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BOLILLA 2- 1° parte
Transporte electrónico y fosforilación oxidativa. Mitocondrias. Cadena respiratoria. Localización. Balance energético. Desacoplantes: proteínas desacopladoras. Inhibidores. Síntesis de ATP. Hipótesis quimiosmótica. Translocasas. Regulación de la fosforilación oxidativa. Oxidasa alternativa en vegetales. Luciferina-luciferasa. Fotofosforilación y fotosíntesis: Proceso en plantas superiores. Reacciones luminosas. Captación de la energía luminosa. Cloroplastos y pigmentos. Transporte electrónico cíclico y no cíclico. Síntesis de ATP por fotofosforilación. Similitudes entre fosforilación oxidativa y fotofosforilación. Concepto unificador de la teoría quimiosmótica. Otros organismos fotosintetizadores. Sistema microsomal de transporte electrónico. Formación de compuestos oxígeno-reactivo. Radicales libres. Sistemas de protección.
![Page 2: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/2.jpg)
Lípidos
ACIDOS GRASOS
Hidratos de carbono
GLUCOSA
Proteínas
AMINOACIDOS
OX
ID
AC
IO
N
Compuestos con
uniones ricas en energía
NADH
FADH2
ATP
O2
![Page 3: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/3.jpg)
C6H12O6 +6O2 6CO2 + 6H2O
ΔG0
= -2870 Kj/mol ó -686 kcal/mol
OXIDACION COMPLETA DE LA GLUCOSA
![Page 4: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/4.jpg)
VI
A
G
LI
C
O
LI
TI
C
A
O
XI
D
A
C
I
O
N
D
E
L
A
G
L
U
C
O
S
A
CH2
C – O – PO3
COO-
Fosfoenolpiruvato (PEP)
DGo’
= - 61,9 kJ/mol
װ
ו
O
C
O – PO3
C H2
C-O-PO3
H2
1,3-Bisfosfoglicerato
DG o’
= - 49,3 kJ/mol
װו
ו
ו
![Page 5: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/5.jpg)
Ciclo de Krebs,
Ciclo de los ácidos tricarboxílicos,
Ciclo del ácido cítrico
1
2
2
• Hans Krebs,1937.
CH3
O
C – S-CoA
Acetil-CoA
DGo
’ = - 32,2 kJ/mol
ו װ
O2
O2
O2
O2
CR
CR
CR
CR
![Page 6: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/6.jpg)
OXIDORREDUCTASAS (DESHIDROGENASAS)
- Deshidrogenasas nicotinamídicas, o ligadas a NAD.
- Deshidrogenasas flavínicas, o ligadas a FAD o a FMN.
AH2 + NAD+
A + NADH + H+
AH2 + FAD+
(FMN+
) A + FADH2 (FMNH2)
![Page 7: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/7.jpg)
REACCION DE REDUCCION DE NAD+
R
│
│H
+
:H- (ion hidruro)
..
H H
+ H+
│R
NAD OXIDADO
(NAD+
)
NAD REDUCIDO
(NADH + H+
)
Ani
llo d
e ni
cotin
amid
a
![Page 8: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/8.jpg)
REACCION DE REDUCCION DEL ANILLO FLAVINICO
.
H
+
-
R
R
H
H
e-
+ H+
Anillo isoaloxacina
R
e-
+ H+
FADH2 o FMNH2
![Page 9: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/9.jpg)
Lípidos
ACIDOS GRASOS
Hidratos de carbono
GLUCOSA
Proteínas
AMINOACIDOS
OX
ID
AC
IO
N
Compuestos con
uniones ricas en energía
NADH
FADH2
ATP
O2
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Adenosina Trifosfato (ATP)
![Page 11: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/11.jpg)
Energía de Hidrólisis de los Compuestos de elevada Energía
Hidrólisis con eliminación de la repulsión de
cargas
IonizaciónEstabilización por
resonancia
![Page 12: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/12.jpg)
• ATP
DGo
’= - 32,2 kJ/mol
O O O
-O-P-O-P-O -P-O-Ribosa-Adenina
O- O
- O
-
Mg MgATP2-
װ װ
ו ו
ו ו
װ
ו
AMP + PPi
2 Pi
Activación de Acidos grasos
Polimerización de ARN o ADN
Activación de Aminoácidos
Quimioluminiscencia
DGo’= - 33,4 kJ/mol
![Page 13: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/13.jpg)
MECANISMOS DE SINTESIS DE ATP
• FOSFORILACION A NIVEL DE SUSTRATO
• FOSFORILACION OXIDATIVA CADENA DE TRANSPORTE
ELECTRONICO
HIDRÓLISIS DE UNA UNION DE
ALTA ENERGIA
O2
![Page 14: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/14.jpg)
VI
A
G
LI
C
O
LI
TI
C
A
O
XI
D
A
C
I
O
N
D
E
L
A
G
L
U
C
O
S
A
CH2
C – O – PO3
COO-
Fosfoenolpiruvato (PEP)
DGo’
= - 61,9 kJ/mol
װ
ו
O
C
O – PO3
C H2
C-O-PO3
H2
1,3-Bisfosfoglicerato
DG o’
= - 49,3 kJ/mol
װו
ו
ו
![Page 15: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/15.jpg)
Ciclo de Krebs,
Ciclo de los ácidos tricarboxílicos,
Ciclo del ácido cítrico
1
2
2
• Hans Krebs,1937.
CH3
O
C – S-CoA
Acetil-CoA
DGo
’ = - 32,2 kJ/mol
ו װ
O2
O2
O2
O2
CR
CR
CR
CR
![Page 16: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/16.jpg)
MECANISMOS DE SINTESIS DE ATP
• FOSFORILACION A NIVEL DE SUSTRATO
• FOSFORILACION OXIDATIVA CADENA DE TRANSPORTE
ELECTRONICO
HIDRÓLISIS DE UNA UNION DE
ALTA ENERGIA
O2
![Page 17: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/17.jpg)
Destino de los equivalentes de reducción
Memb.interna
Espacio
Intermem-brana
Memb.
interna
Memb.externa
Crestas
Mitocon-
driales
Matriz
CK
![Page 18: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/18.jpg)
CADENA DE TRANSPORTE ELECTRONICO
• Los componentes de la cadena se encuentran en la membrana mitocondrial interna.
• Reciben equivalentes de reducción de NADH y FADH2 producidos en la matriz mitocondrial.
• El aceptor final de electrones es el oxígeno.• Los componentes se encuentran ordenados
en orden creciente de sus potenciales de reducción.
![Page 19: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/19.jpg)
COMPONENTES DE LA CADENA DE TRANSPORTE ELECTRONICO
• FLAVOPROTEINAS (FMN ó FAD): Transportan 2 e- y 2 H+
• PROTEINAS FERROSULFURADAS: transportan e- (Fe+
++ Fe++)
• COENZIMA Q ó UBIQUINONA: Quinona isoprenoide no proteica. Transporta 1 e- y libera 2 H+ a la matriz.
• CITOCROMOS b, c, c1, a, a3: Proteínas que contienen un grupo hemo. Transportan solo 1 e-.
![Page 20: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/20.jpg)
POTENCIALES DE REDUCCIÓN ESTÁNDAR DE LOS TRANSPORTADORES DE LA CADENA RESPIRATORIA
Reacción redox (media reacción) E´0 (V)
2 H+
+ 2 e- → H2 - 0.414
NAD+
+ H+
+ 2 e-
→ NADH - 0.320
FMN + 2 H+
+ 2 e-
→ FMNH2 - 0.300
FAD + 2 H+
+ 2 e- → FADH2 - 0.220
Ubiquinona + 2 H+
+ 2 e-
→ ubiquinol + 0.045
Citocromo b (Fe3+
) + e- → citocromo b (Fe
2+) + 0.075
Citocromo c1 (Fe3+
) + e- → citocromo c1 (Fe
2+) + 0.220
Citocromo c (Fe3+
) + e- → citocromo c (Fe
2+) + 0.254
Citocromo a (Fe3+
) + e- → citocromo a (Fe2+
) + 0.290
Citocromo a3(Fe3+
) + e- → citocromo a3(Fe2+
) + 0.550
½ O2 + 2 H+
+ 2 e- → H2O + 0.820
![Page 21: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/21.jpg)
Complejos de la Cadena de transporte electrónico-Citocromo c
Complejo enzimático Grupos prostéticos
Complejo I (NADH deshidrogenasa) FMN, FeS
Complejo II(succinato deshidrogenasa) FAD,FeS
Complejo III (citocromos b y c1) Hemo, FeS
Citocromo c Hemo
Complejo IV (citocromo a-a3) Hemo, Cu
![Page 22: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/22.jpg)
Cit.b /Centro Fe-S/ Cit c1
Coenzima
Q
Fe/Cu
Fe/Cu
O2
IV
FAD
Fe-S
II
Complejo III
CITOCROMO C –COENZIMA Q
OXIDO REDUCTASAComplejo IV
CITOCROMO OXIDASA
Cit.a
Cit a3
Cit.cFe
Fe-SFe Fe Fe
III
Fumarato
Succinato
Complejo II
SUCCINATO DESHIDROGENASA
NADH
FMN
Fe-S
I
NAD+
Complejo I
NAD UBIQUINONA REDUCTASA
e-
H2O
![Page 23: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/23.jpg)
Ciclo de Krebs
1
2
2
• Hans Krebs,1937.
O2
O2
O2
O2
CR
CR
CR
CR
Reacciones que proveen de NADH a la cadena respiratoria
Isocitrato
deshidrogenasa
α-cetoglutarato
deshidrogenasa
malato
deshidrogenasa
piruvato
deshidrogenasa
NADH + H+
![Page 24: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/24.jpg)
REACCIONES DEL COMPLEJO I
NADH + H+
NAD+
+ 2 e- + H
+ (Eo= - 0,32 V)
FMN + 2 e- + 2 H
+ FMNH2 (Eo= - 0,22 V)
NADH + H+ + FMN → FMNH2 + NAD+
![Page 25: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/25.jpg)
Camino de los equivalentes de reducción en el Complejo I
![Page 26: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/26.jpg)
Ciclo de Krebs
1
2
2
• Hans Krebs,1937.
O2
O2
O2
O2
CR
CR
CR
CR
Reacciones que proveen de FADH2 a la cadena respiratoria
NADH + H+
Succinato
deshidrogenasa
![Page 27: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/27.jpg)
Cit.b /Centro Fe-S/ Cit c1
Coenzima
Q
Fe/Cu
Fe/Cu
O2
IV
FAD
Fe-S
II
Complejo III
CITOCROMO C –COENZIMA Q
OXIDO REDUCTASAComplejo IV
CITOCROMO OXIDASA
Cit.a
Cit a3
Cit.cFe
Fe-SFe Fe Fe
III
Fumarato
Succinato
Complejo II
SUCCINATO DESHIDROGENASA
NADH
FMN
Fe-S
I
NAD+
Complejo I
NAD UBIQUINONA REDUCTASA
H2O
e-
![Page 28: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/28.jpg)
COMPLEJO II
• Succinato-coenzima Q oxidorreductasa• Coenzima: FAD• Proteínas ferrosulfuradas• Transfiere equivalentes de reducción desde
succinato a la coenzima Q
Succinato + FAD Fumarato + FADH2
FADH2 + Prot-Fe3+
FAD + Prot-Fe2+
Prot-Fe2+
+ CoQ Prot-Fe3+
+ CoQH2
![Page 29: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/29.jpg)
REACCION DE LA UBIQUINONA
R
Ubiquinona (UQ)
e- + H
+
Radical semiquinona
R
H
R
H
H
Ubiquinol (UQH2)
e- + H
+
![Page 30: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/30.jpg)
Otras deshidrogenasas que entregan electrones a la Ubiquinona
• Acil-CoA deshidrogenasa
• Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa
FADH2CoQ
FADH2 CoQ
![Page 31: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/31.jpg)
CAMINO DE LOS ELECTRONES desde el COMPLEJO III al O2
CoQH2
CoQ
Cit.
b566
Fe+++
Fe++
Fe++
Fe+++
Fe+++
Fe++
Fe+++
Fe++
Fe+++
Fe++
Fe+++
Fe++ ½ O2 + H
+
H2O
Cit.
b562 Fe-SCit.
c1
Cit.
c
Cit.
a.a3
Complejo IVComplejo III
![Page 32: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/32.jpg)
Estructura de los citocromos
Hemo A (Citocromo a y a3)
Estructura general de citocromo c y c1
![Page 33: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/33.jpg)
SINTESIS DE ATP TEORIA QUIMIOSMOTICA
MATRIZ
ESPACIO INTERMEMBRANA
H+
H+
H+
H+ H
+
H+
H+
H+H
+
3 ATP
e-
e-e
-
e-
![Page 34: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/34.jpg)
e-
e-e-
2 ATPH+
H+
H+
H+
H+
H+
![Page 35: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/35.jpg)
TRANSLOCACION DE PROTONES Y SINTESIS DE ATP
Pi
Pi
![Page 36: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/36.jpg)
POSTULADOS DE LA TEORIA QUIMIOSMOTICA
• Membrana mitocondrial impermeable a protones.
• Expulsión de H+ durante el transporte de electrones.
• Formación de un gradiente electroquímico (H+ y cargas positivas).
• El pasaje de los H+ a través de Fo activan la ATP sintasa.
![Page 37: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/37.jpg)
INHIBIDORES
• Inhibidores del transporte electrónico Inhiben solamente el transporte de e-
• Inhibidores de la fosforilación Inhiben la síntesis de ATP e indirectamente, el
transporte de e-.
• Desacoplantes Impiden la síntesis de ATP, y aceleran el
transporte de electrones.• Inhibidores de la translocasa Inhiben la entrada de ADP y la salida de ATP
desde la mitocondria.
![Page 38: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/38.jpg)
ACCION DE INHIBIDORES
Aceptores
artificales de
electrones
Azul de
metileno2,6 diclorofenol indofenol Ferricanuro
Tetrametil p-
fenilendiamina
Rotenona (insecticida)
Amital (barbitúrico)
Inhiben Fe-S/CoQ
Antimicina A (antibiótico)
bloquean citb/citc1
CN-
CO
Inhiben la citocromo oxidasa
NADH FMN Fe-S CoQ cit b Fe-S cit c1 citc cit a cit a3 O2(-0.32)
(+0.82)
![Page 39: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/39.jpg)
INHIBIDORES DE LA FOSFORILACIÓN
• Oligomicina: Bloquea el flujo de protones a través de Fo.
• Se inhibe la síntesis de ATP
• Se acumulan protones y se produce una fuerza inversa deteniéndose el transporte de electrones.
![Page 40: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/40.jpg)
DESACOPLANTES
Actúan como ionóforos eliminando el gradiente de protones.
Desacoplan la fosforilación del transporte electrónico
+ H+
O-
2,4 Dinitrofenol (DNP)Forma protonada que atraviesa la
membrana
![Page 41: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/41.jpg)
Relacion P/O en presencia de Inhibidores
• Sustrato: NADH Sin Inhibidor
P/O = 3/1
c/Inh. del COMPLEJO II
c/Inh. del COMPLEJO I
C/ DESACOPLANTES
e- e- e-
P/O = 0
P/O = 3/1
P/O = 0/1
e-
e-
e- (Q al O2)
e-
e-
e-
e-
e-
e- e- e- e- e- e- e- (Q
al O2)
c/Inh. del COMPLEJO II
c/Inh. del COMPLEJO I
C/ DESACOPLANTES
c/Inh. del COMPLEJO II
c/Inh. del COMPLEJO I
Sin Inhibidor
C/ DESACOPLANTES
c/Inh. del COMPLEJO II
c/Inh. del COMPLEJO I
![Page 42: BOLILLA 2- 1° parte](https://reader035.vdocuments.co/reader035/viewer/2022081422/568156cb550346895dc46086/html5/thumbnails/42.jpg)
• Sustrato: FADH2
P/O = 2
c/Inh. del COMPLEJO I P/O = 2
P/O = 0
C/ DESACOPLANTES
P/O = 0
Sin Inhibidore
- e
-
e-
c/Inh. del COMPLEJO II
e-
e-
e- (Q al O2)
e-
e-
e- (Q al O2)
e-
e-
e- e- e- e- e- e- e- (Q
al O2)
c/Inh. del COMPLEJO I
c/Inh. del COMPLEJO II
C/ DESACOPLANTES
c/Inh. del COMPLEJO I
c/Inh. del COMPLEJO II Sin Inhibidor
C/ DESACOPLANTES
c/Inh. del COMPLEJO I
c/Inh. del COMPLEJO II
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Oxidaciones alternativas de transporte de electrones en plantas
NAD(P)H
Deshidrogenasa
externa
NADH
deshidrogenasa
alternativa
Ubiquinona
oxidasa
O2
NADH
Calor
UQ
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Funciones fisiologicas • Producción de calor en algunas especies vegetales como por
ej. Araceae species en un etapa anterior a la polinización para producción de compuestos aromáticos que atraen a los polinizadores.
• Es activa durante períodos de altas velocidades de oxidación de sustratos para evitar la producción de radicales libres.(Esqueletos carbonados C.Krebs)
• Es activa en situaciones de estrés (sequia, temperaturas extremas, tóxicos presentes en el suelo, falta de Pi, patógenos)( en estas situaciones disminuye la velocidad de la cadena respiratoria normal).
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Control de la respiración
• Niveles de ADP
• Disponibilidad de sustrato en plantas
• Disponibilidad de oxígeno
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ESPECIES REACTIVAS DEL OXIGENO
• O2
•O2
.-
• H2O2
•OH
.-
•Oxígeno Molecular
•Radical Superóxido
•Peróxido de Hidrógeno
•Radical Hidroxilo
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Eliminacion de EROS
• ENZIMAS ANTIOXIDANTES
• SUSTANCIAS QUIMICAS ANTIOXIDANTES
• Ascorbato
• Vitamina E
• Beta-caroteno
• GPx
• SOD
• Catalasa
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2 O2.-
+ 2 H+
H2O2 + O2
Enzimas antioxidantes
CATALASA
GLUTATION
PEROXIDASA
2 H2O2 2H2O + O2
2 GSH + H2O2 GSSG + 2H2O
SUPEROXIDO
DISMUTASA
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OXIDASAS Y OXIGENASAS
• Localización: Microsomas y peroxisomas
• No asociados a la producción de ATP
• Usan O2 como sustrato
OXIDASAS
OXIGENASAS
No incorporan O2Oxid.
MONOXIGENASAS
DIOXIGENASAS
Incorporan un átomo del
O2
Incorporan los 2 átomos del
O2
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OXIDASAS
• Oxidación peroxisómica de ácidos grasos
• Citocromo oxidasa
Flavoproteína: FADH2 FAD y O2 H2O2
Hemoproteína: Fe++
Fe+++
y O2 H2O
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MONOOXIGENASAS u OXIGENASAS DE FUNCION MIXTA ó HIDROXILASAS
• AH + BH2 + O=O A-OH + B + H2O
1 O se incorpora al sustrato y el otro O forma agua
Sustrato
principalCo-Sustrato
NADH, NADPH, FMNH2, FADH2, BH4
CITOCROMO P-450
Hidroxilación de esteroides
Hidroxilación de fármacos
Hidroxilación de xenobióticos
CITOCROMO b5 Desaturación de ácidos grasos
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ESQUEMA DE REACCION Y UBICACIÓN CELULAR DEL CITOCROMO 450
CY P450H-OH
O2 RH
R-OH
CITOPLASMA
MEMBRANA RETICULO
ENDOPLASMICO
NADPH
NADP+
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Esquema de reacción donde interviene un Citocromo P450
NADPH
NADP+
CytP450 (oxid)CytP450 (red)
Sustrato Sustrato hidroxilado
O2 H2O
Citocromo P-450
Reductasa
(Fe-S)
Citocromo P-450
reducido
RH
ROH
O2
H2O
Oxidado
Reducido
Reducido
Oxidado