NOCIONES NOCIONES BBÁÁSICAS DE SICAS DE
ENERGENERGÍÍAA
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ENERGENERGÍÍAA
Capacidad de realizar un trabajo (cambiar estado o movimiento de la materia).
Energía potencial: energía de los cuerpos en reposo (almacenada). Ej: eléctrica, gradientes, química, gravitacional.
Energía cinética: energía de los cuerpos en movimiento (acción). Ej: luz, calor.
Las distintas formas de energía son interconvertibles.
La termodinámica estudia las transformaciones energéticas
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PRIMERA LEY DE LA PRIMERA LEY DE LA TERMODINTERMODINÁÁMICAMICA
(ley de la conservaci(ley de la conservacióón de la energn de la energíía)a)La energía se transforma de una forma en otra, pero no se la puede crear ni destruir. La energía total de un sistema y su ambiente, por lo tanto, se mantiene constante.
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En toda transformación energética siempre hay una fracción que se transforma en calor.
El calor es una forma de energía no aprovechable para los seres vivos. Entonces tenemos:
Energía útil o G : la que permite realizar un trabajo
Energía no útil o S(entropía): no permite realizar un trabajo
http://multimedia.mcb.harvard.edu/anim_rhino.html
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SEGUNDA LEY DE LA TERMODINSEGUNDA LEY DE LA TERMODINÁÁMICAMICA(ley de la entrop(ley de la entropíía en aumento)a en aumento)
Toda transformación energética termina con menos energía que con la que comenzó. El universo tiende al desorden. La entropía del universo siempre está en aumento, porque la energía útil (que permite el orden) se transforma en parte en no útil (calor).
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Proceso espontáneo: el contenido energético al inicio es mayor que en el estado final ( G < 0). En dicho proceso se ha liberado energía al medio (proceso exergónico). Ocurren sin causas o estímulos externos.
Proceso no espontáneo: es un proceso en el cual el contenido energético inicial es menor que en el estado final (G > 0).Por lo tanto en dicho proceso se ha entregado energía al sistema (proceso endergónico). Para producirse requieren un agente externo.
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INTRODUCIINTRODUCIÓÓN AL N AL METABOLISMO METABOLISMO
CELULARCELULAR
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MetabolismoMetabolismo
Reacciones anabólicas: de síntesis o construcción. Son endergónicas.
Sustratos Productosenergía
Reacciones catabólicas: de degradación. Son exergónicas
Sustratos Productosenergía
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ATP como acoplador energATP como acoplador energééticotico
Las reacciones anabólicas se acoplan con la hidrólisis de ATP y las catabólicas con la síntesis de ATP
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ADP + Pi
ATPenergía
energía
Para anabolismoDel catabolismo
Síntesis de ATP
Hidrólisis de ATP
El ciclo del ATPEl ciclo del ATP
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EaEnergía inicial
Energía final
Disminuye la energía de activación
Al disminuir la energía de activación, se acelera el proceso, se aumenta la velocidad partiendo del mismo
punto inicial para llegar a idéntico punto final.Copyright (c) Marina González, Gabriela
Gómez
Enzimas y EnergEnzimas y Energíía de activacia de activacióónn
Las enzimas son catalizadores biológicos, aceleran las reacciones químicas por medio de una disminución en la energía de activación.
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CaracterCaracteríísticas de las enzimassticas de las enzimas
• en su mayoría son proteicas (excepción: ribozimas)
•son específicas (relación sustrato-sitio activo)
• son saturables
•son eficientes en pequeñas cantidades
•no se alteran en el curso de la reacción
•no alteran el equilibrio de la reacción
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ClasificaciClasificacióón estructural de las n estructural de las enzimasenzimas
ENZIMAS SIMPLES
ENZIMAS CONJUGADAS
proteicas
Molécula orgánica
Ión inorgánico
Grupo prostético (unión covalente)
Coenzima (unión no covalente)
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Mecanismo de acciMecanismo de accióón n enzimenzimááticatica
Modelo llave-cerradura
Modelo ajuste inducido
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Factores que influyen en la Factores que influyen en la cincinéética tica enzimenzimááticatica
1. Concentración de sustrato
2. Concentración de enzimas
3. Temperatura
4. pH
5. Presencia de inhibidores
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1. Concentraci1. Concentracióón de sustraton de sustrato
A: la velocidad es dependiente de la concentración de sustrato
B: la velocidad se hace constante (Vmax) y se independiza de la concentración de sustrato.
Vmax: saturación enzimática
Km: concentración de S a la cual la velocidad = ½ Vmax (o saturación del 50%)
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2. Concentraci2. Concentracióón de enzimasn de enzimas
La velocidad aumenta proporcionalmente con un incremento en la concentración de enzimas
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5. Presencia de inhibidores5. Presencia de inhibidores
Los inhibidores pueden ser irreversibles o reversibles. Dentro de los reversibles están los competitivos, no competitivos y acompetitivos.
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Inhibidor competitivoInhibidor competitivo
Vmax permanece constante
Km aumenta (disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato.
Enzima + SustratoComplejo
Enzima -Sustrato
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Inhibidor no competitivoInhibidor no competitivo
Vmax disminuye
Km permanece constante
Enzima + SustratoComplejo
Enzima -Sustrato
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Enzima + SustratoComplejo
Enzima -Sustrato
Inhibidor Inhibidor acompetitivoacompetitivo
Vmax disminuye
Km disminuye (aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato)
http://www.youtube.com/watch?v=PILzvT3spCQ&feature=player_embeddedCopyright (c) Marina González, Gabriela
Gómez
REGULACIREGULACIÓÓN ENZIMN ENZIMÁÁTICATICA
Regulación de la síntesis de enzimas (a nivel genético)
Regulación de la degradación enzimática
Regulación de la actividad catalítica
1. Inhibición por producto final2. Regulación alostérica3. Regulación por modificación covalente4. Compartimentalización5. Isoenzimas
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1. Inhibici1. Inhibicióón por producto final n por producto final
http://www.mhhe.com/sem/Spanish_Animations/sp_feedback_inhibition.swf
B CA DEnzima 1 Enzima 2 Enzima 3
Inhibición por producto final (o retroalimentación negativa)
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Características enzimas alostéricas:
curva sigmoidea
sitio alostérico (además del sitio activo)
estructura cuaternaria
efecto cooperativo
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3. Modificaci3. Modificacióón covalente n covalente
ENZIMAINACTIVA
+
ENZIMAACTIVA
Unión covalente
ENZIMAINACTIVA
(zimógeno)
ENZIMAACTIVA
Proteólisis
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4. 4. CompartimentalizaciCompartimentalizacióónn
En eucariontes hay una separación de las distintas enzimas metabólicasen diversos compartimientos .
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