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PROTEÍNAS
• ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA
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PROTEÍNAS.- FUNCIONES BIOLÓGICAS
a) Enzimas.- Actividad catalítica
b) Hormonas
c) Anticuerpos
d) Receptores en membranas Reconocimiento específicode ligandos, sin transformarlod) Receptores en membranas
e) Unión de alguna especiepara transporte
f) Acarreadores en membranas:- reconocimiento, transporte y a menudo, actividad catalítica
g) Estructurales.- Andamios moleculares
de ligandos, sin transformarlo
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NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
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ESTRUCTURA PRIMARIA1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia
específica3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico)4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro
carboxilo
Formación de uniones peptídicas entre 4 aminoácidos:
NH CH COOH
R1
NH CH COOH
R2
NH CH COOH
R3
NH CH COOH
R4
NH2 CH COOH NH2 CH COOH NH2 CH COOH NH2 CH COOH
4 Aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
Extremo amino
α α α α
Extremo carboxilo
NH CH C
R2
NH2 CH C
R1 O O
NH CH C
R4
NH CH C
R3 O
COOH
Enlaces peptídicos
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Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas.
2 – 40 aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS
40 – 40,000 aminoácidos CADENAS POLIPEPTÍDICAS
O POLIPÉPTIDOS
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FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
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LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD
RESIDUO
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COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)
CADENAS LATERALES (VARIABLE)
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Segunda mitad del código genético
DNA RNASecuencia
proteína Estructura
tridimensional
trascripción traducción plegamiento
LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA)DETERMINADA POR LOS GENES
DNA RNAproteína tridimensional
replicación
Transcr. inversa
replicacióntraducción
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CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1) ES PLANAR
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EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA
ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE
Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA
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LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO
C-N 1.49 A
C=N 1.27 A
O
O
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EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENEDOS CONFIGURACIONES
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EL CASO DE LA PROLINA
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ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS GRUPOS ADYACENTES
Papel del volumen de los grupos R en la libre rotaciónde los sustituyentes del C alfa
Sin embargo, los grupos R no participan en la formación del enlace peptídico y por lo tanto tampoco en la formación de la estructura terciaria
Los enlaces sencillos entre el Ca y el carbonilo y el Ca y el amino se llaman psi () y fi (), respectivamente
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EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONESTANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DE Y
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NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Estructuraprimaria
Estructurasecundaria
Estructuraterciaria
Estructuracuaternaria
Residuosaminoácidos
Hélice a Cadena polipeptídica
Subunidades unidas
ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en unaproteína.
DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA
POLIPEPTÍDICA
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-180º y 180o
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO
CAPACIDAD DE FORMACIÓN DEPUENTES DE HIDRÓGENO
ENLACEPEPTÍDICO
LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS RESULTA IMPORTANTE EN LA ESTRUCTURA PRIMARIA
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ESTRUCTURA SECUNDARIA.- Se refiere a la disposición estable de losaminoácidos que dan lugar a patronesestructurales repetitivos
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CaN
EL ÁNGULO ENTRE EL AMINO AMÍDICO Y EL CARBONO CARBONÍLICOPUEDEN DETERMINAR DOS ORDENAMIENTOS EN LA CADENA POLIPEPTÍDICA
N
O
N
C
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TIPOS BÁSICOS DE ORDENAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA
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IMPLICACIONES DEL PRIMER ORDENAMIENTO
240O
12
3
120O240O
360O
3
4
ESTRUCTURAHELICOIDAL
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ESTRUCTURALAMINAR
120º Y -120º
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
1) Arreglo periódico.2) Especialmente la cadena no está “estirada”.3) Promovida y estabilizada por puentes de H.
α hélice
β plegada
Giros, asas
* Cadena helicoidal
* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)
α hélice
* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)
* Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hélice
* Formación de puentes de hidrógenocon periodicidad regular pues intervienen:H del NH O del C
* Enrolladas hacia la derecha
O
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a-hélice
Esqueleto covalente de la cadena polipeptídicaadquiriendo una “torsión” helicoidal
-45º A -50º
-60º
3.6 RESIDUOS 5.4 Ao
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α – HÉLICEDEXTRÓGIRA O DE ENROLLAMIENTO A LA DERECHA
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EN LA a-HÉLICE, LOS GRUPOS R SE ENCUENTRAN HACIA FUERA DE LA HÉLICE, AQUÍ SE MUESTRA LA CADENA DESDE “ARRIBA”
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HÉLICE a
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HÉLICE a
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Hoja b-plegada
•Es una forma de estructura secundaria
•Tiene una disposición planar en el espacio
•Está estabilizada por puentes de hidrógeno• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)
•Las cadenas pueden correr en forma paralela o antiparalela
•Los grupos R se encuentran hacia arriba y hacia abajo del plano
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b-plegadaLos grupos R se encuentran hacia arriba o hacia abajo del plano
Las b-plegadas se pueden generar por varias cadenas polipeptídicas o por secciones diferentes desecciones diferentes dela misma cadenapolipeptídica
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RESIDUOAMINO
CARBOXILO
RESIDUOCARBOXILO
AMINO
HOJA b ANTIPARALELA
AMINOCARBOXILO
GRUPOS R PEQUEÑOS(GLICINA Y ALANINA)
VISTA LATERAL
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HOJA b PARALELA
VISTA LATERAL
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Puentes de Hidrógenoen hojas β – plegadasantiparalelas y paralelas
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APARIENCIA DE UNA HOJAβ-PLEGADAANTIPARALELA
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HOJA b
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VUELTAS O GIROS Y ASAS.
-Estructuras secundarias en forma de U.
-Estabilizadas por puentes de H en sus extremos.
-Formadas por tres o cuatro residuos
- Se localizan en las superficie de las proteínas generalmente.
-Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta -Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta hacia el interior.
-Prolina favorece las vueltas o giros así como glicina, por tener un pequeño R.
-Sin estas vueltas, las proteínas serían largas cadenas de aminoácidos extendidas (aunque con α-hélices o β-plegadas), y no serían estructuras compactas.
-Las ASAS (loops) son más extensas y tienen diferentes formas.
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GIROS b
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Cada aminoácido tiene preferencia porformar uno de los tres tipos de estructura secundaria
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Las proteínas membranales tienen regiones hidrofóbicas (en la parte apolar de la membrana) y regiones hidrofílicas (en la región citosólica o extracelular si se trata de la membrana plasmática
MEMBRANA
Región hidrofílica
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Región hidrofóbica
Región hidrofílica
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Las proteínas membranales también tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
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MOTIVOS, ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS YDOMINIOS.
UN MOTIVO SERÁ UNA ESTRUCTURA SECUNDARIA α héliceβ plegadagiro
UNA ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIASerá un agregado de por lo menos dos motivos y puede tener combinaciones de α-hélices, β-plegadas y giros.de α-hélices, β-plegadas y giros.
Por ejemploa-hélice, giro, α-hélice
b- plegada, giro, α- hélice, etc.
(intermediarios entre las estructura secundaria y terciaria)
UN DOMINIO SERÁ UN AGREGADO COMPACTO DE VARIAS SUPERESTRUCTURAS UNIDAS A OTRO POR UN SEGMENTO FLEXIBLE.
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EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS SUPER - SECUNDARIAS
VUELTA O GIRO O DOBLAMIENTO
β
UNIDAD β α β HÉLICE – VUELTA-HÉLICE
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ESTRUCTURA TERCIARIA
1) Estructura tridimensional de la proteína.2) Presenta actividad biológica (estructura nativa).3) Está dada por la manifestación de las interacciones delos grupos R de los aminoácidos:
a) Interacciones hidrofóbicas.b) Interacciones electrostáticas.c) Puentes de hidrógeno.
ENLACES NO-COVALENTES
c) Puentes de hidrógeno.d) Puentes disulfuro.
4) Es una consecuencia de la estructura primaria y es por tanto, específica.
5) Es estable.6) Los grupos polares tienden a estar en la superficie7) Los grupos hidrofóbicos tienden a mantenerse
internamente
NO-COVALENTES
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Fuerzas que generan y estabilizan la estructura terciaria de las cadenas polipeptídicas
PUENTES DE HIDRÓGENOELECTROSTÁTICASIÓNICAS/SALINAS
ELECTROSTÁTICAS
HIDROFÓBICAS
ELECTROSTÁTICASIÓNICAS/SALINAS
PUENTES DE HIDRÓGENO
HIDROFÓBICAS
PUENTES DISULFURO
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Puentes de Hidrógeno
O30
RFEN
RMET RILE
R97
103
70
NH3
+
M2+
Coordinación con iones metálicos
CHO
H
O C
CH2
CH2
O-
30
45
RLENRVAL
Interacciones hidrofóbicas
85
97
CH2
S
S
CH2
Puente disulfuro
COO-CH2
COO-
H3N+
CH2H2C CH2H2C
Interacciones electrostáticas
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ESTRUCTURA TERCIARIADEL CITOCROMO c
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MIOGLOBINA
EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
MIOGLOBINAQUIMOTRIPSINA
CADENA β DE HEMOGLOBINA
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EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
(a) CADENAS BETA DE LA HEMOGLOBINA. (b) PROTEINA DEL VIRUS DEL MOSAICO DEL FRIJOL
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EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
(c) ISOMERASA DE TRIOSAS FOSFATO
(d) CARBOXIPEPTIDASA
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EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
(e) CITOCROMO c
(f) INSULINA
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DOMINIO
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
GIRO
MOTIVO
IDENTIFICACIÓN DE MOTIVOS, ESTRUCTURA SECUNDARIA Y DOMINIOS EN UNAESTRUCTURA TERCIARIA
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Pérdida de la estructura terciaria de una proteína. Desnaturali_zación.
Actividad biológica Conformación termodinámicamentemás estable.
Proteína en estado nativo
Proteína en estado desnaturalizado Sin actividad
Pérdida de la estructuraterciaria, y en las que la tienen,
de la cuaternaria
AGENTES DESNATURALIZANTES:pH extremos, temperaturas extremas, altasFuerzas iónicas, detergentes
Agentes reductores de puentes disulfuro
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AGENTES DESNATURALIZANTES:
•pH (rompe puentes de H y salinos)•TEMPERATURA (perturba puentes de H y salinos)•SOLVENTES (perturba interacciones hidrofóbicas)•ALTAS FUERZAS IÓNICAS (perturba puentes salinos, y de H)•DETERGENTES (perturba interacciones hidrofóbicas)
•AGENTES REDUCTORES DE GRUPOS S-S (reducen puentes disulfuro)
Todos ellos perturban las estructura secundaria, terciaria y cuaternariade las proteínas, pero nunca alteran la estructura primaria, ya que estosagentes sólo rompen interacciones no covalentes (excepto los agentesreductores de S-S)
b-mercaptoetanolditiotreitol
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Pérdida de la estructura terciaria de una proteína. Desnaturali_zación.El caso de la Ribonucleasa (proteína que degrada al RNA)
Actividad biológica Conformación termodinámicamentemás estable.
40
95
110
58 65
92
26
Puentes disulfuro
Urea + β-MSH
65
9240Estado Pérdida de la estructura
Agentes reductores de S S 2 SH
Estado nativo
58
92
84
95110
40
26
95
110
58 65
92
26
-Urea - βMSH
Estado desnaturalizado
Puentesdisulfuro reducidos
Estado Re-naturalizado
Sin actividad
Pérdida de la estructuraterciaria, y en ciertos casos, de la cuaternaria
40
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
* Es la estructura que se forma cuando dos o más polipéptidos se unen entre sí para formar una proteína con una función biológica.
* Los polipéptidos que forman una proteína se llaman subunidades u oligómeros.Éstos pueden ser idénticos o diferentes.
* Las interacciones que unen a los oligómeros pueden ser hidrofóbicas o puentes de Hidrógeno o iónicas o enlaces S – S.
* Si los monómeros que forman un dímero son iguales forman un homodímero, * Si los monómeros que forman un dímero son iguales forman un homodímero, por ejemplo y si son diferentes forman un heterodímero
* Puede haber proteínas diméricas, triméricas, tetraméricas, etc., que están formadas por dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.
* Las proteínas con estructura cuaternaria pueden ser:GLOBULARES O FIBROSAS (aunque también las proteínas con sólo estructuraterciaria pueden ser globulares) .
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EJEMPLOS DE PROTEÍNAS CON ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA
4 SUBUNIDADES, ES UN TETRÁMERO FORMADOPOR DOS HOMODÍMEROS DIFERENTES ENTRE SÍ
DE
DEOXYHb
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