6.47 / l! /342! l! 44464> #/ 6776/ 6727 44464>672/.4.4!" $!5 27l6<l!# 6<5!# 74/!/# l/ /24./ 4./!6.<! 67 l!/342! !< 6<!7 7 #7 /#.<6.<!l2/./ #424l!/# !l #<#.!.7" E#.!4./!664> 6!24! l! 72! / l! /342! 5 #< #4.47 !6.47 l7 ;</ !6/ ;</ l!/342! #/! 2/7# //6.4! !l 6!.!l43! l! /!664> /#/!!" E#./ .47 /44464> #/ l/ 6776/ 6727 44464> 7 672/.4.4!" U ./6/ .47 /44464> /# l! 44464> 4//#4l/ / 7/ <! 27l6<l! / 672</#.7

/!6647! ;<=246!2/./ 67 l! /342! 72!7 < /l!6/ </./ 67 /l672</#.7 4447 /l 6<!l <// #/ < 2/.!l .>467 6727 /l l727" L!72! /l #4.47 !6.47 5 / l! /342! #/ !l./! / 72! 4//#4l/"



MATERIALES REACTIVOS Y MUESTRAS

A@ MATERIALES

• Tubos de ensayo (10 grandes y 4 pequeños)

• Gradilla

• Espátula

• Vaso precipitado

• Propipeta

• Bagueta

•

Mortero y pilón

• Probeta

• Pieta

• !aso de "idrio



• Termómetro

• Colador

B@ REACTIVOS

Vinagre



gua oxigenada

Hidróxido de so!icarbonato desodio

"loruro de cob"loruro de cadmio

"loruro de cobalto #andarinas



C@ MUESTRAS

• Frijol germinado.

• Licuado de yacón.

• Licuado de rabanito

$imones



• Licuado de papaya.

• Licuado de pavita.

• Licuado de hígado.



PARTE EXPERIMENTAL



BARRIDO.

"olocamos % ml de los licuados traídos para la clase en cada uno de los tubos de ensayo.

&n el caso del fri'ol germinado lo trituramos con ayuda del mortero con pilón y tambincolocamos % ml de este en un tubo de ensayo. la vez colocamos un tubo de ensayo con% ml de agua destilada.

$uego de esto agregamos ml de H* a cada uno de los tubos de ensayo +ue contiene a

las muestras. *bservamos la intensidad y el tiempo de la reacción a temperatura ambiente. $uego del barrido observamos +ue de todas las muestras las ms intensas para la

catalasa y la peroxidasa fueron el -ígado y el rabanito respectivamente. raba'amos conambas muestras para la siguiente parte de la experiencia.

EFECTO DE TEMPERATURA

"olocamos en / tubos de ensayo la muestra de -ígado.



$uego colocamos a los / tubos de ensayo conteniendo la muestra ba0o maría a 1%2 ".

omamos el tiempo y sacamos un tubo de ensayo despus de 34 segundos, 5 minuto, 3

minutos, / minutos, 6 minutos y 5 minutos.

$uego de eso agregamos ml de H* a cada uno de los

tubos.



*bservamos y anotamos la intensidad y el tiempo de la reacción. 7epetimos el mismo procedimiento para el efecto de temperatura de la peroxidasa con la

muestra de rabanito.

EFECTO DE PH EN CATALASA –PEROXIDASA.

"olocamos en / tubos de ensayo la muestra de -ígado y le agregamos 3 ml de 'ugo de

limón, 3 ml de 'ugo de mandarina, 3 ml de vinagre, 3 ml de bicarbonato de sodio, 3 ml de

-idróxido de sodio y 3 ml de agua, a cada uno de los tubos +ue contiene la muestra de-ígado.

#edimos el pH de cada muestra con los 3 ml de lo +ue se le -aya agregado. De'amos reposar durante 1 minutos. $uego agregamos ml de H* a cada uno de los tubos.



*bservamos la intensidad y el tiempo de reacción. Despus medimos nuevamente el pH de cada muestra y anotamos. 7epetimos el mismo procedimiento para el efecto de pH en peroxidasa en la muestra de

rabanito.

EFECTO DE SALES METÁLICAS.

"olocamos la muestra de -ígado en 8 tubos de ensayo. gregamos 3 ml de las diferentes sales (cloruro de cobalto, cloruro de cadmio, cloruro de

sodio y bicarbonato de sodio. De'amos reposar 1 minutos. $uego agregamos el H* a cada uno de ellos. l mismo instante con ayuda del cronómetro medimos el tiempo de reacción de las

muestras y observamos la intensidad de la reacción.

RESULTADOS

BARRIDO

#9&:7: ;&#<* D& $ 7&"";=> ;>&>:;DDHÍGADO 55 s. ????



PAVITA 5 s. ???PAPAYA % s. ??

YACÓN 3 s. ??RABANITO @ s. ????FRIJOL

AGUA DESTILADA >* 7&"";*>= 4

EFECTO DE TEMPERATURA

CATALASA (HÍGADO)

TIEMPO QUEPERMANECIÓ EN EL

AGUA A !" C

TIEMPO DE LAREACCIÓN

INTENSIDAD

34 segundos 55 s. ????

5 minuto 58 s. ????3 minutos 51 s. ???

/ minutos 4 s. ??

6 minutos s. ??

5 minutos @ s. ?

PEROXIDASA (RABANITO)

TIEMPO QUE

PERMANECIÓ EN ELAGUA A !" C

TIEMPO DE LA

REACCIÓN INTENSIDAD

34 segundos 5 s. ????

5 minuto 5.% s. ???

3 minutos s. ??

/ minutos 3 s. ??

6 minutos 8.% s ?

5 minutos % s. ?

EFECTO DEL PH

CATALASA.

HÍGADO # PH TIEMPO INTENSIDADPH DESPU$S

DE MINUTOS



$;#=> 3 53 s. ?? 8#>D7;> 8.% 8 s. ??? %V;>A7& 3 4.@B@ s. ??? 8>aH"*3 6 5.3B3 s. ???? />a*H 53 55B5/ s. ?? /

H* /.% s. ??? 1

PEROXIDASA

RABANITO PH TIEMPO INTENSIDADPH DESPU$S

DE MINUTOS$;#=> 3 5min. 34s. CCCC 3#>D7;> 8.% 5min. 53s. CCC 8V;>A7& 3 5min. 5%s. ? 3>aH"*3 6 5min. s ???? @

>a*H 53 5min. ?? 55H* /.% 5min. ??? /

EFECTO DE SALES METÁLICAS

CATALASA

HÍGADO TIEMPO INTENSIDAD

"$*797* D& "*!$* 83 s. ??

"$*797* D& "D#;* 8% s. ??

"$*797* D& :*D;* 34 s. ???>aH"*3 @ s. ????

PEROXIDASA

RABANITO TIEMPO INTENSIDAD

"$*797* D& "*!$* 5 44 s. ????

"$*797* D& "D#;* 5 54 s. ???

"$*797* D& :*D;* 5 5@ s. ???

>aH"*3 5 34 s. ??

CONCLUSIONES

:e logró determinar +ue el -ígado, muestra de origen animal, tiene una alta actividad

enzimtica, ya +ue la catalasa actEa sobre el peróxido de -idrógeno (agua oxigenada)descomponindolo en agua y oxígeno, y liberando energía en forma de calor, por eso se noto



+ue la experiencia en el tubo de ensayo estuvo un poco caliente. F en el caso de las muestrasvegetales, el rabanito tuvo ms velocidad de reacción e intensidad.

ambin se logró determinar el efecto de temperatura, pH y concentración de sales sobre

la actividad catalítica de la catalasa y peroxidasa, plasmando los resultados en diferentestablas.

CUESTIONARIO

%. E&'*+, - '/-0,- 1, ,'2/2034 5 '+/602034 1, ,4782. M0/-69/20-4:C/-829-;/26<2 1, ;, 5 1269/20-4.

Microfiltracion



La microfiltracin es el proceso de separacin de partículas de tama#o inferior a *+

mm de un fluído, líquido o gas.

El mecanismo "abitual por el que se produce la separacin de partículas es la retencin en

superficie, que es la que se produce en la superficie de los filtros de membrana.

eneralmente, este tipo de filtros se caracteriza por tener poros con una estructura muy

regular, lo cual garantiza niveles de retencin muy fiables, de manera que podemos

apro$imar, en algunos casos, "asta la centésima de micra, sobretodo en materiales como el

policarbonato.

)ara realizar procesos de microfiltracin de manera ptima es muy importante seguir

una serie de normas que nos facilitarán las tareas y me%orarán los resultados: -

El volumen de la muestra a filtrar: Es importante tener en cuenta cual

será el volumen de la muestra que queremos filtrar. La tabla siguiente nos muestra el criterio

apro$imado para definir el diámetro del filtro '%eringa o membrana( que recomendamos:

El poro de la membrana: eg/n la

finalidad de la filtracin, necesitamos

un diámetro de poro concreto. eguiremos para ello la siguiente tabla:

El material del filtro : En primer lugar es importante conocer la natural eza de la muestra fluído 'gas

o líquido(. En caso de gas, la membrana debe

ser de )01E. i se trata de un líquido, es

importante consultar la tabla de

compatibilidades qu ímicas de la página 23, para v

er cual es el materia l mas adecuado para cada caso

.



DIAFILTRACIONLa ultrafiltracin consiste en un proceso de filtracin a través de una membrana que

por su peque#o tama#o de poro, no permite el pasa%e de proteínas en solucin y, por

lo tanto, las concentra.

Las técnicas actuales de purificacin emplean la ultrafiltracin como un paso de

concentracin de la enzima. La diafiltracin es un modo operativo de la

ultrafiltracin que permite eliminar las sales de una solucin de proteína. e estudia

la diafiltracin para purificar glucosa o$idasa. 0ambién se eval/a el riesgo de



inactivacin enzimática debido al esfuerzo de corte del equipo de bombeo in"erente a

la ultrafiltracin.

La proteína purificada desempe#a un rol central en los mecanismos de defensa contra

las infecciones del intestino.

CROMATOGRAFIA DE GEL

Con la cromatografía de filtracin en gel se separan moléculas en virtud de sus diferencias

de tama#o. La capacidad separadora reside en el gel cuya matriz consta de un gran n/mero

de esferas porosas microscpicas. Estas esferas están constituidas por largas cadenas de

polímeros unidas entre si por enlaces químicos para formar una red tridimensional.

El gel, una vez "idratado, se deposita adecuadamente en una columna

"ueca de vidrio '1ig. *( quedando listo para su uso.

&n el interior de una columnade cromatografíapueden distinguirse

variosvolEmenes (Gig. )a) &l volumen total (Vt), +ue es el volumen +ue ocupa el cilindro de gel -idratado.b) &l volumen de vacío (Vo), o el volumen existente entre las esferasdel gel.c) &l volumen ocupado por las esferas del gel, +ue se expresa como la diferencia entre los dosvolEmenes anteriores VtBVo.



"uando una mezcla de molculas

de diferentes tama0os se-ace pasar a travs de la columna de gel, se produce la separación en virtud del siguienteprincipioB $as molculas de muy pe+ue0o tama0o penetran en el interior de lasesferas +ue componen elgel y, por consiguiente, no son extraídas de la columna -asta +ue no -a pasado a travs de ellaun volumen de lí+uido igual a su volumen total (Vt). :in embargo, a+uellas molculas cuyo tama0oes mayor+ue el de los poros de las esferas del gel, no pueden penetrar en su interior yatraviesanla columna recorriendo Enicamente el volumen vacío (Vo), siendo las primeras en salir de lacolumna. &l resto de las molculas, de tama0o intermedio, presentan una mayor o menor facilidadpara difundir al interior delas esferas en función de su tama0o, siendo extraídas fraccionadamentecon volEmenes +ue estn comprendidos entre el Vt y el Vo."uanto mayor es una molcula, menos capacidad tiene para acceder alinterior de las esferas delgel y, por tanto, menor es el volumen de lí+uido +ue se re+uiere para extraerla de la columna.eniendo en cuenta +ue para las proteínas globulares el tama0o est, en general, relacionado conel peso molecular, este tipo de cromatografía separa las sustancias en función de dic-os pesosmoleculares, obtenindose primero las ms pesadas.

=. E&'*+, - 8>9-1- 1, D,9,/842034 5 02/209,/72034 1, 2 209?121, ,478@902 ,480/--/;248-.

$a mayoría de los microorganismos pueden producir metabolitos como las enzimasextracelulares +ue si bien no tienen importancia en la transmisión de enfermedades si latienen en el deterioro y la disminución del valor nutritivo de estos alimentos.$a producción de estas enzimas tiene como función degradar compuestos orgnicoscomple'os, transformndolos en sustancias fcilmente metabolizables, este es el caso de



las -idrolasas, proteasas y esterasas, las cuales se encargan de -idrolizar las molculas+ue conforman a las proteínas, azEcares comple'os y lípidos.:e conoce poco sobre cómo los factores intrínsecos (pH y actividad de agua) yextrínsecos (temperatura de almacenamiento) actEan sobre la síntesis y actividad deenzimas microbianas en los alimentos, por lo +ue es importante estudiar las interacciones

entre la presencia de microorganismos y la actividad enzimtica durante el deterioro.

. E&'*+, - 8>9-1- 1, ,&9/20034 5 ,425- 1, 209?121, ,478@902 ,4 ?,;,92,.

ENSAYOS

SEGN LA FASE DE LA REACCIÓN ESTUDIADA

odos los ensayos enzimticos miden el sustrato consumido o el producto generado en lareacción durante un tiempo. &xiste un gran nEmero de mtodos diferentes para medir la concentración de sustratos y productos, y muc-as enzimas pueden ser ensayadas de diferentesmaneras. Habitualmente en bio+uímica se estudian las reacciones catalizadas por enzima usandocuatro tipos de experimentos

5. M,112 1, 2 ?,-0121 402. "uando una enzima se mezcla con un gran exceso desustrato (a concentración saturante), el comple'o intermedio enzimaBsustrato se genera en una

http://es.wikipedia.org/wiki/Sustrato_(bioqu%C3%ADmica)

http://es.wikipedia.org/wiki/Producto_(qu%C3%ADmica)

http://es.wikipedia.org/wiki/Concentraci%C3%B3n


http://es.wikipedia.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica


http://es.wikipedia.org/wiki/Producto_(qu%C3%ADmica)



http://es.wikipedia.org/wiki/Sustrato_(bioqu%C3%ADmica)



rpida fase inicial transitoria. Despus, la reacción llega a una cintica constante durante la cual elcomple'o enzimaBsustrato se mantiene prcticamente en cantidades invariables en el tiempo y lavelocidad de reacción es constante. $a velocidad se mide en un corto periodo despus de lograr un estado cuasiBconstante, +ue se detecta típicamente monitorizando la acumulación de productodurante el tiempo. "omo las mediciones se efectEan en un periodo muy corto y por laconcentración saturante de sustrato, puede considerarse +ue el sustrato libre es igual al sustrato

inicial y +ue la velocidad medida es la mxima +ue la enzima puede alcanzar en las condicionesde reacción dadas, por+ue no se estn dando reacciones inversas o degradación enzimtica.&stas mediciones son las ms simples de realizar y analizar al estar relativamente libres decomplicaciones, y por tanto ste el tipo de ensayo ms usado en cintica enzimtica.

. M,112 1, '/-;/,- 1, 2 0+/?2. &n estos experimentos los parmetros cinticos sedeterminan a partir de expresiones de las concentraciones de las diferentes especies comofunciones del tiempo. $a concentración del sustrato o del producto se mide en momentosposteriores a la rpida fase inicial y durante un tiempo lo suficientemente largo +ue permita a lareacción acercarse al e+uilibrio. &ste tipo de ensayos se intenta evitar por el error matemtico +uese puede introducir y es cada vez menos practicado, pero fue muy ampliamente utilizado en losprimeros periodos del estudio de la cintica enzimtica.

3. M,112 1, 2 62, 9/249-/2. &n estos experimentos se observa el comportamiento de lareacción durante la rpida fase inicial transitoria en la +ue el comple'o molecular intermedio llega aun periodo cintico constante. $9- -4 - ,425- 8@ 16<0, 1, /,272/ '-/*+,/,*+,/,4 , +- 1, 9>0402 1, 8,7021- 5 8,1034 /,28,49, /@'12.

8. E&',/8,49- ,4 2 62, 1, ,*+/-. &n estos experimentos se perturba una mezcla deenzima, sustrato y producto +ue -a alcanzado el e+uilibrio +uímico, por e'emplo cambiandola temperatura, la presión o el pH, y se estudia cómo regresa la mezcla al e+uilibrio. &l anlisis deestos experimentos re+uiere +ue la reacción sea reversible. dems, estos experimentos sonrelativamente insensibles a detalles mecanísticos y por lo tanto no suelen usarse para laidentificación de mecanismos de reacción.

SEGN EL SEGUIMIENTO DE LA REACCIÓN

$os ensayos enzimticos pueden dividirse en dos grupos segEn la manera en +ue sesigue la medición. <or una parte estn los ensayos continuos, en los +ue el mtodo ofreceuna lectura continua de la actividad monitorizando a tiempo real el sustrato consumido oel producto generado. <or otra parte existen ensayos discontinuos, en los +ue la reacciónse detiene en un punto y se mide la concentración de los sustratos o los productos.

a) Ensayos continuos

:on los ms convenientes, al obtener simplemente con el ensayo la velocidad de la reacción, sinnecesitar traba'o adicional. Hay muc-os tipos diferentes

E',09/-6-9-8>9/0-

&n los ensayos espectrofotomtricos puede seguirse el curso de una reacción observando cómocambia la luz absorbida por la solución en la +ue se est dando la reacción. <ara poder utilizar un

http://es.wikipedia.org/wiki/Especie_qu%C3%ADmica

http://es.wikipedia.org/wiki/Funci%C3%B3n_matem%C3%A1tica


http://es.wikipedia.org/wiki/Equilibrio_qu%C3%ADmico

http://es.wikipedia.org/wiki/Temperatura

http://es.wikipedia.org/wiki/Presi%C3%B3n


http://es.wikipedia.org/wiki/PH


http://es.wikipedia.org/wiki/Espectrofotometr%C3%ADa

http://es.wikipedia.org/wiki/Luz


http://es.wikipedia.org/wiki/Especie_qu%C3%ADmica


http://es.wikipedia.org/wiki/Equilibrio_qu%C3%ADmico

http://es.wikipedia.org/wiki/Temperatura



http://es.wikipedia.org/wiki/Espectrofotometr%C3%ADa




ensayo de este tipo debe -aber entre los sustratos o los productos alguno +ue absorba luz auna longitud de onda determinada, y +ue sea la Enica molcula de la mezcla de reacción +ue lo-ace a la misma de esta forma, se puede observar el aumento o la disminución dela absorbancia a dic-a longitud de onda."uando la luz absorbida se encuentra en el espectro visible es posible observar un cambio enel color de la muestra, y entonces -ablamos de método colorimétrico.

ambin es usual el uso de la luz ultravioleta (luz 9V), especialmente por+ue sirve paramonitorizar reacciones en las +ue participan >DH y >D<H, coenzimas +ue participan eninfinidad de reacciones bio+uímicas y +ue absorben luz 9V en forma reducida (>DH y >D<H)pero no en forma oxidada (>D? y >D<?). sí, la actividad de una oxidorreductasa +ue use>DH como coenzima puede ser monitorizada siguiendo el descenso de la absorbancia a384 nm a medida +ue se consume el >DH.;ncluso cuando la reacción enzimtica a estudiar no provoca ningEn cambio de absorbancia o stano es específica, pueden usarse ensayo espectrofotomtricos para la enzima realizandoun ensayo acoplado. &n ste, el producto de la reacción a estudiar se usa como sustrato de unasegunda reacción, +ue -a de ser de fcil seguimiento y cuyos otros sustratos, coenzimas yenzimas deben encontrarse a concentraciones saturantes para +ue la velocidad de la segundareacción sea la mxima.

F+-/8>9/0-

&n el fenómeno de la fluorescencia una molcula emite luz de una longitud de onda determinadatras absorber luz a otra longitud de onda. $os ensayos fluorimtricos usan la diferencia en lafluorescencia entre producto y sustrato para medir la reacción enzimtica. &stos ensayos songeneralmente muc-o ms sensibles +ue los espectromtricos, ya +ue son ms específicos altener +ue utilizar dos longitudes de onda en lugar de una, pero pueden sufrir ms interferenciaspor impurezas presentes en el medio o por la inestabilidad +ue muc-os compuestos fluorescentenpresentan al ser expuestos a la luz.9n e'emplo de estos ensayos es, una vez ms, el uso de las coenzimas >DH y >D<H. &n estecaso, las formas reducidas son fluorescentes y las oxidadas no. $as reacciones de oxidaciónpueden, por tanto, ser seguidas por el descenso de la intensidad de fluorescencia, y las de

reducción por el aumento. ambin existen sustratos sintticos +ue liberan un fluoróforo enreacciones catalizadas por enzima, como por e'emplo el 8BmetilumbeliferilBIBDBglucurónido paraensayar la IBgalactosidasa.

C2-/8>9/0-

$a calorimetría es la medida del calor liberado o absorbido por una reacción +uímica. &stosensayos son muy generales, ya +ue muc-ísimas reacciones llevan asociado algEn cambio decalor y utilizando un microcalorímetro no es necesario utilizar grandes cantidades de enzima osustrato. &stos ensayos pueden ser usados para medir reacciones imposibles de medir con otrosmtodos.

Q+8-+840,402

$a +uimioluminiscencia es la emisión de luz por una reacción +uímica. lgunas reaccionesenzimticas producen luz y sta puede ser medida para detectar la formación de producto. &stostipos de ensayo pueden ser extremadamente sensibles, ya +ue la luz producida puede ser registrada en una película fotogrfica por días e incluso semanas, pero al mismo tiempo son dedifícil cuantificación, por+ue no toda la luz emitida por la reacción ser detectada.

http://es.wikipedia.org/wiki/Longitud_de_onda


http://es.wikipedia.org/wiki/Absorbancia

http://es.wikipedia.org/wiki/Espectro_visible

http://es.wikipedia.org/wiki/Color#Tabla_de_relaci.C3.B3n_entre_frecuencias_y_colores_percibidos

http://es.wikipedia.org/wiki/Colorimetr%C3%ADa


http://es.wikipedia.org/wiki/Radiaci%C3%B3n_ultravioleta

http://es.wikipedia.org/wiki/Nicotinamida_adenina_dinucle%C3%B3tido


http://es.wikipedia.org/wiki/Coenzima

http://es.wikipedia.org/wiki/Reacci%C3%B3n_bioqu%C3%ADmica

http://es.wikipedia.org/wiki/Reducci%C3%B3n-oxidaci%C3%B3n

http://es.wikipedia.org/wiki/Oxidaci%C3%B3n

http://es.wikipedia.org/wiki/Oxidorreductasa


http://es.wikipedia.org/wiki/Nan%C3%B3metro


http://es.wikipedia.org/wiki/Fluorescencia

http://es.wikipedia.org/wiki/Fluor%C3%B3foro

http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-galactosidasa&action=edit&redlink=1

http://es.wikipedia.org/wiki/Calorimetr%C3%ADa

http://es.wikipedia.org/wiki/Calor%C3%ADmetro#Microcalor.C3.ADmetro


http://es.wikipedia.org/wiki/Quimioluminiscencia

http://es.wikipedia.org/wiki/Pel%C3%ADcula_fotogr%C3%A1fica


http://es.wikipedia.org/wiki/Absorbancia

http://es.wikipedia.org/wiki/Espectro_visible

http://es.wikipedia.org/wiki/Color#Tabla_de_relaci.C3.B3n_entre_frecuencias_y_colores_percibidos


http://es.wikipedia.org/wiki/Radiaci%C3%B3n_ultravioleta


http://es.wikipedia.org/wiki/Coenzima

http://es.wikipedia.org/wiki/Reacci%C3%B3n_bioqu%C3%ADmica

http://es.wikipedia.org/wiki/Reducci%C3%B3n-oxidaci%C3%B3n

http://es.wikipedia.org/wiki/Oxidaci%C3%B3n



http://es.wikipedia.org/wiki/Fluorescencia

http://es.wikipedia.org/wiki/Fluor%C3%B3foro

http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Beta-galactosidasa&action=edit&redlink=1

http://es.wikipedia.org/wiki/Calorimetr%C3%ADa


http://es.wikipedia.org/wiki/Quimioluminiscencia

http://es.wikipedia.org/wiki/Pel%C3%ADcula_fotogr%C3%A1fica



b) Ensayos discontinuos

&n un ensayo discontinuo se toman muestras de una reacción enzimtica en intervalos y se mideen ellas la cantidad de producto formado o sustrato consumido.

C/-829-;/@60-

&n los ensayos cromatogrficos se mide la formación de producto separando los componentes dela mezcla de reacción por cromatografía. >ormalmente se lleva a cabo mediante H<$". un+ueesta aproximación puede re+uerir grandes cantidades de material de partida, su sensibilidadpuede incrementarse mediante marca'e radiactivo de los sustratos o los productos.

EXTRACCION

$as condiciones para extraer las enzimas y pasarlas a solución son a menudo críticas y re+uierenel estudio de muc-as variables. &s necesario destruir las clulas, eventualmente las estructurassubcelulares y disociar las enzimas de otras molculas. veces es necesario pasarlas a solucióncomo comple'o mucoproteico o nucleoproteico y disociarlo luego durante la purificación.

un+ue la dispersión de agregados moleculares puede frecuentemente lograrse mediante mediosmecnicos, en muc-os comple'os enzimticos estn involucradas fuerzas específicas de lanaturaleza de las mismas depende el mtodo a emplear.&n general, el primer paso consiste en la obtención de un -omogenato, +ue implica la destrucciónde la clula y el pasa'e de las enzimas a solución o suspensión. &sto puede llevarse a cabo por

a) H-8-;,472034 8,0@402 puede utilizarse un -omogeneizador de vidrio, mortero,licuadora, a veces con la ayuda de abrasivos como alEmina, arena o bolitas de vidrio y con unsolvente adecuado, isotónico (sacarosa 4,% #, >a"l 4,6J, K"l 4,5% #) o ligeramente-ipertónico, en un buffer adecuado para controlar el pH.

b) H-8-;,4,72034 3402 el c-o+ue de ondas sónicas o ultrasónicas provoca cambios depresión de miles de atmósferas, +ue rompen la pared celular. :e usa generalmente para bacteriasy levaduras y, a veces, para determinados te'idos animales (bazo, ri0ón, eritrocitos).

c) D,49,;/2034 9 >/802 &l congelamiento y descongelamiento rpidos y repetidos suelenusarse para desintegrar bacterias y eritrocitos. <or congelación se forman cristales de -ielointracelulares, destruyendo la estructura. l descongelarse, las clulas sedestruyen osmóticamente debido a la presencia de agua pura y se libera su contenido. d) D,49,;/2034 *+<802 se utilizan agentes +ue atacan la pared celular, como el etanol, ter de petróleo, isopentanol, etc. e) H-8-;,4,72034 '-/ 1,1/292034 se basa en la precipitación de proteínas por solventes orgnicos. &n la preparación del Lpolvo acetónicoL se utiliza acetona en frío.

. D,642 R,1+- C292<90-: 8+922: I48+4-21-/,49,: 0-49249, 1, 1-02034:209?121 8-,0+2/.

!.

M+922 $a enzima #utasa pertenece a la clase ;somerasa, enzima +ue cataliza latransferencia intramolecular de un grupo funcional como el fosforilo. $a transferencia notiene por +u ser directa sino +ue puede implicar un enzima fosforilado intermedio.

http://es.wikipedia.org/wiki/Cromatograf%C3%ADa


http://es.wikipedia.org/wiki/Cromatograf%C3%ADa_l%C3%ADquida_de_alta_resoluci%C3%B3n



http://es.wikipedia.org/wiki/Cromatograf%C3%ADa_l%C3%ADquida_de_alta_resoluci%C3%B3n



C-49249, 1, 1-02034 $a "onstante de disociación o Kd es definida entermodinmica +uímica como la relación matemtica +ue se establece a partir de lasconcentraciones de los compuestos +uímicos +ue se forman en una reacción dedisociación al alcanzar su punto de e+uilibrio.:i un compuesto de fórmula x !y se disocia segEn la reacción

$a constante de disociación Kd se expresa mediante la siguiente relación deconcentraciones (en moles por litro)

menudo, la constante de disociación tambin se formula por pKd siendo pKd M Blog(Kd).

A09?121 8-,0+2/ &s el nEmero de molculas de substrato, transformadas, por minuto, por una molcula de enzima. :e calcula dividiendo la velocidad mxima de laenzima por el peso molecular es una característica de las enzimas individuales y norefle'a la pureza de la preparación.

:i la enzima respectiva contiene un grupo prosttico, una coenzima o un centro catalítico,cuya concentración sea medible, la actividad enzimtica puede expresarse tambin por elnEmero de molculas de substrato, transformadas por minuto, por cada centro catalítico.

I48+4-21-/,49, <reparación insoluble de antígenos o anticuerpos utilizada para

fi'ar anticuerpos o antígenos -omólogos y retirarlos de una mezcla de sustancias.

. A'02034 1, 2 B-9,04--;<2 ,478@902 5 -0292.

$a biotecnología relacionada con el sector de alimentos es la ms tradicional, los ms conocidosson los procesos de fermentación en productos panificados, bebidas alco-ólicas (vino, cerveza) ylcteos (+uesos, yogures).$os cultivos microbianos asociados a estos tienen una larga tradición de utilización y pueden serme'orados utilizando mtodos de ingeniería gentica. &stas modificaciones pueden introducircambios deseados en los productos me'orando por e'emplo parmetros de calidad sensorial, lacapacidad para producir compuestos antimicrobianos, etc.Diferentes enzimas naturales y recombinantes se aplican en procesos y productos alimenticiosB en la industria del almidón y del azEcar, en la fabricación de 'arabes de glucosa y fructuosa demaíz y dextrosaB en la producción de +uesos, para romper la caseína de la lec-e y permitir su coagulación, pararesaltar el sabor y para acelerar la maduraciónB para la elaboración de lec-e deslactosadaB en panificación, para blan+uear la -arina, facilitar la acción de la levadura, me'orar la estructurade la masas, etcB en la clarificación de 'ugos de frutas, para evitar su turbidez



B para la optimización del proceso de extracción y refinación de aceitesB en enología, para acelerar el tiempo de prensada, acelerar el proceso de maduración, laliberación de aromas, y me'orar el color y sabor. ambin para remover la urea producto de lafermentación y (urea) y contrarrestar los beta glucanos producidos por !otrytis cinereaB en la industria de la carne, para favorecer su tiernización, facilitar la remoción de la carne de los-uesos y en la producción de -idrolizados de proteínas

B4l47!!

..:WW/6<#7#.46"/<6!647"/#W64/64!#W47#/!WX/W7/#7W!6.46!#WA6.44!/34

2!.46!"

..:WWXXX+"/4/"672W#!2l/l!#WCMV-0,-/42!"

..:WWXXX"47./6-/!"672WW/342!#W6!.!l!#!"

..:WWXXX"7;</47./67l74!"672"!W!6W<l7!#WW1+E342!6!.!l!#!/!l42/.7#"

..:WWXXX"47;<4246!"7#l//"/.WL!7!.747WPl<22/WC09"

http://recursostic.educacion.es/ciencias/biosfera/web/profesor/practicas/Actividad_enzimatica.pdf


http://www2.vernier.com/sample_labs/CMV-03-enigma.pdf

http://www.biotec-ea.com/pdf/enzimas/catalasa.pdf

http://www.porquebiotecnologia.com.ar/adc/uploads/pdf/12Enzima_catalasa_en_alimentos.pdf


http://www.bioquimica.dogsleep.net/Laboratorio/Plummer/Chp09.pdf



http://www2.vernier.com/sample_labs/CMV-03-enigma.pdf

http://www.biotec-ea.com/pdf/enzimas/catalasa.pdf



http://www.bioquimica.dogsleep.net/Laboratorio/Plummer/Chp09.pdf

extraccion de una solucion enzimatica ...

Documents