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Propiedades implicadas en la alergenicidad de
proteínas alimentarias. Efecto del procesado.
F. Javier Moreno([email protected])
Instituto de Fermentaciones Industriales (CSIC)
Vitoria, 13 de diciembre de 2007
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Esquema de la presentacióni. Alimentos con un mayor índice de alergenicidad.
ii. Principales alérgenos de origen animal y vegetal.
iii. Propiedades implicadas en la alergenicidad de proteínas alimentarias.
iv. Empleo del procesado de alimentos en la reducción de la alergenicidad.
v. Líneas de evolución.
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¿Qué alimentos están implicados?� Alrededor de 200 alimentos descritos causantes
de reacciones alérgicas [Hefle y col., Critical Reviews in Food Science and Nutrition 36, S69, 1996].
90%"TopEight"
10%Resto
Cacahuetes
Frutos secos
Mariscos
Pescados
Huevos
Leche y derivados
Soja y derivados
Trigo y cereales
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Incidencia de episodios alérgicos� Niños ~6%; Adultos 3-4% [Sampson, Journal of Allergy
and Clinical Immunology 113, 805, 2004]
Incidencia de alergias alimentarias en Estados Unidos.
Alimento Niños Adultos
Leche 2.5% 0.3%
Huevos 1.3% 0.2%
Cacahuetes 0.8% 0.6%
Frutos secos 0.2% 0.5%
Pescado 0.1% 0.4%
Marisco 0.1% 2.0%
Total 6% 3.7%
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Incidencia de episodios alérgicos� Dificultad de determinar el nivel exacto de
incidencia debido al uso de diversas metodologías.
� Proyecto europeo www.europrevall.org
� Grado de incidencia de 12.000 recién nacidos en 12 paises de la UE
Mills y col., Allergy 62, 717, 2007
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Esquema de la presentacióni. Alimentos con un mayor índice de alergenicidad.
ii. Principales alérgenos de origen animal y vegetal.
iii. Propiedades implicadas en la alergenicidad de proteínas alimentarias.
iv. Empleo del procesado de alimentos en la reducción de la alergenicidad.
v. Líneas de evolución.
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Principales alérgenos de origen animal
� Presentes únicamente en 11 de las 9318 familias de proteínas recogidas en la base de datos Pfam (http://pfam.sanger.ac.uk/).[Finn y col., Nucleic Acids Research 34, D247, 2006]
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Serpinas (ovoalbúmina)
HuevoInhibidores de serina-
proteasas (Kazal) (ovomucoide)
Glicosil hidrolasas 22 (α-lactoalbúmina)
Caseinas Leche
Lipocalinas (β-lactoglobulina)
PescadoParvalbúminas
Moluscos y crustáceosTropomiosinas
AlimentoFamilia
Principales alérgenos de origen animal
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Principales alérgenos de origen vegetal
� Presentes únicamente en 31 de las 9318 familias de proteínas recogidas en la base de datos Pfam (http://pfam.sanger.ac.uk/).[Finn y col., Nucleic Acids Research 34, D247, 2006]
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Principales alérgenos de origen vegetal
65% de los alérgenos de origen vegetal
Jenkins y col., Journal of Allergy and Clinical Immunology 115, 163, 2005
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Principales alérgenos de origen vegetal
Frutos secos, soja, etc.
Cupinas (Vicilinas, Leguminas, Germinas)
FrutasProfilinas
Frutos secos, frutasHomólogos de Bet v 1
Frutos secos, semillas de aceites,
frutas, etc…
Prolaminas (2S albúminas; Proteínas de transferencia de
lípidos; Inhibidores de tripsina y α-amilasa; Proteínas de reserva
de cereales)
AlimentoFamilia
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Esquema de la presentacióni. Alimentos con un mayor índice de alergenicidad.
ii. Principales alérgenos de origen animal y vegetal.
iii. Propiedades implicadas en la alergenicidad de proteínas alimentarias.
iv. Empleo del procesado de alimentos en la reducción de la alergenicidad.
v. Líneas de evolución.
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos?
� Abundancia de la proteína en el alimento.
� Estables al procesado de alimentos.
� Resistentes a las condiciones del tracto gastrointestinal (pH ácido, proteasas, acción de surfactantes).
� Tamaño y estructura de la proteína.
� Capacidad de alcanzar y estimular el sistema inmunológico para producir una reacción alérgica.
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos?
� Abundancia de la proteína en el alimento
� Todos los alérgenos principales de alimentos indispensables en la dieta humana (leche, huevo, patatas…) representan entre el 20-60% del contenido proteico total.
� Ovoalbúmina: Mayoritaria en la clara de huevo (54% fracción proteica total).
� Patatina: 40% de la fracción proteica soluble en agua en patatas.
� Excepciones: 1.- Alérgenos principales sin presentar gran abundancia: parvalbúmina en pescado.
2.- Proteínas abundantes que no son alérgenos: Rubisco (plantas); actina/miosina (carne) etc…
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos?
� Estabilidad al procesado de alimentos
� Gran parte de alimentos se ingieren cocinados y no crudos.
� Mayoría de alérgenos alimentarios estructuralmente estables al efecto del procesado convencional.
� Excepciones: 1.- Alérgenos lábiles al procesado como los presentes en frutas y verduras.
2.- Proteínas muy estables al procesado que no son alérgenos (inhibidores de proteasas en leguminosas)
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos?
� Resistentes a las condiciones del tracto gastrointestinal
� Mayoría de alérgenos alimentarios sensibilizan a través del tractogastrointestinal y son estables a pH extremos (ácidos) y proteolisis.
� Resistencia a la digestión con pepsina es un parámetro relevante para evaluar la alergenicidad de proteínas.
1. Alérgenos estables a la digestión con pepsina.
2. Alérgenos digeridos rápidamente con pepsina pero con fragmentos estables.
3. Alérgenos lábiles a la digestión con pepsina. [“Alérgenos incompletos”].
Ejemplos prácticos:
� No todas las proteínas estables a digestión son alérgenos.� No todos los alérgenos son (aparentemente) estables a la digestión.
Sin embargo:
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos?
� Resistentes a las condiciones del tracto gastrointestinal
7S globulina (soja)
2S albúmina (mostaza)
2S albúmina (cacahuete)
ββββ-lactoglobulina (leche)
Astwood y col., Nature Biotechnology 14, 1269, 1996
1.- Alérgenos estables a digestión con pepsina
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos?
� Resistentes a las condiciones del tracto gastrointestinal
2.- Alérgenos rápidamente digeridos con pepsina pero con fragmentos estables
Seroalbúmina (leche) αααα-lactoalbúmina (leche)
Thomas y col., Regulatory Toxicologyand Pharmacology 39, 87, 2004
Moreno y col., Journal of Agricultural and Food Chemistry 53, 9810, 2005
� Fragmentos generados durante la digestión gastrointestinal podrían tener capacidad de unión a IgE.
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos?
� Resistentes a las condiciones del tracto gastrointestinal
3.- Alérgenos lábiles a pepsina: “Alérgenos incompletos”
� “Alérgenos completos”.Capacidad de sensibilizar a través del aparato digestivo y de provocar la reacción alérgica.
� “Alérgenos incompletos”.Capacidad de provocar la reacción alérgica pero no de sensibilizar a través del aparato digestivo. Síntomas en pacientes sensibilizados previamente
por vía respiratoria, cutánea, etc.
Lábiles a enzimas proteolíticas
Aalberse, Environmental Toxicology and Pharmacology 4, 55, 1997
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos?
� Resistentes a las condiciones del tracto gastrointestinal3.- Alérgenos lábiles a pepsina: “Alérgenos incompletos”
Moreno, Biomedicine & Pharmacotherapy 61, 50, 2007
� Reactividad cruzada con otros alérgenos no alimentarios. Responsables del “síndrome de la alergia oral” [síntomas zona bucofaríngea].
� Alergia Látex-Frutas: plátano, piña, kiwi, patatas, aguacate.
� Alergia Polen-Vegetales: manzana, pera, zanahoria, apio, melocotón
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos?
� Resistentes a las condiciones del tracto gastrointestinal
� Necesidad desarrollo test de digestión in vitro que consideren factores fisiológicos:
1.- Relación adecuada enzima : alérgeno.2.- Evaluación del efecto matriz del alimento.3.- Adición de surfactantes (fosfolípidos).4.- Digestión con otras enzimas proteolíticas intestinales.5.- Combinar con inmunoensayos para elucidar la inmunorreactividad de los fragmentos de considerable peso molecular originados tras la digestión gastrointestinal.
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos?
� Tamaño y estructura de la proteína
� Carácter multivalente de alérgenos. Multiplicidad de epítopos: un alérgeno debe contener como mínimo dos epítopos, cada uno con al menos 15 aminoácidos, para hacer posible la interacción antígeno (alérgeno) – anticuerpo. [Huby y col., Toxicological Sciences
55, 235, 2000].
� Peso molecular mayoría alérgenos entre 10-70 kDa.
� No existe ningún plegamiento estructural determinado que estéasociado per se a la alergenicidad de proteínas.
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Proteínas alimentarias: ¿Qué las convierte en alérgenos? � Tamaño y estructura de la proteína
Aalberse, Journal of Allergy and Clinical Immunology 106, 228, 2000
![Page 24: Propiedades implicadas en la alergenicidad de proteínas ... moreno.pdfAbundancia de la proteína en el alimento Todos los alérgenos principales de alimentos indispensables en la](https://reader033.vdocuments.co/reader033/viewer/2022041514/5e29c6eef5ea117f5c0965ae/html5/thumbnails/24.jpg)
Esquema de la presentacióni. Alimentos con un mayor índice de alergenicidad.
ii. Principales alérgenos de origen animal y vegetal.
iii. Propiedades implicadas en la alergenicidad de proteínas alimentarias.
iv. Empleo del procesado de alimentos en la reducción de la alergenicidad.
v. Líneas de evolución.
![Page 25: Propiedades implicadas en la alergenicidad de proteínas ... moreno.pdfAbundancia de la proteína en el alimento Todos los alérgenos principales de alimentos indispensables en la](https://reader033.vdocuments.co/reader033/viewer/2022041514/5e29c6eef5ea117f5c0965ae/html5/thumbnails/25.jpg)
Efecto del procesado sobre la alergenicidad
� Durante el procesado:
1.- Cambios físicos (temperatura, presión etc.).
2.- Cambios químicos-bioquímicos (pH extremos, enzimas).
3.- Fermentación.
� ¿Cómo afectan estos procesos a las proteínas (alérgenos)?:1.- Desnaturalización (desplegamiento) y posterior agregación.
2.- Interacción con otros ingredientes (adsorción a lípidos).
3.- Modificaciones covalentes (glicación, prod. oxidación lípidos).
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Efecto del procesado sobre la alergenicidad
� El procesado de alimentos puede modificar:1.- El poder de sensibilización del alérgeno debido a la alteración:
- de su digestibilidad en el tracto gastrointestinal.
- de su presentación al sistema inmunológico.
2.- La capacidad de desencadenar la reacción alérgica del alérgeno debido a la alteración:
- de la estructura de sus epítopos IgE [destruir epítopos existentes, modificar o generar nuevos (“formación de neoalérgenos”)] .
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Efecto del procesado sobre la alergenicidad
� Reducción de la alergenicidad a través del procesado
1.- Eliminación física del alérgeno.
2.- Hidrólisis enzimática.
3.- Tratamientos térmicos.
4.- Tratamientos alternativos (modificación genética).
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Efecto del procesado sobre la alergenicidad
1.- Eliminación física del alérgeno.
Brenna y col., Journal of Agricultural and Food Chemistry 48, 493, 2000
Reducción de la alergenicidad del zumo de melocotón (Pru p 3).
SDS-PAGE INMUNOBLOTTING
Néctares de melocotón comerciales
Tratamiento térmico 121ºC 10 y 30 min
Pelado (químico)
SDS-PAGE INMUNOBLOTTING
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Efecto del procesado sobre la alergenicidad
2.- Hidrólisis enzimática.Reducción de la alergenicidad de las semillas de soja
INMUNOBLOTTING
Gly m
Bd 30k
M=Estándar Pm
C= Control (no proteasa)
1= Newlasa F
2= Proteasa M
3= Proteasa A
4= Proteasa N
5= Proteasa P
6= Proteasa S
7= Pancreatina
8= Proleather
Yamanishi y col., Journal of Nutritional Science Vitaminology 42, 581, 1996
Mayor grado hidrólisis
SDS-PAGE
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Efecto del procesado sobre la alergenicidad
3.- Tratamientos térmicos.Alérgeno del cacahuete 7S globulina (Ara h 1)
Maleki y col., Journal ofImmunology 164, 5844, 2000
FORMACIÓN DE TRIMEROS
EPÍTOPOS CERCA DE LA ZONA DE CONTACTO
MONÓMERO-MONÓMERO
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Efecto del procesado sobre la alergenicidad
3.- Tratamientos térmicos.Alérgeno del cacahuete 7S globulina (Ara h 1)
INMUNOBLOTTING
B=Hervido (Agua 100ºC / 20min)
R=Tostado (170ºC / 20min)
Beyer y col., Journal ofAllergy andClinicalImmunology107, 1077, 2001
� Incidencia alergia a cacahuetes 0.6-1% USA y UE. (Sicherer y col., 2003, J Allergy Clin Immunol 112, 1203).
� Indices muy bajos de episodios alérgicos en China.
� Consumo muy elevado en ambos paises.
� USA: tostados.� China: Hervidos.
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Efecto del procesado sobre la alergenicidad
4.- Tratamientos alternativos (modificación genética).Soja transgénica (alérgeno Gly m Bd 30k)
ControlLínea transgénica
silenciada Gly m Bd 30k
Herman y col., PlantPhysiology 132, 36, 2003
![Page 33: Propiedades implicadas en la alergenicidad de proteínas ... moreno.pdfAbundancia de la proteína en el alimento Todos los alérgenos principales de alimentos indispensables en la](https://reader033.vdocuments.co/reader033/viewer/2022041514/5e29c6eef5ea117f5c0965ae/html5/thumbnails/33.jpg)
Efecto del procesado sobre la alergenicidad
4.- Tratamientos alternativos (modificación genética).Tomates transgénicos (alérgeno LTP)
Le y col., Plant Biotechnology Journal 4, 231, 2006
![Page 34: Propiedades implicadas en la alergenicidad de proteínas ... moreno.pdfAbundancia de la proteína en el alimento Todos los alérgenos principales de alimentos indispensables en la](https://reader033.vdocuments.co/reader033/viewer/2022041514/5e29c6eef5ea117f5c0965ae/html5/thumbnails/34.jpg)
Esquema de la presentacióni. Alimentos con un mayor índice de alergenicidad.
ii. Principales alérgenos de origen animal y vegetal.
iii. Propiedades implicadas en la alergenicidad de proteínas alimentarias.
iv. Empleo del procesado de alimentos en la reducción de la alergenicidad.
v. Líneas de evolución.
![Page 35: Propiedades implicadas en la alergenicidad de proteínas ... moreno.pdfAbundancia de la proteína en el alimento Todos los alérgenos principales de alimentos indispensables en la](https://reader033.vdocuments.co/reader033/viewer/2022041514/5e29c6eef5ea117f5c0965ae/html5/thumbnails/35.jpg)
¿Qué nos depara el futuro?�� AlAléérgenos alimentariosrgenos alimentarios: Pueden provocar una respuesta inmune
en individuos sensibilizados a dosis muy bajas.
Individuo Alérgeno Matriz alimento
Dosis necesaria: Muy variable [incluso cantidades traza]
Alimentos hipoalergénicos: Eliminación completa del alérgeno
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¿Qué nos depara el futuro?
Eliminación completa del alérgeno del alimento
Disminución contenido alérgeno materia prima
Selección variedades contenido naturalmente bajo
Desarrollo estrategias de cultivo reduzcan niveles alérgeno
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¿Qué nos depara el futuro?Eliminación completa del alérgeno del alimento
Ausencia de datos estructurales de alérgenos y epítopos
Obtención de información a nivel estructural y bioquímico de alérgenos alimentarios
Predicción de alergenicidad
Genómica / Proteómica
PURIFICACIÓN E IDENTIFICACIÓN
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¿Qué nos depara el futuro?
Eliminación completa del alérgeno del alimento
Desarrollo de inmunoensayos eficaces para la detección de alérgenos
Mejor correlación métodos in vitro y manifestación de síntomas (in vivo)
DETECCIÓN
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Muchas gracias
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