Download - Enzimas 2014
UNIVERSIDAD DE CARABOBOFACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA DE MEDICINADEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA
UNIDAD IIUNIDAD IIUNIDAD IIUNIDAD II
ENZIMASENZIMASENZIMASENZIMAS
Área de la química que tiene
relación con la rapidez o velocidad
con que ocurre una reacción
química.
Energía cinética
VELOCIDAD DE REACCIÓN
Reactivos o Reactante
VELOCIDAD DE REACCIÓNVELOCIDAD DE REACCIÓNVELOCIDAD DE REACCIÓNVELOCIDAD DE REACCIÓN
Cambio en la concentración de reactante o producto por unidad de
tiempo. Viene expresada como M.s -1 (M/s)”
V = - Δ[R]Δt
V = Δ[P]Δt
o
Producto
[Producto][Reactivos]
A medida que se consumen las moléculas de reactantes, disminuye la velocidad.
Matemáticamente se puede expresar:
K (Constante de velocidad). Proporciona
una medida directa de la rapidez con la que
se produce la reacción
V = - d[R]dt
V = d[P]dt
o
V α [R] → V = k[R]
Tipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones Químicas
1. Reacciones De Orden Cero.
V = k [R]0 → V = k
La velocidad de reacción es
independiente de la [R]
velo
cid
ad
concentración
Tipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones Químicas
2. Reacciones De Primer Orden.
La velocidad de la reacción es
proporcional a la primera potencia del
reactante. velo
cid
adconcentración
V α [R] 1 → V = k [R] 1
TEORÍA DE LAS COLISIONES:
La teoría cinética molecular establece que las moléculas de los gases chocan
frecuentemente unas con otras.
V α nº colisioness
Dependencia de la reacción con la [R]
Las reacciones químicas ocurren como resultado de los choques entre
moléculas de los reactivos
Energía cinética > ENERGÍA ACTIVACIÓN
“Para que haya una reacción química, las moléculas
que chocan deben tener una energía cinética total de
gran magnitud que las conlleve a superar la barrera
energética que les impida fraccionarse”
Teoría De ColisionesTeoría De ColisionesTeoría De ColisionesTeoría De Colisiones
Energía De Activación:
Mínima cantidad de energía que
deben adquirir las moléculas
para alcanzar el estado de
transición.
Estado de Transición:
Momento molecular fugaz.
Reordenamiento de cargas,
uniones inestables, etc.
Estado De Transición Y Velocidad De La Estado De Transición Y Velocidad De La Estado De Transición Y Velocidad De La Estado De Transición Y Velocidad De La ReacciónReacciónReacciónReacción
S P
� Compuesto químico
que REDUCE la energía
de activación,
ACELERANDO la
velocidad de la
reacción.NOTA: NO tienen efecto alguno
sobre la constante de equilibrio
CATALIZADORCATALIZADORCATALIZADORCATALIZADOR
Los catalizadores pueden unir
dos moléculas de reactantes
en la orientación mutua
adecuada aumentando su
reactividad.
Los catalizadores reducen la energía de
activación forzando a las moléculas de
reactantes a un estado intermediario que se
parezca al estado de transición pero de
MENOR ENERGÍA
ORGÁNICOORGÁNICOORGÁNICOORGÁNICO INORGÁNICOINORGÁNICOINORGÁNICOINORGÁNICO
Proteínas Globulares. Se desnaturalizan
Ácidos, bases o metales estables
Alta especificidad de sustrato y de reacción
Baja especificidad
Alta velocidad de catálisis
Baja velocidad de Catálisis
Sujetas a Inhibición No se inhiben
Son regulables No son regulables
No se modifican con la catálisis
Se consumen durante la catálisis
enzimasenzimasenzimasenzimas
Son proteínas que aceleran la
velocidad de las reaccione biológicas.
(CTALIZADORES)
Concepto.
� Mantienen su configuración una vez
realizada la reacción.
� Pueden ser regulables.
� Actúan en secuencias organizadas :
Sistemas multienzimáticos.
CARACTERÍSTICAS GENERALES.
� Disminuyen la energía de activación.
� Poseen alta especificidad.
� No alteran el equilibrio de la reacción
� Enzimas digestivas.
� Enzimas que participan en la
coagulación (plasma).
� Otras enzimas presentes en
diferentes fluidos y secreciones.
enzimasenzimasenzimasenzimas
Intracelulares
LOCALIZACIÓNLOCALIZACIÓNLOCALIZACIÓNLOCALIZACIÓN
Extracelulares
enzimasenzimasenzimasenzimas
� Lugar de unión de la enzima al sustrato.
� Puede poseen mas de un sitio activo.
� Determina la especificidad de la enzima
Sitio activo
1. Modelo llave cerradura
Modelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzima----
sustratosustratosustratosustrato
� propuesto por Emil Fisher en 1894.
� Rigidez del sitio catalítico; Sustrato se adapta de manera exacta.
Modelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzima----
sustratosustratosustratosustrato
1. Modelo Ajuste Inducido
� Propuesto por Daniel Koshland.
� El sustrato induce un cambio conformacional en la enzima y viceversa.
� La enzima y el sustrato sufren una distorsión al unirse.
Enzimas. Enzimas. Enzimas. Enzimas.
“ son moléculas que contribuyen con
la actividad catalítica de la enzima”
� Estabilizan la estructura tridimensional de
la enzima.
� Facilitan la interacción E-S.
� Participa como segundo sustrato.
� Pueden ser de 2 tipos: Orgánicos e
Inorgánicos
FUNCIONES DE LOS FUNCIONES DE LOS FUNCIONES DE LOS FUNCIONES DE LOS COFACTORESCOFACTORESCOFACTORESCOFACTORES
Cofactores OrgánicosCofactores OrgánicosCofactores OrgánicosCofactores Orgánicos
Apoenzima + Grupo Prostético = Holoenzima
Apoenzima: Parte proteica de la
holoenzima
Grupo Prostético: molécula unida
covalentemente a la enzima
Se denominan Coenzimas. Son
derivados de las vitaminas. Se
unen de manera covalente a la
enzima.
Enzimas. Enzimas. Enzimas. Enzimas.
Cofactores InorgánicosCofactores InorgánicosCofactores InorgánicosCofactores Inorgánicos
Suelen ser algunos metales: hierro,
magnesio, manganeso, etc. Se unen de
manera no covalente a la enzima.
Las enzimas que los presentan Se
denominan metaloproteinas.
Enzimas. Enzimas. Enzimas. Enzimas.
Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por
las enzimas.
[Sustrato]Factor clave que afecta la velocidad de la Rx
Para evaluar la catálisis se mide velocidad inicial
(Vo) cuando la [sustrato] > [enzima]
Hipérbola Rectangular
Característica
• A [sustrato], muy bajas, la
Rx es de primer orden,
Vo= K[S]
• A [sustrato], muy altas, Vo
tiene una Vmáx, y la Rx es de
orden cero,
Vo= K
Expresión matemática de la
hipérbola rectangular:
ECUACIÓN DE MICHAELIS-
MENTEN
Vo = Vmáx[S]Km + [S]
Nota: esta ecuación no hace
NINGUNA consideración sobre
el mecanismo de la Rx
enzimática
Ecuación De Michaelis- Menten
Vo = Vmáx[S]Km + [S]
Vmáx Velocidad inicial máxima de la reacción
catalizada por una enzima y es el valor límite al
que se aproxima Vo cuando la [S]→ ∞
Km
Constante de Michaelis. Es igual al valor de [S]
en que Vo = ½ V máx. Se suele asociar con la
AFINIDAD de la enzima por el sustrato. A
menor Km mayor afinidad.
• [sustrato] < Km, la Vo depende de la [S]
• [sustrato] > Km, la Vo se hace máxima (Vmáx)
• [sustrato] = Km, la Vo = ½ Vmáx
Ecuación De Michaelis- Menten
Linealización de la Ecuación de Michaelis - Menten
Ecuación De Lineweaver-Burk
1 = Km . 1 + 1 _Vo Vmáx[S] Vmáx
Y = mx + b
Ecuación de una línea recta
InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::
� El inhibidor se une al sitio activo de
la enzima.
� Inhibidor molecularmente similar al
sustrato.
� Se forma el complejo EI
� El efecto inhibitorio se revierte
aumentando la [sustrato]
El valor de Km aumenta pero la Vmáx es la misma
InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::
� El inhibidor NO se une al
sitio activo de la enzima,
sino a un sitio diferente.
� Inhibidor molecularmente
diferente al sustrato.
� Se forma el complejo EI y
EIS
InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible NONONONO CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::
El valor de Km no se modifica, mientras que la El valor de Km no se modifica, mientras que la El valor de Km no se modifica, mientras que la El valor de Km no se modifica, mientras que la VmaxVmaxVmaxVmaxdisminuye.disminuye.disminuye.disminuye.
InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible NONONONO CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::
� El inhibidor se combina de forma
covalente con la enzimas y la inactiva.
Inhibición IreversibleInhibición IreversibleInhibición IreversibleInhibición Ireversible
� Se combinan con grupos funcionales del sitio
activo produciendo inactividad.
Iones metales pesados (Pb, Hg)Iones metales pesados (Pb, Hg)Iones metales pesados (Pb, Hg)Iones metales pesados (Pb, Hg)YodactamidaYodactamidaYodactamidaYodactamida
InsecticidasInsecticidasInsecticidasInsecticidasREDUCEN LA ACTIVIDAD REDUCEN LA ACTIVIDAD REDUCEN LA ACTIVIDAD REDUCEN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICAENZIMÁTICAENZIMÁTICAENZIMÁTICA
“Conjunto de enzimas que actúan en secuencia catalizando Reacciones
consecutivas de una ruta metabólica”
Tipos:
2) No disociados o complejos:
Enzimas asociadas físicamente
1) Disociados o simples:
Enzimas separadas físicamente.
3) Asociados a estructuras supramoleculares:
Enzimas no unidas entre sí
físicamente pero localizadas en
la misma estructura ej. Cadena
transportadora de electrones
Características Generales:Características Generales:Características Generales:Características Generales:
� La velocidad de cada reaccion viene determinada por la [S] y [E] individual
� Existe por lo menos una enzima reguladora o alostérica
� Presentan alto grado de organización
� Los intermediarios deben difundir distancias cortas entre una enzima y otra.
� Cada enzima tiene su propio Km y su propia Vmáx
� La velocidad de cada secuencia es ajustada minuto a minuto
Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto plazo):plazo):plazo):plazo):
enzima
sustrato
Grupo
Fosfato
enzimaGrupo
Fosfato
1) Disponibilidad De Sustrato.
Interconversión reversible entre sus
formas activas e inactivas:
a) Fosforilación y desfosforilación de residuos.
b) Metilación, acetilación y la nucleotidilación
Fosforilación y desfosforilación de
residuos.
Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto plazo):plazo):plazo):plazo):
2) Modificación Covalente.
Interconversión Irreversible entre sus formas activas e inactivas:
a) Ruptura proteolítica de zimogenos o proenzimas
3) Regulación Alostérica:
Regulación producida por efectores alostéricos de PM bajo
Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto plazo):plazo):plazo):plazo):
1) Control Genético:
Procesos genéticos y moleculares de
Inducción ↔ Represión
Regulación de la actividad enzimática (a Largo Regulación de la actividad enzimática (a Largo Regulación de la actividad enzimática (a Largo Regulación de la actividad enzimática (a Largo plazo):plazo):plazo):plazo):
ENZIMAS ALOSTERICAS. Son
proteínas que funcionan a través de la
unión reversible, no covalente, de
compuestos reguladores denominados
reguladores alostéricos.
ALOSTERISMO. Cambios
conformacionales y funcionales
de la enzima por fijación de una
molécula en un sitio de la
superficie de la enzima
� Poseen múltiples subunidades y
varios sitios reguladores
� Controlan la velocidad de una
ruta metabólica
Cuando el propio sustrato es un
modulador, éste se denomina
modulador HOMOtrópico
Cuando una molécula diferente del
sustrato es un modulador, éste se
denomina modulador HETEROtrópico
Los moduladores alostéricos pueden ser: Activadores o Inhibidores.
Mecanismo de
RETROINHIBICIÓN
PropiedadesPropiedadesPropiedadesPropiedades
SITIO ALOSTÉRICO
Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas
AlostéricasAlostéricasAlostéricasAlostéricas
Enzimas Homotrópicas
No siguen la relación
hiperbólica de la Ecuación de
Michaelis-Menten
Curva de saturación sigmoidea
Pequeños cambios en la
[Modulador] se pueden
asociar a grandes rasgos en la
actividad
Enzimas Heterotrópicas
Es difícil generalizar sobre una
forma característica
Un activador puede hacer que
la curva sea más próxima a un
hipérbola
Un inhibidor puede producir
una curva de saturación
sigmoidea
Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas
AlostéricasAlostéricasAlostéricasAlostéricas
“Enzimas que difieren estructuralmente entre sí pero posen la
misma actividad catalítica”
Características Generales:Características Generales:Características Generales:Características Generales:
� Son codificadas por genes distintos pero estructuralmenterelacionados.� Tiene valores de pH y punto isoeléctrico distintos
� Poseen diferencias en la composición y secuenciación deAminoácidos.
� Sus valores de Km y Vmáx son distintos.
3) Efecto de la [E]
4) Efecto de la [S]
1) Efecto de la temperatura
2) Efecto del pH
1)1)1)1) Efecto De La Concentración De Efecto De La Concentración De Efecto De La Concentración De Efecto De La Concentración De Enzima [E] Enzima [E] Enzima [E] Enzima [E]
velo
cid
ad
Concentración [E]
La velocidad inicial de una
Reacción enzimática siempre es
proporcional a la [E]
2) Efecto De La Concentración De 2) Efecto De La Concentración De 2) Efecto De La Concentración De 2) Efecto De La Concentración De
Sustrato [S] Sustrato [S] Sustrato [S] Sustrato [S]
La Vo es proporcional a la
concentración de sustrato,
hasta llegar a una Vmax
(enzima saturada)
3333)))) EfectoEfectoEfectoEfecto DeDeDeDe LaLaLaLaTemperaturaTemperaturaTemperaturaTemperatura
velo
cid
ad
temperatura
Temperatura óptima
Coeficiente de
temperatura o Q10: es el
factor mediante el que se
aumenta la velocidad de un
proceso biológico para un
incremento de temperatura de
10ºC
La Vo se incrementa con el
aumento de temperatura.
4) Efecto Del Ph4) Efecto Del Ph4) Efecto Del Ph4) Efecto Del Ph
velo
cid
ad
pH
pH óptimo
El pH afecta el estado iónico
del sitio activo. Igualmente
puede conducir a la
desnaturalización de la enzima
Según Su Composición Química:Según Su Composición Química:Según Su Composición Química:Según Su Composición Química:
• SIMPLES
Por si solas tienen efecto
catalítico
• CONJUGADAS
Requieren de un componente
químico adicional llamado COFACTOR
Según La Según La Según La Según La RxRxRxRx Que Catalizan:Que Catalizan:Que Catalizan:Que Catalizan:
1. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de oxido reducción
de todo tipo
1. Oxidasas.
2. Deshidrogenasas
3. Oxigenasas
4. Peroxidasas
5. Catalasas
Tipos de Tipos de Tipos de Tipos de oxidoreductsasoxidoreductsasoxidoreductsasoxidoreductsas
OxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasas::::
1.- Oxidasas. Transfieren electrones de la molécula donadora al O2
AH2 + ½O2 → A(ox) + H2O
2.- Deshidrogenasas. Transfieren electrones de un sustrato a otro
AH2 + NAD+ → A (ox) + NADH + H+
3.- Oxigenasas. Catalizan la incorporación de 2 átomos de oxígeno
a un sustrato libre
4.- Peroxidasas. Reducen los peróxidos, usando varios aceptores de electrones
H2O2 + AH2→ 2H2O + A
OxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasas::::
A + O2 AO2→
5.- Catalasas: Utilizan el peróxido de hidrógeno como donador y aceptor de electrones
H2O2 + H2O2 → 2H2O + O2
OxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasas::::
2.- Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo de átomos intacto de una molécula donadora a un aceptor
•Transaldolasas
• Transcetolasas
• Aciltransferasas
• Metiltransferasas
•Fosfomutasas
•Kinasas
• Aminotransferasas
3.- Hidrolasas: Catalizan el rompimiento hidrolítico de enlaces mediante la adición de agua
• Esterasas
• Glucosidasas
• Peptidasas
• Fosfatasas
•Thiolasas
•Fosfolipasas
Desaminasas: Catalizan la desaminación de un
sustrato con la participación del agua
H2N – C – NH2 + H2O → 2NH3 + CO2
= O
Urea Ureasa
• Descarboxilasas.
• Aldolasas
• cetolasas
• Hidratasa
Deshidratasas: Catalizan la deshidratación de un sustrato
4.- Liasas: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos
para formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace
Epimerasas o racemasas: Catalizan
cambios de localización de grupos
alrededor de un carbono asimétrico
Mutasas: Catalizan transferencias intramoleculares de grupos
2- fosfoglicerato ↔ 3-fosfoglicerato
5.- Isomerasas: Catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares
↔
6.- Ligasas. Catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato
• Sintetasas • Carboxilasas: Catalizan la síntesis de uncompuesto a partir de la condensación de un sustratocon CO2
+ ATP + CO2 → + ADP + Pi
Citrato Oxaloacetato
“Sustancias orgánicas, que no pueden ser
sintetizadas por el organismo humano en
cantidades adecuadas y que se requieren para el
mantenimiento de las funciones metabólicas”
DefinicionDefinicionDefinicionDefinicion
CaracteristicasCaracteristicasCaracteristicasCaracteristicas GeneralesGeneralesGeneralesGenerales
• No son de naturaleza proteica• Son termoestables
• No se consumen en la Rx
• No son responsables de la especificidad enzimática
• Pueden unirse a la apoenzima
ClasificaciónClasificaciónClasificaciónClasificación
HidrosolublesHidrosolublesHidrosolublesHidrosolubles
LiposolublesLiposolublesLiposolublesLiposolubles
Características:Características:Características:Características:
• Moléculas hidrófobas que derivan del isopreno
• Deben ser suministradas por la alimentación
• Requieren absorción normal de lípidos
• Se transportan unidas a lipoproteínas
Unidad
Isoprenoide
Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o transtranstranstrans----retinolretinolretinolretinol
� Desempeña un papel clave en la visión.
� Puede ingerir ya preformado o sintetizarse a
partir del β-Caroteno (Vegetales. Zanahoria)
� Variables biologicamente activas: retniol, retinal
y acido retinoico.
� Se almacenan en el higado.
� Se transporta unidos a una proteína (RBP)
β-caroteno
Retinaldehído (Retinal)
Ácidoretinoico
Retinaldehído
(Retinal)
Componente de la rodopsina (retina), responsable de la
visión con luz escasa
Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o transtranstranstrans----retinolretinolretinolretinol
Ácido retinoicoRegulan la síntesis de proteínas esenciales para el
crecimiento, y diferenciación celular por mediación de
receptores nucleares . PODER ANTIOXIDANTE
Retinoides (derivados del retinol)Función similar a las hormonas esteroideas
(reg. Crecimiento). Intervienen en la
expresión de genes
Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o transtranstranstrans----retinolretinolretinolretinol
Vitamina DVitamina DVitamina DVitamina D
� La forma mas abundante de Vit. D es el
colecalciferol o Vit D3.
� Se obtiene a partir del 7-Deshidrocolesterol.
� Interviene en el metabolismo del fosforo y del
calcio.
� La vit. D3 sufre 2 hidroxilaciones: Hígado: 25
(OH) D3. Riñon: 1,25 (OH) D3 (forma activa)
Vitamina D3 o colecalciferol
1,25- dihidroxicolecalciferol
MTABOLISMO DEL CALCIO MTABOLISMO DEL CALCIO MTABOLISMO DEL CALCIO MTABOLISMO DEL CALCIO Y DEL FÓSFOROY DEL FÓSFOROY DEL FÓSFOROY DEL FÓSFORO
Vitamina DVitamina DVitamina DVitamina D
Vitamina E o Vitamina E o Vitamina E o Vitamina E o tocoferoltocoferoltocoferoltocoferol
� El α Tocoferol es la forma más activa.
� Se transporta en las LDL-c
� El anillo aromático se asocia con las formas reactivas del O2 y
radicales libres.
� Es un potente ANTIOXIDANTE, impidiendo la peroxidación de ácidos
grasos insaturados
Vitamina E o tocoferolVitamina E o tocoferolVitamina E o tocoferolVitamina E o tocoferol
Vitamina KVitamina KVitamina KVitamina K
� Naptoquinonas con poliisoprenoides sustituidos
� K1 o filoquinona (plantas). K2 o Menaquinona (bacterias intestinales)
� Favorece la síntesis de protrombina.
� La K2 es esencial para la carboxilación de residuos de glutamato para dar γ-
carboxiglutamato. (Factores de la coagulación)
Vitamina K2Vitamina K2Vitamina K2Vitamina K2
� Transportan grupos metabólicos móviles
� Los metabolitos se excretan en la orina: 1) Rara vez se
acumulan en condiciones tóxicas. 2) ALMACENAJE
LIMITADO con excepción cobalamina
� Fácil digestión
� No utilizan lipoproteínas
Vitamina B1 o Vitamina B1 o Vitamina B1 o Vitamina B1 o TiaminaTiaminaTiaminaTiamina
� Forma activa (coenzima): Pirofosfato de Tiamina (TPP)
� Transfieren una unidad aldehído activada: Descarboxilación oxidativa, Rxes de
Trancetolación
Vitamina B1 o Vitamina B1 o Vitamina B1 o Vitamina B1 o TiaminaTiaminaTiaminaTiamina
� Sus formas activas son: FMN (Mononucleotido de flavina) y FAD (Dinucleotido
de flavina)
� Participan en procesos de óxido-reducción (FMNH2- FADH2)
� Estado oxidado: FAD y FMN
� Estado reducido: FADH2 y FMNH2
AAAA----HHHH2 2 2 2 ++++ FADFADFADFAD+ + + + A + FADHA + FADHA + FADHA + FADH2222DeshidrogenasaDeshidrogenasaDeshidrogenasaDeshidrogenasa
Vitamina B2 o Vitamina B2 o Vitamina B2 o Vitamina B2 o RivoflavinaRivoflavinaRivoflavinaRivoflavina
Flavoproteínas
FAD: FAD: FAD: FAD:
� riboflavina
(vitamina
B2),
� Grupos
fosfatos,
� Ribosa
� Adenina....
Rivoflavina
FMN
FMN
FMN
FMN
FAD
ADENINAADENINAADENINAADENINA
RIBOSARIBOSARIBOSARIBOSA
FMN: FMN: FMN: FMN:
� Riboflavina
(vitamina B2)
�1 grupo
fosfato
Anillo de Isoaloxacina
Vitamina B2 o Vitamina B2 o Vitamina B2 o Vitamina B2 o RivoflavinaRivoflavinaRivoflavinaRivoflavina
� Forma activa: Dinucleótido de adenina y nicotinamida (NAD+) Y Dinucleótido de
adenina y nicotinamida fosfato (NADP+)
� Pueden aceptar y donar dos electrones y un protón. (:H)
� Estado oxidado: NAD O NADP
� Estado reducido: NADH O NADPH
AAAA----HHHH2 2 2 2 ++++ NADNADNADNAD+ + + + A + NADH+HA + NADH+HA + NADH+HA + NADH+H++++
DeshidrogensaDeshidrogensaDeshidrogensaDeshidrogensa
Vitamina B3 o Ácido NicotínicoVitamina B3 o Ácido NicotínicoVitamina B3 o Ácido NicotínicoVitamina B3 o Ácido Nicotínico
NICOTINAMIDA
D-RIBOSA
FOSFATOS
ADENINA
D-RIBOSA
Vitamina B3 o Ácido nicotínicoVitamina B3 o Ácido nicotínicoVitamina B3 o Ácido nicotínicoVitamina B3 o Ácido nicotínico
VitVitVitVit. B5 o Acido . B5 o Acido . B5 o Acido . B5 o Acido PantotenicoPantotenicoPantotenicoPantotenico
� El acido pantotenico esta compuesto por acido pantoico y β-Alanina.
� Forma activa: Coenzima A
� Transferencia de grupos acilo en la β-oxidación y síntesis de ác. Grasos, Rxes de acetilación y
descarboxilación oxidativa
Ácido Ácido Ácido Ácido pantoténicopantoténicopantoténicopantoténico
Ácido Ácido Ácido Ácido pantoténicopantoténicopantoténicopantoténico
Ácido Ácido Ácido Ácido PantoténicoPantoténicoPantoténicoPantoténico
Tiene una participación fundamental en el
metabolismo del grupo acilo
FUNDAMENTAL EN LA BIOSÍNTESIS DE ÁCIDOS
GRASOS
Vitamina B6 o Vitamina B6 o Vitamina B6 o Vitamina B6 o PiridoxinaPiridoxinaPiridoxinaPiridoxina
� Forma activa: Fosfato de Piridoxal.
� Participan en el metabolismo de los amoniacidos. Formando una Base schiff, facilita la
transaminación, descarboxilación o actividades de aldolasa
Vitamina B6Vitamina B6Vitamina B6Vitamina B6
Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o CobalaminaCobalaminaCobalaminaCobalamina
�Forma activa:
Metilcobalamina
desoxiadenosilcobalamina.
�Absorción intestinal
mediada, por el Factor
Intrínseco
� Puede ser almacenada en
el organismo.
Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o CobalaminaCobalaminaCobalaminaCobalamina
Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o CobalaminaCobalaminaCobalaminaCobalamina
Ácido FólicoÁcido FólicoÁcido FólicoÁcido Fólico
�Forma activa: Tetrahidrofolato
� Coenzima trasportadora de fragmentos monocarbonados
diferentes al CO2: metilo, metileno, formilo, metenil y formimino
Ácido ascórbico, Vitamina CÁcido ascórbico, Vitamina CÁcido ascórbico, Vitamina CÁcido ascórbico, Vitamina C
� Agente reductor: hidroxilación de prolina, degradación de tirosina, síntesis de
adrenalina, síntesis de ácidos biliares y facilita la absorción de hierro
� Poder antioxidante