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UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE INGENIERIA

ESCUELA ACADEMICO PROFESIONAL DE INGENIERIA DE MATERIALES

TEMA:

“INFORMES DE LABORATORIO”

CURSO:

Organización y Funcionamiento celular

DOCENTE:

Dr. Raúl Beltrán Orbegoso

ALUMNAS:

BARRETO ZAVALETA, Glendy

SILVESTRE VILLANUEVA, Xiomen

CICLO:

III

2015

TRUJILLO-PERÚ

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PRÁCTICA DE LABORATORIO N°01

“MICROSCOPIA DE LUZ”

1. OBJETIVOS

Utilizar el Microscopio de luz corriente como instrumento óptico para visualizar en

preparaciones previamente coloreadas, estructuras de diferentes grados de complejidad

biológica que, por su tamaño, no son observables con el ojo desnudo.

Identificar el microscopio de luz, definir sus partes y especificar la función que cumple cada

una.

Enfocar una preparación de agua estancada con los lentes objetivos de 4X, 10X, 40X.

2. FUNDAMENTO TEORICO

La palabra microscopio viene del griego mikro, pequeño y skop, visión. Los microscopios son

instrumentos que nos permiten observar objetos pequeñísimos que no se pueden ver a simple vista,

ni con la ayuda de una lupa.

Mediante la práctica de montaje, enfoque y observación, es posible determinar las características

cualitativas y cuantitativas de estructuras muy pequeñas y transparentes con el fin de penetrar al

micro mundo que era casi inexistente hasta antes de su invención.

SISTEMAS DEL MICROSCOPIO ÓPTICO

Sistema Óptico: es el más importante.

OCULAR: Lente situada cerca del ojo del observador. Amplía la imagen del objetivo.

OBJETIVO: Lente situada cerca de la preparación. Amplía la imagen de ésta. El ocular tiene

un determinado aumento, que generalmente es de 10 aumentos o de 10X, los objetivos

tienen diferente poder de resolución que puede ser: 4X, 10X, 40X y 100X, el resultado final de

número de aumentos se da multiplicando el aumento del ocular por el aumento del objetivo

que se está utilizando; ejemplo: ocular 10X y el objetivo es de 40X, el resultado será 400

aumentos o 400X.

Conviene destacar que existen dos tipos de objetivos: los de observación en seco y los de inmersión.

En el primer caso, el aumento varía de 4x a 45x; en el segundo caso, las lentes de inmersión tienen

aumentos de 90x a 100x y la lente para lograr la imagen, se utilizan aceites de cedro o sintético y la

lente se “sumerge” en ellos (de ahí el nombre “de inmersión”).

Sistema mecánico: está formado por aquellas piezas que no intervienen en la formación de la

imagen ni en el camino de la luz (columna, pie, tornillos, platina, pinzas soporta laminas, vernier,

tubos de oculares, tubos objetivos, interruptor, botón de aumento y disminución, etc.).

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Sistema de iluminación: lo integran aquellos componentes encargados de colectar la luz, dosificarla

y dirigirla a través del preparado.

CONDENSADOR: Lente que concentra los rayos luminosos sobre la preparación.

FOCO: Dirige los rayos luminosos hacia el condensador.

DIAFRAGMA: Regula la cantidad de luz que entra en el condensador.

Fig. 01 Partes del microscopio óptico

3. MATERIALES EINSTRUMENTOS

Materiales:

03 láminas portaobjetos

03 láminas cubreobjetos

01 gotero

01 varilla de metal

Muestra de agua estancada

Instrumentos:

1 microscopio óptico

Fig. 03 Microscopio usado en la práctica

Fig. 02 Muestra de

agua estancada

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4. PROCEDIMIENTO

Conocimiento del microscopio:

o Ubicar en su microscopio cada una de las partes (óptica y mecánica).

o Determinar la función de cada una de estas partes.

Enfoque de preparaciones “en fresco”:

o Colocar sobre una lámina porta objetos una gota de la preparación “en fresco” y cubrir con

una laminilla.

o Conectar el microscopio, prender la fuente de luz.

o Colocar la preparación “en fresco”, sobre la platina del microscopio.

o Sujetar la lámina con la palanca del carro de transporte.

o Centrar la preparación sobre la fuente de luz en la apertura circular de la platina.

o Mirar ahora por el ocular y bajar suavemente la platina hasta lograr captar la imagen del

objeto en observación.

o Hacer el ajuste de las lentes oculares a su distancia interpupilar desplazando los tubos porta-

oculares con ambas manos hasta que en el campo microscópico aparezca solamente una

imagen.

o Ajustar la nitidez de la imagen moviendo lentamente el tornillo micrométrico de ajuste.

5. RESULTADOS

Fig.04 Muestra de agua estancada con aumento de 4X

Fig. 05 Muestra de agua estancada con aumento de 10X

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Fig. 06 Muestra de agua estancada con aumento de 40X

6. CONCLUSIONES Y COMENTARIOS

Logramos Identificar el microscopio de luz, definir sus partes y especificar la función que

cumple cada una.

Pudimos usarlo para visualizar muestras que, por su tamaño, no son observables con el ojo

desnudo.

Enfocamos una preparación de agua estancada con los lentes objetivos de 4X, 10X, 40X.

A partir de esta primera experiencia con el microscopio, además de reconocer sus partes y

ganar alguna destreza en su uso, nos permitió tener mayor capacidad de observación y

comprensión de la realidad. Pudimos constatar que a medida que vemos más de cerca el

mundo éste se nos ensancha y se nos vuelve más complejo. Esto es posible gracias al

desarrollo de conocimientos y tecnologías que están hoy a nuestro alcance para agudizar

nuestra observación y mejorar nuestros conocimientos.

7. REFERENCIA BIBLIOGRAFICAS

1. Maye Bernal Rivera (2011). Microscopia, disponible en www.medicina.unal.edu.co

Consultado el 11/04/15

2. Practica de laboratorio, disponible en http://laboratoriobiologaunad.blogspot.com/.Consultado

el 11/04/15

3. MODULO DEL CURSO BIOLOGÍA, UNAD. Carmen Eugenia Piña López

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PRACTICA DE LABORATORIO N°02

“FISICA DE LA MATERIA VIVA”

1. OBJETIVOS

Reconocer los procesos físicos en la membrana plasmática (Diálisis)

Preparar dispersiones

Diferenciar y comprobar de manera experimental la tonicidad de los eritrocitos humanos

2. FUNDAMENTO TEORICO

Procesos en la membrana citoplasmática

Las células requieren nutrientes del exterior y deben eliminar sustancias de desecho procedentes del

metabolismo y mantener su medio interno estable. La membrana presenta una permeabilidad

selectiva.

El transporte pasivo: Es un proceso de difusión de sustancias a través de la membrana. Se produce

siempre a favor del gradiente, es decir, de donde hay más hacia el medio donde hay menos.

A. Difusión: Es el movimiento de las moléculas de una concentración más alta a una más baja; esto

quiere decir que baja su gradiente de concentración hasta que se logra el equilibrio y se distribuyen

de manera equivalente. Es un proceso físico observable.

Las propiedades químicas y físicas de la membrana plasmática permiten que sólo ciertos tipos de

moléculas puedan entrar y salir de una célula sencillamente por difusión.

B. Ósmosis: Es transporte de agua a través de la membrana plasmática, donde esta sustancia se

desplaza libremente a través de la membrana sin gasto de energía, ya que lo hace de una zona de

mayor concentración a una de menor concentración, es por esto que a la osmosis se le considera

como un mecanismo de transporte pasivo.

C. Diálisis: cuando una membrana separa una sustancia con diferente concentración a ambos lados,

el soluto (la sal) difunde desde el lugar de mayor concentración al de menor concentración, mientras

que el agua lo hace desde el sitio donde está en mayor cantidad (solución diluida) hacia la de menor

cantidad (solución concentrada de sal). Este proceso, denominado diálisis, se define como el pasaje

de una sustancia disuelta a través de una membrana semipermeable a favor de un gradiente de

concentración y sin gasto de energía.

El transporte activo: En este proceso también actúan proteínas de la membrana, pero éstas

requieren energía, en forma de ATP, para transportar las moléculas al otro lado de la membrana. Se

produce cuando el transporte se realiza en contra del gradiente electroquímico.

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Tonicidad de eritrocitos humanos

Soluciones Isotónicas: Cuando el glóbulo rojo se sumerge en una solución con la misma

osmolaridad no hay movimiento de moléculas de agua, ni hacia afuera ni hacia adentro del glóbulo

rojo, se dice entonces que la solución es isotónica ó isoosmótica respecto del glóbulo rojo.

Normalmente el plasma y todos los líquidos del organismo son isotónicos pues contienen la misma

concentración de sustancias que las células.

Soluciones Hipotónicas: Estas son soluciones que contienen una menor cantidad de soluto

respecto a otra solución. El agua destilada y el agua de chorro son hipotónicas comparadas con la

sangre. Si el glóbulo rojo se sumerge en una solución que tiene una osmolaridad menor a 0.32, el

agua entra al glóbulo rojo, haciendo que éste se hinche (turgencia) y rompa si el agua que entra es

considerable (proceso de hemólisis).

Soluciones Hipertónicas: Esta es una solución que contiene una mayor concentración de soluto

respecto a otra solución. Una solución de NaCl al 5% o una solución de glucosa al 10% son ejemplos

de soluciones hipertónicas comparadas con la sangre. Si el glóbulo rojo se sumerge en una solución

con una osmolaridad mayor a 0.32, el agua sale del glóbulo rojo, haciendo que éste se contraiga o

enjute (crenación).

Dispersiones

Constituyen sistemas formados por dos o más especies que no reaccionan químicamente entre sí.

Estos materiales pueden ser homogéneos, cuando óptimamente presentan una sola fase, y una

distribución regular de sus propiedades físicas y químicas y heterogéneas cuando presentan dos o

más fases y una distribución irregular de sus propiedades.

Según el tamaño de las partículas dispersas, las dispersiones se dividen en (Ver tabla):

Dispersiones groseras: Las dispersiones groseras se componen de partículas con un diámetro de

más de 1000 Å. Por su considerable tamaño, las partículas groseras no atraviesan membranas

permeables, dialíticas o semipermeables.

Disoluciones coloidales: Las disoluciones coloidales están formadas por partículas de diámetro

comprendido entre 10 y 1000 Å. Las partículas coloidales atraviesan membranas permeables, pero

son retenidas por membranas dialíticas.

Disoluciones verdaderas: En las disoluciones verdaderas el diámetro de la partícula dispersa es

menor de 10 Å. Estas partículas atraviesan las membranas permeables y dialíticas, pero no las

semipermeables.

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3. MATERIALES E INSTRUMENTOS

a) DIÁLISIS

Materiales

- 01 buche de ave

- Agua destilada

- Ovo albúmina

- Sal de mesa

- Vaso de precipitación

- Tubos de ensayo Fig.07 Buche de ave

- Nitrato de Plata (AgNO3)

b) TONICIDAD DE ERITROCITOS HUMANOS

Materiales

- 3 Láminas cubreobjetos

- 3 Láminas portaobjetos

- Lanceta hemolet

- Sangre humanas

- Soluciones hipotónica, isotónica, hipertónica.

Instrumentos

- Microscopio óptico

c) PREPARACIÓN DE DISPERSIONES

Materiales

- 02 tubos de ensayo

- Agua destilada

- Carbón animal

- Rojo de Congo

- Sulfato de cobre (SO4)

Fig. 08 materiales para la preparación de dispersiones

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4. PROCEDIMIENTO

a) DIÁLISIS

Dejar secar el buche de ave hasta que tenga la textura de un papel.

El buche debe tener una pequeña por donde verteremos la ovo albúmina y la sal.

Introducir agua destilada en un vaso de precipitación, y colocar el buche en él.

Dejar en reposo el buche dentro del agua destilada por un tiempo de 30 minutos

aproximadamente.

Luego verter el agua del vaso de precipitación en un tubo de ensayo (tubo experimental).

En otro tubo de ensayo colocar solo agua destilada (tubo testigo)

Finalmente, agregar AgNO3 en ambos tubos de ensayo.

b) TONICIDAD DE ERITROCITOS

Para obtener la sangre, pinchar el dedo anular en la parte lateral con la lanceta hemolet.

En tres láminas portaobjetos colocar una gota de cada solución (isotónica; hipotónica e

hipertónica) y marcarlas para evitar confusiones.

En cada lámina colocar una gota de sangre al lado de la solución, luego sobreponer una

laminilla en cada muestra.

Llevar las muestras al microscopio para ser observadas con los lentes objetivos de 4x, 10x y

40x.

c) PREPARACIÓN DE DISPERSIÓN

Solución homogénea: En un tubo de ensayo agregar agua destilada más sulfato de cobre

(CuSO4). Observar lo que sucede, luego comparar con un tubo de ensayo testigo el cual

contiene solo agua destilada.

Solución heterogénea: En un tubo de ensayo agregar agua destilada más carbón animal,

luego comparar con un tubo de ensayo testigo el cual contiene solo agua destilada.

Solución coloidal: En un tubo de ensayo agregar agua destilada más rojo de Congo, luego

comparar con un tubo de ensayo testigo el cual contiene solo agua destilada.

5. RESULTADOS

a) DIÁLISIS

En esta prueba la solución preparada que se vertió en el buche debía contener cloro, para ello

agregamos nitrato de plata y observamos que en el tubo se forma un precipitado color blanquecino, lo

que significa que se formó cloruro de plata a diferencia del otro tubo de ensayo en el que no pasó

nada. Además comprobamos que el buche no dejo pasar a las proteínas.

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Fig.09 Buche de ave luego de 30 minutos.

Fig.10 tubo de ensayo con nitrato de plata (izquierda) y tubo de ensayo testigo (derecha).

b) TONICIDAD DE ERITROCITOS

En la muestra isotónica: con el lente de 40x se pudo observar a los eritrocitos sin ningún cambio.

Fig.11 eritrocito en medio isotónico

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En la muestra hipotónica: con el lente de 40x se pudo observar que el eritrocito tenía mayor volumen

con respecto a la muestra isotónica.

Fig.12 eritrocito en medio hipotónico (HEMÓLISIS)

En la muestra hipertónica: con el lente de 40x se pudo observar que el eritrocito se había contraído.

Fig.13 eritrocito en medio hipertónico (CRENACIÓN)

c) PREPARACIÓN DE DISPERSIÓN

En la primera prueba se formó una dispersión verdadera.

Fig.14 dispersión verdadera

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En la segunda prueba el carbón animal se sedimenta conforme va pasando el tiempo.

Fig.15 Dispersión heterogénea

En la tercera prueba se observó una difusión irregular heterogénea, pero al ser agitada se forma una

dispersión coloidal.

Fig.16 Dispersión coloidal

6. CONCLUSIONES Y COMENTARIOS

Logramos reconocer los procesos físicos en la membrana plasmática (Diálisis) con lo que

comprobamos que la membrana no deja pasar las proteínas.

Aprendimos y preparáramos dispersiones verdaderas heterogéneas y coloidales.

Logramos diferenciar y comprobar de manera experimental la tonicidad de los eritrocitos humanos. Se

pudo observar los diferentes comportamientos del eritrocito expuesto a diferentes medios.

7. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

1. Diálisis, disponible en: www.wikipedia.org, consultada el 18/04/15.

2. Practica de laboratorio, disponible en: http://laboratoriobiologaunad.blogspot.com/.Consultado

el 18/04/15

3. Funcional y Ciencias de la Salud. Facultad de Biología. Universidad de Vigo. (Versión:

Diciembre 2014) Disponible en: http://webs.uvigo.es/mmegias/inicio.html consultado el

18/04/15

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PRÁCTICA DE LABORATORIO N° 03

“IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS MEDIANTE PRUEBAS COLORIMÉTRICAS

(CUALITATIVAS)”

1. OBJETIVOS

Identificar los aminoácidos que contienen azufre mediante la prueba de la cistina.

Identificar los aminoácidos con grupos aromáticos mediante la prueba xantoproteica.

2. FUNDAMENTO TEORICO

AMINOACIDOS

Los aminoácidos son las unidades químicas o "bloques de construcción" del cuerpo que forman las

proteínas. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos 20 aminoácidos forman los músculos,

tendones, órganos, glándulas, las uñas y el pelo.

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:

Aminoácidos exógenos: no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los

alimentos. Los nueve aminoácidos son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,

treonina, triptófano y valina.

Aminoácidos no esenciales: significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no

lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Estos aminoácidos abarcan: alanina, asparagina,

ácido aspártico y ácido glutámico.

Aminoácidos condicionales: por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y

estrés. Ellos abarcan: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se

denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100

residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y,

especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central

(alfa) unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y un radical específico para cada

aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización

dependiendo de los cambios de pH, por eso tienen comportamiento anfótero lo que les permite

regular el pH de las células. A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran en forma de catión,

mientras que a pH alto (básico) se encuentran en forma de anión. Para valores de pH intermedios los

aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (carga neutra)

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Fig.17 formas en la que se presenta un aminoácido

Aminoácidos azufrados

Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee

un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.

Fig. 18 cisteina Fig.19 metionina

Aminoácidos aromáticos

En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral posee un anillo aromático. La

fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con

un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y más reactivo. El triptófano

tiene un grupo indol.

Fig. 20 de izquierda a derecha: Fenilalanina, tirosina y triptófano.

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3. MATERIALES E INSTRUMENTOS

a) PRUEBA DE REACCIÓN XANTOPROTEICA

Materiales

Agua

Ovo albúmina pura

Tubos de ensayo

Vaso de precipitación

Instrumentos

cocina eléctrica

b) PRUEBA DE LA CISTINA

Materiales

Agua

Hidróxido de sodio (NaOH)

Ovo albúmina

Tubos de ensayo

Vaso de precipitación

INSTRUMENTOS

cocina eléctrica

4. PROCEDIMIENTO

a) PRUEBA DE REACCIÓN XANTOPROTEICA

En un tubo de ensayo, agregar 4ml de ovo albúmina

Adicionar 4 ml de solución de NaOH

Llevar el tubo de ensayo a baño maría en un vaso de precipitación.

Si la solución se torna de color naranja, añadir ácido nítrico.

b) PRUEBA DE LA CISTINA

Agregar en un tubo de ensayo, 4ml de ovo albúmina

Adicionar 4ml de NaOH

Calentar el tubo de ensayo con el mechero.

Cuando el precipitado se torne oscuro, agregar acetato de plomo.

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5. RESULTADOS

a) PRUEBA DE REACCIÓN XANTOPROTEICA

Esta prueba fue para determinar la presencia de aminoácidos que poseen grupos aromáticos, lo que

dio positivo ya que hubo un cambio de coloración (naranja).

Fig. 21 Calentamiento de los tubos de ensayo para la prueba

Fig. 22 Cambio de coloración que indica que contiene aminoácidos con grupos aromáticos

b) PRUEBA DE LA CISTINA

Esta prueba se realizó para determinar la presencia aminoácidos que poseen grupos azufrados, dio

positivo ya que hubo un precipitado oscuro.

Fig. 23 Calentamiento del tubo de ensayo

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Fig. 24 Formación del precipitado oscuro

6. CONCLUSIONES Y COMENTARIOS

Se logró identificar la presencia de los aminoácidos que contienen azufre mediante la prueba

de la cistina.

Logramos identificar la presencia de los aminoácidos con grupos aromáticos mediante la

prueba xantoproteica.

7. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

1. Un mundo de ciencia (2012). Disponible en

http://darwinius.blogspot.com/2009_05_01_archive.html consultado el 25/04/15

2. Clasificación de los aminoácidos. Disponible en www.biorom.uma.es, consultado el 25/04/15

3. Aminoácidos. Disponible en www.wikipedia.org consultado el 25/04/15

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PRÁCTICA DE LABORATORIO N° 04

“RECONOCIMIENTO DEL ENLACE PEPTÍDICO MEDIANTE LA PRUEBA BIURET”

1. OBJETIVOS

Reconocer la presencia del enlace peptídico en las proteínas.

Aplicar la prueba BIURET para identificar el enlace peptídico entre los aminoácidos en la

formación de proteínas.

2. FUNDAMENTO TEORICO

PROTEINAS

Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de

todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos,

tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación

de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o

peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la

base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos

extraños en el sistema inmunitario.

Los péptidos y el enlace peptídico:

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace

covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente,

dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Fig.25 Formación del enlace peptídico

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Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de

longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales

como:

Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de 10.

Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.

Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.Etc

Polipéptidos: si el n º de aminoácidos es mayor de 10

Valor biológico de las proteínas:

El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En la

mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se

define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los

aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor

cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche

materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.

Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización neta de una

determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el

organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor

valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse

mucho mejor en nuestro sistema digestivo.

Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:

estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de

estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Fig. 26 Estructura de las proteínas.

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3. MATERIALES E INSTRUMENTOS

Agua destilada

Dos tubos de ensayo

Hidróxido de sodio (NaOH) o Hidróxido de Potasio (KOH) (10% – 15% cc)

Ovo albúmina

Papel

Sulfato de cobre (CuSO4)

4. PROCEDIMIENTO

Para el tubo de ensayo testigo:

Agregar agua destilada hasta la mitad del tubo aproximadamente.

Agregar NaOH o KOH (10% – 15% cc).

Añadir CuSO4.

Cubrir la boca del tubo con un papel totalmente liso, de preferencia papel de cuaderno o

bond.

Presionar el papel con el dedo pulgar en invertir el tubo de ensayo tres veces.

Para el tubo de ensayo experimental

Agregar ovo albúmina diluida hasta la mitad del tubo aproximadamente.

Agregar NaOH o KOH (10 – 15% cc).

Añadir CuSO4.

Cubrir la boca del tubo con un papel totalmente liso.

Presionar el papel con el dedo pulgar en invertir el tubo de ensayo tres veces.

5. RESULTADOS

Para el tubo de ensayo testigo: Se agrega NaOH con la finalidad de generar un medio alcalino. El

CuSO4 (color azul) al caer en el agua se ioniza formando Cu2+

y SO4- , el catión Cu

2+ es el que busca

el enlace peptídico pero no lo encuentra en el agua así que no se produce un cambio de coloración.

Fig.27 Tubo de ensayo testigo con resultado negativo a la prueba BIURET

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Para el tubo de ensayo experimental: Se agrega NaOH con la finalidad de generar un medio

alcalino. El CuSO4 (color azul) al caer en LA OVOALBUMINA se ioniza formando Cu2+

y SO4- , el

Cu2+

se adsorbe al enlace peptídico formando complejos de coordinación, lo que produce un cambio

de coloración lila clásico de la prueba BIURET.

Fig. 28 Tubo de ensayo experimental con resultado positivo a la prueba BIURET.

6. CONCLUSIONES Y COMENTARIOS

Pudimos reconocer la presencia del enlace peptídico en las proteínas.

Aplicamos la prueba BIURET para identificar el enlace peptídico entre los aminoácidos en la

formación de proteínas.

7. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

1. Las proteínas y el código genético. Disponible en www.aula21.net/nutricion/proteinas

Consultada 02/05/15

2. Piña López Carmen Eugenia (s/f). Curso Bilogía-UNAD, Universidad Nacional Abierta a

Distancia, www.unad.edu.co/curso_biologia/hongos Consultada el 02/05/15

3. Proteínas. Disponible en http://www.aula21.net/nutricion/proteinas.htm Consultada 02/05/15


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