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TEMA 6: PROTEÍNAS
Dra. Mariana L. FerramolaBioquímica
Lic. en Enfermería2016
Las proteínas son macromoléculas de gran
abundancia. Son polímeros formados por
monómeros llamados aminoácidos.
NO EXISTE PROCESO BIOLOGICO ALGUNO QUE NO DEPENDA DE LA PRESENCIA Y/O ACTIVIDAD DE LAS MISMAS. SON LOS
COMPUESTOS ORGÁNICOS MAS ABUNDANTES
Los aminoácidos son compuestos que contienen un
grupo ácido o carboxilo (-COOH) y un grupo básico
o amina (-NH2).
Definición de proteínas y aminoácidos
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Clasificación de los aminoácidos
Los aminoácidos pueden ser clasificados de tres formas distintas, tomando en cuenta diferentes
características:
1) Según la posibilidad de ser sintetizados en elorganismo de los seres humanos, se los puedeclasificar en esenciales y no esenciales.
2) Según el destino que pueda seguir el esqueletocarbonado de los aminoácidos pueden serclasificados en glucogénicos y cetogénicos.
3) Según las características de la cadena lateral(polaridad) pueden clasificarse en polares, no
polares y con carga (positiva o negativa).
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Aminoácidos:
Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta encantidades adecuadas, ya que el humano no puedesintetizarlos.
No esenciales: Pueden ser sintetizados por elorganismo humano y, por lo tanto, no esobligatoria su administración en la dieta.
Clasificación de los aminoácidos:1) según la capacidad de los humanos de sintetizarlos
Según el destino que pueda seguir el esqueleto carbonado de los aminoácidos, se los puede clasificar en:
Glucogénicos: Existe una conversión reversible de estos
aminoácidos a glucosa.
Cetogénicos: Pueden ser convertidos en cuerpos
cetónicos, pero el proceso inverso no se produce.
Clasificación de los aminoácidos:2) según el destino del esqueleto carbonado
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Clasificación de los aminoácidos: 3) según su polaridad
No Polares
(hidrofóbicos)
Polares
(hidrofílicos)
Con Carga
(hidrofílicos)
Unión peptídica: Los aminoácidos se unen unos con otros mediante enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. Esta unión se
denomina unión peptídica.
Enlace entre aminoácidos: Unión Peptídica
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� Dipéptido: Péptido formado por la unión de 2amninoácidos.
� Polipéptido: Péptido formado por la unión demás de 10 aminoácidos.
� Proteína: Se llama así cuando la cadenapolipeptídica tiene una masa molecular demás de 6.000 Daltons (más de 50 unidades deaminoácidos).
Moléculas formadas por la unión de aminoácidos
Moléculas
formadas por la
unión de
aminoácidos
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La carga eléctrica de una proteína depende de la ionización de los grupos libres disociables (ácidos y básicos) presentes en las cadenas laterales de los
aminoácidos.
Distintas proteínas poseen diferente
cantidad de grupos ácidos y básicos libres, a un pH determinado, entonces la carga neta
será diferente. La cantidad de grupos ácidos y básicos que posea dependerá de los aminoácidos que formen la proteína.
Carga eléctrica de las proteínas
Electroforesis: es la migración de proteínas por acción de un campo eléctrico.
Éste es un método de separación de proteínas de una mezcla :� Al hacer pasar una corriente a través de un soporte embebido en
una solución, las proteinas migran hacia uno u otro polo con una
velocidad directamente poporcional a su carga.
� Si se somete una proteína a la acción de un campo eléctrico en un soporteembebido con un medio ácido, la misma se cargará positivamente (+), ydeterminará que se desplace hacia el polo (-) o cátodo: por lo tanto secomporta como un catión.
� Si se somete una proteína a la acción de un campo eléctrico en un soporteembebido con un medio básico, la misma se cargará negativamente (-), ydeterminará que se desplace hacia el polo (+) o ánodo: por lo tanto secomporta como un anión.
Carga eléctrica de las proteínas y electroforesis
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Separación de proteínas mediante electroforesis
Separación de proteínas mediante electroforesis
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Solubilidad de las proteínas
La solubilidad de las proteínas depende de varios factores,
entre ellos:
� De la cantidad de grupos polares presentes en los
aminoácidos que conforman la proteína. La presencia degrupos laterales de aminoácidos polares y ionizados generauna interacción con las moléculas de agua, aumentando lasolubilidad. La mayor parte de las proteínas son solubles enagua.
� De la presencia y disposición de grupos no polares en lascadenas laterales de los aminoácidos que forman la proteína.
� De factores externos a la proteína como son: el pH, latemperatura, la presencia de sales inorgánicas, o solventespolares.
Disposición de grupos polares y no polares en las
proteínas solubles
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Efecto de las sales:
� A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad demuchas proteínas, debido a la interacción de los ionesinorgánicos con los grupos ionizados de las moléculas proteicas.
� Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraendemasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína sucubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína.
Efecto del pH:
� Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo pH es iguala su punto isoeléctrico (la proteína no presenta carga neta) susolubilidad es mínima.
Factores externos que influyen en la
solubilidad de las proteínas
Clasificación de proteínas según su forma molecular
Proteínas globulares: La cadena de aminoácidos se
pliega sobre si misma, adquiriendo la forma de un
ovillo. Son solubles en medios acuosos. En general, se trata
de proteínas de gran actividad funcional (enzimas,
anticuerpos, hormonas, la hemoglobina, etc)
Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas
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Proteínas fibrosas: Los aminoácidos que las forman se
ubican paralelamente, formando fibras o láminas extendidas. En general son
poco solubles o insolubles en agua y participan en la
constitución de estructuras de sostén, como el tejido
conjuntivo.
Clasificación de proteínas según su forma molecular
Estructura molecular de las proteínas
La estructura molecular de las proteínas es compleja, por ello se consideran distintos niveles de
organización, con una complejidad creciente:
1) Estructura Primaria
2) Estructura Secundaria
3) Estructura Terciaria
4) Estructura Cuaternaria
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Es el número, tipo y ordenamiento de los aminoácidos que
conforman una proteína. Es la estructura lineal de una proteína,sostenida por los enlaces peptídicos (covalentes) entre losaminoácidos. Determina la conformación, propiedades y funcionesde la proteína.
Estructura molecular de las proteínas: 1) Estructura Primaria
Es la disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica,
generalmente mantenida por enlaces hidrógeno.
Hélice α: la cadenapolipeptídica seenrolla en formaregular alrededor deun eje central. Estaestructura semantiene gracias auniones puenteshidrogeno.
Lámina β: La cadenapolipeptídica seencuentra extendida almáximo.
Disposición al azar:la cadenapolipeptídica nosigue un patrónrepetitivo como enlos otros casos, sinoque adopta laconfiguracióntermodinámicamente más favorable.
Estructura molecular de las proteínas: 2) Estructura Secundaria
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Hélice alfa
Lámina beta
Estructura molecular de las proteínas: 2) Estructura Secundaria
Es la forma tridimensional completa de una proteína. Se mantiene por acción de diferentes fuerzas: electroestáticas, enlaces puente de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro.
Los dominios de una proteína son partes de la misma que se comportan
como unidades estructurales y
funcionales diferentes. Pueden presentar diferentes tipos de
estructura secundaria.
Estructura molecular de las proteínas: 3) Estructura Terciaria
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Existe en proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas, toma en cuenta la disposición espacial de dichas cadenas y los enlaces
que se establecen entre ellas.
Estructura molecular de las proteínas: 4) Estructura Cuaternaria
Estructura
molecular de las
proteínas:
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Clasificación de las proteínas según su composición
Proteínas simples:Son aquellas que por hidrólisis
total, solo dan origen a aminoácidos.
Ejemplos: Albúminas, globulinas, histonas,
escleroproteínas (queratina, colágeno, elastina)
Proteínas conjugadas:Están formadas por la asociación
de una proteína simple y una porción no proteínica.
Generalmente la fracción proteica se denomina apoproteína,
mientras que la otra fracción se denomina grupo prostético. Son ejemplos las nucleoproteínas, las
metaloproteínas, las glicoproteínas, la hemoglobina.
Hemoglobina
La hemoglobina es una proteína conjugada, de forma globular.
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Derivados de la hemoglobina
Carboxihemoglobina:
Resulta de la unión del CO con la Hb. La molécula de
Hb queda entonces incapacitada para unir O2. la afinidad de la Hb por el CO es mucho mayor que
su afinidad por el O2.
Metahemoglobina: Se produce cuando hay
oxidación del Fe2+
presente en el grupo hemo que pasa a Fe3+.
La Hb queda incapacitada para
captar O2.
Hemoglobina A1c:
Se produce por glicosilación de la
molécula de Hb. Se encuentra muy aumentada en
pacientes diabéticos.
Metabolismo de proteínas