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Bolilla 1 Enzimas
Caracteres generales. Importancia del estudio de las enzimas en los alimentos. Nomenclatura y
clasificación. Coenzimas. Compartimentalización de las enzimas.
Cinética enzimática. Factores que afectan la actividad enzimática, temperatura, pH, actividad
de agua, radiaciones ionizantes, etc.
Ecuación de Michaelis-Menten. Inhibición de enzimas, competitiva, no competitiva y
acompetitiva.
Enzimas reguladoras. Enzimas alostéricas, modificación por unión covalente. Isoenzimas. Zimógenos. Enzimas endógenas y exógenas.
INHIBIDORES REVERSIBLES
•Sustancias que producen un cambio de la capacidad catalítica de la enzima pero su acción no es permanente, el complejo [EI] se disocia rápidamente.
•La inhibición reversible puede ser:
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS
INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS
Se unen a la E en un sitio diferente al sitio activoEste tipo de inhibición no es revertida por aumento de la [S]
INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS
• La unión S-E no esta afectada, porque el I se une a la E libre o al [ES].
• Una vez formado el [ESI] la enzima se inactiva.
• El valor de Km no se modifica, pues el S reacciona con la E igual que en ausencia del I.
• Ejemplos: reactivos que se unen a grupos –SH de cisteína, indispensables para algunas enzimas, iones metálicos (Cu2+, Hg2+ y Ag2+).
• Otros I se unen a los metales componentes de la E, por ejemplo: cianuro se une fuertemente al Fe de los citocromos, catalasas y así bloquean su actividad.
INHIBIDORES ACOMPETITIVOSINHIBIDORES ACOMPETITIVOS
Son inhibidores reversibles.Son inhibidores reversibles.El I se une al complejo ES El I se une al complejo ES ESI ESI
Hay 2 reacciones que producen:Hay 2 reacciones que producen:1- ESI1- ESI2- P2- P
Este tipo de inhibición se da en casos en los Este tipo de inhibición se da en casos en los cuales participan varios sustratos en la reaccióncuales participan varios sustratos en la reacción. .
No es revertida por aumento de la [S].No es revertida por aumento de la [S].
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICAREGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La AE en las células se ajustan a las necesidades fisiológicas, cambiantes
permanentemente.
A [S] bajas, la AE es proporcional a los niveles de S.
En condiciones fisiológicas, la [S] se encuentra por debajo o próxima al Km, así los niveles de S, determinarán la mayor o menor
AE.
A mayor [S] mayor AE
La E que cataliza la primera etapa de una vía metabólica suele ser reguladora.
• Los seres vivos han generado mecanismos para regular
las rutas bioquímicas.
• La regulación es esencial por las siguientes razones:
Mantenimiento de un estado ordenado no hay
desperdicio de recursos.
Conservación de la energía utilización de la En
suficiente en las células, para consumir los nutrientes
según sus necesidades energéticas.
Respuesta a variaciones ambientales son los ajustes
rápidos que deben realizar las células (pH, [S], T°C), por
su capacidad de aumentar o disminuir la velocidad de
las reacciones específicas.
Enzimas Constitutivas Compartimentalización
ENZIMAS ALOSTÉRICASENZIMAS ALOSTÉRICAS
Moduladores, modificadores o efectores alostéricos Moduladores, modificadores o efectores alostéricos •Positivos o negativos para la AE. •Efector Homotrópico: el propio sustrato actúa como efector positivo.•Efector Heterotrópico: efector diferente del sustrato.
Regulación por retroinhibición o Feed- back negativo
• Tanto la inhibición como la activación son reversibles.
• El agente modificador actúa uniéndose a la E en un sitio diferente al sitio catalítico
Estas Enzimas Alostéricas, además del sitio catalítico, presentan otros sitios reguladores donde se unirán moléculas que actúan sobre su AE.
Modifican la conformación de la E
• Los moduladores alostéricos (-) no deben ser confundidos con los Inhibidores.
• Sus efectos cinéticos son diferentes.
• No miden cambios conformacionales entre formas activas e inactivas de la enzima.
Forma T
Forma R
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICAENZIMAS ALOSTÉRICAS
Modificación enzimática inmediata Curvas sigmoideas: las enzimas con este tipo de
cinética pueden regular la [S]
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MODIFICACIÓN COVALENTEMODIFICACIÓN COVALENTE(modificación enzimática inmediata o minutos )
Adición o remoción de grupos fosfato sobre residuos de Serina, Treonina o Tirosina
específicos de la enzima.Quinasas de proteínas
familia de enzimas que catalizan reacciones de
fosforilación utilizan como dador del grupo fosfato al
ATP.Fosfatasas de
proteínas separan los grupos fosfatos de las enzimas fosforiladas
QUINASA DE
PROTEÍNAS
ATP ADP
ENZIMA
OH
ENZIMA
OPO3=
HPO4= H2O
FOSFATASA DE PROTEÍNAS
Otros grupos: adenilo, uridilo, metilo
Glucógeno fosforilasa
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INDUCCIÓN Y REPRESIÓN DE LA SÍNTESIS INDUCCIÓN Y REPRESIÓN DE LA SÍNTESIS ENZIMÁTICA ENZIMÁTICA A NIVEL GÉNICOA NIVEL GÉNICO
(modificación enzimática en horas o días)
INDUCCIÓN síntesis enzimática aumentada
REPRESIÓN síntesis enzimática disminuida
CONSECUENCIA cambios en la población total de sitios activos.
Una enzima puede responder a más de un tipo de regulación
Enzimas diagnósticas de Enzimas diagnósticas de enfermedades cardíacasenfermedades cardíacas
• Creatina Quinasa (CK o CPK) • Lactato deshidrogenasa (LDH)• Aspartato amino transferasa (ASAT- GOT)
• Alanina amino transferasa (ALAT- GPT)• Otros marcadores: proteínas como
mioglobina, troponinas, proteína de enlace de ácidos grasos (FABP), enzima glucógeno fosforilasa.
Enzimas relacionadas con las enfermedades hepáticas
• Transaminasas (ALAT y ASAT)• Fosfatasa alcalina (FAL)• Gama- glutamil- transferasa (GGT)
Enzimas relacionadas con daño pancreático
• Amilasa sérica y urinaria• Lipasa• Tripsinógeno sérico y urinario• Quimotripsina y elastasa en heces