estructura y propiedades de aminocidos y protenas - fabin rodrguez

8/18/2019 Estructura y Propiedades de Aminocidos y Protenas - Fabin Rodrguez

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Universidad Central de VenezuelaFacultad de MedicinaEscuela de Medicina José María Vargas

Cátedra de Bioquímica

Br. Fabián odríguez

Caracas! Julio "#$$

Estructura % &ro'iedadesde (minoácidos %

&roteínas

Estructura % &ro'iedadesde (minoácidos %

&roteínas


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Contenido$. (minoácidos

•. Estructura de un aminoácido•. Clasi)caci*n de los aminoácidos•. (minoácidos modi)cados•. Estereoquímica de los aminoácidos

•. +,itterion•. Curvas de titulaci*n de aminoácidos

". &é'tidos•. Enlace 'e'tídico•. Estructura del enlace 'e'tídico

-. &roteínas•. &ro'iedades de las 'roteínas•. Clasi)caci*n de las 'roteínas•. Estructura &rimaria•. Estructura ecundaria

•. /01élice.•. Con2ormaci*n 3•. 4iros 3•. Estructuras u'rasecuendarias

•. Estructura terciaria•. 5ominios•. eglas de &legado•. 6ermodinámica del &legado•. Factores que a2ectan el 'legado•. C7a'eronas moleculares

•. Estructura Cuaternaria•. &roteínas de 8m'ortancia Fisiol*gica

•. 9ueratinas•. Colágeno•. &roteínas 'lasmáticas

:. Métodos de estudio de las &roteínas


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(M8;


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(minoácidos

Un aminoácido es una moléculaorgánica con un gru'o amino %un gru'o carbo>ilo.

/

(l Carbono / se unen?• Un gru'o amino @;1"A• Un gru'o carbo>ilo @C


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(minoácidos

Clasi)caci*n de los (minoácidos5e acuerdo a su


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(minoácidos

Clasi)caci*n de los (minoácidos

Fer 18zo un í o 6remendo % Valentina e Meti* un6ri't*2ano

Fenilalanina

1istidina

8soleucina

isina

6reoninaValina

eucina

Metionina 6ri't*2ano

(rginina

(rginina e 1istidina soloson esenciales en'eriodos de crecimientocelular! la in2ancia! la

lactancia % laen2ermedad

(minoácidos Esenciales? Mnemotecnia


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(minoácidos


Deacuerdo a

susGrupos

“R”

Alifáticos

Aromáticos

Polaressin Carga

Polarescon CargaPositiva

Polarescon CargaNegativa


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(minoácidos


(li2áticos

Fuerte carácter7idro2*bico

a glicina es elaminoácido más'equeGo

a 4licina % la &rolina

di)cultan el 'legado'roteico.

a Metionina contieneazu2re.


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(minoácidos


(romáticos

(bsorben

2uertemente la luz UV

a 6irosina contiene

un gru'o ilado.


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(minoácidos


&olares sin cargaa erina % la 6reonina sonaminoácidos 7idro>ilados

a (s'aragina % la 4lutaminason las amidas del (s'artato

% el 4lutamato.a Cisteína contiene azu2re.

5os Cisteínas 'uedeno>idarse % 2ormar un enlacedisul2uro o el HnuevoIaminoácido Cistina.


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(minoácidos


&olares con carga 'ositiva

a cadena lateral de la1istidina 'uede estar'rotonada @carga'ositivaA o des'rotonarse@carga #A a '1 )siol*gico!

'or lo que 'uede'artici'ar en la catálisisenzimática


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(minoácidos


&olares con carga negativa


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(minoácidos

(minoácidos modi)cados

Cum'len 2unciones es'ecialeso son intermediariosim'ortantes.

• :01idro>i'rolina e 01idro>ilisina? 2orman 'artedel colágeno.

• K0;0metil lisina?constitu%ente de lamiosina.

• L0carbo>iglutamato? seencuentra en varias'roteínas de la cascada decoagulaci*n.

• 5esmosina? integra laelastina.

•


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(minoácidos

Estereoquímica de los(minoácidos

os 8s*meros son com'uestos

que tienen la misma 2*rmulamolecular 'ero

di2erente 2*rmulaestructural %! 'or tanto!di2erentes 'ro'iedades

os Estereois*merosson is*meros que tienen la

misma 2*rmula molecular % lamisma secuencia

de átomos enlazados! 'erodi)eren en la orientaci*n

tridimensional de sus átomosen el es'acio.

os Enanti*meros sonestereois*meros que serelacionan entre sí 'or

una reNe>i*n? son imágeneses'eculares entre sí! % no son

su'er'oniblesos 5iasterois*meros son

estereois*meros que ;< sonimágenes es'eculares entre


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(minoácidos


Un com'uesto 'uede tener solo U; Enanti*mero 'ero varios5iasterois*meros

H

H

á


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(minoácidos


a e>istencia de Enanti*meros see>'lica 'or la 'resencia decentros quirales @Carbono que'osee unidos : sustitu%entes5868;6


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(minoácidos


os enanti*meros sedi2erencian solo en suca'acidad 'ara rotar el'lano de luz 'olarizada.i rotan la luz a laderec7a son de>tr*giros

@HdI o HIAR si lo rotan ala izquierda son lev*giros@HlI o H0IA

;o todos los 5aminoácidos sonde>tr*giros! ni todos los aminoácidos sonlev*giros.a &ro%ecci*n de Fisc7er;


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(minoácidos

+,itterion

8*n di'olar de unaminoácidos que se 2ormaal disolverse en agua.

a 2orma z,itterionica'uede actuar como ácidoo como base

El 'Da del gru'o carbo>íloes de a'ro>imadamente "% el del gru'o amino de

a'ro>imadamente $#.

El 'unto isoeléctrico @'8Ade un aminoácido es el '1 al cual el aa tiene carganeta #.

Un aminoácido tiene carga 'ositiva aun '1 'or debaSo de su '8 % tienecarga negativa a un '1 'or encima desu '8.

os aminoácidos son(n2*terosRes'ecí)camente (n2olitos


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( i á id


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(minoácidos

+,itterionEl 'unto isoeléctrico @'8A de un aminoácido es el '1 al cual el aatiene carga neta #.

Un (( tiene carga 'ositiva a un '1 'or debaSo de su '8 % tiene carga negativa a un '1'or encima de su '8.

( i á id


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(minoácidos

+,itterionEl 'unto isoeléctrico @'8A de un aminoácido es el '1 al cual el aatiene carga neta #.

Un (( tiene carga 'ositiva a un '1 'or debaSo de su '8 % tiene carga negativa a un '1

e coloca una molécula de 4licina cu%o '8 es !T en un medio acuoso a '1 T. Wamolécula migrará 7acia el ánodo @electrodo 'ositivoA o al cátodo @electrodonegativoAX

Q a molécula migrará 7acia el ánodo

( i á id


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(minoácidos

Curvas de 6itulaci*n de un(minoácido

Monoamino % Monocarbo>ilo

Un (( monoamino0monocarbo>ilo 'osee "

regiones con ca'acidadamortiguadora.

'DaQ '1 en el cual e>isteigual concentraci*n de laes'ecie dadora deelectrones como de laes'ecie ace'tora deelectrones. En este caso

igual concentraci*n de la2orma 'rotonada %des'rotonada.Un com'uesto tieneca'acidad amortiguadora enel intervalo de '1 que rodeasu 'Da

En un aminoácido los gru'os

ca'aces de ionizarse % 'ortanto con ca'acidadamortiguadora son el gru'oamino! el gru'o carbo>ilo %el gru'o

(minoácidos


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(minoácidos


Monoamino % 5icarbo>ilo

Un (( monoamino0dicarbo>ilo'osee - regiones con

ca'acidad amortiguadora.





(minoácidos


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(minoácidos


5iamino % Monocarbo>ilo

Un (( diamino0monocarbo>ilo'osee - regiones con

ca'acidad amortiguadora.





(minoácidos


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(minoácidos

+,itterion

os 'untos isoelectricos reNeSan la naturaleza de losru os ionizables

(minoácidos


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(minoácidos

Cálculo del '8 de un aminoácidoEn cualquier aminoácido el H'unto isoeléctricoI se calcula

con los 'Da vecinos al Hz,itterionI @carga eléctrica Q ceroA %es el resultado de la semisuma de estos.

'8Q

&or eSem'lo?'Da vecinos al

+,itterion

"!-:

!K#" Q!T

(minoácidos


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(minoácidos

Cálculo del '8 de un aminoácidoEn cualquier aminoácido el H'unto isoeléctricoI se calcula

con los 'Da vecinos al Hz,itterionI @carga eléctrica Q ceroA %es el resultado de la semisuma de estos.

'8Q

&or eSem'lo?

'Da vecinos al+,itterion

"!$

:!"" Q-!""


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&Y&685


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&é'tidos

Un 'é'tido es el 'roducto deuni*n de dos o más aminoácidos

El enlace 'e'tídico es el enlacecovalente ti'o amida que se 2ormaentre el gru'o /0carbo>ilo de unaminoácido % el /0amino de otro.

Enlace &e'tídico

a reacci*n es una condensaci*n

con eliminaci*n de una moléculade agua

os aminoácidos que con2orman el'é'tido 'asan a denominarse

residuos de aminoácidos.

&é'tidos


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&é'tidos

os 'é'tidos 'resentan en un e>tremo un gru'o amino sinreaccionar @amino terminal o ;0terminalA % en el otro uncarbo>ilo sin reaccionar @carbo>ilo terminal o C0terminalA

Enlace &e'tídico

&é'tidos


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&é'tidos

6iene carácter 'arcial dedoble enlace! 'or lo que esmu% rígido. e com'orta

como un 7íbrido deresonancia.

Estructura del Enlace &é'tidico

a con)guraci*n trans estámas 2avorecidaR la cis estaim'edida estéricamente.

0 El ígeno carbonílicotiene carga 'arcial

negativa % el ;itr*genoamida carga 'arcial

'ositiva! 'or tanto el

enlace tiene carácter 'olar

&é'tidos


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&é'tidos

Estructura del Enlace &é'tidico

olo es 'osible la rotaci*nalrededor de los enlaces ;0C/ %C/0C! 'or tanto tiene limitada

ca'acidad de rotaci*n

El ángulo de giro del enlace ;0C/ se denomina Z % el del C/0C

[

&é'tidos


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&é'tidos

Características del Enlace&é'tidico

•Es un enlace covalente

•Es un enlace amida

•6iene carácter 'arcialde doble enlace

•&redomina lacon)guraci*n trans

•6iene carácter 'olar

•6iene limitada

ca'acidad de rotaci*n


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&


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&


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&ro'iedades de las &roteínas

• Macromoléculas más abundantes

• &resentes en todas las células

• &olímeros com'uestos 'or mon*meros@aminoácidosA

• Estructuras % Funciones diversas

•


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C(8F8C(C8]; 5E ( &


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Clasi)caci*n

• egOn su Com'osici*n química?

• im'les → Albmina

• ConSugadas• Nucleoprote!nas → Ribosomas

• "ipoprote!nas → #D"

• #emoprote!nas → #emoglobina

• $lavoprote!nas → %uccinato Des&idrogenasa

• Glicoprote!nas → 'nmunoglobulinas

• (etaloprote!nas → Ceruloplasmina

• $osfoprote!nas → Caseina

Clasi)caci*n de las &roteínas

Clasi)caci*n


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C as cac *

• egOn su Forma?

• Fibrosas → Colágeno

• 4lobulares→ En)imas → *uimotripsina


Clasi)caci*n


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• egOn el ;Omero de subunidades?

• Monoméricas → (ioglobina

•


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• egOn su Funci*n?• Estructural→ *ueratina+ Elastina

• Enzimática→ DNA polimerasa '''

• 5e2ensa→ 'nmunoglobulinas• 1ormonal→ 'nsulina

• 6rans'orte→ ,ransferrina• eserva→ $erritina


Estructura &rimaria


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Hucesi*n de residuos de aminoácidosen la cadena 'oli'e'tídica! que a su

vez esta determinada 'or la secuenciade bases en el genI

Estructura &rimaria

8nclu%e la ubicaci*n de los &untes

disul2uro

a secuencia es Onica 'ara cada'roteína

a estructura es estabilizada 'or?

•Enlace &e'tídico

5etermina la estructuratridimensional de las 'roteínas %

'or lo tanto su 2unci*n

Estructura ecundaria


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HCon2ormaci*n de los residuosde aminoácidos ad%acentes en

la cadena 'oli'e'tídica! esdecir el 'legado regular local

de la estructura 'rimariaI

HCorres'onde al arregloes'acial de los residuos de ((ad%acentes en

una cadena 'oli'e'tídicaque se re'ite de 2orma

regular dando origen a una estructura



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/0 1élice

4ru'os e>ternos

1élice

5e>tr*gira



45/75

/0 1élice

a estructura esestabilizada 'or?•&uentes de 7idr*genointracatenarios cada :residuos

a estructura es desestabilizada 'or?$.6endencia de cada residuo a 2ormar

7élice / @V! 6! 8! ! 5! ;! 4! F! 6! A".8nteracciones entre gru'os

@residuos con carga consecutivosA-.Volumen de los gru'os @;! ! 6! C

mu% 'r*>imosA:.&resencia de &rolina % 4licina.8nteracci*n entre los residuos de los

e>tremos % el di'olo in7erente a la 7élice



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Con2ormaci*n 3 @ámina 3A

Cadenas E>tendidas enzig0zag! 2ormando'liegues

4ru'os ad%acentessobresalen en direccioneso'uestas @$#^A

as cadenas ad%acentes auna 7oSa 3 'ueden ser

'aralelas o anti'aralelas

a estructura es estabiliazada'or 'uentes de 7idr*geno

intercatenarios

5i)cultan el 'legado gru'os ad%acentes mu% grandes en 7oSasem'aquetadas



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4iros 3

Conectan tramossucesivos de 7élices / ocon2ormaciones 3

8ntegrados 'or : residuosque 2orman un giro de$#^

Usualmente se encuentran

residuos de 4licina %&rolina

a estructura es estabilizada

'or 'uentes de 7idr*genointracatenarios



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Estructuras u'rasecundarias oMotivos

&atr*n de &legamiento reconocible que inclu%e dos o más

elementos de estructura secundaria % las cone>iones entreellos

;o es un elemento Serárquico! es un 'atr*n de'legado

Estructura 6erciaria


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H&legamiento tridimensional de la cadena 'oli'e'tídica en una

2orma com'acta % globular! describiendo las relacioneses'aciales entre los (( de la cadenaI

(cerca residuos distantes en la estructura 'rimaria




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5ominios&arte de una cadena 'oli'e'tídica que es estable de manera

inde'endiente % que 'uede moverse como una entidad Onica conres'ecto al resto de la 'roteína.

Forman 'arte de una MismaCadena

Estructurales %_o 2uncionales

1abitualmente :# ̀ :## (( &ueden se'ararse 'or'rote*lisis



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Fuerzas que estabilizan la Estructura6erciaria

a estructura es estabilizada 'or interacciones no covalentes como lasinteracciones electrostáticas! los interacciones 7idr*2obas! los

'uentes de 7idr*geno! las 2uerzas de van der aals % 'or



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• En medio acuoso! los aminoácidos7idro2*bicos se dis'onen en elinterior % los 7idro2ílicos en ele>terior

• as 'roteínas que atraviesan lamembrana % actOan como canales

tienen el e>terior cubierto deaminoácidos 7idro2*bicos.

eglas de &legado



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• Varios ti'os de estructurasecundaria @7élices / %con2ormaciones 3A % estructuras alazar unidos 'or varios giros.

• áminas 3 torsionadas en sentidode>tr*giro.

eglas de &legado



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• 1élices / % áminas 3 se'aradasen ca'as estructurales di2erentes

• imitadas a la ca'acidad %e>actitud de la traducci*n

eglas de &legado



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4Q 1 ` 6

• in embargo en un Estructura ordenada la entro'ía disminu%e@0A

• &or tanto 'ara que 4 sea negativo la ental'ia debe disminuir @1 `A %_o laentro'ía aumentar

• 1 `

•

6ermodinámica del &legado

8nteracciones carga0carga

Enlaces de 7idr*geno

8nteracciones de van der

aals

EstructuraEstable

E2ecto 1idro2*bico

os enlaces disul2uro estabilizan aun más la estructuratridimensional

a estructura nativa de una 'roteína es aquella en la

que es más estable % en la cual es biol*gicamente

Un 'roceso termodinámicamente 2avorable requiere un 4negativo


F t 2 t l


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• '1

• 6em'eratura

• Moléculas orgánicas - (lco7ol! acetona - Urea - Cloruro de 4uanidino - 5tergentes - (gentes reductores @merca'toetanolA

Factores que a2ectan el'legado

5esnaturalizaci*n? 'roceso 'or el cual

se 'ierde la estructura nativa de una'roteína Sunto con la ma%oría de sus'ro'iedades es'ecí)cas

os enlaces 'e'tidicos % 'uentesdisul2uro no suelen ser a2ectados@a menos que se use un agente

reductor en el caso de los 'uentes



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utas de &legado

;o ocurre 'or Hensa%o %errorI

E>isten varias HrutasI 'osibles de'legado con di2erentes niveles de

energía

$. &roceso Jerarquizado". Cola'so Es'ontáneo



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C7a'eronas Moleculares&roteínas que interaccionan con 'oli'é'tidos 'arcial o incorrectamente

'legados! 2acilitando rutas de 'legado correctas o a'ortandomicroentornos donde 'ueda ocurrir el 'legado

• &roteínas de C7oque 6érmico @1eat s7oc 'roteinsA1s' T#

&rotegen a las 'roteínas desnaturalizadas 'or el calor % los 'é'tidos que seestán sintetizando



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C7a'eronas Moleculares• C7a'eroninas 4roE_4roEs

Com'leSos 'roteicos necesarios 'ara el 'legamiento de muc7as'roteínas


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E6UC6U( CU(6E;(8(

Estructura Cuaternaria


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(rreglo es'acial de las subunidades de 'roteínas2ormadas 'or dos o más cadenas 'oli'e'tídicas.

Estructura Cuaternaria

a estructura es estabilizada 'or 8nteracciones no

covalentes


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(4U;( &


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• /0 queratinas

• 30 queratinas

9ueratinas

((&rinci'ales

Estructuraecundaria

Estructurau'rasecundaria

Funciones

(u.pe/ue0os sin

carga

No &a.Cisteina

Conformaci1n 2

"ámina plegadaantiparalela

Estructura deseda e &ilos de

ara0a

((&rinci'ales

Estructuraecundaria

Estructurau'rasecundaria

Funciones

Pe/ue0os sincarga

Cisteina

34&5lice •Proto6lameneto•Proto6brilla•$ilamneto 'ntermedio

Estructura depiel+ pelo+ lana+u0as+ plumas+

pin)as+ etc

&roteínas de 8m'ortancia Fisiol*gica

C lá


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• 4licina Q - (lanina Q $$• &rolina e 1idro>i'rolina @1%'A Q "$

• 1%' es sintetizada 'or la &rolil :07idro>ilasaque requiere (. asc*rbico. 5e)ciencia P Escorbuto

• 1élice lev*gira -!- residuos_vuelta• Uni*n de - 7élices P 6ro'ocolágeno• 6ro'ocolágeno ordenado P Fibrilla• Varias Fibrillas P Fibras

• Entrecruzamiento 'or enlaces covalentesFormados 'or isina o 1idro>ilisina

5e2ecto en la síntesis P índrome de E7lers05anlos

ColágenoGly – X – YGly – X – Y



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• a unidad básica se llama tro'oelastina! rica en glicina % alanina.

• a tro'oelastina consiste en segmentos de 7élices @no /A ricos en glicinase'arado 'or cortas regiones de lisina % alanina.

• e 2orman entrecruzamiento covalentes de " ti'os?• 5esmosina @entre : l%sA• isilnorleucina @entre " l%sA

• Una )bra elástica esta 2ormada 'or un centro de elastina rodeado de

micro)brillas! 2ormadas 2undamentalmente 'or )brilina.

• 5e)ciencia en la )brilina P índrome de Mar2an

Elastina



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&roteínas &lasmáticas

Fracciones &rinci'ales &roteínas Funciones

(lbOmina ;utritiva! trans'orte!'resi*n coloidosm*tica

/$ 156ranscobalamina

&rotrombina

6rans'orte reverso decolesterol

6rans'orte de Vit B$"Factor de Coagulaci*n

/" 1a'toglobina

Cerulo'lasminaV5

FiSadora de

7emoglobina6rans'orte de cobre6rans'orte de í'idos

@64A

3 $- 6rans2errina1emo'e>ina

5

6rans'orte de 7ierroUni*n con gru'o 7emo6rans'orte de í'idos

@CEA

Fibrin*geno T Coagulaci*n sanguínea


í


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• Mioglobina P 1emo'roteína )Sadora de o>ígeno en los mOsculos

• 1emoglobina P 1emo'roteína trans'ortadora de o>ígeno

• Citocromo C P 1emo'roteína de la cadena trans'ortadora de electrones

• isozima P Enzima 'resente en la clara de 7uevo % las lagrimas ca'azde 7idrolizar 'olisacáridos de las 'aredes bacterianas

• ibonucleasa P enzima digestiva secretada 'or el 'áncreas que

7idroliza ácidos nucleicos


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MY6


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• Centri2ugaci*n• e'ara las 'roteínas 'or masa o densidad

utilizando la 2uera centrí2uga.• e 2orma un sedimento % un sobrenadante.

• Uso de detergentes• &ermite solubilizar las 'roteínas

• alting


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• Electro2oresis• e'ara las 'roteínas 'or masa % carga.• a velocidad de des'lazamiento aumentará a ma%or

carga % menor masa.• e realizan en 'a'el o en gel @'oliacrilamida! agarosaA• e sumerge el so'orte en un Buer % se corre la

corriente electrica.• e tiGen las 2racciones• e cuanti)ca 'or densitometría o eluci*n.

• El uso de 5 @5uodecil ul2ato *dicoA'ermite se'arar'roteínas solo 'or su masa al desnaturalizarlas % darles

carga negativa.

• En el En2oque 8soelectrico se establece un gradiente de'1 usando una mezcla de 'olian2olitos.

• as 'roteínas se des'lazan 7asta el '1 igual a su '8.

• En la electro2oresis bidimensional se realizan dos 'asos!

'rimero se se'ara 'or carga % luego 'or masa.

Métodos de Estudio de las &roteínas


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• Cromatogra2ía• Utiliza una 2ase s*lida @2ase estacionaria o lec7oA! con la cual

interactuan las 'roteínas.• Entre más interactuen con el lec7o más tardarán en moverse.

• Cromatogra2ía de )ltraci*n en gel• e'ara las 'roteínas 'or masa• Utiliza un lec7o 'oroso @'oliacrilamida! agarosaA• as 'roteínas 'equeGas tardan mas en salir.

• Cromatogra2ía de intercambio i*nico• e'ara las 'roteínas 'or carga

• Utiliza un lec7o cubierto con gru'os amino o carbo>ilo

• Cromatogra2ía de a)nidad• e'ara 'roteínas 'or su uni*n selectiva• Utiliza lec7os es'eciales como sustratos! enzimas! etc.

• Cromatogra2ía líquida de alta 'resi*n @1&CA• Utiliza material más )no % altas 'resiones.• (lta resoluci*n % rá'ida se'araci*n.

Bibli 2í


72/75

• (lemán! 8 @"#$#A. Estructura de las &roteínas. &resentaci*n en &o,er&oint. Cátedra de Bioquímica! Escuela de Medicina José María Vargas ` UCV

• Cam'os! @"##TA. &roteínas. &resentaci*n en &o,er &oint. Cátedra deBioquímica! Escuela de Medicina José María Vargas ` UCV

• Ciarletta! E @"##:A. as &roteínas. 4uía de Estudio Cátedra de Bioquímica!Escuela de Medicina José María Vargas ` UCV '' 0 :

• Mat7e,s! CR van 1olde! D % (7ern! D @"##-A. Bioquímica! -a Edici*n!&earson Educaci*nR Madrid! Es'aGa

• Murra%! R 4ranner! 5R Ma%es! & % od,ell! V @$TA. 1ar'er? Bioquímica

ilustrada $: Edici*n! Manual ModernoR Ciudad de Mé>icoR Mé>icoR '' "`-

• ;elson! 5 % Co>! M @"##A. e7ninger &rinci'ios de Bioquímica! a Edici*n!Ediciones


73/75

“Puesto que las proteínas participan de un modo u otro

en todos los procesos químicos de un organismo vivo,

se podría esperar que la elucidación de sus estructuras

y de sus transformaciones permitiera obtener

información altamente signicativa para el ámbitode la química biológica”

Emil Fisc7er! $#K


74/75

“Estudiar los fenómenos patológicos sin libros

es como navegar por el mar sin cartas denavegación…”

ir illiam


75/75

4racias

estructura y propiedades de aminocidos y protenas - fabin rodrguez

Documents